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Biologie A23 > Cours 4 > Flashcards

Cours 4 Flashcards

1
Q

Comment appel-on les monomères des protéines?

A

Acides aminé protéiques (20 sur environ 500 acides aminé qui peuvent former des protéine)

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Q

Combien d’acides aminés sont considérés essentiels?

A

9

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3
Q

Quelle est la structure chimique des acides aminé?

A
  1. Coeur = atome de C
  2. Un groupement amine NH2 (à gauche)
  3. Groupement carboxyle: COOH (à droite)
  4. Atome d’hydrogène (en bas)
  5. Chaîne latérale = r (en haut)

Comme il y a 4 groupes autour du C, la molécule est asymétrique

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4
Q

Quel type de liaison sont reliés les acides aminés?

A

Liaison peptidique :
1. Condensation: un acide aminé perd OH de l’acide et amine voisin perd H
2. Liaison covalence entre les 2

Catalysée par l’enzyme peptidyltransférase

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5
Q

Est-ce qu’une chaîne polypeptidique est polarisé?

A

Oui puisqu’elle possède toujours :
- une extrémité NH2 de l’acide aminé au début de la chaîne ( pp+)
- une extrémité COOH de l’acide aminé à la fin de la chaîne (pp-)

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6
Q

Quelles sont les 4 niveaux pour les protéines?

A
  1. Primaire → chaîne d’acide aminé
  2. Secondaire → hélice alpha ou feuillet plissé bêta
  3. Tertiaire → chaîne polypeptidique repliée
  4. Quaternaire ( seulement pour protéines composés de plus d’une chaîne polypeptidique) → deux ou plusieurs chaînes
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7
Q

Explique la structure secondaire des protéines : hélice-alpha

A

À tous les 4 acides aminés, se forme une liaison hydrogène entre O du groupement COOH (qui a deja perdu OH dans liaison peptidique) et le H du NH2
- forme spiralée
- structure résistante, insoluble, de dureté et de flexibilité variable
Ex: alpha-kératine dans les ongles

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8
Q

Quelles sont les fonctions des protéines dans la cellule?

A

Constitue 50% de la masse sèche des cellule
- fonction structurale
- fonction enzymatique
- fonction immunologique
- fonction de signalisation
- mise en réserve d’acide aminé pour embryon

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9
Q

Quels sont les deux type d’ inhibiteur d’enzyme?

A
  1. Inhibiteur compétitifs : occupe le site actif et empêche le substrat d’y pénétrer
  2. Inhibiteur non-compétitif : se lie hors du site actif mais altère la forme de l’enzyme, empêche le substrat de se lier
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10
Q

De quoi est composé les protéines?

A

Protéines = chaîne d’acide aminé (monomère) → chaîne de polypeptidique
A.a reliés entre eux par liaison peptique

Chaîne repliée en structure tridimensionnelle → conformation de la protéine

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11
Q

Quelle composante de l’acide aminé est responsable de ses propriétés?

A

La chaîne latérale R :
- a.a hydrophile ou hydrophobe
- a. a. Ionisé ou non
- (si ionisé: + ou- )

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12
Q

Explique la structure primaire de la protéine

A

C’est le nombre, la nature et l’ordre des acides aminés reliés ensemble par des liaisons peptiques covalences

  • déterminé génétiquement

Exemple : une malformation d’un polypeptide par un des acides aminés qui n’est pas le bon peut causer une anémie à érythrocytes falciformes ( 6e a.a (acide glutamique) de chaque chaîne polypeptidique beta remplacé par valine) = déformation des érythrocytes (globules rouges)

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13
Q

Explique le niveau de structure secondaire de la protéine

A

Le repliement d’un segment de la chaîne peptique en une configuration qui se répète plusieurs fois et qui augmente la stabilité de la protéine

Causé par liaisons hydrogène entre:
- O de COOH
- H de NH2

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14
Q

Quelles sont les 3 sortes de structures au niveau de structure secondaire des protéines?

A

-Hélice alpha (+ fréquente)
- feuillet plissé bêta ( ou hélice bêta)
- groupe disparates ( ni bêta ni alpha)

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15
Q

Explique la structure secondaire de la protéine : feuillet plissé bêta

A
  • plusieurs séquences d’acides aminés disposées côtes à côtes soit parallèle ou antiparallèle
  • les liaisons O-H entre COOH et NH4 stabilisent le feuillet

Filaments mous et flexibles
Ex: beta-kératine des toiles d’araignées

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16
Q

Dans la structure secondaire de la protéine, est-ce qu’il y a juste une sorte de structure secondaire par protéine?

A

Non, dans une protéine il peut y avoir à la fois des hélice alpha que des feuillets plissé bêta

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17
Q

Explique la structure tertiaire des protéines

A

C’est la forme finale d’une chaîne polypeptidique:
- résulte du repliements additionnels de la chaine
- consolide la protéine et lui confère ses propriétés
- due aux liaisons entre les chaîne R: liaison H, ionique, covalente (pont disulfite)
2 chaines R hydrophobes vis-a-vis se repoussent (pas de liaisons entre eux)

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18
Q

Explique l’importance des ponts désulfide dans la structure tertiaire de la protéine

A

Liaison covalence (forte) entre atones de soufre de 2 cystéines qui se font face

Nb : seul 2 a.a protéiques ont S, mais seul le S de cys est en position pour faire une liaison

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19
Q

Quels sont les deux types de changement de structure tertiaire dans la protéine?

A
  1. Dénaturation
    - perte + ou - irréversible de la structure tertiaire
    causes : chaleur, urée, métaux lourds, fixateurs
  2. Allostérie
    - altération légère et réversible de la structure tertiaire
    - modifie le site actif de la protéine et propriétés biologiques
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20
Q

Explique la structure quaternaire de la protéine

A

Ne s’applique pas a tous

  • association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques par liaison H
  • chaque chaîne est une sous unité de la protéine
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21
Q

Quelle est la différence entre une protéine et un peptide?

A

Peptide= 1 dizaine ou quelques dizaine d’acides aminés (seulement structure primaires)
Protéine= 1 ou plusieurs chaînes d’acides aminés = chaires polypeptidiques

Toute protéine est un peptide, mais tout peptide n’est pas une protéine

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22
Q

Quelles sont les deux facteurs qui permettent de déterminer la fonction de la protéine?

A
  • la conformation ( unique)
  • sa capacité à reconnaître et à se lier à une autre molécule
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23
Q

Explique la fonction structurale de la protéine

A

Cytosquelette:
- c’est les microtubule qui sont composés d’actine et de tubuline
- garder forme de la cellule et responsable du mouvement cellulaire

Protéine du tissu conjonctif :
- collagène remplit l’espace entre les cellules

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24
Q

Explique la fonction enzymatique des protéines

A

Grande majorité des enzymes sont des protéines
Enzyme:
- molécules organique sont très stables ils ont donc besoins de catalyseur pour les réactions chimiques, donc des enzymes

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25
Q

Comment fonctionne on enzyme?

A

Enzyme accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation

L’enzyme est très spécifique à une réaction grace à son site actif ( catalytique) qui se lie à un substrat spécifique

26
Q

Explique la fonction immunologique de la protéine

A

Les anticorps = immunoglobulines
Reconnaissent les antigènes contre lesquelles elles ont étés fabriquées et quelles combattent

27
Q

Explique la fonction de signalisation des protéines

A

Hormone
- messager chimiques hydrosolubles produits par cellules d’un organe qui régule l’organisme
- me pas confondre avec hormones lipidique (stéroïdes)
Récepteurs
- glycoprotéine
- récepteur pour hormones, neurotransmetteurs et pour endocytose

28
Q

Quelles sont les grandes différences entre les hormones peptiques et les hormones stéroïde?

A

Hormones peptique :
- protéine
- récepteurs extra cellulaires ( surface cellule)
- hydrophile
Hormones stéroïde :
- lipide
- récepteur intracellulaire
- hydrophobe

29
Q

Explique la fonction de réserve d’acide aminé pour l’embryon des protéines

A

Le vitellus (jaune d’œuf) es riche en acides aminés :
- réserve dans l’œuf pour animaux qui se développent rapidement
- les autre, pas de vitellus, acides amines proviennent de la circulation placentaire
Caséine du lait constitue une source d’acide aminé postnatale des mammifères

30
Q

Quels sont les 2 types de polynucléotides?

A

ADN: acide désoxyribonucléique
- 2 chaînes de nucléotides
ARN: acide ribonucléique
- 1 chaîne de nucléotides

31
Q

Quel est le monomère des acides nucléiques?

A

Nucléotide

32
Q

Quelle est la structure d’un nucléotide

A

3 parties :
- base azoté lié à;
- pentose (sucre à 5 atomes de c) lié à;
- groupe phosphate

33
Q

Quelle est la structure d’une base azotée?

A

Composé cyclique azoté

34
Q

Quelles sont les 2 familles de bases azotés et le nom des bases azotés qui en font partie

A

Pyrimidines : 1 cycle comprenant 4C et 2N
- cytosine (C) : C4H5N3O
- thymine (T) : C5H6N2O2
- Uracile (U): C4H4N2O2

Purine: 2 cycles comprenant 5C et 4N
- adénine (A): C5H5N5
- guanine (g) : C5H5N5O

35
Q

Qu’est-ce qui donne le nom de l’acide nucléique?

A

Le type de sucre (pentose)
- ribose dans ARN
- désoxyribose dans ADN

36
Q

Quel type de liaison chimique lie la base azoté et le pentose du nucléoside?

A

Liaison N-Glycosidique:
1. OH du pentose et H de NH de la base forment H2O = condensation
2. Pentose et N(base) forment liaison covalente
A cette étape c’est un nucléoside puisqu’il manque le groupe phosphate

37
Q

Quelle liaison lie le groupe phosphate et le nucléoside dans le nucléotide?

A

Liaison phosphoester
1.OH du pentose et un H du groupe phosphate (H3PO4) = condensation
2. Pentose et O du H2PO4 liaison covalente

38
Q

Comment se fait l’assemblage des nucléotides en acides nucléique (polymerisation)?

A

Liaison phosphodiester entre le C3 du pentose du premier nucléotide se lie au groupement phosphate qui est lié au C5 du pentose du 2e nucléotide

Donc la chaîne poly nucléotidique a une extrémité C5 (tete) et c3 (queue)

39
Q

Quels sont les 2 facteur qui différencient les acides nucléiques ?

A
  1. La séquence des nucléotides
    2.le nombre des nucléotides
40
Q

Donne 3 exemple de fonctions que peuvent avoir les bases azotés autre que dans ADN et ARN

A

Transport d’énergie chimique : ATP ( adénosine= adénine +ribose)
Messagers cellulaires spécifiques (adénosine)
Constituant d’enzyme (coenzyme A)

41
Q

Comment appelle-on une chaîne à 2 brins comme l’ADN?

A

Bicaténaire

42
Q

Explique la structure primaire de l’ADN

A

On étudie la composition des deux brins ( nature, nombre et séquence des désoxyribonucléotides reliés par liaison phosphoester covalence ( créant une polarité parce que tête (5’-) et queue (3’) )

43
Q

Quelles sont les bases azotés de l’ADN?

A

2pyrimidines :
- thymine
- cytosine
2 purines :
- adénine
- guanine

44
Q

Explique la structure secondaire de ADN

A
  1. Les 2 brins sont places antiparallèle (5´ et 3´)
  2. Les 2 brins sont complémentaires : (t - a) et ( c-g)
  3. Liaisons H font que la molécule prend une forme hélicoïdale
45
Q

Comment appelle on la double hélice de l’ADN

A

Plectonémique parce que torsadé et brins ne se croisent pas

46
Q

Explique la structure tertiaire de l’ADN

A

2 formes possibles :
1. Molécule circulaire :
- les deux extrémités de i hélice se lient par liaison phosphoester covalente formant une boucle
Exemple: bactéries, mitochondries, chloroplastes

  1. Molécule linéaire :
    - ADN + histones
    - ADN linéaire mais enroulé autour des histones
    - 1 mol ADN +histones= chromosome
    Exemple : ADN cellules eucaryotes
47
Q

Combien de temps dure ADN?

A

Toute la vie de la cellule

48
Q

Qu’est-ce que l’ADN est capable de faire que les autre molécules ne peuvent pas faire?

A

Produire une copie d’elle-même

49
Q

Qu’est-ce que I’ARN?

A
  • Polymère linéaire de ribonucléotides
  • monocaténaire : 1 chaîne
  • complémentaire à un brin d’une molécule d’ADN (plus court et instable que ADN)
50
Q

Quelle est la structure primaire de l’ARN?

A

Similaire à celui de ADN, mais avec bases azotés différentes :
Pyrimidines
- Uracile et Cytosine
Purine:
- Adénine et Guanine
Le brin d’ARN fraîchement transcrit est linéaire

51
Q

Quels sont les différents types d’ARN?

A

ARNm: ARN messager
ARNt: ARN de transfert
ARNr: ARN ribosomal

52
Q

Quelle est la structure secondaire de l’ARN?

A

ARNm et ARNr: peuvent former des boucles
ARNt: forme des épingles a cheveux où appariements de U-A et C-G par liaison H
Au bout des boucles: bases sans appariement

53
Q

Quelle est la structure tertiaire de l’ARN?

A

ARNt: les épingles se replient sur elles-mêmes pour former une molécule qui a grossièrement la forme d’un L
ARNr: certains ont une activité catalytique et acquièrent une structure 3D comparable à celle des protéines

54
Q

Qu’est-ce que l’ARNm?

A

ARNm est transcrit à partir d’un gène ( segment d’ADN) codant une protéine
Seul type d’ARN qui code pour une protéine ( fournit le code en spécifiant quels acides aminés composent la protéine)

55
Q

Qu’est-ce que l’ARNt?

A
  • Petites molécules d’environ 80 ribonucléotides
    -ARNt est transcrit à partir d’une portion d’un brin d’ADN ( sert d’adaptateur entre l’ARNm et un acide aminé lors de la synthèse)
56
Q

Quels sont les noms des 5 bras de l’ARNt?

A

Bras1: 9h = brancheD ( dihydro-uridine)
- site de fixation spécifique de l’enzyme aminoacyl synthétase (aas) boucle d
Bras2 : 6h = branche de l’anticodon
- présence de 3ribonucléotides adjacents qui s’associent spécifiquement par liaison H aux ribonucliotides complémentaires du codai de l’ARNm
Bras 3: 4h = branche variable
Bras4 : 3h = branche Q ( pseudo - uridine-c)
- site de fixation à l’ARNr lors de la synthèse protéiques
Bras5: 12h = branche acceptrice
- son extrémité 3’-oh est toujours formé par CCA-3’-OH
- A ( adénine) site fixation de l’acide amine spécifique

57
Q

Qu’est-ce que l’ARNr?

A

ARNr est transcrit à partir d’une portion de brin d’ADN mais pas traduit en protéine
- ARN retrouvé dans les ribosomes
- type d’ARN le plus présent dans la cellule ( centaines de millier par cellule)

58
Q

Qu’est-ce qu’un ribosome?

A

Composante cytoplasmique comprenant de l’ARNr (60%) + protéines ribosomales (40%)

Agit comme l’établi pour la traduction de l’ARNm en protéine

59
Q

Explique les sous-unités des ribosomes

A

Chaque ribosome possède 1 petite et 1 grande sous-unité
Environ 1 molécule d’ARNr dans petite sous-unité et quelques molécules D’ARNr dans la grosse sous-unité

60
Q

Comment décrit on les ribosomes et leurs sous-unités?

A

Par des svedberg (S) unité qui représente leur taux de sédimentation

61
Q

Comment appel-on les carbones du pentose?

A

Premier: c1´
Deuxième:C2´
Etc…

62
Q

Explique la structure secondaire de l’ARNt

A
  • sa structure secondaire est en forme de trèfle a 5 tiges
    • le long des tiges: les bases azotées complémentaires qui se font face établissent des liaisons H
    • dans les boucles: les bases ne forment pas de liaisons H
    • les tiges ou bras sont numérotés dans le sens antihoraire (débutant à 9h et se terminant à 12h)

Biologie A23 (12 decks)

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