cours 11 (final) Flashcards
quel est la différence entre digestion intra vs extra-cellulaire
digestion (intra)cellulaire:
* dans la ¢
* la ¢ hydrolyse de grosses molécules (ou + gros) en molécules simples
* grâce à des enzymes hydrolases acides
digestion extracellulaire:
* la ¢ sécrète des hydrolases acides dans le milieu externe
* pour dégrader de grosses molécules
* puis ingérer les petites molécules
* pour se défendre, etc
les 2 sont accomplies par les lysosomes
Quel est la différence entre hétérophagie et autophagie?
hétérophagie (1 et 3 sur le schéma du bas)
* la ¢ ingère des éléments externes à elle
* pour se nourrir ou se défendre
* commence par le processus d’endocytose
autophagie (2 sur le schéma)
* la ¢ digère ses propres constituants
* pour éliminer les organites usés
* des macromolécules endommagées
* pas d’endocytose
les 2 grâce aux lysosomes
explique l’hétérophagie
manger par endocytose
* la membr. plasmique s’invagine
* capte des substances extracellulaires
* l’invagination se referme en vacuole
Þ se détache de la membrane plasmique
digérer grâce aux lysosomes
* la vacuole dans l’ectoplasme fusionne
* à un lysosome directement ou
* à un endosome, puis avec un lysosome
* le lysosome digère le contenu
Quels sont les 3 modes d’endocytose?
phagocytose (manger ¢)
* ingestion (endocytose) de ¢ entière
* ou de gros fragments
pinocytose (boire ¢)
* ingestion (endocytose) de moléc solubles
(micropinocytose
ce qui est ingéré est encore + petit)
endocytose par l’entremise
de récepteurs
* nécessite des récepteurs
membranaires pour lier le ligand (ligand = ce qui se lie à un récepteur)
Quels sont les organites de la digestion cellulaires
a) lysosome
* pour l’autophagie
* pour tous les cas d’hétérophagie
b) endosome
* un intermédiaire dans le cas
d’hétérophagie par endocytose
par l’entremise de récepteurs
* pas en jeu:
- dans les autres cas d’hétérophagie (phagocytose et pinocytose)
- dans l’autophagie
explique comment sont faits les lysosomes
vésicules 0,1 à 1,2µm, d’apparence finement granuleuse
* membrane est typique mais
- renferme des pompes à protons = protéines transmembranaires qui font entrer activement plus de H+
Þ maintient l’intérieur des lysosomes à pH ≤ 5,0 (acide)
- matrice contient des enzymes hydrolases acides
- ont été traduites sur le REG (incorporation co-traductionnelle) et glycosylées dans le REG
- dans le Golgi elles acquièrent l’adresse mannose-6-phosphate, M6P (24 nov diapos 51-52)
- les vésicules trans-golgiennes sont envoyées à des vésicules acides provenant aussi du Golgi
- les 2 fusionnent Þ lysosome
- l’adresse M6P des hydrolases est excisée
explique le role des lysosomes dans l’hétérophagie
après fusion d’une vacuole d’endocytose avec un lysosome
* les hydrolases acides et l’acidité du milieu lysosomal fragmentent les macromolécules en peItes molécules qui
- traversent la membr. lysosomale
Þ gagnent le cytosol pour être utilisées par la ¢ (non montré sur schémas)
* des mol non digérées et enz restent
explique le rôlr des lysosomes dans l’autophagie
destruction des organites usés, défectueux par lysosomes
Þil faut les éliminer (digérer)
* Ex. durée des mitochondries des hépatocytes = 10 jours, puis sont lysées
* destruction de macromolécules
dénaturées, défectueuses
Qu’est-ce qui arrive avec les lysosomes apres la digestion cellulaire
- quand digestion terminée
Þ les lysosomes deviennent des
corps résiduels (post-phagosomes) - qui contiennent
- les molécules non hydrolysées
- les hydrolases dénaturées
- et qui peuvent
- fusionner à la mb plasmique
pour rejeter ces résidus dans
le milieu extracellulaire - ou demeurer tels quels dans
la ¢ (sac à ordures temporaire)
quels sont les 3 fonctions principales des lysosomes
- digestion hétérophage et autophage
- sécrétion et renouvellement de la mb plasmique
- sacs à ordures de la ¢ (du moins un certain temps)
explique les caractéristiques des endosomes
- saccules dans l’ectoplasme de la ¢
- proviennent du complexe de Golgi
- la membrane des endosomes contient des pompes à protons Þ pH de la matrice légèrement acide
- uIlisés seulement lors de l’endocytose par l’entremise de récepteurs
explique le fonctionnement des endosomes dans la digestion cellulaire
- uIlisés seulement lors de l’endocytose par l’entremise de récepteurs
- des récepteurs de la membrane plasmique lient le ligand (molécule ingérée)
- la protéine clathrine, présente dans l’ectoplasme, se polymérise autour de la vacuole en formation Þ force la membrane plasmique à s’invaginer
- la vacuole d’endocytose rendue dans
l’ectoplasme perd sa ceinture de clathrine - la vacuole fusionne avec un endosome dans l’ectoplasme Þ endosome précoce
- l’acidité sépare les ligands des récepteurs membranaires Þ endosome tardif se fractionne en 2
- 1 vésicule contient les ligands
- fusionne avec un lysosome qui digère les ligands
- 1 vésicule contient les récepteurs = endosome de recyclage
- fusionne avec la membr. plasmique pour que les récepteurs servent encore, tant qu’ils sont fonctionnels
explique pourquoi les virus sont un cas particulier de l’hétérophagie
- la vacuole d’endocytose
- perd sa ceinture de clathrine
- fusionne avec un endosome
Þ enveloppe et capside du virus
sont défaites par l’acidité
de l’endosome - mais l’endosome ne détruit
pas l’ARN du virus! - l’endosome ne fusionne
pas à un lysosome - la machinerie de la ¢ hôte est employée pour
- répliquer l’ARN viral (≠ rétrotranscription)
- synthétiser les protéines virales
- sur des ribosomes libres pour
les protéines de la capside - sur le REG (et avec le Golgi)
pour les protéines glycosylées
de l’enveloppe lipidique - des virions (ARN + capside +
enveloppe) sont formés - virions exocytosés
Þ prêts à infecter d’autres ¢
le virus a déjoué le mécanisme
de la digestion de la ¢ infectée
les hormones peptidiques et les neurotransmetteurs,
par ex., pénètrent aussi dans les ¢-cibles en se liant à
des récepteurs membranaires et les vacuoles fusionnent
à des endosomes, mais pas ensuite à des lysosomes
qu’est-ce que les peroxysomes
- organites vésiculaires
- ~0,5 μm dans certaines ¢ ou moins
- courte durée: de 4 à 5 jours Þ
Þ détruits par autophagie (diapos 6, 12) - par l’action des lysosomes
explique la biogenese des peroxysomes
- incorporation co-traductionnelle de protéines traduites sur le REG et qui migrent vers la membrane du REL
- bourgeonnement du REL Þ vésic. précurseurs des peroxysomes
- addition de lipides à la membrane de ces vésicules
- incorporaTon post-traduc7onnelle d’autres protéines
- protéines membranaires + protéines enzyma5ques de la matrice
- quelques vésicules précurseurs fusionnent Þ peroxysome
un peroxysome mûr peut se scinder en deux par fission
compare la cellule eucaryote et procaryote surface vs volume
- comparée à la ¢ procaryote, la ¢
eucaryote a un faible ratio surface : volume - compensé par le développement de saccules membranaires dans la ¢, par invagination de la membrane plasmique comme pour le noyau et dont la lumière est (tôt ou tard) en continuité avec le milieu extracellulaire
- les lumières de REL, REG, Golgi, lysosomes et endosomes sont en continuité par un mécanisme de fusion
membranaire
qu’est-ce que les protéines peroxysomales à incorporation post-traductionnelle
certaines protéines
* traduites sur polysomes libres du cytosol
* ont la séquence signal de 3 a.a., PTS1*
(peroxysome targeting signal 1), à leur
extrémité COOH (queue de la protéine)
- PTS1 se fixe au récepteur cytosolique PTS1R
Þ la protéine est transportée vers un peroxysome
* PTS1R se fixe sur la protéine
membranaire Pex14P (peroxyne)
Þ l’enzyme pénètre dans le
peroxysome
* PTS1 n’est pas excisé une fois l’enzyme dans le peroxysome
ne pas confondre avec PSIT: peptide signal d’initiation de
transfert, à l’extrémité NH2 et qui est excisé
d’autres protéines des peroxysomes
* traduites sur des polysomes libres dans le cytosol
* ont la séquence signal PTS2, à l’extrémité NH2 (tête de la protéine)
* le PTS2 se fixe au récepteur cytosolique PTS2R
Þ la protéine est transportée vers un peroxysome
* le PTS2R se fixe sur la protéine membranaire Pex14P ou peroxyne
Þ l’enzyme entre dans la matrice du peroxysome
* PTS2 est excisée une fois que l’enzyme est dans le peroxysome
quels sont les fonctions des peroxysomes
- leurs oxydases brisent par oxydation les chaînes d’acides
gras et d’autres molécules organiques en petites molécules
Þ produit du peroxyde d’hydrogène H2O2, toxique - leurs catalases et leurs peroxydases permettent d’utiliser
le H2O2 pour métaboliser d’autres molécules organiques
Ex: oxydent l’éthanol (toxique) en acétaldéhyde dans hépatocytes
quels sont les deux organites impliqués dans la production d’énergie
2 organites spécialisés dans la production d’adénosine
triphosphate, ATP, essentielle au métabolisme cellulaire:
- mitochondrie (dans toutes les ¢ eucaryotes)
- chloroplaste (dans les ¢ végétales seulement)
comment participe l’ATP dans l’énergie cellulaire
- nucléotide pas retrouvé dans les acides nucléiques
- entre en jeu dans ~toutes les réactions des ¢, apporte l’énergie (P)
Þ perd un P (phosphore) et devient ADP (adénosine diphosphate) + P - l’ADP se phosphorilyse (+ P) Þ devient ATP
- ADP aussi produite à partir d’AMP + P
- l’AMP provient de la dégradation des ARN, instables, vite dégradés
le nucléotide A de l’ARN = AMP: adénosine monophosphate, le pentose est celui d’un ribonucléotide
Quelles sont les caractéristiques de la mitochondries
- forme oblongue
- 0,7 à 3μm ou + de long
- nombreuses
- dans toutes les ¢ eucaryotes
- absentes des érythrocytes
matures mammaliens* - pas de matériel colorable
Þ non visibles au microscope
photonique sans marquage spécial - les érythrocytes perdent leurs organites durant leur
différenciation, mais ils les possédaient tous avant de
se différencier. Leur durée de vie = 3-4 mois (humain)
un seul protozoaire dépourvu de mitochondries a été découvert
jusqu’à présent, un parasite du tube digestif de quelques espèces,
et plus récemment (2020) un invertébré primitif parasite
Quelles sont les structures des membranes de la mitochondries
2 membranes et espace intermembranaire
- membrane mitochondriale externe
- bicouche lipidique typique
- entoure entièrement la mitochondrie
- porines Þ membrane très poreuse
- espace intermembranaire
- renferme des enzymes et des protons
- membrane mitochondriale interne
- bicouche lipidique typique
- replis internes nombreux = crêtes
- nombreux transporteurs protéiques
Þ perméabilité très sélective - loge les ATP-synthétases (ATP-synthases) = FoF1-ATPases = enzymes qui catalysent la synthèse d’ATP
explique la structure des crêtes de la mitochondrie
- les crêtes de la membrane interne
augmentent la surface membranaire - nécessite beaucoup de phosphoglycérolipides
- synthétisés sur le REL (24 nov diapos 36-37)
- escortés du REL mitochondries par
- protéines échangeuses de
phosphoglycérolipides (PEP)
explique la structure interne de la mitochondrie (matrice = compartiments interne)
- ADN mitochondrial = ADNmt
- 2 à 10 molécules d’ADNmt bicaténaires
- fermées en boucle, sans histones
- ra^achées à la mb mitochondriale interne
- gènes différents des gènes nucléaires (ADNn)
- code < 5% des protéines mitochondriales
- ARNm et ARNt*transcrits à parSr de l’ADNmt
- ribosomes (mitoribosomes)
- peSts (55S ou <) que les ribosomes cytoplasmiques (80S)
- ARNr* codés par l’ADNmt en faible proporSon p/r aux protéines
- protéines ribosomales codées par l’ADNn
Þ traduites sur ribosomes libres dans le cytosol Þ importées dans les mitochondries (diapos 44-47) = incorporaCon post-traducConnelle