Chapitre 2

Question 1

Qu’est-ce que la structure primaire ?

Answer 1

arrangement linéaire des acides aminés

Question 2

Qu’est-ce que la structure secondaire ?

Answer 2

formation locale de structures tridimensionnelles impliquant plusieurs A.A

Question 3

Qu’est-ce que la structure tertiaire ?

Answer 3

assemblage de plusieurs structures secondaires en motif protéiques formant la configuration native de la protéine.

Question 4

Qu’est ce que la structure quaternaire ?

Answer 4

assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle

Question 5

Est-ce que les chaîne latérales sont impliqués dans le lien peptidique?

Answer 5

non, sauf pour le Glutathion ou il y a un lien peptidique entre le carboxyle de la chaîne latéral(au lieu du Carbone alpha) de l’acide glutamique et l’amine
de la cystéine

Question 6

Quelle configuration (cis ou trans) est la plus favorisée dans la protéine et pourquoi ?

Answer 6

La configuration trans car elle causent moins d’encombrement stérique

Question 7

Quel acide aminé est une exception par rapport à la conformation cis trans ?

Answer 7

La proline : car les deux conformations ont la même énergie

Question 8

Quels sont les angles dièdres ?

Answer 8

L’angle phi : entre N (de N-H) et C alpha

L’angle psi : entre C alpha et C (de C=O)

Question 9

Les angles autour de la liaison N-C alpha sont fixes pour quel acide aminé ?

Answer 9

La proline à cause de la chaîne latéral

Question 10

Qu’indique le graphique de Ramachandran ?

Answer 10

indique les paires d’angles dièdres qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée

Question 11

Quels motifs forment la structure secondaire ?

Answer 11

Hélices alpha

Feuillets plissés bêta

Question 12

Quelles liaisons permet la formation de l’hélice alpha ?

Answer 12

les liaisons hydrogènes

Question 13

Vrai ou faux L’hélice alpha est généralement left handed

Answer 13

Faux elle est right handed car cela cause moins d’encombrement
stérique

Question 14

De quels angle phi et psi sont formé ?

Answer 14

-60 et -50

Question 15

Quelles sont les acides aminés qui sont défavorable à former des hélices alpha à cause de leur chaîne latérale?

Answer 15

la proline cause une distorsion à cause de forte contrainte des angles dièdres et la glycine due à l’absence de contrainte des angle dièdre (flexible)

Question 16

De combien d’acides aminés les feuillet bêta sont composé ?

Answer 16

5 à 8 acides aminés

Question 17

Quelles disposition des feuillets est la plus stable ?

Answer 17

antiparallèlement

Question 18

Quelle est la particularité de la fibroïne de la soie?

Answer 18

Inextensible dans une direction(résistant), souple dans l’autre direction

Question 19

Définition d’une structure tertiaire ?

Answer 19

Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace.

C’est un assemblage de plusieurs motifs

Question 20

Les pont disulfures sont impliqués dans quelle structure de protéine ?

Answer 20

les structure tertiaire

Question 21

De quoi sont fait les tonneau alpha/ bêta ?

Answer 21

Assemblage de 8 feuillets bêta et de 8 hélices alpha

Question 22

caratéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN

Answer 22

fait de motif à doigt de zinc (zinc finger)

Question 23

Quelles sont les 3 domaines protéiques possible d’une protéine (pyruvate Kinase) ?

Answer 23

un domaine de liaison à l’ATP (feuillet B )
un domaine de liaison au substrats (hélice alpha et feuillet bêta)
un domaine régulateur de l’activité (hélice alpha et feuillets bêta )

Question 24

ou se trouve les domaines hydrophobes dans la protéine ?

Answer 24

à l’intérieur de la protéine

Question 25

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique ?

Answer 25

L'effet hydrophobe

Question 26

Quelles acide aminé peut faire des pont disulfure à l'intérieur du même polypeptide ?

Answer 26

La cystéine. Cette réaction est réversible et peut être réarranger après la synthèse des protéine.

Question 27

Les pont disulfure nécessaire à la formation de la structure 3D de la protéine est catalysée par quelle enzyme ?

Answer 27

la disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique.

Question 28

Qu'arrive-t-il à la protéine lorsque le pH ou la température n'est pas adéquate ?

Answer 28

Dénaturation de la protéine= inactivation biologique

Question 29

La dénaturation est-elle réversible ?

Answer 29

Oui, la renaturation est possible

Question 30

Quelles sont les molécules qui assure le repliement des protéine ?

Answer 30

les chaperonnes moléculaire

Question 31

Quelle est l'enzyme capable de dégradé les protéines mal repliées ?

Answer 31

Le protéasome

Question 32

Les protéine mal repliée sont reconnue par quel moyen ?

Answer 32

Elles sont étiquetée par la protéine d'ubiquitine qui se fixe sur les chaîne latéral des lysines

Question 33

Quelle enzyme permet de lier l'ubiquitine aux protéines ?

Answer 33

l'ubiquitine ligase

Question 34

Que représente la structure quaternaire d'une protéine ?

Answer 34

Assemble de plusieurs (identique ou différents ) polypeptide pour former la structure finale de la protéine.

Question 35

Que représente les polypeptide de la structure quaternaire ?

Answer 35

des sous-unités

Question 36

Que forme les associations de sous-unités qui se répète ?

Answer 36

les protomère de la protéine

Question 37

Qu'est qu'un homodimère?

Answer 37

Deux polypeptide identique assemblé ensemble

Question 38

Quelle est enzyme impliquée dans la génération des molécules énergétiques dans les muscles et autres tissus ?

Answer 38

La créatine kinase

Question 39

Quelles sont les deux sous-unités de la créatine kinase ?

Answer 39

sous-unité M et sous-unité B

Question 40

Quelles sont les trois types de créatine kinase ?

Answer 40

MM- muscles squelettiques MB- muscles cardiaques BB- tube digestif et structures cérébrales

Question 41

Pourquoi peut-on identifier la CK par un prélèvement ?

Answer 41

Car lorsqu'un tissus se brise, il y a relâche de CK dans le liquide extra-cellulaire puis le sang

Question 42

Quel défaut de conformation des protéine peut se retrouver dans la maladie d'Alzheimer ?

Answer 42

Dépôts amyloïdes d'agrégats de protéines mal repliés qui ne sont pas éliminé

Question 43

Quelle est la propriété commune des protéines qui cause plusieurs maladies dégénérative ?

Answer 43

Les feuillets plissé bêta qui s'empilent pour former des structures fibreuses qui sont indestructible par les protéase

Question 44

À quoi les prions sont résistant ?

Answer 44

congélation, dessiccation, chaleur

Question 45

Quelle est la maladie généré par la mutation ou l'acide glutamique est remplacé par une valine en position 6 de la protéine ?

Answer 45

L'anémie falciforme

Question 46

Quelle est la conséquence de cette mutation ?

Answer 46

changement structural entraînant la formation d'un polymère d'hémoglobine

Question 47

Que représente la complémentarité moléculaire ?

Answer 47

Les protéines forment des structure qui interagissent entre elles spécifiquement

Question 48

Par quel type de liaison sont maintenus les complexe protéique (complémentarité moléculaire) ?

Answer 48

des liaisons covalentes

Question 49

Donnez un exemple de complémentarité moléculaire ?

Answer 49

La reconnaissance anticorps-antigène