cours 10 (final) Flashcards
la cellule eucaryote est apparu il y a combien de temps?
- apparues il y a ~2 milliards d’années
- d’abord des organismes unicellulaires
- ensuite pluricellulaires (il y a ~800 millions a.)
qu’est-ce qu’un organite cytoplasmique?
- compartiments délimités par une membrane
semblable à la membrane plasmique - bicouche de phospholipides + autres lipides + protéines
- transport actif au travers de leur membrane
- accomplissent différentes fonctions
- Ex: respiration, digestion, sécrétion, etc
quels sont les 4 règnes de la cellule eucaryote
unicellulaires:
- Protistes
pluricellulaires:
-Mycètes
-Plantes
-Animaux
quelles sont les différences entre ce qu’on peut voir de la cellule eucaryote avec un microscope phototique vs microscope électronique?
au microscope photonique:
on distingue le noyau, peu le cytoplasme
au microscope électronique:
on distingue les organites
quels sont les organites qu’on peut voir au micro. electronique
Organites: complexe de Golgi, lysosomes,
mitochondries, noyau, peroxysomes, réticulum
endoplasmique lisse (REL) et granulaire (REG),
chloroplastes (dans ¢ végétales).
Autres composantes: cytosquelette, ribosomes
(≠ organites car pas entourés de membrane).
qu’est-ce que le nucléoplasme?
- substance liquide du noyau dans laquelle
baignent la chromatine (ADN + histones) et
les autres molécules nucléaires - ADN
- ARN quand dans le noyau
- protéines nucléaires
- histones
- lamine (collée sur mb int)
- enzymes
- autres
- délimité par l’enveloppe nucléaire
Qu’est-ce que le cytoplasme?
- région entre l’enveloppe nucléaire et la memb.
plasmique dans laquelle baignent les
molécules, organites et autres constituants - cytosol: sa partie liquide entre les organites
- ectoplasme: zone périphérique du cytoplasme,
sous la membrane plasmique = région corticale,
pauvre en organites mais riche en cytosquelette - endoplasme: région interne du cytoplasme riche
en organites
quels sont les 4 composants du noyau
1a) enveloppe nucléaire
1b) nucléoplasme
1c) nucléole
1d) chromatine
quels sont les 2 types de membrane nucléaires?
membrane nucléaire interne
* en contact avec le nucléoplasme
* tapissée de filaments (8 déc)
* les molécules d’ADN s’y accrochent
membrane nucléaire externe
* continue avec le REG
* son feuillet cytoplasmique est couvert de ribosomes
espace intermembranaire
* entre les 2 membranes
pores nucléaires
* où les 2 membranes sont en contact
Þ perforations
Þ transport entrant et sortant
explique l’apparition du noyau dans l’evolution
- à partir d’une ¢ procaryote, il y a ~2 milliards d’années
- une invagination de la membrane plasmique vint à
entourer le chromosome Þ ¢ eucaryote - des ribosomes étaient déjà sous la memb. plasmique
pour la synthèse de certaines protéines
Þ ces ribosomes sont maintenant à la surface de la
membrane nucléaire externe
Þ qui est continue avec le REG, formé lui aussi par sacculation
le noyau serait le 1er organite formé
puis le réticulum endoplasmique
de quels grosseurs sont les pores nucléaires
- diamètre total ~45 nm
- obstrué par des protéines: ouverture réelle = 9 nm
qu’est-ce que le CPN?
- 2 bagues protéiques octogonales en image miroir (jaune)
- bague intranucléaire dans la membrane nucléaire interne
- bague cytosolique dans la membrane nucléaire externe
- reliées par des colonnes protéiques espacées de ~9 nm
- d’autres protéines retiennent le CPN dans l’enveloppe (sous-unités)
- des filaments protéiques ~verticaux, sur chaque bague, guident les
macromolécules qui traversent le pore: fibrilles nucléaires et cytosol.
explique le fonctionnement general des pores nucléaires
- les petites molécules peuvent passer par les 9 nm des
pores nucléaires (dans les 2 sens)
Þ transport passif par diffusion - les protéines nucléaires, traduites dans le cytoplasme
et devant gagner le noyau, sont trop volumineuses
Þ il leur faut un moyen de transport actif - elles possèdent une séquence signal = signal de localisation
nucléaire, SLN, le long de leur chaîne polypeptidique
= courte séquence riche en a.a. basiques lysine et arginine
nomme des protéines nucléaires
Protéines nucléaires:
histones
lamine (8 déc)
enzymes pour la
* transcription ADN en ARN
* réplication de l’ADN
* réparation de l’ADN
Les protéines ribosomales
possèdent aussi une SLN
explique les processus qui permettent aux pores nucléaires de faire passer seulment certaines protéines
- le signal de localisation nucléaire (SLN) de la protéine (en jaune,
appelée cargo) se fixe à des récepteurs d’importation nucléaire =
importines (≠ nucléoporines) sur les filaments de la bague cytosolique - en présence de GDP, guanosine diphosphate (et de la co-enzyme Ran)
- le complexe glisse le long
des filaments des 2 bagues - aboutit dans le noyau
- où le cargo est libéré
- SLN pas excisé de la prot.
- la réciproque existe
pour les protéines
devant sortir du noyau
et gagner le cytoplasme - SEN = séquence
d’exportation nucléaire - récepteurs exportines
qu’est-ce que le nucléole
- région dense dans le noyau
- souvent centrale
- souvent la + colorée en
microscopie photonique
quelles sont les 4 parties du nucléole
pars fibrosa
* où les copies du gène 45S
sont transcrites en ARNr 45S
pars granulosa
* où s’assemblent les ARNr et les protéines en sous-unités ribosomales (petite et grosse)
pars chromosoma
* partie chromosomique en périphérie, continue avec la chromatine du reste du noyau
pars amorpha
* entre les autres parties
explique le lien entre ARN 45S et le nucléole
- la ¢ a plusieurs ribosomes Þ demande beaucoup d’ARNr
Þ plusieurs copies du gène 45S = amplification (diapos 24, 27)- les copies du gène sont transcrites en ARNr 45S (diapo 24)
- dans la pars fibrosa du nucléole
- le transcrit d’ARNr 45S est coupé
- en 3 des 4 types d’ARNr:
28S, 18S et 5,8S = ARNr lourds - les ARNr lourds passent à
la pars granulosa (diapo 26) - le 4e type, 5S, est transcrit ailleurs
dans le noyau - diapo 26 - puis gagne la
pars granulosa du nucléole
parles des protéines ribosomales dans le nucléole
- la ¢ a plusieurs ribosomes Þ
- demande beaucoup de protéines ribosomales
- les ~80 transcrits d’ARNm
- sont codés par de l’ADN hors nucléole
- passent du noyau au cytosol (via pores) en s’associant à protéines ayant SEN
- se lie au récepteur exportine (diapo 18)
- traduits en protéines ribosomales sur des ribosomes libres (diapo 33)
- ces protéines ribosomales passent du cytosol au noyau
- possèdent SLN
- qui se lie aux récepteurs importines
vont dans la pars granulosa du nucléole
dans la pars granulosa
* ~30 protéines ribosomales s’assemblent avec l’ARNr 18S Þ petite sous-unité ribosomale
* ~50 protéines ribosomales s’assemblent avec les ARNr 5S, 5,8S et 28S Þ grosse sous-unité ribosomale
* les sous-unités ribosomales sont exportées au cytosol via des pores nucléaires (merci SEN!)
a quel niveau se fait l’amplification
possible au niveau prétranscriptionnel = amplification du gène
* Ex. gène 45S (d’autres gènes sont aussi amplifiés)
* l’amplification concerne autant des gènes dans que hors nucléole
possible au niveau transcriptionnel: un gène donné code
plusieurs molécules d’ARN = amplification de l’ARN
Ex. ARNr 45S (pourrait être l’ARNr 5 S ou un ARNm ou ARNt)
possible au niveau traductionnel: une molécule d’ARNm
sert à coder plusieurs exemplaires de la protéine
seuls les ARNm sont traduits en protéines, pas les ANRr ni les ARNt
quelle est la différence entre chrosome et chromatine
chaque chromosome =
* 1 molécule d’ADN bicaténaire
* histones (protéines structurales)
* les chromosomes sont en paires*
* l’ADN est enroulé autour des histones Þ ADN compacté et protégé
chromatine: ensemble des chromosomes
quels sont les 3 types de proteines qui peuvent etre synthétisé dans la cellule
- protéines destinées au cytosol
* traduites sur des ribosomes libres dans le cytosol
* une fois libérées des ribosomes, elles restent dans le cytosol
(ne sont pas incorporées à un organite, contrairement aux cas 2 et 3)
* ex: enzymes de la glycolyse, protéines du cytosquelette, etc - protéines destinées aux noyau, mitochondries,
peroxysomes, chloroplastes, protéines des ribosomes
* traduites sur des polysomes libres dans le cytosol
* incorporation post-traductionnelle à leur organite - protéines destinées aux REG - complexe golgien,
lysosomes, membrane plasmique et de sécrétion
* traduites sur des ribosomes attachés à la membrane du REG
* incorporation co-traductionnelle (au REG)
quels est le premier cas pour la synthèse d’une protéine (protéine du cytosol)
protéine du cytosol (pas d’incorporation)
1. noyau
2. transcription d’un gène en ARNm qui est exprimé vers le cytosol
3. Traduit en protéines par un polysome libre
4. Reste dans le cytosol
quels est le deuxième cas pour la synthèse d’une protéine (incorporation
post-traductionnelle)
Traduit par les polysomes libres
* a partir du cytosol soit:
- hélice alpha permet le transport transmembranaire vers les mitochondries
- SKL permet le transport transmembranaire vers les peroxysomes
- SLN permet le transport via les pores vers le noyau
quels est le troisième cas pour la synthèse d’une protéine (incorporation
co-traductionnelle) la route par défaut
traduit par le réticulum endoplasmique, puis complexe golgien, vésicule de secretion constitutive, puis membrane plasmique
quels est le troisième cas pour la synthèse d’une protéine (incorporation
co-traductionnelle) les routes nécessitant un signal
traduit par le réticulum endoplasmique, puis complexe golgien, puis soit:
- chemin par défaut (vésicule de secretion constitutive, puis membrane pasmique)
OU - vésicule de sécrétion controlé, puis memebrane plasmique
À partir de la membrane plasmique:
endosomes précoces, puis soit:
- endosome tardifs
OU
retour a membrane plasmique par recyclage des recepteurs
pour ceux qui sont allés a endosome tardif, soit:
- lysosomes
OU
- complexe golgien par recepteurs de M-6-P
au complexe golgien, soit:
- reticulum endoplasmique par KDEL ou KKXXX
OU
- retour au endosome tardifs par M-6-P
quels sont les 2 types de reticulum endoplasmique
lisse (REL)
* saccules membranaires
* contiennent les enzymes pour
la synthèse des lipides
* site de réserve d’ions Ca++
et régulateur de la [Ca++]i
granulaire ou rugueux (REG)
* saccules membranaires
* portent des ribosomes sur le feuillet
cytosolique de leur membrane
* continu avec la membrane nucléaire externe et l’espace intermembranaire nucléaire
* rôle dans la sécrétion cellulaire
explqiue la participation du REL dans la synthèse des lipides
- toutes les ¢ produisent des lipides, dont pour les membranes
- mais le REL est particulièrement bien développé dans certains types
de ¢ où la synthèse de lipides est importante pour leur fonction
spécifique. Ex: pour la production d’hormones stéroïdes
explique la regulation du Ca+ par le REL
- particulièrement bien développé dans certains types de ¢ où le
transfert intermembranaire de Ca++ est très actif pour leur fonction
quels sont les interractions structurels des RE
- le REL et le REG sont en continuité
- la quantité et la proportion des 2 dépend
- du type de ¢
- de l’état d’une ¢ dans le temps
Þ ils sont dynamiques
expliques la sécrétion cellulaire par exocytose
- fusion de vésicules cytoplasmiques à la membrane plasmique pour expulser leur contenu dans le milieu extracellulaire
- l’exocytose sert aussi au renouvellement des lipides et des protéines membranaires
exocytose et endocytose n’existent pas chez les ¢ procaryotes, leur paroi ne le permettrait pas
explique la synthese des protéines par REG
- un transcrit d’ARNm passe du noyau au cytosol
- s’associe à un ribosome (6 oct diapos 48-49) Þ la traduction débute
- le peptide en construction a une séquence signal
d’a.a. à son extrémité NH2 (tête)
= peptide signal d’initiation de transfert ou PSIT - le PSIT permet au ribosome de se fixer
sur la membrane du REG - le PSIT se lie à une particule de reconnaissance = PRS Δ
Þ ceci inhibe la poursuite de la traduction de l’ARNm en protéine - la PRS Δ se lie à un récepteur sur la membrane du REG
Þ fait ouvrir canal protéique (translocateur, translocon) dans mb du REG
Þ communication entre le cytosol et la lumière du REG
Þ la liaison PRS Δ - récepteur lève l’inhibition de la traduction
Þ la chaîne peptidique s’allonge et pénètre par le canal dans la
lumière du REG = incorporation co-traductionnelle (cas 3)
Þ l’enzyme peptidase du signal coupe le PSIT
Þ la PRS Δ se détache du récepteur (Δ redevient libre dans cytosol) - la protéine adopte sa structure tertiaire dans la lumière du REG
Qu’arrive-t-il aux protéines après la traduction des protéines dans le REG?
A) les protéines de sécrétion et de la membrane plasmique
quittent la lumière du REG et vont au complexe de Golgi
B) certaines protéines doivent rester enchâssées dans la membrane
du REG (ne se faufilent pas en entier dans la lumière du REG)
* ont une séquence d’a.a. le long de la chaîne peptidique = séquence d’arrêt de
transfert ou SAT (en jaune), qui signale l’arrêt de l’internalisation de la protéine
dans la lumière du REG, mais pas de son élongation, qui continue hors REG
A) d’autres protéines doivent rester dans la lumière du REG
* possèdent à leur extrémité COOH la séquence KDEL
explique la glycosylation des protéines par le REG
- la majorité des protéines traduites sur le REG sont des
glycoprotéines (protéine + glucide oligosaccharide) (27 sep diapo 31) - un oligosaccharide est ajouté le long de la chaîne d’a.a. en
élongation (pas à une de ses extrémités) - les oligosaccharides (20 sep diapo 15)
sont synthétisés en entier sur le
dolichol = lipide membranaire
du REG (synthétisé dans le REL) - l’ajout d’un oligosaccharide à
une protéine s’effectue dans la
lumière du REG - catalysé par l’enzyme glycosyltransférase
- l’oligosaccharide sera modifié dans le complexe de Golgi
donne un exemple de glycosylation des protéines par le REG
- Ex: protéine avec oligosaccharide lié à l’a.a. asparagine, Asn
- l’Asn franchit le translocateur Þ arrive dans lumière du REG
- l’Asn sera glycosylée si elle fait partie d’une séquence d’a.a précise
- NH2a.a.- a.a.— a.a. - Asn – X - Ser ou Thr - a.a. —- a.a.COOH
- où X ≠ Proline
- l’oligosacharyl-transférase
(glycosyltransférase) transfère
l’oligosaccharide en bloc du dolichol
à l’a.a. de la protéine en formation
pourquoi glycosyler des protéines par le REG?
- protège la membrane (~substitut
du peptidoglycane) sans empêcher
l’exocytose et l’endocytose - permet l’adhérence intercellulaire
quels sont les 4 types d’oligosaccharides
- phosphorylés
- riches en mannose
- complexes
- intermédiaires entre ces 2
quels sont les protéines qui participent a la glycosylation des protéines par le REG?
- protéines destinées aux vésic. de sécrét. ou à mb plasmique
- glycosylées avec des oligosaccharides complexes
- protéines destinées aux lysosomes (29 nov)
- glycosylées avec des oligosaccharides phosphorylés
explique la modification glycoprotéines du complexe golgien première partie
- les protéines glycosylées quittent le REG dans des vésicules de transition
- qui arrivent à la face cis d’un golgiosome et fusionnent à la membrane du réseau cis-golgien
Þ déversent les glycoprotéines dans
la lumière du golgiosome - les protéines progressent du réseau cis- au réseau trans-golgien
- des enzymes dans les saccules golgiens modifient les oligosaccharides des glycoprotéines durant leur transit
- en modifiant la région terminale des oligosaccharides (diapos 51 et 58)
- la modification de la glycosylation confère une adresse aux protéines
qu’est-ce que le complexe golgien et son histoire
- identifié en 1883 par Camillo Golgi (1843-1926)
- composé de 1 ou plusieurs golgiosomes
- reliés entre eux par des tubules
- chaque golgiosome =
- 4 à 20 saccules
- ~courbés, empilés
- face cis, ~convexe du côté
du noyau et du REG - autre face = face trans, ~concave
compare golgi et RE
Golgi comparé au RE
* pas de ribosomes (REG) ni de lipides (REL) associés au Golgi
* ses saccules sont régulièrement espacés
* leur empilement est ordonné
- morphologie en réseaux et saccules de face cis → face trans
quels sont les 2 grands rôles du complexe de golgie
1) modificaion des glycoprotéines qui leur confère une adresse
2) tri des protéines selon leur desinaion: routage
explique la deuxième partie de la modification glycoprotéique dans l’appareil golgien
- rendues dans le trans-Golgi
- les protéines ont acquis leur adresse (modification de la glycosylation)
- sont triées
- emballées dans des vésicules
- prennent la route vers leur destination finale
\ Golgi = bureau de poste
a) vésicules de sécrétion acheminées à la membrane plasmique
(comment? → 8 déc) et y fusionnent
Þ déversent leur contenu protéique à
l’extérieur de la ¢ par exocytose
b) vésicules contenant hydrolases acides
se dirigent vers endosomes, fusionnent
Þ les hydrolases acides digèrent le contenu
des endosomes
quels sont les autre fonctions de Golgi?
- capture des protéines du REG
qui se sont échappées vers le
complexe golgien mais qui
doivent résider dans la
lumière du REG (diapo 48)- possèdent la séquence KDEL à leur extrémité COOH, qui n’a pas été excisée
séquence KDEL
K = lysine
D = aspartate
E = glutamate
L = leucine
quels sont les grands types de sécrétion cellulaire
1) sécrétion constitutive
* non soumise à un système de contrôle
* les vésicules de sécrédon provenant du trans-Golgi sont acheminées vers la membrane plasmique
* fusionnent à la membrane Þ expulsent leur contenu hors de la ¢ = système « par défaut » de toute ¢ eucaryote
2) sécrétion contrôlée
* sur demande, selon les besoins
* les vésicules de sécrédon spéciales
provenant du trans-Golgi sont acheminées vers la membrane plasmique
* mais ne fusionnent pas spontanément
* elles agendent un signal externe leur indiquant de le faire
quels sont les protéines membranaires
protéines intrinsèques
* enchâssées
* ancrées
protéines extrinsèques
* intracellulaire
-dans l’ectoplasme
-rattachée à protéine intrinsèque
* extracellulaire
- dans le milieu extracellulaire
- rattachée à protéine intrinsèque
