Enzymologie Flashcards
En quelle année l’étude des enzymes a-t-elle commencé?
Au 19e siècle
Quelle a été la première enzyme a avoir été découvert, par qui et en quelle année?
En 1833, Payen et Perzoz ont découvert l’amylase
Vrai ou Faux, les travaux de Buchner à la fin du 19e siècle ont démontré qu’un filtrat de levures est suffisant pour causer la fermentation alccolique
Vrai
Ceci a mis fin au débat sur la nécessité d’un organisme vivant
Pourquoi avons nous nommer les enzymes ainsi?
Pour souligner le fait que c’est quelque chose dans les levures et non pas la levure elle-même qui catalyse les rxn de fermentation
Comment utilisons-nous l’enzmologie aujourd’hui?
C’est une discipline importante pour l’exploitation et la compréhension du vivant.
Donner des exemples de domaines utilisant l’enzymologie de nos jours
1- agroalimentaire
2- pharmaceutique
3- industriel
4- recherche et développement
Vrai ou Faux: l’enzymologie étudie le fonctionnement des enzymes en utilisant des disciplines connexes
Vrai
Grâce à quoi l’enzymologie connait-elle un nouvel élan?
Grâce à la génomique et la métagénomique qui nous permettent d’identifier de nouvelles protéines aux fonctions inconnues
Quelles sont les 2 techniques utilisée pour identifier de nouvelles protéines aux fonctions inconnues?
Génomique
Métagénomique
Est-il possible de créer de nouvelles enzymes ou de modifier des enzymes déjà existantes?
Oui, c’est possible grâce au PCR et à d’autres techniques de biologie moléculaire
Vrai ou Faux: les enzymes sont des catalyseur qui exercent leur effet sur une réaction chimique spontanée
Vrai, la vitesse va augmenter
Vrai ou Faux: un catalyseur, en plus d’augmenter la vitesse d’une réaction peut rendre celle-ci spontanée ou thermodynamiquement favorable
Faux, rapide n’égale pas spontanée
Vrai ou Faux: un catalyseur ne peut pas modifier l’équilibre final d’une réaction
Vrai
La présence d’un catalyseur va-t-elle changer la nature des produits?
Non, les produits vont rester les mêmes, c’est la vitesse à laquelle ils sont produits qui va être modifiée
Vrai ou Faux: suite à une réaction chimique, l’enzyme qui catalyse sera transformée
Faux, elle va toujours reprendre sa forme initiale
Vrai ou Faux: la majorité des enzymes sont des protéines
Vrai, mais certaines ADN et ARN ont une activité catalytique
Comment nomme-t-on l’activité catalytique de l’ADN et de l’ARN
RNAzyme
DNAzyme
Vrai ou Faux: une enzyme accélère grandement une rxn par rapport à une réaction non catalysée en diminuant l’énergie d’activation
Vrai
Qu’est-ce que l’énergie d’activation? (Ea)
C’est l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition et pour former le complexe activé
Vrai ou Faux: les enzymes accélèrent les réactions en favorisant l’atteinte de l’état de transition et du même coup, stabilisent l’état de transition?
Vrai
Pourquoi les enzymes sont-elles essentielles à la vie?
Car la vitesse des réactions non catalysées et insuffisante pour soutenir la croissance et la reproduction des organismes vivants.
Elles sont trop lentes pour supporter la vie
Définir: demi-vie
temps nécessaire à la consommation de la moitié d’une quantité de réactif donnée
Que mesure Kcat?
Nb de réactions catalysées par seconde
Que mesure Knon?
Nb de réactions par seconde en absence de catalyseur
Comment mesure-t-on le taux d’accélération d’une réaction catalysée?
Kcat/Knon
Lorsqu’on dit que les enzymes fonctionnent en conditions douces, que voulons-nous dire?
Elles sont fonctionnelles à des temp. similaire à la celle interne de leur organisme hôte
Fonctionnelles à des conditions de pression normales
Sont retrouvées en milieu aqueux
Qu’est-ce qu’un site actif des enzymes?
Correspond à une faible fraction de l’enzyme dont la géométrie et les propriétés biophysiques sont complémentaires à celles du substrat
Quelles sont les 2 régions du site actif?
1- région de spécificité
2- région de réaction/catalyse
Décrire la région de spécificité
région où les groupements polaires et non polaires de l’enzyme forment des interactions faibles avec le substrat (liaison hydrogène)
Décrire la région de réaction/de catalyse
région qui contient des groupements fonctionnels provenant de résidu d’acide aminé participant à la rxn chimique de la catalyse
Que génère l’amylase?
Elle hydrolyse l’amidon et génère comme produit principal le maltose
Vrai ou Faux: de manière générale, les résidus importants sont conservés au cours de l’évolution
Vrai
Nommer les 2 modèles de liaison de substrat
- modèle clé-serrure de Fischer
- modèle de réarrangement induit de Koshland
Décrire le modèle clé-serrure de Fischer
Le site actif est essentiellement préformé. Il existe même en absence de substrat
Décrire le modèle re réarrangement induit de Koshland
La liaison du substrat entraine un changement de conformation de l’enzyme qui aligne correctement certaine résidus importants pour la catalyse
Que voulons-nous dire lorsqu’on affirme que la spécificité enzymatique peut être étroite?
Chaque enzyme a un degré de spécificité vis-à-vis de son substrat.
Un grand nb d’enzyme reconnaissent un seul substrat
Que voulons-nous dire lorsqu’on affirme que la spécificité enzymatique peut être large?
Il existe des enzymes dont le spectre de spécificité est large
En quoi la spécificité enzymatique large peut être utile?
Elle peut être utile par l’utilisation de substance non naturels pour suivre les rxn enzymatiques en labo
Vrai ou Faux: l’amylase est une enzyme soluble produite par le pancréas
Vrai
Une fois le travail de l’amylase fait, que reste-t-il?
Une mélange de disaccharide de type maltose et de molécules partiellement hydroxylées contenant un lien a (1–>6)
Quelles sont les 7 classes d’enzymes?
1) oxydoréductase
2) transférase
3) hydrolase
4) lyase
5) isomérase
6) ligase
7) translocase
Quelle est l’action des oxydoréductases?
Elles catalysent l’oxydation d’un substrat avec la réduction simultanée d’un autre substrat
Comment reconnait-on les oxydoréductases?
Ajout ou le retrait d’un atome de H ou de O
Quelle est l’action des transférases?
Elles catalysent le transfert d’un groupement contenant des atomes de C,N, P ou S d’un substrat à un autre
Quelles sont les sous-classes des transférases?
- acyltransférases
- glycosyltransférases
- aminotrasnférases
- transaminases
Quelle est l’action des hydrolases?
Elles catalysent la rupture des liaisons
C-O
C-N
C-S
par l’addition d’une molécule d’eau
Vrai ou Faux: le type de lien coupé lors de l’hydrolase donne naissance aux sous-classes?
Vrai
Quelles sont les sous-classe de l’hydrolase?
1- estérases
2- peptidases
3- thiolases
4- lipases
5- glycolidases
6- phosphatases
7- phospholipases
8- désaminases
Quelle est l’action des lyases?
Elles catalysent la rupture des liaisons C-C ,C-O ou C-N sans l’addition d’une molécule d’eau
Vrai ou Faux: le produit d’une lyase inclut une double liaison ou un nouveau cycle
Vrai
Quelles sont les sous-classes des lyases?
Décarboxylases
Aldolases
Cétolases
Quelle est l’action des isomérases?
Elles catalysent les réarrangements intramoléculaires et produisent des isomères
Vrai ou Faux: les épimérases, les racémases et les mutases catalysent les réarrangements faits par les isomérases
Vrai
Quelle est l’action des ligases?
Elles catalysent l’union de 2 molécules aux dépens de l’hydrolyse de l’ATP
Quelle est l’action des translocases?
Elles transfèrent des ions ou des molécules de part et d’autre d’une membrane
OU
catalysent leur séparation dans une membrane
Vrai ou Faux: l’action des translocases implique l’hydrolyse de l’ATP comme source d’énergie
Vrai
Définir cofacteurs et coenzyme
Groupements non-protéiques liés ou non aux enzymes
Vrai ou Faux: les cofacteurs et les coenzymes sont des molécules organiques
Vrai
Donnez les caractéristiques des cofacteurs
- peuvent être des ions métalliques (zinc ou magnésium)
- peuvent être des groupements prosthétiques
Donnez les caractéristiques des coenzymes
- molécules organiques qui sont dérivées des vitamines
Définir: groupement prosthétiques
Groupements fortement liés à l’apoenzyme
ex: groupement hème
Vrai ou Faux: les coenzymes peuvent être labiles ou non
Vrai
labiles= se dissocient sous leur forme libre
non labiles = sont liés à l’apoenzyme
Vrai ou Faux: la vitesse d’une réaction enzymatique dépend de la qté de complexe ES multipliée par la constante catalytique
Vrai
V= Kcat x concentration de ES
La qté du complexe ES dépend de 3 choses, quelles sont-elles?
1) la qté de substrat S présente
2) l’affinité de l’enzyme E pour son substrat
3) Kcat
Vrai ou Faux: la Vmax d’une réaction enzymatique est obtenue lorsque tout l’enzyme est écoulé
Faux, la Vmax est obtenue lorsque la concentration du substrat est très forte. Enzyme est saturée
À quoi correspond la Km?
À la concentration de substrat lorsque le Vi est à la moitié de la Vmax
Vrai ou Faux: plus la Km est faible, plus l’affinité est forte
Vrai
Quelle est l’unité de mesure de la Km?
La concentration
Quelle est l’unité de mesure de la Kcat?
Unité de temps -1
Que représente la Kcat?
Elle indique combien d’évenements de catalyse de font par unité de temps
Comment calcule-t-on l’activité enzymatique?
Quantitée (masse ou mole) de substrat ou de produit converti par unité de temps
Quel est le calcul de U?
1 micromole de S/ min
Qu’est-ce que l’activité spécifique et comment la calculer?
As= U x 1/qté de protéine
Elle sert à évaluer l’efficacité de la purification de l’enzyme
Quelles sont les unités de mesure pour l’activité spécifique?
U/mg ou U/mol
Comment calculer le facteur de purification totale?
Rapport entre l’AS de la dernière étape et celle de la première étape
Quels sont les 2 effecteurs de l’activité enzymatique?
Inhibiteur (diminue l’activité enzymatique)
Excitateur (augmente l’activité enzymatique)
Vrai ou Faux: chaque enzyme montre un profil unique d’activité en fonction du pH
Vrai
Vrai ou Faux: le pH optimal d’une enzyme ne reflète pas le pH de son environnement
Faux, le pH optimal est souvent très semblable au pH de son environnement
Quelle est l’influence de la température sur l’activité enzymatique?
Une fois la zone de stabilité de l’enzyme dépassée, on entre en zone de dénaturation, l’enzyme pert de son activité
