Degradazione degli Aminoacidi e Ciclo dell' Urea Flashcards

1
Q

In quali condizioni sono degradati gli aminoacidi?

A

Digiuno prolungato
Surplus di aminoacidi con la dieta
Turnover fisiologico delle proteine e loro rinnovamento

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2
Q

In che modo può avvenire la degradazione delle proteine?

A

Tramite sistema ubiquitina-protrasoma o autofagia

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3
Q

Quali sono gli enzimi che aggiungono ubiquitina e quali la rimuovono?

A

La serie di enzimi E1 E2 E3 attivano e legano alla proteina ubiquitina, invece gli enzimi DUBs la rimuovono

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4
Q

In che modo possono essere ubiquitinate le proteine e quale è la loro fine?

A

Possono anche legarsi più ubiquitine e a seconda della posizione in cui lo fanno e delle ramificazioni possono avere significati diversi. Una proteina legata ad una serie lineare di ubiquitine viene inviata al proteasoma che usa ATP per rompere i legami peptidici e rilasciare gli aminoacidi

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5
Q

Cosa riguarda il processo di macroautofagia?

A

La degradazione di grandi aggregati proteici o di organelli interni. Si forma prima una membrana di doppio strato fosfolipidico e proteine, grazie al segnale di proteine ATG. Via via forma un autofagosoma, il quale andrà poi a fondere col lisosoma rilasciando il materiale all’ interno che viene degradato grazie al pH acido e a proteasi lisosomiali. Questo processo non presenta specificità

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6
Q

Cosa riguarda il processo di autofagia chaperon mediata?

A

Le proteine da degradare espongono residui idrofobici che vengono riconosciuti e attaccati da chaperons, che a loro volta vengono riconosciute da recettori sulla membrana lisosomiale detti LAMP e vengono portate all’ interno

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7
Q

Cosa riguarda il processo di microautofagia?

A

Il materiale da degradare è direttamente inglobato dal lisosoma

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8
Q

Cosa riguarda il processo di mitoautofagia?

A

I mitocondri vanno incontro a frammentazione del network tubulare che li contiene e vengono degradati. È mediato da proteine PINK1 e parkina. Una mutazione di queste ultime comporta la formazione del morbo di Parkinson, che causa perdita della popolazione di neuroni dopaminergici

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9
Q

In seguito a degradazione delle proteine, qual’è il destino degli aminoacidi?

A

Gli aminoacidi vengono a loro volta degradati ad ammoniaca e scheletri carboniosi. La prima a sua volta può risintetizzare altri aminoacidi oppure essere convertita in carbamil fosfato ed entrare nel ciclo dell’ urea. Gli scheletri carboniosi vengono invece convertiti in alfa chetoglutarato che entra nel ciclo di Krebs

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10
Q

Quale è il sistema che mette in correlazione ciclo dell’ urea e ciclo di Krebs?

A

Lo shunt dell’ aspartato-arginosuccinato

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11
Q

Quale è la specie chimica che contiene gruppi amminici?

A

Glutammato

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12
Q

Quali sono le 3 vie grazie alle quali si può ottenere glutammato?

A

Chetoacido: un aminoacido insieme ad alfa chetoglutarato forma glutammato e chetoacido
Alanina: nei muscoli, insieme ad alfa chetoglutarato si ottengono glutammato e piruvato
Glutammina: presenta un NH2 al posto dell’ OH rispetto al glutammato ed è quindi facilmente convertibile rilasciando poi ammoniaca

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13
Q

Cosa avviene nel mitocondrio prima del ciclo dell’ urea?

A

Il glutammato entra nella matrice mitocondriale e rilascia il suo gruppo amminico per deamminazione trasformandosi in alfa-chetoglutarato, grazie a glutammato deidrogenasi. L’ammoniaca va a formare carbamil fosfato, grazie a carbamil fosfato sintetasi I

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14
Q

Primo step ciclo dell’ urea

A

Si parte dallo ione bicarbonato che viene fosforilato da ATP, formando ADP e anidride fosforica. A questo punto l’ammoniaca reagisce con l’anidride fosforica legandosi ad essa e liberando il fosfato, formando carbammato. Il carbammato poi viene nuovamente fosforilato da ATP (in ADP) e si forma carbamil fosfato

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15
Q

Secondo step ciclo dell’ urea

A

Da ornitina (che proviene dallo stesso ciclo) e carbamil fosfato si forma citrullina e fosfato inorganico. Questo avviene sempre nella matrice mitocondriale

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16
Q

Terza step ciclo dell’ urea

A

La citrullina reagisce con ATP prendendosi un’ AMP e liberando pirofosfato, formando così AMP-citrullina. Entra poi l’aspartato che porta un gruppo amminico e favorisce il legame con AMP-citrullina liberando AMP e formando argininosuccinato. La reazione si svolge nel citoplasma grazie a argininosuccinato sintetasi

17
Q

Quarto step ciclo dell’ urea

A

Nel quarto step l’arginina succinato viene scisso in fumarato e arginina. Il primo continua poi in altre vie metaboliche e la seconda continua il ciclo

18
Q

Quinto step ciclo dell’ urea

A

Da arginina e H2O si ottiene urea ed ornitina, l’ornitina viene poi ritrasportata nel citoplasma a livello del secondo step

19
Q

Quali sono i trasportatori dei gruppi amminici coinvolti nel ciclo dell’ urea

A

Prima che inizi il ciclo un gruppo amminico è trasportato da glutammato, mentre durante il ciclo un gruppo amminico è trasportato dall’ aspartato

20
Q

Quanto è il costo netto in termini di ATP del ciclo dell’ urea?

A

È di 3 ATP + 1 ATP che serve ad attivare lo ione bicarbonato

21
Q

In che modo il ciclo dell’ urea è collegato al ciclo di krebs e quale è il vantaggio?

A

È collegata attraverso l’arginina succinato, che mediante aspartato (proveniente da shuttle malato aspartato) forma fumarato, da quale si ottiene malato grazie a fumarato idratasi. Il vantaggio consiste nel risparmiare un NADH citosolico dello shuttle del malato aspartato

22
Q

Come viene regolato il ciclo dell’ urea?

A

Viene regolato sua carbamoilfosfato sintetasi che viene attivato allostericamente da N acetil glutammato. Questo si ottiene da acetyl-CoA e glutammato, quindi con un accumulo di questi substrati si favorisce la sintesi di N acetilglutammato e quindi la sintesi di carbamoil fosfato il quale degrada gruppi amminici