ENZIMAS Flashcards
Naturaleza química de las enzimas
- La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
* Sin embargo, existen algunos ARN que pueden actuar como enzimas (ribozimas)
ACTÚAN de manera:
- Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de la reacción química, sin modificar su resultado.
- No modifican la energía de los reactivos ni de los productos, pero sí disminuyen la energía de activación, una especie de barrera energética que deben pasar los reactivos para convertirse en productos.
Características
- Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos.
- Unidades del Metabolismo
- Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (DG-).
- No promueven reacciones no-espontáneas (DG +).
- Incrementan la Vel. De reacción 103 a 1012 veces sin afectar el sentido de la reacción.
- No forman parte del producto de la reacción.
Importancia
Agricultura
Industria alimenticia
Medicina
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
- De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
* Aún más rápido que los catalizadores químicos.
CONDICIONES DE REACCIÓN
- Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC) ejem. Polimerasas
- pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
- Presión atmosférica normal
CAPACIDAD DE REGULACIÓN
- Por concentración de sustrato
- Por concentración de enzima
- Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
- Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
- Por regulación alostérico
- ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
- Interacción estereoespecífica con el sustrato
- No hay productos colaterales
La velocidad de reacción de las enzimas puede variar por los siguientes factores:
- Concentración del sustrato
- Temperatura
- pH
Concentración de sustrato
- A mayor concentración de sustrato es mayor la velocidad.
* Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay más enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad máxima
PH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad enzimática es máxima
Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su actividad es máxima
¿Qué es Cofactor (Coenzima)?
Átomo, ion o molécula que participa en el proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
- A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin ser modificados del ciclo catalítico
- Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo catalítico y por lo general requieren otra enzima para volver al estado original.
Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, por lo tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminas son cofactores enzimáticos
oxirreductasas
enzimas
Transferasas
- Grupos aldehídos
- Grupos acilos
- Grupos glucosilos
- grupos fosfatos (kinasas)
Hidrolasas
-Transforman polímeros en en monómeros Actúan sobre -enlace éster -enlace glucosídico -enlace peptídico -enlace C-N
Liasas
(Adición de los dobles enlaces)
- Entre C y C
- Entre C y O
- Entre C y N
Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
- Entre C y O
- Entre C y S
- Entre C y N
- Entre C y C
CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN
teória para explicar la velocidad inicial de una reacción catalizada por una enzima, en función a la concentración del sustrato.
La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima, llamada valor Km o Constante de Michaelis, se puede determinar experimentalmente graficando v1(velocidad inicial) como función de [S].
¿Qué es KM=Constante de Michaelis -Menten?
Constante global que sustituye o engloba las constantes de velocidad de la reacción de interacción entre el enzima y el sustrato
La KM es un parámetro de Actividad Enzimática es inversamente proporcional con la actividad de la enzima, esto quiere decir que
- Valor de KM grande, baja actividad
* Valor de KM pequeño, alta actividad
INHIBICION ENZIMATICA
- Entendemos como el efecto de algunas sustancias sobre la velocidad catalítica del enzima
- Aplicamos la ecuación de linenweaver-burke en la identificación del tipo de inhibición.
Inhibidor reversible:
Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos
Inhibidor irreversible:
modifica químicamente a la enzima
Inhibición Competitiva:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
Por tanto, en la inhibición competitiva,
1. El efecto cinético del inhibidor es el aumento aparente de la Km, que aparece multiplicada por el factor (1 + i/Ki)
2. La Vmax no aparece modificada; para concentraciones muy altas del substrato, v = Vmax, igual que en ausencia de inhibidor
3. Cuanto más pequeño sea el valor de Ki mayor será la potencia del inhibidor competitivo.
Inhibición No Competitiva
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
- El efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos.
Algunos tipos de inhibidores irreversibles
- Reactivos de grupos -SH
- Organofosfóricos
- Ligandos de metales
- Metales pesados
LIGANDOS DE COORDINACIÓN DE METALES
Es el caso del ion cianuro, CN-
Se fija con gran afinidad a la sexta posición de coordinación del Fe hemínico, impidiendo toda modificación posterior.
Por ello actúa sobre sistemas de Fe hemínico con la sexta posición de coordinación libre, como la citocromo oxidasa, de lo que deriva su elevadísima toxicidad
SUBSTRATOS SUICIDAS
(Inhibidores activados enzimáticamente)
- Se trata de moléculas que se unen al centro activo de manera específica, igual que el substrato o los inhibidores competitivos
- Una vez unidos al centro activo, la enzima transforma la molécula en una especie química muy reactiva que modifica covalentemente a la enzima, inactivándola
-Tienen por tanto :
(a) la especificidad del inhibidor competitivo y
(b) la potencia de los inhibidores irreversibles
Modo de acción de los inhibidores suicidas
1. El inhibidor se fija a la enzima igual que el substrato o un inhibidor competitivo convencional
2. La acción catalítica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie altamente reactiva I*
3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivándola de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible.
