AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Flashcards
Componentes de un aminoácido
un grupo amino, un ácido carboxílico, un hidrogeno y un grupo R, todos unidos a un carbono alfa
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NO POLARES Y ALIFATICOS
- Glicina (el aa con la estructura más simple)
- Alanina
- Valina
- Leucina
- Metionina
- Isoleucina
- El grupo R en esta clase de aa es no polar e hidrófobo
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son POLARES SIN CARGA
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Prolina
- Asparagina
- Glutamina
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NEUTROS AROMÁTICOS
- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano
- son relativamente no polares, todas pueden participar en interacciones hidrófobas, el grupo OH de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y actuar como un importante grupo funcional para la actividad enzimática
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son ÁCIDOS
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Estos aminoácidos presentan una carga negativa a PH fisiológico debido a su segundo grupo carboxilo
Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son BÁSICOS
-Lisina
-Arginina
-Histidina
*A PH fisiológico Lisina y Arginina se encuentran ionizadas y con carga positiva
La Histidina a PH fisiológico permanece sin carga pero cuando forma parte de las proteínas puede estar en carga neutra o positiva dependiendo del ambiente provisto por la cadena peptídica
Funciones:
- Son unidades estructurales de las proteínas
- intermediarios de ciertas rutas metabólicas
- precursores de muchas sustancias biológicas que contienen nitrógeno ( grupo hemo, nucleótidos, coenzimas, hormonas, neurotransmisores, etc.)
La prolina tiene diferente estructural por qué
cíclica y grupo amino secundario
Estereoisomería de los aa:
- Los α-aminoácidos son compuestos quirales, excepto la glicina
- Cada aa puede existir en dos formas esteroisómerasas (D y L9)
- Algunos existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeña diferentes funciones en las células, Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración L
Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración
L
Son anfóteros ya que
ya que poseen por lo menos un grupo COOH y un grupo NH2, los cuales se pueden ionizar
¿Qué son los ZWITTERONES?
Son especies isoelectricas, esto quieres decir que tienen el mismo número de cargas negativas y positivas por lo tanto es neutral
AA no proteicos
D-AMINOÁCIDOS
La D-Ala y el D-glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramidina S es un peptido con acción antibiótica que contiene D-phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos
AA no proteicos
α-AMINOÁCIDOS
La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno
AA no proteicos
ω-AMINOÁCIDOS:
En estos aa el grupo amino sustituye al último carbono (carbono ω), no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunas coenzimas, y el ácido gamma-aminobutírico es un importante neurotransmisor.
Funciones dinámicas de las PROTEÍNAS
- TRANSPORTE: Hemoglobina, mioglobina, transferrina
- CONTROL METABÓLICO: Insulina y glucagón
- CONTRACCIÓN: Miosina, actina
- PROTECCIÓN: Interferón, fibrina, inmunogloblinas
- CATÁLISIS: Enzimas
Funciones estructurales de las PROTEÍNAS
Proporcionan la matriz para el tejido óseo y conectivo que dan estructura y forma al organismo: colágeno, elastina
Queratina: Estructura del tejido epidérmico, arquitectura celular
Las proteínas se generan por polimerización de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos: se forman en posición trans
Mediante una deshidratación
Una proteína tienes más de cuantos aminoácidos
50
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y posición de enlaces disulfuro, si existen
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Relación estérica de los aminoácidos próximos unos a otros. Conformación local de algunas partes del polipéptido (La Hélice alfa)
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Arreglo total e interacciones de varias regiones o dominios de una sola cadena polipeptídica
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Asociación de 2 o más cadenas polipeptídicas, mantenidas juntas mediante fuerzas no covalentes
Cromatografía en columna por intercambio catiónico características
Se utilizan perlas de sefarosa con carga negativa y las proteínas que tengan carga negativa las van a repeler
Dependiendo del interés de estudio se separan las proteínas en base a su carga
