Enzyme und Enzymkinetik Flashcards
0
Q
Wie beschleunigen Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit?
A
- sie setzen die Aktivierungsenergie herab
1
Q
Was sind Ribozyme?
A
- RNA-Moleküle mit katalytischer Aktivität
2
Q
Was versteht man unter der Enthalpie?
A
- innere Energie eines Stoffes
3
Q
Wann liegt eine exotherme bzw. eine endotherme Reaktion vor?
A
- exotherm: Die Enthalpie der Ausgangssubstanzen nimmt während einer Reaktion ab
- endotherm: Für die Reaktion muss Wärme zugeführt werden, damit diese ablaufen kann
4
Q
Was gibt die freie Enthalpie an?
A
- Änderung der freien Energie einer Reaktion ohne Aussagen über die Geschwindigkeit einer Reaktion zu machen
5
Q
Wann ist eine Reaktion exergon bzw. endergon?
A
- exergon: Die Reaktion läuft spontan ab
- endergon: Die Reaktion läuft nicht spontan ab
- 0: Das System befindet sich im Gleichgewicht
6
Q
Was gibt die Gibbs-Helmholtz-Gleichung an? Geben Sie die Formel an
A
∆G = ∆H - T•∆S
7
Q
Wie berechnet sich die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion?
A
-
8
Q
Wie berechnet man die Änderung der freien Enthalpie einer Gleichgewichtsreaktion?
A
- ∆G = ∆Gº + RT * lnK’
9
Q
Wofür steht das ∆G0’?
A
- Änderung der freien Standardenthalpie unter Standardbedingungen (u.a. auch pH = 7)
10
Q
Geben Sie die endgültige Formel an, die die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion und die Änderung der freien Standardenthalpie verknüpft.
A
- ∆G = ∆Gº’ + RT • lnK’
- > ∆Gº’ = - RT • lnK’
11
Q
Zeichnen Sie die Molekülstruktur von ATP
A
-
12
Q
Im ATP-Molekül sind die Phosphatreste miteinander verknüpft über…
A
eine Säureanhydridbindung
13
Q
Etwa welche freie Energie wird bei der Hydrolyse von 1 Mol ATP freigesetzt?
A
- 30,5 kJ/mol
14
Q
Was versteht man unter dem Redoxpontezial?
A
- Affinität eines Stoffes Elektronen abzugeben oder aufzunehmen
15
Q
Was bedeutet ein negatives bzw. ein positives Redoxpotenzial?
A
- negatives Redoxpotenzial: System gibt Elektronen ab, da Affinität gering
- positives Redoxpotenzial: System nimmt Elektronen auf, da hohe Affinität
16
Q
Wie kann die Änderung des Redoxpotenzials berechnet werden?
A
∆Eº = Eº(Ox-mittel) - Eº(Redoxmittel)
17
Q
Geben Sie die Formel an, über die die Änderung der freien Standardenthalpie mit der Änderung des Redoxpotenzials in Beziehung steht
A
∆Gº’ = - n • F • ∆Eº
18
Q
Zeichnen Sie beispielhaft das Energieprofil einer exergonen Reaktion
A
-
19
Q
Geben Sie das Massenwirkungsgesetz einer Reaktion an
A
-
20
Q
Was versteht man unter einer Aktivierungsenergie?
A
-
21
Q
Wie erfolgt die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms?
A
- nicht kovalent sondern über schwache Bindungen
22
Q
Was versteht man unter dem Induced-Fit-Modell?
A
- Anlagerung des Substrats an das Enzym führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms
23
Q
Entscheidend für die Bindungsspezifität von Enzymen ist….
A
das aktive Zentrum
24
Zeichnen Sie graphisch die Kurve der Michaelis-Menten-Kinetik
-
25
Wie verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit in Menten-Kinetik zu Beginn der Reaktion?
- sie nimmt zu Beginn linear mit der Substratkonzentration zu
KURVE VERLÄUFT INSGESAMT HYPERBOL
26
Wann ist die Maximalgeschwindigkeit einer Reaktion erreicht? Welche Beziehung liegt dann zwischen vMax einer enzymkatalysierten Reaktion und der Enzymmenge vor?
- wenn alle Bindungsstellen im aktiven Zentrum des Enzyms mit Substrat besetzt sind
- Vmax = [E] • k3 => Der Substratumsatz ist der Enzymmenge proportional
27
Geben Sie die Michaelis-Menten-Gleichung an
-
28
Was sagt der KM-Wert aus?
- Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit einer Reaktion erreicht ist
- hoher Km = niedrige Affinität zum Enzym, kleiner Km = hohe Affinität zum Enzym
- der Km-Wert ist unabhängig von Enzym- und Substratkonzentration
- er ist für verschiedene Substrate eines Enzyms unterschiedlich groß
29
Welche Größen werden nach Lineweaver-Burk aufgetragen?
- y-Achse: 1/v
| - x-Achse: 1/S
30
Was entspricht im Lineweaver-Burk die Steigung der Geraden?
- (1/v)/(1/S) = K(M)/V(max)
31
Was entspricht im Lineweaver-Burk der Schnittpunkt mit der y-Achse?
1/Vmax
32
Was entspricht im Linewaever-Burk der Schnittpunkt mit der x-Achse?
-1/Km
33
Was gibt die Wechselzahl eines Enzyms an?
- Anzahl der Moleküle Subsrtat, die pro Zeiteinheit vom Enzym umgesetzt werden
34
Was entspricht einem Katal?
- Menge der pro s vom Enzym umgesetzten Stoffmenge (in mol/s)
35
Was entspricht einem Unit?
- 1U = Umsatz von 1µmol pro Min
36
Wie verändert sich die Gerade im Lineweaver-Burk-Diagramm, wenn die Enzymkonzentration erhöht wird?
- die Gerade wird im Diagramm auf der y-Achse nach oben verschoben (vMax wird erhöht, Km ändert sich nicht)
37
Was versteht man unter der kompetitiven Hemmung?
- Hemmstoff konkurriert mit Substrat um Bindestelle im aktiven Zentrum
- Enzym wird dadurch blockiert und kann kein Substrat mehr umsetzen
38
Welche Größen verändern sich bei einer kompetitiven Hemmung?
- vMax bleibt unverändert
| - Km-Wert nimmt zu (höhere Substratkonzentration nötig, um 1/2 Vmax zu erreichen
39
Wie kann der Einfluss eines kompetitiven Inhibitors aufgehoben werden?
- wenn Substrat im Überschuss zugegeben wird
40
Wie verändern sich vMax und kM bei einer kompetitiven Hemmung? Zeichnen Sie die entsprechende Gerade
- vMax bleibt unverändert (Schnittpunkt mit y-Achse)
| - kM steigt (Kurve wird auf x-Achse nach rechts verschoben)
41
Was versteht man unter einer nicht-kompetitiven Hemmung?
- Hemmstoff bindet an anderer Stelle als Substrat
42
Wie verändern sich vMax und kM bei einer nicht-kompetitiven Hemmung?
- Vmax nimmt ab, da Aktivität des ES gehemmt wird
| - Km-Wert bleibt normal
43
Wie kann eine nicht kompetitive Hemmung aufgehoben werden?
- nicht durch Zugabe von Substrat im Überschuss
44
Was versteht man unter einer irreversiblen Hemmung?
- Hemmstoff bindet irrerversibel an Enzym
45
Was sind Suizidinhibitoren?
- Hemmstoff bindet an aktives Zentrum im Enzym und löst Suizid des Enzyms aus
46
Welche Wirkung hat Allopurinol?
- hemmt irrerversibel die Xanthinoxidase
47
Überprüfen Sie folgende Aussage: allosterisch regulierte Enzyme folgen der Michaelis-Menten-Kinetik
Falsch
48
Welche Typen der allosterischen Regulation unterscheidet man?
- K-Typ
| - V-Typ
49
Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom K-Typ. Wie verändert sich die entsprechende Kurve?
- Bindung eines allosterischen Stoffes erschwert/erleichtert die Bindung des Substrates an das Enzym
- dadurch wird der K(0,5)-Wert erhöht/erniedrigt,
- vMax bleibt unverändert (wird aber später/früher erreicht)
50
Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom v-Typ. Welche Größen werden verändert? Zeichnen Sie den entsprechenden Graphen
- Bindung des allosterischen Stoffes beeinflusst die Geschwindigkeit des Enzyms/seine katalytische Fähigkeit
- dadurch verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit
- der K(0,5)-Wert bleibt unverändert
51
Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom k-Typ
- Fructose-2,6-BP auf PFK-1
| - Citrat + ATP auf PFK-1
52
Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom v-Typ
- Acetyl-CoA auf die Pyruvatcarboxylase
53
Was versteht man unter Kooperativität? Wie verläuft die Kurve allosterisch regulierten Enzymen mit kooperativer Bindung?
- Die Bindung eines Substrates an eine Bindestelle des Enzyms erhöht die Affinität für die Bindung weiterer Substrate
- Kurve verläuft sigmoidal und nicht hyperbol (Diagramm V gegen S)
54
Geben Sie die Formel für das Lambert-Beer-Gesetz an. Was kann an mit dieser Formel berechnen?
E = log (I/I0) = epsilon • c • d
55
Vergleichen Sie das Absorptionsspektrum von NAD+ und NADH. Wo sind Gemeinsamkeiten und wo sind Unterschiede?
- NADH hat zusätzliches Absorptionsmaximum bei 340 nm
56
Verantwortlich für die Absorptionsänderung von NAD+ bzw. NADP+ durch die Reduktion ist....
das Nicotinsäureamid
57
Welche Reaktion katalysieren die Oxidoreduktasen?
- Übertragung von Reduktionsäquivalenten
58
Nennen Beispiele für Oxidoredukatasen
- Dehydrogenase
- Oxidasen
- Oxygenasen
- Hydroperoxidasen (Katalase, Peroxidase)
59
Dehydrogenasen sind....
Oxidoreduktasen
60
Oxidasen sind....
Oxidoreduktasen
61
Oxygenasen sind...
Oxidoreduktasen
62
Hydroxyperoxidasen sind...
Oxidoreduktasen
63
Reduktasen sind...
Oxidoreduktasen
64
Zu welcher Enzymklasse gehört die Lactat-Dehydrogenase?
- Oxidoreduktasen
65
Zu welcher Enzymklasse gehört die Katalase?
- Oxidoreduktasen
66
Zu welcher Enzymklasse gehört die Gluthationreduktase?
- Oxidoreduktase
67
Welche Reaktion katalysieren die Oxidasen?
- Oxidoreduktase
68
Welche Reaktion katalysieren die Oxygenasen?
- Oxidoreduktasen
69
Welche Reaktion katalysiert die Katalase?
- Oxidoreduktasen
70
Nennen Sie Beispiele für Hydroperoxidasen und geben Sie die jeweilige Reaktion an
- Katalase: 2H2O2 -> 2H2O + O2
| - Peroxidase: H2O2 + RH2 -> R + 2H2O
71
Ordnen Sie den Enzymklassen 1 - 6 die entsprechenden Enzyme zu
- Klasse 1: Oxidoreduktasen
- Klasse 2: Transferasen
- Klasse 3: Hydrolasen
- Klasse 4: Lyasen (Synthasen)
- Klasse 5: Isomerasen
- Klasse 6: Ligasen (Synthetasen)
72
Welche Reaktion katalysieren die Transferasen?
- gruppenübertragende Enzyme
73
Nennen Sie Beispiele für Transferasen
- Transminasen
- Aminotransferasen
- Phosphotransferasen
- C1-Transferasen
74
Die Hexokinase gehört zur Enzymklasse der...
Transferasen
75
Die Glykogenphosphorylase gehört zur ENzymklasse der.....
Transferasen
76
Welche Reaktion katalysieren die Hydrolasen?
- hydrolytische Spaltung von Molekülen
77
Nennen Sie Beispiele für Hydrolasen
- Peptidasen
- Proteinasen
- Esterasen
- Glykosidasen
78
Die Phospholipase gehört zur Enzymklasse der....
Hydrolasen
79
Trypsin gehört zur Enzymklasse der....
Hyrolasen
80
alpha-Amylase gehört zur Enzymklasse der ....
Hydrolasen
81
Acetylcholinesterase gehört zur Enzymklasse der....
Hydrolasen
82
Welche Reaktion katalysieren die Lyasen (Synthasen)?
- nicht hydrolytische Spaltung von Molekülen
| - Spaltung von C-C, C-N, C-O
83
Nennen Sie Beispiele für Lyasen (Synthasen)
- Pyruvatdecarboxylase
- Aldolase
- Carboanhydrase
84
Die Pyruvatdecarboxylase gehört zur Enzymklasse der----
Lyassen
85
Die Aldolase gehört zur Enzymklasse der....
Lyasen
86
Die Carboanhydrase gehörtzur Enzymklasse der...
Lyasen
87
Nennen Sie Beispiele für Isomerasen
- Mutasen
| - Isomerasen
88
Welche Reaktion katalysieren die Ligasen (Synthetasen)?
- energieabhängige Knüpfung von Bindungen
89
Nennen Sie Beispiele für Synthetasen
- Pyruvatcarboxylase
| - Glutaminsynthetase
90
Die Pyruvatcarboxylase gehört zur Enzymklasse der----
Ligasen (Synthetasen)
91
Welche Reaktionen katalysieren die Kinasen?
- Transferasen
92
Kinasen gehören zur Enzymklasse der....
Transferasen
93
Welche Reaktion katalysieren die Proteinkinasen?
- übertragen einen Phosphatrest auf die OH-Gruppe von Tyrosin-, Threonin oder Serinresten
94
Welche Reaktion katalysieren Phosphorylasen?
- Transferasen
95
Phosphorylasen gehören zur Enzymklasse der....
Transferasen
96
Welche Reaktion katalysieren die Phosphatasen?
- Hydrolasen
97
Phosphatasen gehören zur Enzymklasse der....
Hydrolasen
98
Was sind Isoenzyme?
- katalysieren gleiche Reaktionen, werden aber von unterschiedlichen Genen codiert
99
Die Lactat-Dehydrogenase besteht aus ca. 5 Isoformen. Wo kommen LDH vom M-Typ bzw. H-Typ vor?
- MMMMM: Skelettmuskel
| - HHHHHH: Herzmuskel
100
Nennen Sie die Isoformen der Kreatinkinase und deren Vorkommen
- CK-MB: Herzmuskulatur
- CK-MM: Skelettmuskel
- CK-BB: Gehirn
101
Die Konzentration welcher Parameter steigt im Blut nach einem Herzinfarkt an?
- CK-MB
102
Ein erhöhter Anteil der CK-MB-Aktivität an der Gesamt-CK-Aktivität von über 6-8% weist auf...
Nekrosen von Kardiomyozyten (Herzinfarkt) hin
103
Was ist der Unterschied zwischen einem Apoenzym und einem Holoenzym?
- Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor
| - Holoenzym: Enzym mit Cofaktor
104
In welche Gruppen lassen sich Cofaktoren einteilen?
- Coenzym: oft von Vitaminen abgeleitet
| - Metalle
105
Wie lassen sich Coenzyme einteilen?
- Cosubstrat: locker an Enzym gebunden
| - prosthetische Gruppe: dauerhaft an Enzym gebunden
106
Was ist eine prosthetische Gruppe?
- ein Coenzym, das dauerhaft an das Enzym gebunden ist
107
Was sind Cosubstrate?
- Coenzym, das locker am Enzym gebunden ist
108
Viele Coenzyme leiten sich ab von...
Vitaminen
109
In welchen Enzymen kommen Mg-Ionen vor?
- Kinasen
110
In welchen Enzymen kommen Zn-Ionen vor?
- Carboanhydrase
| - Carboxypeptidase
111
In welchen Enzymen kommen Cu-Ionen vor?
- Cytochrom-c-Oxidase
112
In welchen Enzymen kommen Fe-Ionen vor?
- Katalase
| - Peroxidase
113
In welchen Enzymen kommen Se-Ionen vor?
- Gluthation-Peroxidase
114
In welchen Enzymen kommen K-Ionen vor
- Propionyl-CoA-Carboxylase
115
Über welche Mechanismen können Enzyme reguliert werden?
- Regulation über Substratkonzentration
- Negative Rückkopplung
- Allosterische Regulation
116
Nennen Sie Beispiele von Enzymen, die durch Phosphorylierung aktiviert werden
- Glykogen-Phosphorylase
- Hormonsensitive Lipase
- Phosphorylase-Kinase
- Fructose-2,6-bisphosphatase
- Cholesterinhydrolase
117
Was versteht man unter Interkonvertierung?
- Regulierung der Enzymaktivität durch kovalente Modifizierung
