Enzyme und Enzymkinetik Flashcards

0
Q

Wie beschleunigen Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit?

A
  • sie setzen die Aktivierungsenergie herab
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1
Q

Was sind Ribozyme?

A
  • RNA-Moleküle mit katalytischer Aktivität
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2
Q

Was versteht man unter der Enthalpie?

A
  • innere Energie eines Stoffes
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3
Q

Wann liegt eine exotherme bzw. eine endotherme Reaktion vor?

A
  • exotherm: Die Enthalpie der Ausgangssubstanzen nimmt während einer Reaktion ab
  • endotherm: Für die Reaktion muss Wärme zugeführt werden, damit diese ablaufen kann
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4
Q

Was gibt die freie Enthalpie an?

A
  • Änderung der freien Energie einer Reaktion ohne Aussagen über die Geschwindigkeit einer Reaktion zu machen
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5
Q

Wann ist eine Reaktion exergon bzw. endergon?

A
  • exergon: Die Reaktion läuft spontan ab
  • endergon: Die Reaktion läuft nicht spontan ab
  • 0: Das System befindet sich im Gleichgewicht
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6
Q

Was gibt die Gibbs-Helmholtz-Gleichung an? Geben Sie die Formel an

A

∆G = ∆H - T•∆S

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7
Q

Wie berechnet sich die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion?

A

-

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8
Q

Wie berechnet man die Änderung der freien Enthalpie einer Gleichgewichtsreaktion?

A
  • ∆G = ∆Gº + RT * lnK’
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9
Q

Wofür steht das ∆G0’?

A
  • Änderung der freien Standardenthalpie unter Standardbedingungen (u.a. auch pH = 7)
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10
Q

Geben Sie die endgültige Formel an, die die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion und die Änderung der freien Standardenthalpie verknüpft.

A
  • ∆G = ∆Gº’ + RT • lnK’

- > ∆Gº’ = - RT • lnK’

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11
Q

Zeichnen Sie die Molekülstruktur von ATP

A

-

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12
Q

Im ATP-Molekül sind die Phosphatreste miteinander verknüpft über…

A

eine Säureanhydridbindung

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13
Q

Etwa welche freie Energie wird bei der Hydrolyse von 1 Mol ATP freigesetzt?

A
  • 30,5 kJ/mol
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14
Q

Was versteht man unter dem Redoxpontezial?

A
  • Affinität eines Stoffes Elektronen abzugeben oder aufzunehmen
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15
Q

Was bedeutet ein negatives bzw. ein positives Redoxpotenzial?

A
  • negatives Redoxpotenzial: System gibt Elektronen ab, da Affinität gering
  • positives Redoxpotenzial: System nimmt Elektronen auf, da hohe Affinität
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16
Q

Wie kann die Änderung des Redoxpotenzials berechnet werden?

A

∆Eº = Eº(Ox-mittel) - Eº(Redoxmittel)

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17
Q

Geben Sie die Formel an, über die die Änderung der freien Standardenthalpie mit der Änderung des Redoxpotenzials in Beziehung steht

A

∆Gº’ = - n • F • ∆Eº

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18
Q

Zeichnen Sie beispielhaft das Energieprofil einer exergonen Reaktion

A

-

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19
Q

Geben Sie das Massenwirkungsgesetz einer Reaktion an

A

-

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20
Q

Was versteht man unter einer Aktivierungsenergie?

A

-

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21
Q

Wie erfolgt die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms?

A
  • nicht kovalent sondern über schwache Bindungen
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22
Q

Was versteht man unter dem Induced-Fit-Modell?

A
  • Anlagerung des Substrats an das Enzym führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms
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23
Q

Entscheidend für die Bindungsspezifität von Enzymen ist….

A

das aktive Zentrum

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24
Q

Zeichnen Sie graphisch die Kurve der Michaelis-Menten-Kinetik

A

-

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25
Q

Wie verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit in Menten-Kinetik zu Beginn der Reaktion?

A
  • sie nimmt zu Beginn linear mit der Substratkonzentration zu

KURVE VERLÄUFT INSGESAMT HYPERBOL

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26
Q

Wann ist die Maximalgeschwindigkeit einer Reaktion erreicht? Welche Beziehung liegt dann zwischen vMax einer enzymkatalysierten Reaktion und der Enzymmenge vor?

A
  • wenn alle Bindungsstellen im aktiven Zentrum des Enzyms mit Substrat besetzt sind
  • Vmax = [E] • k3 => Der Substratumsatz ist der Enzymmenge proportional
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27
Q

Geben Sie die Michaelis-Menten-Gleichung an

A

-

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28
Q

Was sagt der KM-Wert aus?

A
  • Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit einer Reaktion erreicht ist
  • hoher Km = niedrige Affinität zum Enzym, kleiner Km = hohe Affinität zum Enzym
  • der Km-Wert ist unabhängig von Enzym- und Substratkonzentration
  • er ist für verschiedene Substrate eines Enzyms unterschiedlich groß
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29
Q

Welche Größen werden nach Lineweaver-Burk aufgetragen?

A
  • y-Achse: 1/v

- x-Achse: 1/S

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30
Q

Was entspricht im Lineweaver-Burk die Steigung der Geraden?

A
  • (1/v)/(1/S) = K(M)/V(max)
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31
Q

Was entspricht im Lineweaver-Burk der Schnittpunkt mit der y-Achse?

A

1/Vmax

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32
Q

Was entspricht im Linewaever-Burk der Schnittpunkt mit der x-Achse?

A

-1/Km

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33
Q

Was gibt die Wechselzahl eines Enzyms an?

A
  • Anzahl der Moleküle Subsrtat, die pro Zeiteinheit vom Enzym umgesetzt werden
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34
Q

Was entspricht einem Katal?

A
  • Menge der pro s vom Enzym umgesetzten Stoffmenge (in mol/s)
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35
Q

Was entspricht einem Unit?

A
  • 1U = Umsatz von 1µmol pro Min
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36
Q

Wie verändert sich die Gerade im Lineweaver-Burk-Diagramm, wenn die Enzymkonzentration erhöht wird?

A
  • die Gerade wird im Diagramm auf der y-Achse nach oben verschoben (vMax wird erhöht, Km ändert sich nicht)
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37
Q

Was versteht man unter der kompetitiven Hemmung?

A
  • Hemmstoff konkurriert mit Substrat um Bindestelle im aktiven Zentrum
  • Enzym wird dadurch blockiert und kann kein Substrat mehr umsetzen
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38
Q

Welche Größen verändern sich bei einer kompetitiven Hemmung?

A
  • vMax bleibt unverändert

- Km-Wert nimmt zu (höhere Substratkonzentration nötig, um 1/2 Vmax zu erreichen

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39
Q

Wie kann der Einfluss eines kompetitiven Inhibitors aufgehoben werden?

A
  • wenn Substrat im Überschuss zugegeben wird
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40
Q

Wie verändern sich vMax und kM bei einer kompetitiven Hemmung? Zeichnen Sie die entsprechende Gerade

A
  • vMax bleibt unverändert (Schnittpunkt mit y-Achse)

- kM steigt (Kurve wird auf x-Achse nach rechts verschoben)

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41
Q

Was versteht man unter einer nicht-kompetitiven Hemmung?

A
  • Hemmstoff bindet an anderer Stelle als Substrat
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42
Q

Wie verändern sich vMax und kM bei einer nicht-kompetitiven Hemmung?

A
  • Vmax nimmt ab, da Aktivität des ES gehemmt wird

- Km-Wert bleibt normal

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43
Q

Wie kann eine nicht kompetitive Hemmung aufgehoben werden?

A
  • nicht durch Zugabe von Substrat im Überschuss
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44
Q

Was versteht man unter einer irreversiblen Hemmung?

A
  • Hemmstoff bindet irrerversibel an Enzym
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45
Q

Was sind Suizidinhibitoren?

A
  • Hemmstoff bindet an aktives Zentrum im Enzym und löst Suizid des Enzyms aus
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46
Q

Welche Wirkung hat Allopurinol?

A
  • hemmt irrerversibel die Xanthinoxidase
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47
Q

Überprüfen Sie folgende Aussage: allosterisch regulierte Enzyme folgen der Michaelis-Menten-Kinetik

A

Falsch

48
Q

Welche Typen der allosterischen Regulation unterscheidet man?

A
  • K-Typ

- V-Typ

49
Q

Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom K-Typ. Wie verändert sich die entsprechende Kurve?

A
  • Bindung eines allosterischen Stoffes erschwert/erleichtert die Bindung des Substrates an das Enzym
  • dadurch wird der K(0,5)-Wert erhöht/erniedrigt,
  • vMax bleibt unverändert (wird aber später/früher erreicht)
50
Q

Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom v-Typ. Welche Größen werden verändert? Zeichnen Sie den entsprechenden Graphen

A
  • Bindung des allosterischen Stoffes beeinflusst die Geschwindigkeit des Enzyms/seine katalytische Fähigkeit
  • dadurch verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit
  • der K(0,5)-Wert bleibt unverändert
51
Q

Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom k-Typ

A
  • Fructose-2,6-BP auf PFK-1

- Citrat + ATP auf PFK-1

52
Q

Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom v-Typ

A
  • Acetyl-CoA auf die Pyruvatcarboxylase
53
Q

Was versteht man unter Kooperativität? Wie verläuft die Kurve allosterisch regulierten Enzymen mit kooperativer Bindung?

A
  • Die Bindung eines Substrates an eine Bindestelle des Enzyms erhöht die Affinität für die Bindung weiterer Substrate
  • Kurve verläuft sigmoidal und nicht hyperbol (Diagramm V gegen S)
54
Q

Geben Sie die Formel für das Lambert-Beer-Gesetz an. Was kann an mit dieser Formel berechnen?

A

E = log (I/I0) = epsilon • c • d

55
Q

Vergleichen Sie das Absorptionsspektrum von NAD+ und NADH. Wo sind Gemeinsamkeiten und wo sind Unterschiede?

A
  • NADH hat zusätzliches Absorptionsmaximum bei 340 nm
56
Q

Verantwortlich für die Absorptionsänderung von NAD+ bzw. NADP+ durch die Reduktion ist….

A

das Nicotinsäureamid

57
Q

Welche Reaktion katalysieren die Oxidoreduktasen?

A
  • Übertragung von Reduktionsäquivalenten
58
Q

Nennen Beispiele für Oxidoredukatasen

A
  • Dehydrogenase
  • Oxidasen
  • Oxygenasen
  • Hydroperoxidasen (Katalase, Peroxidase)
59
Q

Dehydrogenasen sind….

A

Oxidoreduktasen

60
Q

Oxidasen sind….

A

Oxidoreduktasen

61
Q

Oxygenasen sind…

A

Oxidoreduktasen

62
Q

Hydroxyperoxidasen sind…

A

Oxidoreduktasen

63
Q

Reduktasen sind…

A

Oxidoreduktasen

64
Q

Zu welcher Enzymklasse gehört die Lactat-Dehydrogenase?

A
  • Oxidoreduktasen
65
Q

Zu welcher Enzymklasse gehört die Katalase?

A
  • Oxidoreduktasen
66
Q

Zu welcher Enzymklasse gehört die Gluthationreduktase?

A
  • Oxidoreduktase
67
Q

Welche Reaktion katalysieren die Oxidasen?

A
  • Oxidoreduktase
68
Q

Welche Reaktion katalysieren die Oxygenasen?

A
  • Oxidoreduktasen
69
Q

Welche Reaktion katalysiert die Katalase?

A
  • Oxidoreduktasen
70
Q

Nennen Sie Beispiele für Hydroperoxidasen und geben Sie die jeweilige Reaktion an

A
  • Katalase: 2H2O2 -> 2H2O + O2

- Peroxidase: H2O2 + RH2 -> R + 2H2O

71
Q

Ordnen Sie den Enzymklassen 1 - 6 die entsprechenden Enzyme zu

A
  • Klasse 1: Oxidoreduktasen
  • Klasse 2: Transferasen
  • Klasse 3: Hydrolasen
  • Klasse 4: Lyasen (Synthasen)
  • Klasse 5: Isomerasen
  • Klasse 6: Ligasen (Synthetasen)
72
Q

Welche Reaktion katalysieren die Transferasen?

A
  • gruppenübertragende Enzyme
73
Q

Nennen Sie Beispiele für Transferasen

A
  • Transminasen
  • Aminotransferasen
  • Phosphotransferasen
  • C1-Transferasen
74
Q

Die Hexokinase gehört zur Enzymklasse der…

A

Transferasen

75
Q

Die Glykogenphosphorylase gehört zur ENzymklasse der…..

A

Transferasen

76
Q

Welche Reaktion katalysieren die Hydrolasen?

A
  • hydrolytische Spaltung von Molekülen
77
Q

Nennen Sie Beispiele für Hydrolasen

A
  • Peptidasen
  • Proteinasen
  • Esterasen
  • Glykosidasen
78
Q

Die Phospholipase gehört zur Enzymklasse der….

A

Hydrolasen

79
Q

Trypsin gehört zur Enzymklasse der….

A

Hyrolasen

80
Q

alpha-Amylase gehört zur Enzymklasse der ….

A

Hydrolasen

81
Q

Acetylcholinesterase gehört zur Enzymklasse der….

A

Hydrolasen

82
Q

Welche Reaktion katalysieren die Lyasen (Synthasen)?

A
  • nicht hydrolytische Spaltung von Molekülen

- Spaltung von C-C, C-N, C-O

83
Q

Nennen Sie Beispiele für Lyasen (Synthasen)

A
  • Pyruvatdecarboxylase
  • Aldolase
  • Carboanhydrase
84
Q

Die Pyruvatdecarboxylase gehört zur Enzymklasse der—-

A

Lyassen

85
Q

Die Aldolase gehört zur Enzymklasse der….

A

Lyasen

86
Q

Die Carboanhydrase gehörtzur Enzymklasse der…

A

Lyasen

87
Q

Nennen Sie Beispiele für Isomerasen

A
  • Mutasen

- Isomerasen

88
Q

Welche Reaktion katalysieren die Ligasen (Synthetasen)?

A
  • energieabhängige Knüpfung von Bindungen
89
Q

Nennen Sie Beispiele für Synthetasen

A
  • Pyruvatcarboxylase

- Glutaminsynthetase

90
Q

Die Pyruvatcarboxylase gehört zur Enzymklasse der—-

A

Ligasen (Synthetasen)

91
Q

Welche Reaktionen katalysieren die Kinasen?

A
  • Transferasen
92
Q

Kinasen gehören zur Enzymklasse der….

A

Transferasen

93
Q

Welche Reaktion katalysieren die Proteinkinasen?

A
  • übertragen einen Phosphatrest auf die OH-Gruppe von Tyrosin-, Threonin oder Serinresten
94
Q

Welche Reaktion katalysieren Phosphorylasen?

A
  • Transferasen
95
Q

Phosphorylasen gehören zur Enzymklasse der….

A

Transferasen

96
Q

Welche Reaktion katalysieren die Phosphatasen?

A
  • Hydrolasen
97
Q

Phosphatasen gehören zur Enzymklasse der….

A

Hydrolasen

98
Q

Was sind Isoenzyme?

A
  • katalysieren gleiche Reaktionen, werden aber von unterschiedlichen Genen codiert
99
Q

Die Lactat-Dehydrogenase besteht aus ca. 5 Isoformen. Wo kommen LDH vom M-Typ bzw. H-Typ vor?

A
  • MMMMM: Skelettmuskel

- HHHHHH: Herzmuskel

100
Q

Nennen Sie die Isoformen der Kreatinkinase und deren Vorkommen

A
  • CK-MB: Herzmuskulatur
  • CK-MM: Skelettmuskel
  • CK-BB: Gehirn
101
Q

Die Konzentration welcher Parameter steigt im Blut nach einem Herzinfarkt an?

A
  • CK-MB
102
Q

Ein erhöhter Anteil der CK-MB-Aktivität an der Gesamt-CK-Aktivität von über 6-8% weist auf…

A

Nekrosen von Kardiomyozyten (Herzinfarkt) hin

103
Q

Was ist der Unterschied zwischen einem Apoenzym und einem Holoenzym?

A
  • Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor

- Holoenzym: Enzym mit Cofaktor

104
Q

In welche Gruppen lassen sich Cofaktoren einteilen?

A
  • Coenzym: oft von Vitaminen abgeleitet

- Metalle

105
Q

Wie lassen sich Coenzyme einteilen?

A
  • Cosubstrat: locker an Enzym gebunden

- prosthetische Gruppe: dauerhaft an Enzym gebunden

106
Q

Was ist eine prosthetische Gruppe?

A
  • ein Coenzym, das dauerhaft an das Enzym gebunden ist
107
Q

Was sind Cosubstrate?

A
  • Coenzym, das locker am Enzym gebunden ist
108
Q

Viele Coenzyme leiten sich ab von…

A

Vitaminen

109
Q

In welchen Enzymen kommen Mg-Ionen vor?

A
  • Kinasen
110
Q

In welchen Enzymen kommen Zn-Ionen vor?

A
  • Carboanhydrase

- Carboxypeptidase

111
Q

In welchen Enzymen kommen Cu-Ionen vor?

A
  • Cytochrom-c-Oxidase
112
Q

In welchen Enzymen kommen Fe-Ionen vor?

A
  • Katalase

- Peroxidase

113
Q

In welchen Enzymen kommen Se-Ionen vor?

A
  • Gluthation-Peroxidase
114
Q

In welchen Enzymen kommen K-Ionen vor

A
  • Propionyl-CoA-Carboxylase
115
Q

Über welche Mechanismen können Enzyme reguliert werden?

A
  • Regulation über Substratkonzentration
  • Negative Rückkopplung
  • Allosterische Regulation
116
Q

Nennen Sie Beispiele von Enzymen, die durch Phosphorylierung aktiviert werden

A
  • Glykogen-Phosphorylase
  • Hormonsensitive Lipase
  • Phosphorylase-Kinase
  • Fructose-2,6-bisphosphatase
  • Cholesterinhydrolase
117
Q

Was versteht man unter Interkonvertierung?

A
  • Regulierung der Enzymaktivität durch kovalente Modifizierung