cours 3 synchrone Flashcards
Comment activer la vitesse de la réaction chimique ?
Augmenter la température : impossible pour la plupart des organismes
Augmenter la concentration des réactifs : certaines réactions sont si lente spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité
Utiliser un catalyseur
Les enzymes sont des catalyseur _____
biologique
La formation de l’intermédiaire de réaction (état de transition) demande quoi ?
une certaine quantité d’énergie libre
L’énergie ____ requise provient du fait que les molécules doivent s’orienter ______ pour former l’intermédiaire
d’activation
correctement
Pour favoriser les contact entre molécules il faut favoriser_____
leur mouvement (donner de la chaleur, donc variation d’enthalpie positif)
Le catalyseur ________ de la réaction chimique(énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en _______ la probabilité de formation de l’état de transition
réduit la barrière énergétique
augmentant
Exemple de catalyse chimique : hydrogénation de l’éthylène
La surface métallique interagit avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène
Ces interaction favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui _______
diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.
En absence de catalyseur, il faudrait augmenter la ____ ou la _____ pour favoriser les contacts entre molécules
pression
température
Les enzymes sont des catalyseurs de nature ____ ou ____
protéique
ribonucléique (ARN)
Vrai ou Faux
Ils agissent en conditions douces
Vrai
La structure 3D de l’enzyme permet une grande ______
spécificité
Plusieurs réactions se produisent essentiellement souvent de manière spontanée en absence d’enzyme
Faux, essentiellement jamais
Vrai ou faux
Aujourd’hui 90% des lessives contiennent des enzymes
Vrai
La concentration des produits _____ au fur et à mesure que celle des substrat _____
augmente
diminue
Lorsque production de produits et de réactifs sont égales alors_____
la réaction est à l’équilibre
La _____ décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps
vitesse
Les ______ de la réaction dépendent uniquement des réactifs.
vitesses initiales
Lorsque V1=V-1 le système est _____
à l’équilibre
Lorsque V1=V-1 , la constante d’équilibre est le ratio des _____
constante K1/K-1
La constante d’équilibre est définie comment ?
Ke=produit/réactifs
La vitesse de réaction est proportionnelle au produit des __________
concentrations des substrats
L’ordre de la réaction est ________de l’équation de vitesse donc à la molécularité (nombre de molécule qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)
la somme des exposants
Si concentration de A est beaucoup plus grande que B comment se définie l’équation de la vitesse ?
v= constante(A)0 (B)1=pseudo ordre 1, en fonction de concentration de B seulement
Qu’est qu’un substrat ?
substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)
Qu’est-ce qu’un produit/ co-produit ?
substance résultante de l’action de l’enzyme (réversibilité)
Les proportions de concentration de substrat et de produit à l’équilibre sont une constante du système :
k équilibre=k1/k-1=(P)(S)
Qu’est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES) ?
Les substrats se fixent de façon non-covalente à l’endroit approprié du site actif
Quelles sont les notions de collision et d’énergie de transition ?
Orientation
Énergie de base
Énergie d’activation
Énergie des substrats vs produits
Réversibilité vs irréversibilité
Formation du complexe ES ________ et les positionne favorablement
rapproche les réactifs
ES favorisent la formation ______ métastables (diminue E d’activation )
intermédiaires
ES _____ les états transitionnels intermédiaires
stabilise
Pour une quantité d’enzyme donnée, la vitesse d’apparition du _____ évolue avec le temps
produit
dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat
Qu’est-ce que l’état stationnaire ?
la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulé est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante
Si la quantité de substrat n’est pas limitante, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse de production de produit est élevée
V est donc proportionnelle à ___
concentration de l’enzyme
courbe : droite
Lorsque l’enzyme est _______ la vitesse (génération de produit en fonction du temps ) dépend seulement de la _____
saturée en substrat
concentration de l’enzyme
(courbe atteint un plateau)
Quelle est l’étape limitante dans ce genre de situation ?
ES—– E + P
Puisque la concentration de substrat diminue avec le temps ________
v diminue avec le temps (v=k(S) )
La vitesse initiale est représenté par une ____
droite (linéaire)
Au début de la réaction en condition saturante de substrat
la concentration de substrat est beaucoup plus grande que ____
la concentration d’enzyme
Quelle est l’équation de la vitesse initiale ?
Vint=v0=k’(S)^0(E)^1
(pseudo) ordre 1
Quand la concentration est tout le temps saturante qu’elle est l’équation de la vitesse ?
v=k’ (E)
condition expérimentales pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire
Quelles sont les importance des enzyme en médecine ?
Importance des dosages d’enzyme en médecine
Importance des enzymes pour mesurer des composés en médecine
Lorsque la concentration de sunstrat est plus élevée que celle de l’enzyme, et avant que la concentration de substrat ne diminue significativement, on considère que la quantité de complexe ES est constante (à l’équilibre ) et donc que :
la concentration de ES ne varie pas en fonction du temps durant la réaction et d(ES)/dt=0
L’étape limitante est alors _____
ES—k2— E+P
L’équation de vitesse est alors exprimé ____
V=K2 (ES)
Comment est appelée cette simplification ?
Steady-state assumption
Au début de la réaction, il y a très peu de P et donc la réaction inverse est _____
nulle
La formation de _____ est lente vs _______
E+P
E+S== ES
Dans les cas simple à quoi est égale la vitesse initiale ?
v0= kcat(ES)
La constante catalytique ou le ______ est une ______
turn over number
mesure du nombre d’évènements catalytiques par secondes par site actif (ou molécule d’enzyme)
Une Kcat de 10^7 est très _____
rapide
Vitesse de réaction enzymatique maximum (Vmax)
En condition de concentration de substrat saturante la vitesse initiale est égale à quoi ?
Vmax
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?
v0=Vmax (S)/Km+(S)
Si Km=concentration de substrat la vitesse initiale est égale à quoi?
Vmax/2
Qu’est-ce que signifie un Km faible ?
l’enzyme est efficace pour de faible concentration de substrat
Quelle est l’équation de la constante KM?
Km = k-1/k1
Pour une enzyme ayant un Km faible :
la formation du complexe ES est____
favorisée
Le Vmax est atteint à _______
le Km est donc une mesure de ______
à faible concentration de substrat
l’affinité de l’enzyme pour son substrat
Quelle est l’Équation de Lineweaver-Burk?
1/v0= (km/vmax)1/(s) + 1/vmax
Quelle est l’ordonnée à l’origine ?
1/vmax
quelle est la pente ?
-1/Km
Quelle est la forme de la courbe ?
linéaire (droite)
Les variation de pH influencent :
- la liaison du substrat à l’enzyme
- l’ionisation du substrat
- l’activité catalytique de l’enzyme
Le pH ____ des a.a au site catalytique de l’enzyme ou change la _____ secondaire/tertiaire/quaternaire
ionise
structure
Variation extrêmes de pH dénaturent ____
l’enzyme
À pH optimal les enzymes sont spécifique à ____
certains environnement (estomacs vs intestin, cytosol vs lysosome)
vrai ou faux
Vmax et le Km ne changent pas selon le pH
Faux il changent
Lorsque T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
Vrai
T augmente alors la _______
dénaturation de l’enzyme
À quoi correspond la température optimale ?
l’intersection des deux courbes
Quelle est la température optimal pour les enzymes humain ?
37 degré celsius
Quelle est la température de dénaturation pour des archaebactéries ?
72 degré celsius
Qu’est-ce qu’un site actif ?
cavité ou crevasse permettant la liaison du substrats de la réaction ou les chaîne latérales de quelques résidus (a.a) cont participer à la réaction chimique
Qu’est-ce qu’un site allostérique ?
site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction
Que font les oxydoréductase ?
ajoutent ou élèvent un électrons ou un hydrogène (déshydrogénase, oxydase, réductase, oxygénase, peroxydase)
Que font les Transférase ?
transfert d’un groupe chimique entre 2 substrat (ex. NH2, méthyle, glucose)
Que font les isomérases ?
réactions de changement structural : chimique ou optique
Que font les ligases (synthétases) ?
réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie
Quelles sont les acides aminés important au site actif ?
Aspartate Glutamate Histidine Cystéine Tyrosine Lysine Arginine sérine
Quelle est le mécanisme le plus fréquent au site actif ?
catalyse acide-base (échange de proton)
Donnez un exemple d’acide -base
Triosephosphate isomérase
Spécificité du substrat
quelles sont les acides aminé pour
la chymotrypsine
la trypsine
l’élastase
PHE, TYR TRP (aromatique)
LYS ARG 9 (dibasique )
GLY ou ALA (petits et non polaire )
Les enzymes sont toujours spécificité de _______
classe de réaction
Les enzymes dans une voie métaboliques commune ont évolué pour ________
fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion de produit
Soit les enzymes fonctionnent en ____ formé par plusieurs sous-unités OU les enzyme sont liées à une _______
complexe
protéine matrice commune
Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec _____
plusieurs domaines
Ex: enzyme chez les eucaryotes et procaryote
Certaines réactions ne peuvent pas être décrites par des équations simple de Michaelis-Menten
Lesquelles ?
Les réactions à plusieurs substrats
Les réactions à plusieurs étapes
Les réaction coopératives ou modulées de façon allostérique (liaison du substrat à un site influence l’activité catalytique d’un site distinct )
Mécanismes des réactions enzymatique à 2 substrat
quelles sont les trois réactions possibles ?
Réactions séquentielles de type ordonnée
(les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puissent se produire )
Réaction séquentielles de type aléatoire (les substrat doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini
Réactions ping-pong
(un des produits de la réaction est relâcher avant la liaison du 2ème substrat
enzyme modifié temporairement avec affinité du 2ème substrat
substrat A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme
