AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Flashcards
Componentes de un aminoácido
un grupo amino, un ácido carboxílico, un hidrogeno y un grupo R, todos unidos a un carbono alfa
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NO POLARES Y ALIFATICOS
- Glicina (el aa con la estructura más simple)
- Alanina
- Valina
- Leucina
- Metionina
- Isoleucina
- El grupo R en esta clase de aa es no polar e hidrófobo
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son POLARES SIN CARGA
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Prolina
- Asparagina
- Glutamina
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NEUTROS AROMÁTICOS
- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano
- son relativamente no polares, todas pueden participar en interacciones hidrófobas, el grupo OH de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y actuar como un importante grupo funcional para la actividad enzimática
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son ÁCIDOS
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Estos aminoácidos presentan una carga negativa a PH fisiológico debido a su segundo grupo carboxilo
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son BÁSICOS
-Lisina
-Arginina
-Histidina
*A PH fisiológico Lisina y Arginina se encuentran ionizadas y con carga positiva
La Histidina a PH fisiológico permanece sin carga pero cuando forma parte de las proteínas puede estar en carga neutra o positiva dependiendo del ambiente provisto por la cadena peptídica
Funciones:
- Son unidades estructurales de las proteínas
- intermediarios de ciertas rutas metabólicas
- precursores de muchas sustancias biológicas que contienen nitrógeno ( grupo hemo, nucleótidos, coenzimas, hormonas, neurotransmisores, etc.)
La prolina tiene diferente estructural por qué
cíclica y grupo amino secundario
Estereoisomería de los aa:
- Los α-aminoácidos son compuestos quirales, excepto la glicina
- Cada aa puede existir en dos formas esteroisómerasas (D y L9)
- Algunos existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeña diferentes funciones en las células, Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración L
Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración
L
Son anfóteros ya que
ya que poseen por lo menos un grupo COOH y un grupo NH2, los cuales se pueden ionizar
¿Qué son los ZWITTERONES?
Son especies isoelectricas, esto quieres decir que tienen el mismo número de cargas negativas y positivas por lo tanto es neutral
AA no proteicos
D-AMINOÁCIDOS
La D-Ala y el D-glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramidina S es un peptido con acción antibiótica que contiene D-phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos
AA no proteicos
α-AMINOÁCIDOS
La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno
AA no proteicos
ω-AMINOÁCIDOS:
En estos aa el grupo amino sustituye al último carbono (carbono ω), no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunas coenzimas, y el ácido gamma-aminobutírico es un importante neurotransmisor.
Funciones dinámicas de las PROTEÍNAS
- TRANSPORTE: Hemoglobina, mioglobina, transferrina
- CONTROL METABÓLICO: Insulina y glucagón
- CONTRACCIÓN: Miosina, actina
- PROTECCIÓN: Interferón, fibrina, inmunogloblinas
- CATÁLISIS: Enzimas
Funciones estructurales de las PROTEÍNAS
Proporcionan la matriz para el tejido óseo y conectivo que dan estructura y forma al organismo: colágeno, elastina
Queratina: Estructura del tejido epidérmico, arquitectura celular
Las proteínas se generan por polimerización de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos: se forman en posición trans
Mediante una deshidratación
Una proteína tienes más de cuantos aminoácidos
50
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y posición de enlaces disulfuro, si existen
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Relación estérica de los aminoácidos próximos unos a otros. Conformación local de algunas partes del polipéptido (La Hélice alfa)
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Arreglo total e interacciones de varias regiones o dominios de una sola cadena polipeptídica
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Asociación de 2 o más cadenas polipeptídicas, mantenidas juntas mediante fuerzas no covalentes
Cromatografía en columna por intercambio catiónico características
Se utilizan perlas de sefarosa con carga negativa y las proteínas que tengan carga negativa las van a repeler
Dependiendo del interés de estudio se separan las proteínas en base a su carga
Cromatografía en columna de exclusión celular
Igual se usa las perlas de sefarosa para separar las proteínas por tamaño
Cromatografía en columna por afinidad
Se hace mediante ligandos con la proteína que se quiere obtener y las que no son compatibles con el ligando son expulsada
Electroforesis
Se usa un campo eléctrico para separar a las proteínas en base a su tamaño o peso molecular
ISOELECTROENFOQUE
Se separan mediante el punto isoeléctrico de las proteínas en cierto PH
Electroforesis bidimensional
Se usan dos métodos el isoelectroenfoque y electroforesis
