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Biologie A23 > Cours 4 > Flashcards

Cours 4 Flashcards

1
Q

Comment appel-on les monomères des protéines?

A

Acides aminé protéiques (20 sur environ 500 acides aminé qui peuvent former des protéine)

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Q

Combien d’acides aminés sont considérés essentiels?

A

9

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Q

Quelle est la structure chimique des acides aminé?

A
  1. Coeur = atome de C
  2. Un groupement amine NH2 (à gauche)
  3. Groupement carboxyle: COOH (à droite)
  4. Atome d’hydrogène (en bas)
  5. Chaîne latérale = r (en haut)

Comme il y a 4 groupes autour du C, la molécule est asymétrique

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4
Q

Quel type de liaison sont reliés les acides aminés?

A

Liaison peptidique :
1. Condensation: un acide aminé perd OH de l’acide et amine voisin perd H
2. Liaison covalence entre les 2

Catalysée par l’enzyme peptidyltransférase

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5
Q

Est-ce qu’une chaîne polypeptidique est polarisé?

A

Oui puisqu’elle possède toujours :
- une extrémité NH2 de l’acide aminé au début de la chaîne ( pp+)
- une extrémité COOH de l’acide aminé à la fin de la chaîne (pp-)

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6
Q

Quelles sont les 4 niveaux pour les protéines?

A
  1. Primaire → chaîne d’acide aminé
  2. Secondaire → hélice alpha ou feuillet plissé bêta
  3. Tertiaire → chaîne polypeptidique repliée
  4. Quaternaire ( seulement pour protéines composés de plus d’une chaîne polypeptidique) → deux ou plusieurs chaînes
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7
Q

Explique la structure secondaire des protéines : hélice-alpha

A

À tous les 4 acides aminés, se forme une liaison hydrogène entre O du groupement COOH (qui a deja perdu OH dans liaison peptidique) et le H du NH2
- forme spiralée
- structure résistante, insoluble, de dureté et de flexibilité variable
Ex: alpha-kératine dans les ongles

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8
Q

Quelles sont les fonctions des protéines dans la cellule?

A

Constitue 50% de la masse sèche des cellule
- fonction structurale
- fonction enzymatique
- fonction immunologique
- fonction de signalisation
- mise en réserve d’acide aminé pour embryon

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9
Q

Quels sont les deux type d’ inhibiteur d’enzyme?

A
  1. Inhibiteur compétitifs : occupe le site actif et empêche le substrat d’y pénétrer
  2. Inhibiteur non-compétitif : se lie hors du site actif mais altère la forme de l’enzyme, empêche le substrat de se lier
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10
Q

De quoi est composé les protéines?

A

Protéines = chaîne d’acide aminé (monomère) → chaîne de polypeptidique
A.a reliés entre eux par liaison peptique

Chaîne repliée en structure tridimensionnelle → conformation de la protéine

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11
Q

Quelle composante de l’acide aminé est responsable de ses propriétés?

A

La chaîne latérale R :
- a.a hydrophile ou hydrophobe
- a. a. Ionisé ou non
- (si ionisé: + ou- )

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12
Q

Explique la structure primaire de la protéine

A

C’est le nombre, la nature et l’ordre des acides aminés reliés ensemble par des liaisons peptiques covalences

  • déterminé génétiquement

Exemple : une malformation d’un polypeptide par un des acides aminés qui n’est pas le bon peut causer une anémie à érythrocytes falciformes ( 6e a.a (acide glutamique) de chaque chaîne polypeptidique beta remplacé par valine) = déformation des érythrocytes (globules rouges)

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13
Q

Explique le niveau de structure secondaire de la protéine

A

Le repliement d’un segment de la chaîne peptique en une configuration qui se répète plusieurs fois et qui augmente la stabilité de la protéine

Causé par liaisons hydrogène entre:
- O de COOH
- H de NH2

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14
Q

Quelles sont les 3 sortes de structures au niveau de structure secondaire des protéines?

A

-Hélice alpha (+ fréquente)
- feuillet plissé bêta ( ou hélice bêta)
- groupe disparates ( ni bêta ni alpha)

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15
Q

Explique la structure secondaire de la protéine : feuillet plissé bêta

A
  • plusieurs séquences d’acides aminés disposées côtes à côtes soit parallèle ou antiparallèle
  • les liaisons O-H entre COOH et NH4 stabilisent le feuillet

Filaments mous et flexibles
Ex: beta-kératine des toiles d’araignées

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16
Q

Dans la structure secondaire de la protéine, est-ce qu’il y a juste une sorte de structure secondaire par protéine?

A

Non, dans une protéine il peut y avoir à la fois des hélice alpha que des feuillets plissé bêta

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17
Q

Explique la structure tertiaire des protéines

A

C’est la forme finale d’une chaîne polypeptidique:
- résulte du repliements additionnels de la chaine
- consolide la protéine et lui confère ses propriétés
- due aux liaisons entre les chaîne R: liaison H, ionique, covalente (pont disulfite)
2 chaines R hydrophobes vis-a-vis se repoussent (pas de liaisons entre eux)

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18
Q

Explique l’importance des ponts désulfide dans la structure tertiaire de la protéine

A

Liaison covalence (forte) entre atones de soufre de 2 cystéines qui se font face

Nb : seul 2 a.a protéiques ont S, mais seul le S de cys est en position pour faire une liaison

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19
Q

Quels sont les deux types de changement de structure tertiaire dans la protéine?

A
  1. Dénaturation
    - perte + ou - irréversible de la structure tertiaire
    causes : chaleur, urée, métaux lourds, fixateurs
  2. Allostérie
    - altération légère et réversible de la structure tertiaire
    - modifie le site actif de la protéine et propriétés biologiques
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20
Q

Explique la structure quaternaire de la protéine

A

Ne s’applique pas a tous

  • association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques par liaison H
  • chaque chaîne est une sous unité de la protéine
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21
Q

Quelle est la différence entre une protéine et un peptide?

A

Peptide= 1 dizaine ou quelques dizaine d’acides aminés (seulement structure primaires)
Protéine= 1 ou plusieurs chaînes d’acides aminés = chaires polypeptidiques

Toute protéine est un peptide, mais tout peptide n’est pas une protéine

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22
Q

Quelles sont les deux facteurs qui permettent de déterminer la fonction de la protéine?

A
  • la conformation ( unique)
  • sa capacité à reconnaître et à se lier à une autre molécule
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23
Q

Explique la fonction structurale de la protéine

A

Cytosquelette:
- c’est les microtubule qui sont composés d’actine et de tubuline
- garder forme de la cellule et responsable du mouvement cellulaire

Protéine du tissu conjonctif :
- collagène remplit l’espace entre les cellules

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24
Q

Explique la fonction enzymatique des protéines

A

Grande majorité des enzymes sont des protéines
Enzyme:
- molécules organique sont très stables ils ont donc besoins de catalyseur pour les réactions chimiques, donc des enzymes

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25
Comment fonctionne on enzyme?
Enzyme accélère la vitesse d'une réaction chimique en abaissant l'énergie d'activation L'enzyme est très spécifique à une réaction grace à son site actif ( catalytique) qui se lie à un substrat spécifique
26
Explique la fonction immunologique de la protéine
Les anticorps = immunoglobulines Reconnaissent les antigènes contre lesquelles elles ont étés fabriquées et quelles combattent
27
Explique la fonction de signalisation des protéines
Hormone - messager chimiques hydrosolubles produits par cellules d'un organe qui régule l'organisme - me pas confondre avec hormones lipidique (stéroïdes) Récepteurs - glycoprotéine - récepteur pour hormones, neurotransmetteurs et pour endocytose
28
Quelles sont les grandes différences entre les hormones peptiques et les hormones stéroïde?
Hormones peptique : - protéine - récepteurs extra cellulaires ( surface cellule) - hydrophile Hormones stéroïde : - lipide - récepteur intracellulaire - hydrophobe
29
Explique la fonction de réserve d'acide aminé pour l'embryon des protéines
Le vitellus (jaune d'œuf) es riche en acides aminés : - réserve dans l'œuf pour animaux qui se développent rapidement - les autre, pas de vitellus, acides amines proviennent de la circulation placentaire Caséine du lait constitue une source d'acide aminé postnatale des mammifères
30
Quels sont les 2 types de polynucléotides?
ADN: acide désoxyribonucléique - 2 chaînes de nucléotides ARN: acide ribonucléique - 1 chaîne de nucléotides
31
Quel est le monomère des acides nucléiques?
Nucléotide
32
Quelle est la structure d'un nucléotide
3 parties : - base azoté lié à; - pentose (sucre à 5 atomes de c) lié à; - groupe phosphate
33
Quelle est la structure d'une base azotée?
Composé cyclique azoté
34
Quelles sont les 2 familles de bases azotés et le nom des bases azotés qui en font partie
Pyrimidines : 1 cycle comprenant 4C et 2N - cytosine (C) : C4H5N3O - thymine (T) : C5H6N2O2 - Uracile (U): C4H4N2O2 Purine: 2 cycles comprenant 5C et 4N - adénine (A): C5H5N5 - guanine (g) : C5H5N5O
35
Qu'est-ce qui donne le nom de l'acide nucléique?
Le type de sucre (pentose) - ribose dans ARN - désoxyribose dans ADN
36
Quel type de liaison chimique lie la base azoté et le pentose du nucléoside?
Liaison N-Glycosidique: 1. OH du pentose et H de NH de la base forment H2O = condensation 2. Pentose et N(base) forment liaison covalente A cette étape c’est un nucléoside puisqu’il manque le groupe phosphate
37
Quelle liaison lie le groupe phosphate et le nucléoside dans le nucléotide?
Liaison phosphoester 1.OH du pentose et un H du groupe phosphate (H3PO4) = condensation 2. Pentose et O du H2PO4 liaison covalente
38
Comment se fait l'assemblage des nucléotides en acides nucléique (polymerisation)?
Liaison phosphodiester entre le C3 du pentose du premier nucléotide se lie au groupement phosphate qui est lié au C5 du pentose du 2e nucléotide Donc la chaîne poly nucléotidique a une extrémité C5 (tete) et c3 (queue)
39
Quels sont les 2 facteur qui différencient les acides nucléiques ?
1. La séquence des nucléotides 2.le nombre des nucléotides
40
Donne 3 exemple de fonctions que peuvent avoir les bases azotés autre que dans ADN et ARN
Transport d'énergie chimique : ATP ( adénosine= adénine +ribose) Messagers cellulaires spécifiques (adénosine) Constituant d'enzyme (coenzyme A)
41
Comment appelle-on une chaîne à 2 brins comme l'ADN?
Bicaténaire
42
Explique la structure primaire de l'ADN
On étudie la composition des deux brins ( nature, nombre et séquence des désoxyribonucléotides reliés par liaison phosphoester covalence ( créant une polarité parce que tête (5’-) et queue (3’) )
43
Quelles sont les bases azotés de l'ADN?
2pyrimidines : - thymine - cytosine 2 purines : - adénine - guanine
44
Explique la structure secondaire de ADN
1. Les 2 brins sont places antiparallèle (5´ et 3´) 2. Les 2 brins sont complémentaires : (t - a) et ( c-g) 3. Liaisons H font que la molécule prend une forme hélicoïdale
45
Comment appelle on la double hélice de l'ADN
Plectonémique parce que torsadé et brins ne se croisent pas
46
Explique la structure tertiaire de l'ADN
2 formes possibles : 1. Molécule circulaire : - les deux extrémités de i hélice se lient par liaison phosphoester covalente formant une boucle Exemple: bactéries, mitochondries, chloroplastes 2. Molécule linéaire : - ADN + histones - ADN linéaire mais enroulé autour des histones - 1 mol ADN +histones= chromosome Exemple : ADN cellules eucaryotes
47
Combien de temps dure ADN?
Toute la vie de la cellule
48
Qu'est-ce que l'ADN est capable de faire que les autre molécules ne peuvent pas faire?
Produire une copie d'elle-même
49
Qu'est-ce que I’ARN?
- Polymère linéaire de ribonucléotides - monocaténaire : 1 chaîne - complémentaire à un brin d'une molécule d'ADN (plus court et instable que ADN)
50
Quelle est la structure primaire de l’ARN?
Similaire à celui de ADN, mais avec bases azotés différentes : Pyrimidines - Uracile et Cytosine Purine: - Adénine et Guanine Le brin d'ARN fraîchement transcrit est linéaire
51
Quels sont les différents types d’ARN?
ARNm: ARN messager ARNt: ARN de transfert ARNr: ARN ribosomal
52
Quelle est la structure secondaire de l’ARN?
ARNm et ARNr: peuvent former des boucles ARNt: forme des épingles a cheveux où appariements de U-A et C-G par liaison H Au bout des boucles: bases sans appariement
53
Quelle est la structure tertiaire de l’ARN?
ARNt: les épingles se replient sur elles-mêmes pour former une molécule qui a grossièrement la forme d'un L ARNr: certains ont une activité catalytique et acquièrent une structure 3D comparable à celle des protéines
54
Qu'est-ce que l’ARNm?
ARNm est transcrit à partir d’un gène ( segment d’ADN) codant une protéine Seul type d’ARN qui code pour une protéine ( fournit le code en spécifiant quels acides aminés composent la protéine)
55
Qu’est-ce que l’ARNt?
- Petites molécules d'environ 80 ribonucléotides -ARNt est transcrit à partir d'une portion d'un brin d’ADN ( sert d'adaptateur entre l’ARNm et un acide aminé lors de la synthèse)
56
Quels sont les noms des 5 bras de l’ARNt?
Bras1: 9h = brancheD ( dihydro-uridine) - site de fixation spécifique de l'enzyme aminoacyl synthétase (aas) boucle d Bras2 : 6h = branche de l’anticodon - présence de 3ribonucléotides adjacents qui s'associent spécifiquement par liaison H aux ribonucliotides complémentaires du codai de l’ARNm Bras 3: 4h = branche variable Bras4 : 3h = branche Q ( pseudo - uridine-c) - site de fixation à l'ARNr lors de la synthèse protéiques Bras5: 12h = branche acceptrice - son extrémité 3'-oh est toujours formé par CCA-3’-OH - A ( adénine) site fixation de l'acide amine spécifique
57
Qu'est-ce que l’ARNr?
ARNr est transcrit à partir d'une portion de brin d'ADN mais pas traduit en protéine - ARN retrouvé dans les ribosomes - type d’ARN le plus présent dans la cellule ( centaines de millier par cellule)
58
Qu'est-ce qu'un ribosome?
Composante cytoplasmique comprenant de l’ARNr (60%) + protéines ribosomales (40%) Agit comme l'établi pour la traduction de l'ARNm en protéine
59
Explique les sous-unités des ribosomes
Chaque ribosome possède 1 petite et 1 grande sous-unité Environ 1 molécule d’ARNr dans petite sous-unité et quelques molécules D’ARNr dans la grosse sous-unité
60
Comment décrit on les ribosomes et leurs sous-unités?
Par des svedberg (S) unité qui représente leur taux de sédimentation
61
Comment appel-on les carbones du pentose?
Premier: c1´ Deuxième:C2´ Etc…
62
Explique la structure secondaire de l’ARNt
- sa structure secondaire est en forme de trèfle a 5 tiges - le long des tiges: les bases azotées complémentaires qui se font face établissent des liaisons H - dans les boucles: les bases ne forment pas de liaisons H - les tiges ou bras sont numérotés dans le sens antihoraire (débutant à 9h et se terminant à 12h)

Biologie A23 (12 decks)

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