Chapitre 2 Flashcards
Qu’est-ce que la structure primaire ?
arrangement linéaire des acides aminés
Qu’est-ce que la structure secondaire ?
formation locale de structures tridimensionnelles impliquant plusieurs A.A
Qu’est-ce que la structure tertiaire ?
assemblage de plusieurs structures secondaires en motif protéiques formant la configuration native de la protéine.
Qu’est ce que la structure quaternaire ?
assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle
Est-ce que les chaîne latérales sont impliqués dans le lien peptidique?
non, sauf pour le Glutathion ou il y a un lien peptidique entre le carboxyle de la chaîne latéral(au lieu du Carbone alpha) de l’acide glutamique et l’amine
de la cystéine
Quelle configuration (cis ou trans) est la plus favorisée dans la protéine et pourquoi ?
La configuration trans car elle causent moins d’encombrement stérique
Quel acide aminé est une exception par rapport à la conformation cis trans ?
La proline : car les deux conformations ont la même énergie
Quels sont les angles dièdres ?
L’angle phi : entre N (de N-H) et C alpha
L’angle psi : entre C alpha et C (de C=O)
Les angles autour de la liaison N-C alpha sont fixes pour quel acide aminé ?
La proline à cause de la chaîne latéral
Qu’indique le graphique de Ramachandran ?
indique les paires d’angles dièdres qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée
Quels motifs forment la structure secondaire ?
Hélices alpha
Feuillets plissés bêta
Quelles liaisons permet la formation de l’hélice alpha ?
les liaisons hydrogènes
Vrai ou faux L’hélice alpha est généralement left handed
Faux elle est right handed car cela cause moins d’encombrement
stérique
De quels angle phi et psi sont formé ?
-60 et -50
Quelles sont les acides aminés qui sont défavorable à former des hélices alpha à cause de leur chaîne latérale?
la proline cause une distorsion à cause de forte contrainte des angles dièdres et la glycine due à l’absence de contrainte des angle dièdre (flexible)
De combien d’acides aminés les feuillet bêta sont composé ?
5 à 8 acides aminés
Quelles disposition des feuillets est la plus stable ?
antiparallèlement
Quelle est la particularité de la fibroïne de la soie?
Inextensible dans une direction(résistant), souple dans l’autre direction
Définition d’une structure tertiaire ?
Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace.
C’est un assemblage de plusieurs motifs
Les pont disulfures sont impliqués dans quelle structure de protéine ?
les structure tertiaire
De quoi sont fait les tonneau alpha/ bêta ?
Assemblage de 8 feuillets bêta et de 8 hélices alpha
caratéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN
fait de motif à doigt de zinc (zinc finger)
Quelles sont les 3 domaines protéiques possible d’une protéine (pyruvate Kinase) ?
un domaine de liaison à l’ATP (feuillet B )
un domaine de liaison au substrats (hélice alpha et feuillet bêta)
un domaine régulateur de l’activité (hélice alpha et feuillets bêta )
ou se trouve les domaines hydrophobes dans la protéine ?
à l’intérieur de la protéine
Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique ?
L’effet hydrophobe
Quelles acide aminé peut faire des pont disulfure à l’intérieur du même polypeptide ?
La cystéine. Cette réaction est réversible et peut être réarranger après la synthèse des protéine.
Les pont disulfure nécessaire à la formation de la structure 3D de la protéine est catalysée par quelle enzyme ?
la disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique.
Qu’arrive-t-il à la protéine lorsque le pH ou la température n’est pas adéquate ?
Dénaturation de la protéine= inactivation biologique
La dénaturation est-elle réversible ?
Oui, la renaturation est possible
Quelles sont les molécules qui assure le repliement des protéine ?
les chaperonnes moléculaire
Quelle est l’enzyme capable de dégradé les protéines mal repliées ?
Le protéasome
Les protéine mal repliée sont reconnue par quel moyen ?
Elles sont étiquetée par la protéine d’ubiquitine qui se fixe sur les chaîne latéral des lysines
Quelle enzyme permet de lier l’ubiquitine aux protéines ?
l’ubiquitine ligase
Que représente la structure quaternaire d’une protéine ?
Assemble de plusieurs (identique ou différents ) polypeptide pour former la structure finale de la protéine.
Que représente les polypeptide de la structure quaternaire ?
des sous-unités
Que forme les associations de sous-unités qui se répète ?
les protomère de la protéine
Qu’est qu’un homodimère?
Deux polypeptide identique assemblé ensemble
Quelle est enzyme impliquée dans la génération des molécules énergétiques dans les muscles et autres tissus ?
La créatine kinase
Quelles sont les deux sous-unités de la créatine kinase ?
sous-unité M et sous-unité B
Quelles sont les trois types de créatine kinase ?
MM- muscles squelettiques
MB- muscles cardiaques
BB- tube digestif et structures cérébrales
Pourquoi peut-on identifier la CK par un prélèvement ?
Car lorsqu’un tissus se brise, il y a relâche de CK dans le liquide extra-cellulaire puis le sang
Quel défaut de conformation des protéine peut se retrouver dans la maladie d’Alzheimer ?
Dépôts amyloïdes d’agrégats de protéines mal repliés qui ne sont pas éliminé
Quelle est la propriété commune des protéines qui cause plusieurs maladies dégénérative ?
Les feuillets plissé bêta qui s’empilent pour former des structures fibreuses qui sont indestructible par les protéase
À quoi les prions sont résistant ?
congélation, dessiccation, chaleur
Quelle est la maladie généré par la mutation ou l’acide glutamique est remplacé par une valine en position 6 de la protéine ?
L’anémie falciforme
Quelle est la conséquence de cette mutation ?
changement structural entraînant la formation d’un polymère d’hémoglobine
Que représente la complémentarité moléculaire ?
Les protéines forment des structure qui interagissent entre elles spécifiquement
Par quel type de liaison sont maintenus les complexe protéique (complémentarité moléculaire) ?
des liaisons covalentes
Donnez un exemple de complémentarité moléculaire ?
La reconnaissance anticorps-antigène
