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Biochimie Cellulaire > Cours 3 - Transport Reticulum Endoplasmique > Flashcards

Cours 3 - Transport Reticulum Endoplasmique Flashcards

1
Q

Quel sont les deux types de reticulum endoplasmique?

A

RER : rugueux avec des ribosomes
REL : lisse

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Q

2 types de ribosomes

A

Libres dans le cytoplasme
Liés associés a la mb du RE

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3
Q

Comment séparer les diff Reticulum endoplasmique ?

A

Par centrifugation le rugeux va couler car plus lourd

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4
Q

Quel est le mécanisme clé dans la biosynthèse et la localisation des protéines dans le RE

A

Système co-traductionnel

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Q

Explique le processus du système co-traductionnel de ciblage des protéines au RE (6)

A
  1. Synthese d’une prot dans le cytosol avec un peptide signal (AA hydrophobe) en N-t (ciblage au RE)
  2. Reconnaissance par la SRP (Signal Recognition Particle) une ribonucléoprotéine qui se lie au signal et au ribosome = STOP TRADUCTION
  3. SRP guide le complexe vers son récepteur SR a cote d’un translocon sur la mb du RE
  4. Une fois lié le SRP se détache = TRADUCTION ON et TRANSLOCON OUVERT donc passage de la prot (sans ribosome)
  5. Clivage du peptide signal pour bon repliement de la prot
  6. Modif post traductionnel et confirmation finale
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6
Q

Quel est le nom du translocon dans le systeme co trad ?

A

Sec61

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7
Q

Decris la structure du SRP

A

Ribonucleoproteine = ARN + prot
Complexe a 2 domaines :

Domaine S = permet la liaison au recepteurs SR via sous unite SRP54 qui a un domaine N : liaison
Un domaine G : GTPase GTP->GDP

Domaine Alu = arrêt élongation

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8
Q

Composition de la séquence signal du peptide ?

A

Séquence AA hydrophobe 8-12 en hélice alpha plutôt divergente qui est reconnue par domaine N du SRP54 du SRP

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9
Q

Le translocon sec61 est ouvert a quel moment ?

A

Uniquement lorsque le ribosome s’y lie

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10
Q

Rôle principale de l’hydrolyse du GTP dans dans le système de cotrad ?

A

Permet la dissociation du SRP et son récepteur SR par changement conformationnel

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11
Q

Explique plus en détails le rôle du GTP dans le all process

A

Le SRP et SR lient tous les deux du GTP
Sauf que l’ouverture du canal avec l’arrivée du ribosome va nécessiter l’hydrolyse de ces 2 GTP en GDP pour favoriser l’entrée de la prot et la dissociation d’une SRP et SR

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12
Q

Est ce que y’a souvent formation de polysomes ?

A

Ouii

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13
Q

Qui va cliver le peptide signal une fois la prot transloquée ?

A

Une peptidase dans la mb ancrée près du translocon

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14
Q

Est ce que le canal est totalement fermé quand y’a pas de ribosome ?

A

Non mini ouverture mais bouchee par une helice d’AA qui permet l’imperméabilité de la membrane
Se deplace quand ribosome arrive

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15
Q

Décris un petit peu l’environnement intraluminal du RE lors de la co trad

A

Toutes les protéines nécessaires aux modifs post trad (glucosidase, oxidoreductase, chaperone, OST…) de la prot en cours de traduction sont toutes à proximité le processus se fait au fur a mesure pour qu’une fois dans le RE la protéine soit fonctionnelle et mature

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16
Q

Que se passe t il si des protéines sont mal repliées dans le RE ?

A

Activation de la voie ERAD

17
Q

Comment fonctionne la voie ERAD ?

A
  1. Reconnaissance des prots mal repliées par chaperon/capteur proteique
  2. Retro translocation dans le cytosol en degagant le proteine BIP avec aide du complexe moteur p97/VCP
  3. Ubiquitination par ubiquitine ligase
  4. Degradation par proteasome (BIP refermé)
18
Q

Que se passe t il si le RE est trop stressé ? Par exemple infection virale ?

A

Activation voir UPR = réponse adaptative visant a retablir l’homeostasie en augmentant les capacités de repliement et en activant ERAD pour dégrader les mauvaises ou apoptose si échec

19
Q

Quels sont les 3 capteurs de stress dans la voie UPR du RE ?

A

IRE1
PERK
ATF6
(Normalement associés a BIP en conditions saines)

20
Q

Donne la voie metabolique et le role de chaque capteurs :

A

IRE1 : epissage ARNm XBP1 = AUGMENTATION DE LA DÉGRADATION DES PROTEINES MAL REPLIEES (via chaperons)

ATP6 : clivé par une peptidase donne sa forme active qui regule les genes = AUGMENTE LE REPLIEMENT DES PROTS AVEC CHAPERONS

PERK : phosphoryle et inactive eIF2a = DIMINUE SYNTHESE GLOBALE DE PROTEINE
active ATF4 = MEILLEUR REPLIEMENT DES PROT

21
Q

Donne un exemple d’une proteine avec des fonctions différentes selon sa localisation

A

P53 cytoplasme noyau et mitochondrie
Si il est pas a la bonne loc = cancerrrr

22
Q

Comment est organisé le cytoplasme ?

A

En compartiment sans mb = condensat biomoléculaire

23
Q

Quel est Le phénomène qui permet la formation de condensat biomoleculaire ? Explique le

A

Separation de phase liquide liquide

Lorsque la concentration de solutés depasse un certain seuil, appelé concentration de saturation la force intermoléculaire entre ces mol est superficiel a celle entre ces mol et l’environnement

24
Q

C’est quoi la fonction flex de la séparation de phase ?

A

Permet a certaines proteines de se condenser en excluant des protéines indésirables en favorisant alors des réactions chimiques

25
Q

Donne deux exemples typiques d’organites sans membrane

A

Granule P
Granule de stress

26
Q

C’est quoi la multivalence ? Elle facilite quoi ?

A

C’est la capacité a former plusieurs types d’interactions en simultané
Interaction ARN prot / prot-prot /Arn-Arn
Ça facilite la séparation de phase et stabilise les granules

27
Q

Quels sont comme les deux catégories de prot dans un condensat biomoleculaire ?

A

Proteine echaffaudage = indispensable
Clients qui interagissent avec

28
Q

Difference entre un condensat et un agregat ?

A

Dans un aggregat les prots perdent leur conformation et donc leur activité biochimique

Dans les condensats c’est tout le contraire et en plus les organites s’échangent tres rapidement

29
Q

A quoi sont dues les granules de stress ?

A

Inhibition traduction

30
Q

Qu’est ce qui souvent adjacent au granule de stress

A

P body pour degrader ARN

31
Q

Parfois que font les virus au granule de stress ?

A

Ils les inhibent et remette la traduction en route

32
Q

Que se passe t il dans les maladies neurodegeneratives souvent ?

A

Gelification voire solidification des granules d’ARN

33
Q

Qu’est ce qui influence bcp l’assemblage le demontage et la composition des granules de stress ?

A

Modifications post traductionnelles

34
Q

C’est quoi les lipid rafts ?

A

Microdomaines sur la mb enrichi en cholestérol et en prot de signalisation c’est une partie rigide de la mb

35
Q

A quoi servent les lipid raft ?

A

Enrichissement selectif quu permet de séquestrer certaines prot

Compartimentalisation subcellulaire qui augmente la spécificité et l’efficacité de la transduction du signal

(Une alteration vers TNFR1 = apoptose

Biochimie Cellulaire (12 decks)

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