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BCM1531 > cours 3 synchrone > Flashcards

cours 3 synchrone Flashcards

1
Q

Comment activer la vitesse de la réaction chimique ?

A

Augmenter la température : impossible pour la plupart des organismes

Augmenter la concentration des réactifs : certaines réactions sont si lente spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité

Utiliser un catalyseur

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Q

Les enzymes sont des catalyseur _____

A

biologique

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3
Q

La formation de l’intermédiaire de réaction (état de transition) demande quoi ?

A

une certaine quantité d’énergie libre

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4
Q

L’énergie ____ requise provient du fait que les molécules doivent s’orienter ______ pour former l’intermédiaire

A

d’activation

correctement

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5
Q

Pour favoriser les contact entre molécules il faut favoriser_____

A

leur mouvement (donner de la chaleur, donc variation d’enthalpie positif)

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6
Q

Le catalyseur ________ de la réaction chimique(énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en _______ la probabilité de formation de l’état de transition

A

réduit la barrière énergétique

augmentant

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7
Q

Exemple de catalyse chimique : hydrogénation de l’éthylène

La surface métallique interagit avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène

Ces interaction favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui _______

A

diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.

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8
Q

En absence de catalyseur, il faudrait augmenter la ____ ou la _____ pour favoriser les contacts entre molécules

A

pression

température

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9
Q

Les enzymes sont des catalyseurs de nature ____ ou ____

A

protéique

ribonucléique (ARN)

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10
Q

Vrai ou Faux

Ils agissent en conditions douces

A

Vrai

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11
Q

La structure 3D de l’enzyme permet une grande ______

A

spécificité

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12
Q

Plusieurs réactions se produisent essentiellement souvent de manière spontanée en absence d’enzyme

A

Faux, essentiellement jamais

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13
Q

Vrai ou faux

Aujourd’hui 90% des lessives contiennent des enzymes

A

Vrai

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14
Q

La concentration des produits _____ au fur et à mesure que celle des substrat _____

A

augmente

diminue

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15
Q

Lorsque production de produits et de réactifs sont égales alors_____

A

la réaction est à l’équilibre

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16
Q

La _____ décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps

A

vitesse

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17
Q

Les ______ de la réaction dépendent uniquement des réactifs.

A

vitesses initiales

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18
Q

Lorsque V1=V-1 le système est _____

A

à l’équilibre

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19
Q

Lorsque V1=V-1 , la constante d’équilibre est le ratio des _____

A

constante K1/K-1

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20
Q

La constante d’équilibre est définie comment ?

A

Ke=produit/réactifs

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21
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle au produit des __________

A

concentrations des substrats

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22
Q

L’ordre de la réaction est ________de l’équation de vitesse donc à la molécularité (nombre de molécule qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)

A

la somme des exposants

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23
Q

Si concentration de A est beaucoup plus grande que B comment se définie l’équation de la vitesse ?

A

v= constante(A)0 (B)1=pseudo ordre 1, en fonction de concentration de B seulement

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24
Q

Qu’est qu’un substrat ?

A

substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

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25
Q

Qu’est-ce qu’un produit/ co-produit ?

A

substance résultante de l’action de l’enzyme (réversibilité)

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26
Q

Les proportions de concentration de substrat et de produit à l’équilibre sont une constante du système :

A

k équilibre=k1/k-1=(P)(S)

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27
Q

Qu’est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES) ?

A

Les substrats se fixent de façon non-covalente à l’endroit approprié du site actif

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28
Q

Quelles sont les notions de collision et d’énergie de transition ?

A

Orientation

Énergie de base

Énergie d’activation

Énergie des substrats vs produits

Réversibilité vs irréversibilité

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29
Q

Formation du complexe ES ________ et les positionne favorablement

A

rapproche les réactifs

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30
Q

ES favorisent la formation ______ métastables (diminue E d’activation )

A

intermédiaires

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31
Q

ES _____ les états transitionnels intermédiaires

A

stabilise

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32
Q

Pour une quantité d’enzyme donnée, la vitesse d’apparition du _____ évolue avec le temps

A

produit

dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat

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33
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire ?

A

la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulé est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante

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34
Q

Si la quantité de substrat n’est pas limitante, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse de production de produit est élevée
V est donc proportionnelle à ___

A

concentration de l’enzyme

courbe : droite

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35
Q

Lorsque l’enzyme est _______ la vitesse (génération de produit en fonction du temps ) dépend seulement de la _____

A

saturée en substrat

concentration de l’enzyme

(courbe atteint un plateau)

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36
Q

Quelle est l’étape limitante dans ce genre de situation ?

A

ES—– E + P

37
Q

Puisque la concentration de substrat diminue avec le temps ________

A

v diminue avec le temps (v=k(S) )

38
Q

La vitesse initiale est représenté par une ____

A

droite (linéaire)

39
Q

Au début de la réaction en condition saturante de substrat

la concentration de substrat est beaucoup plus grande que ____

A

la concentration d’enzyme

40
Q

Quelle est l’équation de la vitesse initiale ?

A

Vint=v0=k’(S)^0(E)^1

(pseudo) ordre 1

41
Q

Quand la concentration est tout le temps saturante qu’elle est l’équation de la vitesse ?

A

v=k’ (E)

condition expérimentales pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire

42
Q

Quelles sont les importance des enzyme en médecine ?

A

Importance des dosages d’enzyme en médecine

Importance des enzymes pour mesurer des composés en médecine

43
Q

Lorsque la concentration de sunstrat est plus élevée que celle de l’enzyme, et avant que la concentration de substrat ne diminue significativement, on considère que la quantité de complexe ES est constante (à l’équilibre ) et donc que :

A

la concentration de ES ne varie pas en fonction du temps durant la réaction et d(ES)/dt=0

44
Q

L’étape limitante est alors _____

A

ES—k2— E+P

45
Q

L’équation de vitesse est alors exprimé ____

A

V=K2 (ES)

46
Q

Comment est appelée cette simplification ?

A

Steady-state assumption

47
Q

Au début de la réaction, il y a très peu de P et donc la réaction inverse est _____

A

nulle

48
Q

La formation de _____ est lente vs _______

A

E+P

E+S== ES

49
Q

Dans les cas simple à quoi est égale la vitesse initiale ?

A

v0= kcat(ES)

50
Q

La constante catalytique ou le ______ est une ______

A

turn over number

mesure du nombre d’évènements catalytiques par secondes par site actif (ou molécule d’enzyme)

51
Q

Une Kcat de 10^7 est très _____

A

rapide

52
Q

Vitesse de réaction enzymatique maximum (Vmax)

En condition de concentration de substrat saturante la vitesse initiale est égale à quoi ?

A

Vmax

53
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

v0=Vmax (S)/Km+(S)

54
Q

Si Km=concentration de substrat la vitesse initiale est égale à quoi?

A

Vmax/2

55
Q

Qu’est-ce que signifie un Km faible ?

A

l’enzyme est efficace pour de faible concentration de substrat

56
Q

Quelle est l’équation de la constante KM?

A

Km = k-1/k1

57
Q

Pour une enzyme ayant un Km faible :

la formation du complexe ES est____

A

favorisée

58
Q

Le Vmax est atteint à _______

le Km est donc une mesure de ______

A

à faible concentration de substrat

l’affinité de l’enzyme pour son substrat

59
Q

Quelle est l’Équation de Lineweaver-Burk?

A

1/v0= (km/vmax)1/(s) + 1/vmax

60
Q

Quelle est l’ordonnée à l’origine ?

A

1/vmax

61
Q

quelle est la pente ?

A

-1/Km

62
Q

Quelle est la forme de la courbe ?

A

linéaire (droite)

63
Q

Les variation de pH influencent :

A
  • la liaison du substrat à l’enzyme
  • l’ionisation du substrat
  • l’activité catalytique de l’enzyme
64
Q

Le pH ____ des a.a au site catalytique de l’enzyme ou change la _____ secondaire/tertiaire/quaternaire

A

ionise

structure

65
Q

Variation extrêmes de pH dénaturent ____

A

l’enzyme

66
Q

À pH optimal les enzymes sont spécifique à ____

A

certains environnement (estomacs vs intestin, cytosol vs lysosome)

67
Q

vrai ou faux

Vmax et le Km ne changent pas selon le pH

A

Faux il changent

68
Q

Lorsque T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)

A

Vrai

69
Q

T augmente alors la _______

A

dénaturation de l’enzyme

70
Q

À quoi correspond la température optimale ?

A

l’intersection des deux courbes

71
Q

Quelle est la température optimal pour les enzymes humain ?

A

37 degré celsius

72
Q

Quelle est la température de dénaturation pour des archaebactéries ?

A

72 degré celsius

73
Q

Qu’est-ce qu’un site actif ?

A

cavité ou crevasse permettant la liaison du substrats de la réaction ou les chaîne latérales de quelques résidus (a.a) cont participer à la réaction chimique

74
Q

Qu’est-ce qu’un site allostérique ?

A

site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

75
Q

Que font les oxydoréductase ?

A

ajoutent ou élèvent un électrons ou un hydrogène (déshydrogénase, oxydase, réductase, oxygénase, peroxydase)

76
Q

Que font les Transférase ?

A

transfert d’un groupe chimique entre 2 substrat (ex. NH2, méthyle, glucose)

77
Q

Que font les isomérases ?

A

réactions de changement structural : chimique ou optique

78
Q

Que font les ligases (synthétases) ?

A

réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie

79
Q

Quelles sont les acides aminés important au site actif ?

A 
Aspartate 
Glutamate 
Histidine 
Cystéine 
Tyrosine 
Lysine 
Arginine 
sérine
80
Q

Quelle est le mécanisme le plus fréquent au site actif ?

A

catalyse acide-base (échange de proton)

81
Q

Donnez un exemple d’acide -base

A

Triosephosphate isomérase

82
Q

Spécificité du substrat

quelles sont les acides aminé pour
la chymotrypsine
la trypsine
l’élastase

A

PHE, TYR TRP (aromatique)

LYS ARG 9 (dibasique )

GLY ou ALA (petits et non polaire )

83
Q

Les enzymes sont toujours spécificité de _______

A

classe de réaction

84
Q

Les enzymes dans une voie métaboliques commune ont évolué pour ________

A

fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion de produit

85
Q

Soit les enzymes fonctionnent en ____ formé par plusieurs sous-unités OU les enzyme sont liées à une _______

A

complexe

protéine matrice commune

86
Q

Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec _____

A

plusieurs domaines

Ex: enzyme chez les eucaryotes et procaryote

87
Q

Certaines réactions ne peuvent pas être décrites par des équations simple de Michaelis-Menten
Lesquelles ?

A

Les réactions à plusieurs substrats

Les réactions à plusieurs étapes

Les réaction coopératives ou modulées de façon allostérique (liaison du substrat à un site influence l’activité catalytique d’un site distinct )

88
Q

Mécanismes des réactions enzymatique à 2 substrat

quelles sont les trois réactions possibles ?

A

Réactions séquentielles de type ordonnée
(les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puissent se produire )

Réaction séquentielles de type aléatoire (les substrat doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

Réactions ping-pong
(un des produits de la réaction est relâcher avant la liaison du 2ème substrat
enzyme modifié temporairement avec affinité du 2ème substrat
substrat A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme

BCM1531 (18 decks)

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