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Cours 9 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la traduction ?

A

Info ARNm -> séquences linéaires AA.

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Q

Vrai ou faux : la traduction est peu énergivore.

A

Faux : elle demande 80% de l’énergie des cells bact. Le plus coûteux pour les cells en général à cause que ça demande l’action coordonnée de + 100 prots/ARN.

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3
Q

Quelle est la machinerie de la trad ?

A

ARNm : matrice série de 3 nt = codons détermine ordre des AA.
ARNt : transporte AA et reconnait codons ARNm.
Aminoacyl-ARNt synthétases : lier AA aux ARNt spécifiques !!!
Ribosomes : Très gros, prots et ARN, coordonne reconnaissance de ARNm par ARNt + catalyse liens pept.

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4
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert ? (Open Reading Frame ORF)

A

Ordre de lecture avec un codon d’initiation (= AA met enlevé souvent après par fractionnement) et un codon stop qui donne un polypeptide. Détermine l’ordre des AA…

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5
Q

Quel est le codon d’initiation chez les eucaryotes ? Qu’est-ce qu’il permet ?

A

5’-AUG-3’. Permet de définir le cadre de lecture.

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6
Q

Vrai ou faux : la traduction se fait de 3’-5’.

A

Faux : contraire.

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7
Q

Quels sont les codons stop ? Qu’est-ce qu’ils font ?

A

5’-UAG-3’, 5’-UGA-3’, 5’-UAA-3’. Indique fin trad.

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8
Q

Vrai ou faux : en général, on peut avoir plusieurs cadres de lecture.

A

Faux : un seul correct le plus souvent.

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9
Q

Que veut dire monocistronique ?

A

Un seul ORF par ARNm = donne un seul polypept. Sinon ce sont des polycis comme l’opéron lac si on se souvient.

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10
Q

À quoi sert la coiffe 5’ dans la traduction ?

A

Recrute le ribosme.

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11
Q

Qu’y a-t-il comme nt en amont/en aval du codon d’initiation ? À quoi servent-ils ?

A

G/A amont + G aval = augmente efficacité de trad (séq de Kozak).

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12
Q

À quoi sert la queue poly-A dans la trad ?

A

Favorise recyclage ribosomes.

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13
Q

Quelle est l’extrémité 3’ des ARNt ? À quoi sert-il ?

A

TRÈS conservé = CAA (bras accepteur).

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14
Q

Quelles sont les bases inhabituelles de l’ARNt ? À quoi servent-elles ?

A

Pseydouridine/dihydrouridine. On sait pas trop pourquoi mais absenxe = vitesse de croissance réduite.

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15
Q

Quelle est la structure de l’ARNt ?

A

En feuille de trèfle/forme réelle en L. Bras CCA accepteur en haut, boucle D (dihydrouridine) à gauche et boucle pseudoU à droite. Boucle de l’anticodon en bas et boucle variable au sud-est 3/21 nt.

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16
Q

Les aminoacyl-ARNt synthétases sont spécifiques à quoi ?

A

Spécifique pour un ARNt + pour un AA.

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17
Q

Que font les aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Chargent des AA spécifiques sur des ARNt spécifiques (en 2 étapes = adénylylation transfert AMP sur l’AA + chargement de ce dernier sur ARNt (juste AA = reste AMP seul - créé une liaison riche en E entre AA et ARNt.))

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18
Q

Combien d’aminoacyl-ARNt synthétases par codon ?

A

Un seul ! 6 ARNt pour mettons 6 codons de la sérine mais une seule aminoacyl-ARNt synthétase charge la sérine sur tous les ARNt de la sérine = spécifique pour l’AA.

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19
Q

Combien y a-t-il de aminoacyl-ARNt synthétases en tout ?

A

20 = 1/AA.

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20
Q

Comment on note les aminoacyl-ARNt synthétases (nomenclature) ?

A

acide aminé-ARNt^codon reconnu
Aussi XRS - X = AA correspondant.

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21
Q

Quelles sont les deux classes d’aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

II = attache AA au OH en 3’ de l’ARNt (=dimère/tétramère)
I = en 2’ (monomère/dimère)

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22
Q

Quelle est la structure à peu près des aminoacyl-ARNt synthétases ?

A

Classe I : Rossmann fold = feuillets bêta en sandwich par hélices alpha.
Classe II : 7 feuilles bêta…
En tout cas les structures cont connues.

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23
Q

Que permet la base discriminante du bras accepteur ?

A

Spécificité des aminoacyl-ARNt synthétases pour un ARNt. Certaines aminoacyl-ARNt synthétases reconnaissent leurs ARNt cibles en fonction de la séquence présente dans la tige accepteur (région où l’acide aminé est fixé). Une seule base peut parfois suffire à discriminer entre deux ARNt proches.

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24
Q

Vrai ou faux : il y a plusieurs points de contacts entre la ARNt synthétases et l’ARNt dont l’extrémité 3’ qui permet la spécificité des ARNt synthétases.

A

Vrai.

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25
Comment l'ARNt synthétase peut-elle être si précise (-1/1000 erreurs dans le choix de ses AA) ?
Discrimine grâce aux différences structurales des AA p. ex : OH de la Tyr VS pas chez la Phe, encombrement stérique isoleucine = plus long d'un CH3 que valine.
26
Seules les différences structurales peuvent-elles assurer la grande fidélité ?
Non, erreur de 1% quand même.
27
Qu'est-ce que la poche d'édition ? Qu'est-ce qu'elle permet ?
À côté de cavité catalytique (attache d'AA à ARNt) = poche d'édition = hydrolyse de certains AMP-AA en AA. Par exemple, isoleucine peut pas entrer dans la poche d'édition de l'isoleucine-ARNt synthétase qui charge les isoleucines sur les ARNt à isoleucines, car trop grosses = ne seront pas hydrolysées = ça marche :) peut être mis dans le polypeptide mettons. Augmente fidélité : erreur 0,01% !
28
Vrai ou faux : le ribosome fait la différence entre les ARNt incorrectement chagés.
Faux : le seul critère pour charger l'AA c'est la bonne interaction codon-anticodon. D'où l'importance de la fidélité des ARNt synthétases.
29
Le ribosome est-il plus gros ou plus petit que les ADN pol ? Plus ou moins rapide ?
Plus gros (millions de dalton !) Moins rapide quand même à peu près 6-12 nt (2-4AA)/sec contre 200-1000 pour synthèse ADN.
30
Comment on sépare les composantes du ribosome ?
Ultracentrifugation allant à 100 000 G = migre selon masse moléculaire.
31
Quelles sont les tailles des sous-u du ribosome ?
Surtout les ARNr (2/3) ss u 40S/60S eucaryotes, 30S/50S procaryotes. Prots aussi mais moins important en masse.
32
Comment se lient les acides aminés à la chaine de polypeptides (cycle du ribosome) ?
ARNt iniiateur lit codon d'initiation avec met, en se mettant uniquement sur la petite sous-u ribosomique. La grande s'ajoute. Un deuxième ARNt se met et lecture de l'ARNm jusqu'au codon stop. Tout se détache.
33
Vrai ou faux : pour un ARNm, c'est un ribosome à la fois qui le traduit.
Faux ! Plusieurs en même temps. (polyribosome/polysome) = 1/80 nt d'ARNm, très actifs.
34
Quels sont les sites du ribosome ?
* Site A : aminoacyl-ARNt (gr amine attaque) * Site P : peptidyl-ARNt (peptide en croissance) * Site E : exit (sortie) A et P se rejoignent pour l'attaque du AA site A sur le peptide au site P.
35
Le peptide se fait transférer du peptidyl-ARNt site P au AA du site A (aminoacyl-ARNt lorsque les extrémités 3' sont mises en contact. Qui attaque qui ?
Amine de l'AA aminoacyl-ARNt -> sur carbonyl peptidyl-ARNt
35
Quelles parties de l'ARNt sont-elles mises en contact durant la formation du lien peptidique ?
Les extrémités 3' = bras CCA-3' = transfert du peptide du site P vers ARNt site A.
36
Quels sont les types de molécules des centres peptidyltransférases dans les ribosomes ?
ARNr - le reste (protéines) = en périphérie. La liaison de l'ARNt se fait dans un canal à l'interface d'entre les deux sous-unités du ribosome. Grande = centre peptidyltransférase !!! alors que petite = centre de décodage !!!!!!
37
Où passe l'ARNm (simple brin) ?
Dans le tunnel étroit de la petite sous-unité.
38
Pourquoi y a-t-il un angle entre les codons du site A et P ?
Empêche accès ARNt aux codons des autres sites, de transférer/bouger spontanément.
39
Vrai ou faux : la structure secondaire (hélice alpha ou feuillet bêta) sera déjà acquise dans le ribosome.
Faux : le tunnel de sortie du polypeptide permet juste à des hélices alpha, plus étroites, de passer. (Paroi chargée - !)
40
Comment fonctionne l'initiation de la traduction ?
+++ prots chez eucaryotes : - elF4E reconnait coiffe 5' - Liaison elF4G/A à ARNm - Liaison elF4G + E - Liaison elF4B = stimule activité hélicase elF4A = enlève structures sec ARNm sb. Sur petite sous u : - 4 facteurs se lient (elF1/1A/3/5) - ARNt initiateur dnas site P par elF2-GTP (***** savoir GTP important !!!!!) - Formation compplexe préinitiation 43S quand tout est installé. Recrute petite ss u ribosome sur ARNm !!!!! + interact tous les facteurs nommés = complexe préini 48S (43S + ARNm). - Recherche par balayage petite sous u codon initiation stiumulé par hélicase A. - Quand bon codon = appariement bases de l'ARNt (anticodon) qui est au site P -> modifie complexe 43S par modif conform elF5 -> stimule hydrolyse GTP elF2-GTP (*****) -> dissociation facteurs 1/2/3/4B/5 + liaison B-GTP à ARNt ini. - Stimule association ss u 40/60S = liaison 60S - Stimule hydrolyse GTP par B + sa dissociation avec A. Prêt à élongation (ARNt dans site A!!!)
41
Que favorise l'arrangement circulaire de l'ARNm et la queue poly-A ?
Le recyclage de la petite sous-u, qui état à la fin -> proche du début de l'ARNm = recommence... Liaison stable elF4G aux poly A sur l'ARNm = circularise l'ARNm.
42
Vrai ou faux : l'initiation nécessite du GTP mais pas l'élongation.
Faux : les deux en ont besoin.
43
Quelles sont les étapes de l'élongation ?
Aminoacyl-ARNt transporté vers site A par EF-Tu-GTP (facteur élong). EF-Tu-GTP cache AA pour éviter liaison prématurée - ne peut se lier à l'aminoacyl-ARNt que sous forme GTP. Si appariement correct, EF-Tu se lie centre de liaison des facteurs = active activité GTPase = changement conform EF-Tu = détache.
44
Comment on garantie un appariement correct ARNt-ARNm ?
1. Si appariement incorrect = liaisons H de moins codon/anticodon (2 ou 3 selon le nt) + avec 2 adénines du petit sillon de l'ARNr 16S (procar). 2. Hydrolyse GTP seulement quand appariement correct par EF-Tu (qui sera bien positionné au centre de liaison des facteurs dans grande sous-u, au dessus du site A). 3. ARNt doit pivoter 7nm vers site peptidyltransf pour transfert peptide P vers A. Seuls bons appariements codon/anti peuvent résister à ça.
45
Les protéines sont-elles essentielles au lien peptidique dans la grande unité ?
Non. Même qu'il y a aucun AA 1,8 nm autour du site actif !!! Mais ça baisse un peu la vitesse si pas là (genre 50%), rien de crazy peu d'impact par rapport au rôle des ARNr.
46
De combine de fois le ribosome accélère la vitesse de formation de lien peptidique par rapport à la réaction spontanée ? Qu'est-ce que ça prouve ?
10^7 fois ! Ça prouve que les ARNr font pas mal toute la job = rôle majeur (position P vers A des peptides accrochés aux ARNt).
47
Que cause une mutation qui enlève le 2'OH de l'ARNt au site P ? Qu'est-ce que ça dit ?
Déjà, ça diminue 10^6 fois la catalyse = importance de la navette de protons = les protons se déplacent de l'AA vers l'ARNt (son nt du bras CCA = ribose) et ça permet de faire une attaque nucléophile de l'AA en site A vers le site P.
48
Comment lse ARNt et l'ARNm bougent ?
3' ARNt (CCA) A et P -> P et E. EF-G (facteur élong)-GTP se fixe au ribosome + contact centre liaison facteurs. Active l’activité GTPase EF-G = changement conformation = translocation : ARNt passe A -> P, ARNm tiré = avancer lecture. EF-G-GDP + l’ARNt site E = libérés.
49
Le facteur d'élong EF-G ressemble à quoi ? Pourquoi c'est important ?
Ressemble à EF-Tu-GTP-ARNt (lié à ARNt et GTP...), important car prend tout l'espace du site A comme si un de ses domaines (à EF-G) imitait un ARNt (plus de place pour un ARNt), + domaine liaison au même espace que Ef-Tu. Ça permet de tromper genre le ribosome comme s'il s'agissait d'un ARNt avec facteur EF-Tu qui viendrait s'ajouter et il y a ainsi translocation.
50
Comment se passe la terminaison de la traduction ?
eRF1/RF1 = facteur terminaison (lié site A) reconnait codon stop (avec son anticodon peptidique), active hydrolyse polypeptide de ARNt site P. Étapes : Liaison eRF1 codon stop = libération polypept. eRF3-GDP se lie + change conform eRF1/ribosome = GTP créé = affinité eRF3 + ribosome libère eRF1. Hydrolyse GTP quand eRF3 dans centre liaison facteurs = change conform eRF3 + dissociation ribosome. ***** importance du GTP encore !!!!
51
Quel motif est conservé chez RF1 ?
GGQ (gly-gly-gln) = impliqué hydrolyse lien peptidique ARNt site P = relargage peptide = terminaison... motif très près centre peptidyl transférase.
52
À quoi ressemble RF1 ?
ARNt : Anticodon peptidique comme l'anticodon ARNt et GGQ imite genre bras CAA = extrémité.
53
Comment fonctionne le recyclage des ribosomes ?
Reste ARNm + ribosome + 2 ARNt désacylés. RRF se lie imite ARNt = recrute EF-G-GTP (même que tantôt) = hydrolyse GTP = change conform !!! Encore ! EF-G bouge RRF = Fait sortir les deux ARNt, RRF, EF-G-GDP et ARNm ! IF3 arrive = facteur d'initiation libère ARNm aussi et dissocie ss u ribosome, = prêt à recommencer ! Premier ARNt se met au site P...... etc.
54
Que veut dire un code génétique dégénéré ?
(avec 3 codons stop) 61 codons à AA et 20 AA, certains codons codent pour plus qu'un AA = redondant. P ex : 9 AA sont 2 fois dégénérés, 3 AA le sont 6x !!!
55
Explique un peu la logique du code génétique. Certaines généralités.
- 3e nt peut être n'importe lequel ça donne le même AA quand 2 premiers changent par p ex : CC(U/C/A/G) = proline. Vrai pour ceux qui sont 4x, 6x = en partie vrai. - Pyr C/U en 2e position = hydrophobe. (faux pour ser + thr) - Pur 2e position = polaires. Certains chargés. Faux pour Trp/Gly ça dépend enviro.
56
Combien y a-t-il d'ARNt différents ? Qu'est-ce que ça fait ?
51 pour 61 codons = problème. Appariement bancal ? 20-30% se fait comme ça !
57
Comment sont les bases dans l'anticodon ? En quoi ça permet l'appariement bancal ?
(5'-3') Position 34 = 1re position anticodon et par dessus = empilement aromatique (interacts pi-pi fortes) 35, 36 (fin anticodon), 37... 34 seul ! Appariement canonique = normal, non canonique = bancal. Interact à cause de 34 libre un peu plus tolère elle peut tourner pour se meyyre correct avec l'autre base sur le codon. -> A/G-U ou (I-U/C/A iosine = base flexible = adénine désaminé). Bancal se fait quand même juste entre bases avec distances similaires d'appariement que canonique.
58
Quelles sont les trois règles du code gén ?
Codons lus 5'-3' Ne se chevauchent pas et pas d'espace (nts) Message traduit cadre de lecture fixe et imposé premier codon (initiation).
59
Quels sont les trois types de mutations ponctuelles qui altèrent le code génétique ?
Mutation faux sens (permutation un AA (anémie falciforme !) mais parfois pas tellement d'impact car mettons UUA + UUG = leucine ça change rien = mutations silencieuses) Mutation non sens = création codon stop (ARNm dégradé) Mutation décalage (ajout ou délétion)
60
Dans quel organisme le code gén est légèrement différent ?
Mitochondries (d'humains, de levures, drosophiles, plantes) = UGA pas stop, Met : AUG + AUA, AGA AGG deviennent stop Drosophile AGA AGG pas Arg mais Ser. Est-ce vraiment important ? Je sais pas mais aie une idée peut-être.
61
Quel est un exemple de maladies avec des mutations ?
MHR maladies héréditaires de l'oeil = séquençage patients pour thérapie génique = mutations trouvées gène USH2A mettons C->T change Thr -> Met... Séquençage permet cibler les gènes (324 total) = thérapies géniques avec CRISPR/Cas9 = prix nobel 2020 !

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