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Biologie A23 > cours 11 (final) > Flashcards

cours 11 (final) Flashcards

1
Q

quel est la différence entre digestion intra vs extra-cellulaire

A

digestion (intra)cellulaire:
* dans la ¢
* la ¢ hydrolyse de grosses molécules (ou + gros) en molécules simples
* grâce à des enzymes hydrolases acides

digestion extracellulaire:
* la ¢ sécrète des hydrolases acides dans le milieu externe
* pour dégrader de grosses molécules
* puis ingérer les petites molécules
* pour se défendre, etc

les 2 sont accomplies par les lysosomes

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Q

Quel est la différence entre hétérophagie et autophagie?

A

hétérophagie (1 et 3 sur le schéma du bas)
* la ¢ ingère des éléments externes à elle
* pour se nourrir ou se défendre
* commence par le processus d’endocytose

autophagie (2 sur le schéma)
* la ¢ digère ses propres constituants
* pour éliminer les organites usés
* des macromolécules endommagées
* pas d’endocytose

les 2 grâce aux lysosomes

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3
Q

explique l’hétérophagie

A

manger par endocytose
* la membr. plasmique s’invagine
* capte des substances extracellulaires
* l’invagination se referme en vacuole
Þ se détache de la membrane plasmique

digérer grâce aux lysosomes
* la vacuole dans l’ectoplasme fusionne
* à un lysosome directement ou
* à un endosome, puis avec un lysosome
* le lysosome digère le contenu

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4
Q

Quels sont les 3 modes d’endocytose?

A

phagocytose (manger ¢)
* ingestion (endocytose) de ¢ entière
* ou de gros fragments

pinocytose (boire ¢)
* ingestion (endocytose) de moléc solubles
(micropinocytose
ce qui est ingéré est encore + petit)

endocytose par l’entremise
de récepteurs
* nécessite des récepteurs
membranaires pour lier le ligand (ligand = ce qui se lie à un récepteur)

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5
Q

Quels sont les organites de la digestion cellulaires

A

a) lysosome
* pour l’autophagie
* pour tous les cas d’hétérophagie

b) endosome
* un intermédiaire dans le cas
d’hétérophagie par endocytose
par l’entremise de récepteurs
* pas en jeu:
- dans les autres cas d’hétérophagie (phagocytose et pinocytose)
- dans l’autophagie

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6
Q

explique comment sont faits les lysosomes

A

vésicules 0,1 à 1,2µm, d’apparence finement granuleuse
* membrane est typique mais
- renferme des pompes à protons = protéines transmembranaires qui font entrer activement plus de H+
Þ maintient l’intérieur des lysosomes à pH ≤ 5,0 (acide)

  • matrice contient des enzymes hydrolases acides
    • ont été traduites sur le REG (incorporation co-traductionnelle) et glycosylées dans le REG
    • dans le Golgi elles acquièrent l’adresse mannose-6-phosphate, M6P (24 nov diapos 51-52)
    • les vésicules trans-golgiennes sont envoyées à des vésicules acides provenant aussi du Golgi
    • les 2 fusionnent Þ lysosome
    • l’adresse M6P des hydrolases est excisée
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7
Q

explique le role des lysosomes dans l’hétérophagie

A

après fusion d’une vacuole d’endocytose avec un lysosome
* les hydrolases acides et l’acidité du milieu lysosomal fragmentent les macromolécules en peItes molécules qui
- traversent la membr. lysosomale
Þ gagnent le cytosol pour être utilisées par la ¢ (non montré sur schémas)
* des mol non digérées et enz restent

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8
Q

explique le rôlr des lysosomes dans l’autophagie

A

destruction des organites usés, défectueux par lysosomes
Þil faut les éliminer (digérer)
* Ex. durée des mitochondries des hépatocytes = 10 jours, puis sont lysées
* destruction de macromolécules
dénaturées, défectueuses

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9
Q

Qu’est-ce qui arrive avec les lysosomes apres la digestion cellulaire

A
  • quand digestion terminée
    Þ les lysosomes deviennent des
    corps résiduels (post-phagosomes)
  • qui contiennent
  • les molécules non hydrolysées
  • les hydrolases dénaturées
  • et qui peuvent
  • fusionner à la mb plasmique
    pour rejeter ces résidus dans
    le milieu extracellulaire
  • ou demeurer tels quels dans
    la ¢ (sac à ordures temporaire)
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10
Q

quels sont les 3 fonctions principales des lysosomes

A
  • digestion hétérophage et autophage
  • sécrétion et renouvellement de la mb plasmique
  • sacs à ordures de la ¢ (du moins un certain temps)
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11
Q

explique les caractéristiques des endosomes

A
  • saccules dans l’ectoplasme de la ¢
  • proviennent du complexe de Golgi
  • la membrane des endosomes contient des pompes à protons Þ pH de la matrice légèrement acide
  • uIlisés seulement lors de l’endocytose par l’entremise de récepteurs
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12
Q

explique le fonctionnement des endosomes dans la digestion cellulaire

A
  • uIlisés seulement lors de l’endocytose par l’entremise de récepteurs
  • des récepteurs de la membrane plasmique lient le ligand (molécule ingérée)
  • la protéine clathrine, présente dans l’ectoplasme, se polymérise autour de la vacuole en formation Þ force la membrane plasmique à s’invaginer
  • la vacuole d’endocytose rendue dans
    l’ectoplasme perd sa ceinture de clathrine
  • la vacuole fusionne avec un endosome dans l’ectoplasme Þ endosome précoce
  • l’acidité sépare les ligands des récepteurs membranaires Þ endosome tardif se fractionne en 2
  • 1 vésicule contient les ligands
  • fusionne avec un lysosome qui digère les ligands
  • 1 vésicule contient les récepteurs = endosome de recyclage
  • fusionne avec la membr. plasmique pour que les récepteurs servent encore, tant qu’ils sont fonctionnels
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13
Q

explique pourquoi les virus sont un cas particulier de l’hétérophagie

A
  • la vacuole d’endocytose
  • perd sa ceinture de clathrine
  • fusionne avec un endosome
    Þ enveloppe et capside du virus
    sont défaites par l’acidité
    de l’endosome
  • mais l’endosome ne détruit
    pas l’ARN du virus!
  • l’endosome ne fusionne
    pas à un lysosome
  • la machinerie de la ¢ hôte est employée pour
  • répliquer l’ARN viral (≠ rétrotranscription)
  • synthétiser les protéines virales
  • sur des ribosomes libres pour
    les protéines de la capside
  • sur le REG (et avec le Golgi)
    pour les protéines glycosylées
    de l’enveloppe lipidique
  • des virions (ARN + capside +
    enveloppe) sont formés
  • virions exocytosés
    Þ prêts à infecter d’autres ¢

le virus a déjoué le mécanisme
de la digestion de la ¢ infectée

les hormones peptidiques et les neurotransmetteurs,
par ex., pénètrent aussi dans les ¢-cibles en se liant à
des récepteurs membranaires et les vacuoles fusionnent
à des endosomes, mais pas ensuite à des lysosomes

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14
Q

qu’est-ce que les peroxysomes

A
  • organites vésiculaires
  • ~0,5 μm dans certaines ¢ ou moins
  • courte durée: de 4 à 5 jours Þ
    Þ détruits par autophagie (diapos 6, 12)
  • par l’action des lysosomes
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15
Q

explique la biogenese des peroxysomes

A
  • incorporation co-traductionnelle de protéines traduites sur le REG et qui migrent vers la membrane du REL
    • bourgeonnement du REL Þ vésic. précurseurs des peroxysomes
    • addition de lipides à la membrane de ces vésicules
  • incorporaTon post-traduc7onnelle d’autres protéines
  • protéines membranaires + protéines enzyma5ques de la matrice
  • quelques vésicules précurseurs fusionnent Þ peroxysome

un peroxysome mûr peut se scinder en deux par fission

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16
Q

compare la cellule eucaryote et procaryote surface vs volume

A
  • comparée à la ¢ procaryote, la ¢
    eucaryote a un faible ratio surface : volume
  • compensé par le développement de saccules membranaires dans la ¢, par invagination de la membrane plasmique comme pour le noyau et dont la lumière est (tôt ou tard) en continuité avec le milieu extracellulaire
  • les lumières de REL, REG, Golgi, lysosomes et endosomes sont en continuité par un mécanisme de fusion
    membranaire
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17
Q

qu’est-ce que les protéines peroxysomales à incorporation post-traductionnelle

A

certaines protéines
* traduites sur polysomes libres du cytosol
* ont la séquence signal de 3 a.a., PTS1*
(peroxysome targeting signal 1), à leur
extrémité COOH (queue de la protéine)
- PTS1 se fixe au récepteur cytosolique PTS1R
Þ la protéine est transportée vers un peroxysome
* PTS1R se fixe sur la protéine
membranaire Pex14P (peroxyne)
Þ l’enzyme pénètre dans le
peroxysome
* PTS1 n’est pas excisé une fois l’enzyme dans le peroxysome
ne pas confondre avec PSIT: peptide signal d’initiation de
transfert, à l’extrémité NH2 et qui est excisé

d’autres protéines des peroxysomes
* traduites sur des polysomes libres dans le cytosol
* ont la séquence signal PTS2, à l’extrémité NH2 (tête de la protéine)
* le PTS2 se fixe au récepteur cytosolique PTS2R
Þ la protéine est transportée vers un peroxysome
* le PTS2R se fixe sur la protéine membranaire Pex14P ou peroxyne
Þ l’enzyme entre dans la matrice du peroxysome
* PTS2 est excisée une fois que l’enzyme est dans le peroxysome

18
Q

quels sont les fonctions des peroxysomes

A
  • leurs oxydases brisent par oxydation les chaînes d’acides
    gras et d’autres molécules organiques en petites molécules
    Þ produit du peroxyde d’hydrogène H2O2, toxique
  • leurs catalases et leurs peroxydases permettent d’utiliser
    le H2O2 pour métaboliser d’autres molécules organiques
    Ex: oxydent l’éthanol (toxique) en acétaldéhyde dans hépatocytes
19
Q

quels sont les deux organites impliqués dans la production d’énergie

A

2 organites spécialisés dans la production d’adénosine
triphosphate, ATP, essentielle au métabolisme cellulaire:
- mitochondrie (dans toutes les ¢ eucaryotes)
- chloroplaste (dans les ¢ végétales seulement)

20
Q

comment participe l’ATP dans l’énergie cellulaire

A
  • nucléotide pas retrouvé dans les acides nucléiques
  • entre en jeu dans ~toutes les réactions des ¢, apporte l’énergie (P)
    Þ perd un P (phosphore) et devient ADP (adénosine diphosphate) + P
  • l’ADP se phosphorilyse (+ P) Þ devient ATP
  • ADP aussi produite à partir d’AMP + P
    • l’AMP provient de la dégradation des ARN, instables, vite dégradés

le nucléotide A de l’ARN = AMP: adénosine monophosphate, le pentose est celui d’un ribonucléotide

21
Q

Quelles sont les caractéristiques de la mitochondries

A
  • forme oblongue
  • 0,7 à 3μm ou + de long
  • nombreuses
  • dans toutes les ¢ eucaryotes
  • absentes des érythrocytes
    matures mammaliens*
  • pas de matériel colorable
    Þ non visibles au microscope
    photonique sans marquage spécial
  • les érythrocytes perdent leurs organites durant leur
    différenciation, mais ils les possédaient tous avant de
    se différencier. Leur durée de vie = 3-4 mois (humain)

un seul protozoaire dépourvu de mitochondries a été découvert
jusqu’à présent, un parasite du tube digestif de quelques espèces,
et plus récemment (2020) un invertébré primitif parasite

22
Q

Quelles sont les structures des membranes de la mitochondries

A

2 membranes et espace intermembranaire

  • membrane mitochondriale externe
    • bicouche lipidique typique
    • entoure entièrement la mitochondrie
    • porines Þ membrane très poreuse
  • espace intermembranaire
    • renferme des enzymes et des protons
  • membrane mitochondriale interne
    • bicouche lipidique typique
    • replis internes nombreux = crêtes
    • nombreux transporteurs protéiques
      Þ perméabilité très sélective
    • loge les ATP-synthétases (ATP-synthases) = FoF1-ATPases = enzymes qui catalysent la synthèse d’ATP
23
Q

explique la structure des crêtes de la mitochondrie

A
  • les crêtes de la membrane interne
    augmentent la surface membranaire
  • nécessite beaucoup de phosphoglycérolipides
  • synthétisés sur le REL (24 nov diapos 36-37)
  • escortés du REL mitochondries par
  • protéines échangeuses de
    phosphoglycérolipides (PEP)
24
Q

explique la structure interne de la mitochondrie (matrice = compartiments interne)

A
  • ADN mitochondrial = ADNmt
    • 2 à 10 molécules d’ADNmt bicaténaires
    • fermées en boucle, sans histones
    • ra^achées à la mb mitochondriale interne
    • gènes différents des gènes nucléaires (ADNn)
    • code < 5% des protéines mitochondriales
  • ARNm et ARNt*transcrits à parSr de l’ADNmt
  • ribosomes (mitoribosomes)
      • peSts (55S ou <) que les ribosomes cytoplasmiques (80S)
    • ARNr* codés par l’ADNmt en faible proporSon p/r aux protéines
    • protéines ribosomales codées par l’ADNn
      Þ traduites sur ribosomes libres dans le cytosol Þ importées dans les mitochondries (diapos 44-47) = incorporaCon post-traducConnelle
25
Q

explique la respiration aérobique de la mitochondrie

A
  • FoF1-ATPases
  • dans la membrane interne (incluant les crêtes)
  • de 10 000 à 100 000 FoF1-ATPases par mitochondrie
  • en présence d’O2, utilisé comme accepteur de H+
  • FoF1-ATPases catalysent l’oxydation des acides gras et du pyruvate
    (fabriqué à partir du glucose) obtenus par l’alimentation
    Þ produit l’énergie nécessaire à phosphoryler l’ADP en ATP (diapo 31)
    Þ libèrent du CO2
    = respiration aérobique
    utilise O2, libère CO2
26
Q

Qu’est-ce que FoF1-ATPases

A
  • complexe protéique de 9 types de polypeptides ou +
  • dans la membrane mitochondriale interne (incluant les crêtes)
27
Q

Quels sont les différences entre respiration aérobique et anaérobique

A
  • respiraTon en présence d’O2
    = aérobique
  • dans les mitochondries
    Þ producSon d’ATP efficace en
    uSlisant de l’O2 (accepteur de H+)
    Þ libère du CO2
  • respiraTon en absence d’O2
    = anaérobique = fermenta7on
  • métabolise acides gras et pyruvate mais
  • dans le cytosol, pas dans les mitochondries
    Þ ne libère pas de CO2
    Þ producSon d’ATP moins efficace
  • les 2 types coexistent dans les ¢
28
Q

fait le parallèle entre le fonctionnement d’une éolienne et celle de la mitochondrie

A

éolienne:
* le vent fait tourner l’éolienne qui ac?ve une pompe
* la pompe alimente un réservoir d’eau
* l’eau s’écoule du réservoir dans une conduite et
* fait tourner une turbine qui produit de l’électricité

mitochondrie:
* l’énergie contenue dans les aliments (ex. glucose)
apporte des électrons à la chaîne respiratoire
* laquelle pompe des protons dans l’espace intermb
* les protons reviennent par la sous-unité Fo et
* font tourner la sous-unité F1ATPase qui phosphoryle
l’ADP en ATP

29
Q

par quoi sont codés les protéines mitochondriales?

A
  • < 5% sont codées par l’ADNmt
  • > 95% sont codées par l’ADNn (incluant
    les protéines formant les FoF1-ATPases)
  • traduites sur des polysomes
    libres dans le cytosol
  • importées dans les mitochondries
    Þ incorporaCon post-traducConnelle
30
Q

combien de temps y a il entre la traducIon d’une
protéine dans le cytosol et son
incorporaIon dans la mitochondrie

A

1 à 2 min

31
Q

combien de protéines peut importer une mitpchondrie par secondes?

A

50 à 150 protéines par seconde

32
Q

explique un problème des protéines mitochondriales dans l’importation et la solution

A
  • la structure 3re des protéines mitochondriales ne leur
    permecrait pas de traverser les membranes
    mitochondriales si elles l’acquéraient dès leur traducTon
    Þ des protéines du cytosol = chaperons (ex. hsp70)
  • gardent sous forme ~linéaire chaque protéine mitochondriale
    à importer
  • la protègent
  • ne pénètrent pas
    dans les mitochondries
33
Q

explique l’importation des protéines motochondriales

A
  1. la protéine à importer possède une séquence signal
    * hélice-α amphipathique à l’extrémité NH2 (tête de la protéine) (qui
    comporte des résidus d’a.a. chargés positivement)
    * se fixe sur le récepteur d’importation mitochondrial TOM20 de
    la membrane externe de la mitochondrie
  2. protéine acheminée vers complexe de translocation TOM40
    Þ la protéine est rendue dans le compartiment intermembranaire
  3. sa séquence signal se fixe sur TIM23 de la memb. interne
    * ceci ouvre le canal
    Þ la protéine pénètre dans la matrice mitochondriale
    * la séquence signal hélice-α de l’extrémité NH2 est excisée
    * la protéine adopte sa structure 3re
  4. certaines protéines s’enchâssent dans la membrane interne
    * possèdent une séquence signal le long de leur chaîne
34
Q

quels sont les différences entre les protéines intermembranaires mitochondriales codés par l’ADNn et celles codés par l’ADNmt?

A

protéine mitochondriale codée par l’ADNn et synthétisée sur
ribosome cytosolique (incorporation post-traductionnelle dans
la mitochondrie), possède séquence hélice-α, qui sera excisée
- cette protéine possède aussi une séquence à la suite de son hélice-α (excisée) qui l’enchâsse dans la membrane mitochondriale, cette séquence n’est pas excisée

protéine mitochondriale codée
par l’ADNmt et synthétisée dans
la mitochondrie, possède une
séquence qui indique qu’elle doit
s’enchâsser dans la mem

35
Q

quels sont les similitudes entre la mitochondrie et les bactéries Gram-

A

2 membranes
* externe poreuse (avec porines)
* espace intermembranaire
* interne
* très sélective
* avec FoF1-ATPases

ADN de type procaryote
* en boucle
* non associé à des histones
* baigne dans la matrice
* rattaché à la membrane interne par une séquence nucléotidique

comme les ribosomes bactériens,
les mitoribosomes sont:
* sensibles aux antibiotiques qui bloquentl a traduction chez les bactéries
* érythromycine
* tétracycline
* chloramphénicol
* etc
* insensibles à la cycloheximide =
agent antifongique qui bloque la
traduction protéique sur les ribosomes
du cytosol des ¢ eucaryotes mais pas
chez les bactéries

  • les deux se ÷ par scissiparité
36
Q

explique l’origine de la mitochondrie

A

on part des observations que la mitochondrie ressmeble beaucoup auc bactéries Gram-
* origine endosymbioIque = H: la + acceptée (Lynn Margulis, 1967)
* un ancêtre de ¢ eucaryote anaérobie hétérotrophe aurait phagocytosé
une bactérie primiSve aérobie
* la majorité des gènes bactériens ont été
transférés au noyau de la ¢ hôte
* bactérie Þ mitochondrie
* ¢ eucaryote anaérobie Þ aérobie

37
Q

de quoi est faite la membrane plasmique des cellules vegetales

A

les ¢ végétales ont une paroi de cellulose
externe à leur membrane plasmique (20 sep diapos 21-22)
Þ pas besoin de cholestérol dans leur membrane plasmique

38
Q

explique la morphologie des chloroplaste

A
    • gros que mitochondries, jusqu’à 8μm
  • enveloppe
    • membrane externe avec porines
    • espace intermembranaire
    • mb interne à perméabilité sélective
      (sans crêtes Þ suit le contour de mb externe et sans chaînes de transport d’électrons)
  • stroma*(stroma, au lieu de matrice, est le terme employé) = compartiment interne
    • plusieurs copies d’ADN (ADNct)
    • ARN, protéines, ribosomes
    • thylakoïdes
39
Q

Qu’est-ce que le thylakoïdes

A
  • thylakos = du grec pour sac
  • sacs membranaires interconnectés
  • empilés par endroits = granums
  • lumière = espace intrathylakoïde
  • la membrane des thylakoïdes contient
    le système de photosynthèse
    • capteur de photons = pigment chlorophylle
    • chaîne de transport d’électrons
    • FoF1-ATPases
  • les chloroplastes absorbent les
    photons de l’énergie lumineuse
    Þ fabriquent ATP et autres molécules
    Þ utilisent ces mol + CO2 pour former
    molécules organiques
  • libèrent O2
40
Q

parles des protéines dans le chloroplaste

A
  • la majorité des protéines chloroplastiques sont codées
    par l’ADNn (comme pour les protéines mitochondriales)
  • traduites sur des ribosomes libres dans le cytosol
  • escortées aux chloroplastes par des chaperons
  • complexe de protéines de transfert au travers des
    membranes = translocon
  • TOC: translocon on the outer chloroplast membrane
  • TIC: translocon on the inner chloroplast membrane
    = incorporation post-traductionnelle
41
Q

explique l’origine endosymbiotique des chloroplastes

A
  • similitudes entre chloroplastes et cyanobactéries
    • cyanobactéries: Gram -, photosynthétiques
  • phagocytose de cyanobactérie par
    ¢ eucaryote qui a déjà phagocyté une
    bactérie Gram – devenue mitochondrie,
    donc ¢ aérobie hétérotrophe
  • il y a ~1,5 milliard d’années
    Þ ¢ eucaryote devient photosynthétique
    = lignée des ¢ végétales, autotrophes

Biologie A23 (12 decks)

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