Cours 3.1 Flashcards
Quelles sont les modes de régulation de l’activité enzymatique ?
Augmentation ou diminution de la synthèse protéique
Augmentation ou diminution de la dégradation protéique
Changement de conformation de l’enzyme
Quel sont les changements de conformation qu’une enzyme peut faire ?
Modification covalentes
Clivage protéique (proenzyme)
Association avec des inhibiteurs
Addition de co-facteurs
Les modification covalentes peuvent être _____ ou _____
activatrices
inhibitrices
Les modification covalentes sont effectué par____
des enzyme de conversion (kinases, phosphatases)
Les modification covalentes son plus lentes que ______ mais plus rapide que______
modifications allostériques
synthèse/dégradation de l’enzyme
Qu’est-ce qu’une proenzyme ?
Protéase capable de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent (arme à double tranchant)
Les proenzymes sont synthétiser sous forme de _____
précurseurs inactifs
Les proenzymes sont activées par ______
bris de liaisons covalentes et élimination de plusieurs A.A
Donnez un exemple d’endroit ou les proenzymes agissent ?
Dans le pancréas jusqu’au duodénum
Que produit la liaison de CAMP sur la protéine Kinase A?
détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA
Qu’est qu’un inhibiteur compétitif ?
l’inhibiteur prend la place du substrat dans le cycle catalytique
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif ?
Il se lie à un autre endroit que le site catalytique de l’enzyme