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Biochimie (labo) > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

En quelle année l’étude des enzymes a-t-elle commencé?

A

Au 19e siècle

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Q

Quelle a été la première enzyme a avoir été découvert, par qui et en quelle année?

A

En 1833, Payen et Perzoz ont découvert l’amylase

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3
Q

Vrai ou Faux, les travaux de Buchner à la fin du 19e siècle ont démontré qu’un filtrat de levures est suffisant pour causer la fermentation alccolique

A

Vrai
Ceci a mis fin au débat sur la nécessité d’un organisme vivant

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4
Q

Pourquoi avons nous nommer les enzymes ainsi?

A

Pour souligner le fait que c’est quelque chose dans les levures et non pas la levure elle-même qui catalyse les rxn de fermentation

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5
Q

Comment utilisons-nous l’enzmologie aujourd’hui?

A

C’est une discipline importante pour l’exploitation et la compréhension du vivant.

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6
Q

Donner des exemples de domaines utilisant l’enzymologie de nos jours

A

1- agroalimentaire
2- pharmaceutique
3- industriel
4- recherche et développement

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7
Q

Vrai ou Faux: l’enzymologie étudie le fonctionnement des enzymes en utilisant des disciplines connexes

A

Vrai

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8
Q

Grâce à quoi l’enzymologie connait-elle un nouvel élan?

A

Grâce à la génomique et la métagénomique qui nous permettent d’identifier de nouvelles protéines aux fonctions inconnues

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9
Q

Quelles sont les 2 techniques utilisée pour identifier de nouvelles protéines aux fonctions inconnues?

A

Génomique
Métagénomique

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10
Q

Est-il possible de créer de nouvelles enzymes ou de modifier des enzymes déjà existantes?

A

Oui, c’est possible grâce au PCR et à d’autres techniques de biologie moléculaire

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11
Q

Vrai ou Faux: les enzymes sont des catalyseur qui exercent leur effet sur une réaction chimique spontanée

A

Vrai, la vitesse va augmenter

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12
Q

Vrai ou Faux: un catalyseur, en plus d’augmenter la vitesse d’une réaction peut rendre celle-ci spontanée ou thermodynamiquement favorable

A

Faux, rapide n’égale pas spontanée

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13
Q

Vrai ou Faux: un catalyseur ne peut pas modifier l’équilibre final d’une réaction

A

Vrai

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14
Q

La présence d’un catalyseur va-t-elle changer la nature des produits?

A

Non, les produits vont rester les mêmes, c’est la vitesse à laquelle ils sont produits qui va être modifiée

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15
Q

Vrai ou Faux: suite à une réaction chimique, l’enzyme qui catalyse sera transformée

A

Faux, elle va toujours reprendre sa forme initiale

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16
Q

Vrai ou Faux: la majorité des enzymes sont des protéines

A

Vrai, mais certaines ADN et ARN ont une activité catalytique

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17
Q

Comment nomme-t-on l’activité catalytique de l’ADN et de l’ARN

A

RNAzyme
DNAzyme

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18
Q

Vrai ou Faux: une enzyme accélère grandement une rxn par rapport à une réaction non catalysée en diminuant l’énergie d’activation

A

Vrai

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19
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation? (Ea)

A

C’est l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition et pour former le complexe activé

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20
Q

Vrai ou Faux: les enzymes accélèrent les réactions en favorisant l’atteinte de l’état de transition et du même coup, stabilisent l’état de transition?

A

Vrai

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21
Q

Pourquoi les enzymes sont-elles essentielles à la vie?

A

Car la vitesse des réactions non catalysées et insuffisante pour soutenir la croissance et la reproduction des organismes vivants.
Elles sont trop lentes pour supporter la vie

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22
Q

Définir: demi-vie

A

temps nécessaire à la consommation de la moitié d’une quantité de réactif donnée

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23
Q

Que mesure Kcat?

A

Nb de réactions catalysées par seconde

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24
Q

Que mesure Knon?

A

Nb de réactions par seconde en absence de catalyseur

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25
Q

Comment mesure-t-on le taux d’accélération d’une réaction catalysée?

A

Kcat/Knon

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26
Q

Lorsqu’on dit que les enzymes fonctionnent en conditions douces, que voulons-nous dire?

A

Elles sont fonctionnelles à des temp. similaire à la celle interne de leur organisme hôte

Fonctionnelles à des conditions de pression normales

Sont retrouvées en milieu aqueux

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27
Q

Qu’est-ce qu’un site actif des enzymes?

A

Correspond à une faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat

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28
Q

Quelles sont les 2 régions du site actif?

A

1- région de spécificité

2- région de réaction/catalyse

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29
Q

Décrire la région de spécificité

A

région où les groupements polaires et non polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison hydrogène)

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30
Q

Décrire la région de réaction/de catalyse

A

région qui contient des groupements fonctionnels provenant de résidu d’acide aminé participant à la rxn chimique de la catalyse

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31
Q

Que génère l’amylase?

A

Elle hydrolyse l’amidon et génère comme produit principal le maltose

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32
Q

Vrai ou Faux: de manière générale, les résidus importants sont conservés au cours de l’évolution

A

Vrai

33
Q

Nommer les 2 modèles de liaison de substrat

A
  • modèle clé-serrure de Fischer
  • modèle de réarrangement induit de Koshland
34
Q

Décrire le modèle clé-serrure de Fischer

A

Le site actif est essentiellement préformé. Il existe même en absence de substrat

35
Q

Décrire le modèle re réarrangement induit de Koshland

A

La liaison du substrat entraine un changement de conformation de l’enzyme qui aligne correctement certaine résidus importants pour la catalyse

36
Q

Que voulons-nous dire lorsqu’on affirme que la spécificité enzymatique peut être étroite?

A

Chaque enzyme a un degré de spécificité vis-à-vis de son substrat.
Un grand nb d’enzyme reconnaissent un seul substrat

37
Q

Que voulons-nous dire lorsqu’on affirme que la spécificité enzymatique peut être large?

A

Il existe des enzymes dont le spectre de spécificité est large

38
Q

En quoi la spécificité enzymatique large peut être utile?

A

Elle peut être utile par l’utilisation de substance non naturels pour suivre les rxn enzymatiques en labo

39
Q

Vrai ou Faux: l’amylase est une enzyme soluble produite par le pancréas

A

Vrai

40
Q

Une fois le travail de l’amylase fait, que reste-t-il?

A

Une mélange de disaccharide de type maltose et de molécules partiellement hydroxylées contenant un lien a (1–>6)

41
Q

Quelles sont les 7 classes d’enzymes?

A

1) oxydoréductase
2) transférase
3) hydrolase
4) lyase
5) isomérase
6) ligase
7) translocase

42
Q

Quelle est l’action des oxydoréductases?

A

Elles catalysent l’oxydation d’un substrat avec la réduction simultanée d’un autre substrat

43
Q

Comment reconnait-on les oxydoréductases?

A

Ajout ou le retrait d’un atome de H ou de O

44
Q

Quelle est l’action des transférases?

A

Elles catalysent le transfert d’un groupement contenant des atomes de C,N, P ou S d’un substrat à un autre

45
Q

Quelles sont les sous-classes des transférases?

A
  • acyltransférases
  • glycosyltransférases
  • aminotrasnférases
  • transaminases
46
Q

Quelle est l’action des hydrolases?

A

Elles catalysent la rupture des liaisons
C-O
C-N
C-S
par l’addition d’une molécule d’eau

47
Q

Vrai ou Faux: le type de lien coupé lors de l’hydrolase donne naissance aux sous-classes?

A

Vrai

48
Q

Quelles sont les sous-classe de l’hydrolase?

A

1- estérases
2- peptidases
3- thiolases
4- lipases
5- glycolidases
6- phosphatases
7- phospholipases
8- désaminases

49
Q

Quelle est l’action des lyases?

A

Elles catalysent la rupture des liaisons C-C ,C-O ou C-N sans l’addition d’une molécule d’eau

50
Q

Vrai ou Faux: le produit d’une lyase inclut une double liaison ou un nouveau cycle

A

Vrai

51
Q

Quelles sont les sous-classes des lyases?

A

Décarboxylases
Aldolases
Cétolases

52
Q

Quelle est l’action des isomérases?

A

Elles catalysent les réarrangements intramoléculaires et produisent des isomères

53
Q

Vrai ou Faux: les épimérases, les racémases et les mutases catalysent les réarrangements faits par les isomérases

A

Vrai

54
Q

Quelle est l’action des ligases?

A

Elles catalysent l’union de 2 molécules aux dépens de l’hydrolyse de l’ATP

55
Q

Quelle est l’action des translocases?

A

Elles transfèrent des ions ou des molécules de part et d’autre d’une membrane
OU
catalysent leur séparation dans une membrane

56
Q

Vrai ou Faux: l’action des translocases implique l’hydrolyse de l’ATP comme source d’énergie

A

Vrai

57
Q

Définir cofacteurs et coenzyme

A

Groupements non-protéiques liés ou non aux enzymes

58
Q

Vrai ou Faux: les cofacteurs et les coenzymes sont des molécules organiques

A

Vrai

59
Q

Donnez les caractéristiques des cofacteurs

A
  • peuvent être des ions métalliques (zinc ou magnésium)
  • peuvent être des groupements prosthétiques
60
Q

Donnez les caractéristiques des coenzymes

A
  • molécules organiques qui sont dérivées des vitamines
61
Q

Définir: groupement prosthétiques

A

Groupements fortement liés à l’apoenzyme

ex: groupement hème

62
Q

Vrai ou Faux: les coenzymes peuvent être labiles ou non

A

Vrai
labiles= se dissocient sous leur forme libre

non labiles = sont liés à l’apoenzyme

63
Q

Vrai ou Faux: la vitesse d’une réaction enzymatique dépend de la qté de complexe ES multipliée par la constante catalytique

A

Vrai
V= Kcat x concentration de ES

64
Q

La qté du complexe ES dépend de 3 choses, quelles sont-elles?

A

1) la qté de substrat S présente

2) l’affinité de l’enzyme E pour son substrat

3) Kcat

65
Q

Vrai ou Faux: la Vmax d’une réaction enzymatique est obtenue lorsque tout l’enzyme est écoulé

A

Faux, la Vmax est obtenue lorsque la concentration du substrat est très forte. Enzyme est saturée

66
Q

À quoi correspond la Km?

A

À la concentration de substrat lorsque le Vi est à la moitié de la Vmax

67
Q

Vrai ou Faux: plus la Km est faible, plus l’affinité est forte

A

Vrai

68
Q

Quelle est l’unité de mesure de la Km?

A

La concentration

69
Q

Quelle est l’unité de mesure de la Kcat?

A

Unité de temps -1

70
Q

Que représente la Kcat?

A

Elle indique combien d’évenements de catalyse de font par unité de temps

71
Q

Qu’est-ce que l’activité enzymatique?

A

Quantitée (masse ou mole) de substrat ou de produit converti par unité de temps

72
Q

Quel est le calcul de U?

A

1 micromole de S/ min

73
Q

Qu’est-ce que l’activité spécifique et comment la calculer?

A

As= U x 1/qté de protéine

Elle sert à évaluer l’efficacité de la purification de l’enzyme

74
Q

Quelles sont les unités de mesure pour l’activité spécifique?

A

U/mg ou U/mol

75
Q

Comment calculer le facteur de purification totale?

A

Rapport entre l’AS de la dernière étape et celle de la première étape

76
Q

Quels sont les 2 effecteurs de l’activité enzymatique?

A

Inhibiteur (diminue l’activité enzymatique)

Excitateur (augmente l’activité enzymatique)

77
Q

Vrai ou Faux: chaque enzyme montre un profil unique d’activité en fonction du pH

A

Vrai

78
Q

Vrai ou Faux: le pH optimal d’une enzyme ne reflète pas le pH de son environnement

A

Faux, le pH optimal est souvent très semblable au pH de son environnement

79
Q

Quelle est l’influence de la température sur l’activité enzymatique?

A

Une fois la zone de stabilité de l’enzyme dépassée, on entre en zone de dénaturation, l’enzyme pert de son activité

Biochimie (labo) (10 decks)

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