Chapitre 2 (cours synchrone) Flashcards
Quelles sont les modification covalentes des protéines ?
Acétylation (lysine, arginine) Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine) Hydroxylation Méthylation Carboxylation
Donnez un exemple d’addition de lipides
la liaison palmitate à un résidu cystéine
Donnez un exemple d’addition de sucres ?
liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine
Nommez un composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes ?
le cytosquelette
Quelles sont les trois fibres qui forment le cytosquelette ?
- les microfilaments
- les filaments intermédiaire
- les microtubules
Donnez des exemples de filament intermédiaire ?
Kératine (cytoplasme), lamine (noyau), le collagène (matrice extra-cellulaire)
De quelle protéine sont formé les microfilaments ?
polymère d’actine
Qu’est-ce qui permet la polymérisation des monomères d’actine ?
l’hydrolyse de l’ATP en ADP
Donnez deux forme de l’actine
- Fibre d’actine F (filamenteuse)
- Globulaire (G-actine)
Que contient l’actine globulaire ?
Une molécule d’ATP
Comment se forme un microfilament?
Par addition de monomère des 2 côtés
De quelle côté le rallongement est plus rapide ?
du côté (+), des molécules actine-ATP
La polymérisation-dépolymérisation est un phénomène est-il un phénomène réversible ?
Oui il est dynamique
De quoi dépend la polymérisation ?
L’hydrolyse de l’ATP en ADP
Par quoi la réaction de polymérisation des microfilament est catalysé ?
par l’actine F, mais pas par l’actine G ?
Vrai ou Faux
Seules les sous-unités ajoutés récemment contiennent l’ATP
Vrai
De quoi sont formés les microtubules?
De tubuline
Comment se forme les tubuline ?
en forme de tube
Vrai ou faux
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les microfilaments d’actine ?
Faux, ils sont moins flexible
De quoi sont assemblé les polymère en forme de tube ?
De dimères de tubuline ( Alpha + Bêta )
De quoi est formé la Bêta-Tubuline ?
2 feuillets plissé Bêta + 12 hélices alpha
Quelles molécules énergétique se retrouve sur les dimère de tubuline ?
Le GTP
Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans les microtubule ?
l’hydrolyse d’une molécule de GTP
Comment forme-t-on un tube ?
En alignant plusieurs protofilaments
La réaction de polymérisation des microtubule se fait elle des deux côtés ?
oui elle est dynamique
Vrai ou faux
les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique ?
Vrai
Quelle drogue peuvent affecter la division cellulaire en se liant aux protéine de tubuline ?
- Le Taxol
- la colchicine
Comment agis le Taxol et la colchicine?
Il bloque la dépolymérisation des microtubules
Vrai ou Faux
les filaments ont un rôle dans la motilité ?
Faux, ils sont seulement connectés avec les filaments d’actine ou microtubule
Combien de types de filaments intermédiaire existe-il chez l’humain ?
environ 65
Quelle est la composante principale de la peau qui est un filament intermédiaire ?
La kératine
De quoi sont formé les filaments intermédiaire ?
Dimère d’hélices alpha à répétions de 7 résidu (A.A 1 et 4 =non polaire)
Comment se forme la double hélice (structure= coiled coil) ?
par empilement de dimère
de quoi est formé 1 fibre ?
Assemblage d’octamère
de quoi est formé 1 filament intermédiaire ?
Assemblage de fibre
Quelle capacité détienne les protéines moteur ?
changer leur conformation par l’hydrolyse de l’ATP ou GTP
À quoi est associé le changement de conformation ?
un mouvement linéaire qui suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires
Quelle protéine se déplace le long des microfilaments et génère la contraction musculaire ?
Myosine
Quelle protéine moteur permet le transport des chromosome lors de la mitose (déplace le long des microtubules) ?
Kinésine
Quelle protéine permet le transport des vésicules et le mouvement des cils flagelles (se déplace le long des microtubule) ?
Dynéine
Quelle protéine se déplace le long de l’ADN ?
DNA/RNA polymérase
De quoi est composé la structure tertiaire de la myosine ?
une queue, un cou et une tête
Qu’est-ce que possède la tête de la myosine ?
un site de liaison à l’actine et un site de liaison à l’ATP
Comment la liaison de l’ATP affecte la myosine ?
change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminution de l’affinité pour l’actine)
L’hydrolyse de ___ en ___ génère un nouveau changement de conformation qui fait ________
ATP
ADP
tourner la région cou-tête
Quelle est la conséquence de cette hydrolyse ?
l’affinité pour l’actine est plus forte
la liaison de l’actine se produit plus loin à cause du mouvement de la tête
Que cause cette liaison à l’actine ?
libération du phosphate libre et de l’ADP qui permet à la tête de la myosine de reprendre sa forme initiale
En reprenant sa conformation la myosine génère _______
un mouvement le long de l’actine (levier)
La complémentarité moléculaire permet ___
l’association protéine-ligand
Un ligand est ____
un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique)
Par quelles type de liaisons un ligand se lie à sa protéine cible de manière spécifique ?
forces non-covalentes (liaison ioniques, hydrogène, hydrophobe)
Vrai ou Faux
la liaison protéine ligand est irréversible
faux, c’est réversible
Vrai ou Faux
La liaison du ligand sur la protéine modifie sa conformation donc sa fonction
Vrai
Comment se nomme la force de liaison protéine-ligand ?
affinité moléculaire
Donnez un exemple de ligand-protéine ?
Le transport de l’O2 dans la Myoglobine (muscle) et l’hémoglobine (érythrocyte)
Particularité des protéine MB et HB ?
contiennent un groupement prosthétique de type hème
Que permet le groupement hème ?
la liaison réversible à une molécule d’O2
Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?
élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’AA , dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
La myoglobine (Mb) est fait de _____
153 AA
8 hélices alpha reliés par des boucles
L’hème est formé de ____
Protoporphyrine IX + atome de fer
La protoporphyrine est formé de ______
2 groupements vinyles (hydrophobes) (intérieur)
2 groupements propionates (ionique et polaire) (milieu aqueux)
Atome de fer tenu en place par __ axes de coordination
5
___ avec le N de la protoporphyrine
___avec le noyau imidazole de l’histidine-93
4
1
Le 6 ème axe sert à _____
la liaison avec l’oxygène
Vrai ou faux la myoglobine et l’hémoglobine ne peuvent pas fixer le CO
Faux
Dans la myoglobine l’affinité de l’hème pour le CO est ____ celle pour le O2
250 fois
Normalement ___ des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme
1 %
Que se produit-il si l’affinité du CO était encore supérieur ?
La production normale de CO serait mortelle
Qu’est-ce que l’Hémoglobine?
Protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocyte (sang)
Combien de sous-unité comporte l’Hb?
4 sous-unités (2 protomère alpha-bêta)
De quelles motif sont formé les sous unités de l’Hb ?
hélice alpha
Hb= ____ + ____
4 % hème + 96 % hémoglobine
Comment est nommé le tétramère de l’Hb?
HbA
1-2% de l’hémoglobine est ____
HbA2
Quelles sont les deux autres types d’hémoglobine ?
HbE et HbF
HbE est présent à quel moment?
apparaît après la première semaine de vie dans l’utérus et persiste 3 mois
HbF est présent à quel moment ?
persiste jusqu’à 6 mois de post natal
HbA/A2 apparaît _____ et remplace graduellement _____
dès la naissance
HbF
Que permet le changement d’affinité pour O2 de haute à faible ?
Dans l’utérus une meilleur facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon
À quoi correspond la variable Y dans la courbe d’oxygénation de la myoglobine ?
La saturation de Mb
Quelle forme représente représente la courbe de d’oxygénation de la myoglobine ?
une hyperbole
Quelle équation définit cette courbe ?
Y= pO2 / (pO2 + Kdiss )
Lorsque Y = 1
toute la Mb est oxygénée= saturation maximale
Lorsque Y= 0,5
Mb est saturé à moitié
La valeur de PO2 à la moitié de la saturation correspond à ____
la constante de dissociation (Kdiss)
Quelle forme à la courbe de d’oxygénation de l’hémoglobine ?
une sigmoïde
Quelle est son équation (Hb)?
Y= (PO2)4 /((PO2)4+(p50)4)
p50=PO2 à 50 % de saturation Hb
Vrai ou Faux
l’hémoglobine à une affinité plus grande pour l’O2 que la myoglobine
Faux, la myoglobine se sature beaucoup plus rapidement
Que permet l’affinité différente des deux protéines pour l’O2 ?
Permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est la plus faible
La protéine de l’Hb est ______
allostérique
Qu’est ce que l’effet allostérique ?
quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
O2 est un effecteur ____
allostérique
Lorsque O@ se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d’une conformation _____ à _____
T (tendues)
R (relâchée)
Vrai ou Faux
La conformation T à une affinité plus grande Pour O2 que la conformation R
Faux, plus basse
Que se passe-t-il concrètement?
O2 se fixe à une sous unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2 la sous unité suivante passe de T à R… ainsi de suite
On passe alors de la forme ____ à _____
DésxyHb à oxyHb
Qu’est ce que la coopérativité positive ?
elle favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus
Que se passe-t-il lors de la liaison d’O2 ?
Rotation de 15 degré de histidine 64
Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) est un _____ allostérique de _____
effecteur
l’hémoglobine
Vrai ou Faux
Le BPG se lie lorsque l’Hb est en état désoxy et stabilise cette conformation
Vrai
Le BPG augmente l’affinité de Hb pour O2 ?
Non il l’a diminue car il stabilise la conformation désoxy
Qu’est ce que permet le BPG ?
le relargage De l’O2 à faible pO2
Pourquoi HbF ne lie pas le BPG ?
n’ayant pas de protéine Bêta elle a une cavité centrale beaucoup moins chargé + , elle a donc une affinité plus grande pour O2 à faible PO2 lors de la grossesse
Si pO2 ____ , le BPG est déplacé et _____
augmente
affinité augmente
Quels résidus sont sensible à la concentration de H+ et relâchent des protons au passage vers la conformation OxyHb ?
les 2 NH2 terminaux dans la chaine alpha
Les 2 résidus His des chaines Bêta
En ____ le pH on favorise la réaction vers _____
augmentant
oxyHb
En ____ le pH on favorise la forme ____
diminuant
désoxyHb
Quelles est le nom de cet effet du pH ?
l’effet Bohr
Est-ce un effet allostérique ?
Non aucune liaison de ligand
Pourquoi que à un pH plus bas la forme désoxyhémoglobine est favorisée ?
À cause du pKa de l’ions imidazolium
De ce fait, le CO2 abaisse-t-il l’affinité ?
Non c’est bien le pH
Quel enzyme permet la permet la formation
de l’ions bicarbonate ?
anhydrase carbonique
Dans les tissus la présence de ___ facilite le _____
H+
relargage d’O2
Dans les poumons, la conversion en ____ libère H+ qui est éliminé par formation de ___
oxyHb
CO2
Le CO2 est transporté dans e sang sous quelle forme ?
HCO3-
Il est ensuite reconverti en ____ et dégagé par _____
CO2
diffusion
Quelle est le pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires ?
Le groupement prosthétique oxydé qui forme la bilirubine
Q’arrive-t-il lorsqu’il y a trop de bilirubine dans le sang et que les voies biliaires fonctionnent mal ?
le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus (jaunisse ou ictère)
