Chapitre 2 (cours synchrone) Flashcards
1
Q
Quelles sont les modification covalentes des protéines ?
A
Acétylation (lysine, arginine) Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine) Hydroxylation Méthylation Carboxylation
2
Q
Donnez un exemple d’addition de lipides
A
la liaison palmitate à un résidu cystéine
3
Q
Donnez un exemple d’addition de sucres ?
A
liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine
4
Q
Nommez un composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes ?
A
le cytosquelette
5
Q
Quelles sont les trois fibres qui forment le cytosquelette ?
A
- les microfilaments
- les filaments intermédiaire
- les microtubules
6
Q
Donnez des exemples de filament intermédiaire ?
A
Kératine (cytoplasme), lamine (noyau), le collagène (matrice extra-cellulaire)
7
Q
De quelle protéine sont formé les microfilaments ?
A
polymère d’actine
8
Q
Qu’est-ce qui permet la polymérisation des monomères d’actine ?
A
l’hydrolyse de l’ATP en ADP
9
Q
Donnez deux forme de l’actine
A
- Fibre d’actine F (filamenteuse)
- Globulaire (G-actine)
10
Q
Que contient l’actine globulaire ?
A
Une molécule d’ATP
11
Q
Comment se forme un microfilament?
A
Par addition de monomère des 2 côtés
12
Q
De quelle côté le rallongement est plus rapide ?
A
du côté (+), des molécules actine-ATP
13
Q
La polymérisation-dépolymérisation est un phénomène est-il un phénomène réversible ?
A
Oui il est dynamique
14
Q
De quoi dépend la polymérisation ?
A
L’hydrolyse de l’ATP en ADP
15
Q
Par quoi la réaction de polymérisation des microfilament est catalysé ?
A
par l’actine F, mais pas par l’actine G ?
16
Q
Vrai ou Faux
Seules les sous-unités ajoutés récemment contiennent l’ATP
A
Vrai
17
Q
De quoi sont formés les microtubules?
A
De tubuline
18
Q
Comment se forme les tubuline ?
A
en forme de tube
19
Q
Vrai ou faux
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les microfilaments d’actine ?
A
Faux, ils sont moins flexible
20
Q
De quoi sont assemblé les polymère en forme de tube ?
A
De dimères de tubuline ( Alpha + Bêta )
21
Q
De quoi est formé la Bêta-Tubuline ?
A
2 feuillets plissé Bêta + 12 hélices alpha
22
Q
Quelles molécules énergétique se retrouve sur les dimère de tubuline ?
A
Le GTP
23
Q
Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans les microtubule ?
A
l’hydrolyse d’une molécule de GTP
24
Q
Comment forme-t-on un tube ?
A
En alignant plusieurs protofilaments
25
La réaction de polymérisation des microtubule se fait elle des deux côtés ?
oui elle est dynamique
26
Vrai ou faux
| les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique ?
Vrai
27
Quelle drogue peuvent affecter la division cellulaire en se liant aux protéine de tubuline ?
- Le Taxol
| - la colchicine
28
Comment agis le Taxol et la colchicine?
Il bloque la dépolymérisation des microtubules
29
Vrai ou Faux
| les filaments ont un rôle dans la motilité ?
Faux, ils sont seulement connectés avec les filaments d'actine ou microtubule
30
Combien de types de filaments intermédiaire existe-il chez l'humain ?
environ 65
31
Quelle est la composante principale de la peau qui est un filament intermédiaire ?
La kératine
32
De quoi sont formé les filaments intermédiaire ?
Dimère d'hélices alpha à répétions de 7 résidu (A.A 1 et 4 =non polaire)
33
Comment se forme la double hélice (structure= coiled coil) ?
par empilement de dimère
34
de quoi est formé 1 fibre ?
Assemblage d'octamère
35
de quoi est formé 1 filament intermédiaire ?
Assemblage de fibre
36
Quelle capacité détienne les protéines moteur ?
changer leur conformation par l'hydrolyse de l'ATP ou GTP
37
À quoi est associé le changement de conformation ?
un mouvement linéaire qui suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires
38
Quelle protéine se déplace le long des microfilaments et génère la contraction musculaire ?
Myosine
39
Quelle protéine moteur permet le transport des chromosome lors de la mitose (déplace le long des microtubules) ?
Kinésine
40
Quelle protéine permet le transport des vésicules et le mouvement des cils flagelles (se déplace le long des microtubule) ?
Dynéine
41
Quelle protéine se déplace le long de l'ADN ?
DNA/RNA polymérase
42
De quoi est composé la structure tertiaire de la myosine ?
une queue, un cou et une tête
43
Qu'est-ce que possède la tête de la myosine ?
un site de liaison à l'actine et un site de liaison à l'ATP
44
Comment la liaison de l'ATP affecte la myosine ?
change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminution de l'affinité pour l'actine)
45
L'hydrolyse de ___ en ___ génère un nouveau changement de conformation qui fait ________
ATP
ADP
tourner la région cou-tête
46
Quelle est la conséquence de cette hydrolyse ?
l'affinité pour l'actine est plus forte
la liaison de l'actine se produit plus loin à cause du mouvement de la tête
47
Que cause cette liaison à l'actine ?
libération du phosphate libre et de l'ADP qui permet à la tête de la myosine de reprendre sa forme initiale
48
En reprenant sa conformation la myosine génère _______
un mouvement le long de l'actine (levier)
49
La complémentarité moléculaire permet ___
l'association protéine-ligand
50
Un ligand est ____
un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique)
51
Par quelles type de liaisons un ligand se lie à sa protéine cible de manière spécifique ?
forces non-covalentes (liaison ioniques, hydrogène, hydrophobe)
52
Vrai ou Faux
| la liaison protéine ligand est irréversible
faux, c'est réversible
53
Vrai ou Faux
| La liaison du ligand sur la protéine modifie sa conformation donc sa fonction
Vrai
54
Comment se nomme la force de liaison protéine-ligand ?
affinité moléculaire
55
Donnez un exemple de ligand-protéine ?
Le transport de l'O2 dans la Myoglobine (muscle) et l'hémoglobine (érythrocyte)
56
Particularité des protéine MB et HB ?
contiennent un groupement prosthétique de type hème
57
Que permet le groupement hème ?
la liaison réversible à une molécule d'O2
58
Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique?
élément d'une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d'AA , dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
59
La myoglobine (Mb) est fait de _____
153 AA
| 8 hélices alpha reliés par des boucles
60
L'hème est formé de ____
Protoporphyrine IX + atome de fer
61
La protoporphyrine est formé de ______
2 groupements vinyles (hydrophobes) (intérieur)
2 groupements propionates (ionique et polaire) (milieu aqueux)
62
Atome de fer tenu en place par __ axes de coordination
5
63
___ avec le N de la protoporphyrine
| ___avec le noyau imidazole de l'histidine-93
4
1
64
Le 6 ème axe sert à _____
la liaison avec l'oxygène
65
Vrai ou faux la myoglobine et l'hémoglobine ne peuvent pas fixer le CO
Faux
66
Dans la myoglobine l'affinité de l'hème pour le CO est ____ celle pour le O2
250 fois
67
Normalement ___ des sites de fixation de l'Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme
1 %
68
Que se produit-il si l'affinité du CO était encore supérieur ?
La production normale de CO serait mortelle
69
Qu'est-ce que l'Hémoglobine?
Protéine de transport d'O2 présente dans les érythrocyte (sang)
70
Combien de sous-unité comporte l'Hb?
4 sous-unités (2 protomère alpha-bêta)
71
De quelles motif sont formé les sous unités de l'Hb ?
hélice alpha
72
Hb= ____ + ____
4 % hème + 96 % hémoglobine
73
Comment est nommé le tétramère de l'Hb?
HbA
74
1-2% de l'hémoglobine est ____
HbA2
75
Quelles sont les deux autres types d'hémoglobine ?
HbE et HbF
76
HbE est présent à quel moment?
apparaît après la première semaine de vie dans l'utérus et persiste 3 mois
77
HbF est présent à quel moment ?
persiste jusqu'à 6 mois de post natal
78
HbA/A2 apparaît _____ et remplace graduellement _____
dès la naissance
HbF
79
Que permet le changement d'affinité pour O2 de haute à faible ?
Dans l'utérus une meilleur facilité d'échange de O2 de la mère à l'embryon
80
À quoi correspond la variable Y dans la courbe d'oxygénation de la myoglobine ?
La saturation de Mb
81
Quelle forme représente représente la courbe de d'oxygénation de la myoglobine ?
une hyperbole
82
Quelle équation définit cette courbe ?
Y= pO2 / (pO2 + Kdiss )
83
Lorsque Y = 1
toute la Mb est oxygénée= saturation maximale
84
Lorsque Y= 0,5
Mb est saturé à moitié
85
La valeur de PO2 à la moitié de la saturation correspond à ____
la constante de dissociation (Kdiss)
86
Quelle forme à la courbe de d'oxygénation de l'hémoglobine ?
une sigmoïde
87
Quelle est son équation (Hb)?
Y= (PO2)4 /((PO2)4+(p50)4)
p50=PO2 à 50 % de saturation Hb
88
Vrai ou Faux
| l'hémoglobine à une affinité plus grande pour l'O2 que la myoglobine
Faux, la myoglobine se sature beaucoup plus rapidement
89
Que permet l'affinité différente des deux protéines pour l'O2 ?
Permet la liaison de l'O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d'O2 est la plus faible
90
La protéine de l'Hb est ______
allostérique
91
Qu'est ce que l'effet allostérique ?
quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
92
O2 est un effecteur ____
allostérique
93
Lorsque O@ se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d'une conformation _____ à _____
T (tendues)
| R (relâchée)
94
Vrai ou Faux
| La conformation T à une affinité plus grande Pour O2 que la conformation R
Faux, plus basse
95
Que se passe-t-il concrètement?
O2 se fixe à une sous unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2 la sous unité suivante passe de T à R... ainsi de suite
96
On passe alors de la forme ____ à _____
DésxyHb à oxyHb
97
Qu'est ce que la coopérativité positive ?
elle favorise l'oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus
98
Que se passe-t-il lors de la liaison d'O2 ?
Rotation de 15 degré de histidine 64
99
Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) est un _____ allostérique de _____
effecteur
l'hémoglobine
100
Vrai ou Faux
| Le BPG se lie lorsque l'Hb est en état désoxy et stabilise cette conformation
Vrai
101
Le BPG augmente l'affinité de Hb pour O2 ?
Non il l'a diminue car il stabilise la conformation désoxy
102
Qu'est ce que permet le BPG ?
le relargage De l'O2 à faible pO2
103
Pourquoi HbF ne lie pas le BPG ?
n'ayant pas de protéine Bêta elle a une cavité centrale beaucoup moins chargé + , elle a donc une affinité plus grande pour O2 à faible PO2 lors de la grossesse
104
Si pO2 ____ , le BPG est déplacé et _____
augmente
affinité augmente
105
Quels résidus sont sensible à la concentration de H+ et relâchent des protons au passage vers la conformation OxyHb ?
les 2 NH2 terminaux dans la chaine alpha
Les 2 résidus His des chaines Bêta
106
En ____ le pH on favorise la réaction vers _____
augmentant
oxyHb
107
En ____ le pH on favorise la forme ____
diminuant
désoxyHb
108
Quelles est le nom de cet effet du pH ?
l'effet Bohr
109
Est-ce un effet allostérique ?
Non aucune liaison de ligand
110
Pourquoi que à un pH plus bas la forme désoxyhémoglobine est favorisée ?
À cause du pKa de l'ions imidazolium
111
De ce fait, le CO2 abaisse-t-il l'affinité ?
Non c'est bien le pH
112
Quel enzyme permet la permet la formation
| de l'ions bicarbonate ?
anhydrase carbonique
113
Dans les tissus la présence de ___ facilite le _____
H+
relargage d'O2
114
Dans les poumons, la conversion en ____ libère H+ qui est éliminé par formation de ___
oxyHb
CO2
115
Le CO2 est transporté dans e sang sous quelle forme ?
HCO3-
116
Il est ensuite reconverti en ____ et dégagé par _____
CO2
diffusion
117
Quelle est le pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires ?
Le groupement prosthétique oxydé qui forme la bilirubine
118
Q'arrive-t-il lorsqu'il y a trop de bilirubine dans le sang et que les voies biliaires fonctionnent mal ?
le pigment jaune s'accumule dans le sang et les tissus (jaunisse ou ictère)
