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PHA-1013 Biochimie ✔ > Cours 2 LES PROTÉINES 1.2 > Flashcards

Cours 2 LES PROTÉINES 1.2 Flashcards

1
Q

Les cofacteurs inorganiques sont des __ __

A

ions métalliques

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Q

Les ions métalliques (cofacteurs inorganiques) influencent __ du substrat et la compensation de ___

A

l’orientation

de charge

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Q

Nommer des exemples de cofacteurs inorganiques (ions métalliques)

A

Fer
Cuivre
Zinc
Magnésium

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Q

Selon l’équation de Michaelis-Menten, quelle est la conséquence sur la Vmax d’une augmentation du Km ?

A

La Vmax augmente mais on atteint éventuellement un plateau

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Q

QSJ ? Dans l’équation de Michaelis-Menten, je réflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat

A

Constante de Michaelis (Km)

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6
Q

Quel est l’effet d’un Km petit sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une grande affinité pour son substrat

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7
Q

Quel est l’effet d’un Km grand sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une faible affinité pour son substrat

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8
Q

VF ? le Km est égal à la concentration de l’enzyme à la moitié de la Vmax

A

FAUX

concentration du substrat

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9
Q

VF ? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme

A

VRAI

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10
Q

QSJ ? Je suis une réprensentation en double inverse de l’équation de Michaeal-Meten

A

Représentation de Lineweaver-

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11
Q

Qu’Est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier ?

A

Mécanisme réactionnel

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12
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction d’un seul substrat

A

FAUX

plusieurs substrats

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13
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques génèrent plusieurs produits

A

VRAI

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14
Q

Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ___ de ___ __ d’une molécule à l’autre

A

transfert

groupement fonctionnel

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15
Q

Nommer les 2 grands mécanismes des réactions enzymatiques à 2 substrats

A
  • Réactions séquentielles

- Réactions ping pong

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16
Q

Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles

A
  • Ordonnées

* Aléatoires

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17
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrats pour lequel la liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrat (following)

A

Réaction séquentielle ordonnée

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18
Q

Dans une réaction séquentielle ordonnée, comment appelle-t-on
> 1er substrat :
> 2e substrat :

A

> 1er substrat : Leading

> 2e substrat : Following

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19
Q

Décrire la réaction séquentielle ordonnée

A

Le Following (2e substrat) va pouvoir entrer dans l’enzyme seulement après que le leader soit entré.

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20
Q

Décrire la réaction séquentielle aléatoire

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme . Peu importe quel substrat se fixe en premier

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21
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique impliquant une modification de l’enzyme

A

Réaction ping pong

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22
Q

Décrire la réaction ping pong

A

Les 2 substrats ne se rencontrenent jamais à la surface de l’enzyme

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23
Q

QSJ ? Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

A

Inhibiteur enzymatique

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24
Q

De quelles façons les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer une activité ? (2)

A
  • Empêche la formation du complexe ES

* Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)

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25
Nommer deux provenances des inhibiteurs enzymatiques. Donner des exemples
* Naturels (poisons, venins) | * Chimiques (drogues, médicaments)
26
Nommer les 2 types d'inhibition enzymatique
* Inhibition compétitive | * Inhibition non-compétitive
27
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Site de liaison avec son substrat
28
L'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le ___ ___ de l'enzyme
substrat naturel
29
Comment l'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat ?
* L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat * Bloque le site actif de l’enzyme
30
VF ? Dans l'inhibition compétitive, la liaison entre l'inhibiteur et l'enzyme est covalente
FAUX | Liaison réversible
31
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitive sur la Vmax ? Expliquer.
Aucun effet sur la Vmax
32
VF ? Plus il y aura du bon substrat, plus l'enzyme aura de chance de se fixer avec lui plutôt qu'avec l'inhibiteur compétitif
VRAI
33
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitif sur la Km d'un substrat ?
Augmentation de la Km
34
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
LEs 2 droites se croisent sur l'axe de Y (Vmax identique) | Les deux droites n'ont pas le même X (Km différent0
35
Que représente l'Axe des X sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/Km
36
Que représente l'Axe des Y sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/V de réaction
37
``` Dire il s'agit de quel type d'inhibition a) empoisonement au méthanol b) beta-lactamines (peniciline) c) Les statines Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène d) transciptase inverse ```
a) compétitive b) non-compet c) compétitive d) non-compet
38
Décrire le mécanisme d'inhibition non-compet
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
39
VF ? L'inhibiteur n-c ne peut que se lier à l'enzyme seule
FAUX | se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES
40
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non-compet sur la Vmax ? Expliquer.
Diminuer | Quoi qu'on fasse, si l'inhibiteur est dans la poche, le tout devient inactif.
41
VF ? L’augmentation de la [substrat] n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur n-c
VRAI
42
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non compétitif sur la Km ?
Aucun changement
43
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
Axe Y : la droite inhibiée croise plus haut, car la Vmax est plus faible Axe X : Deux droites croisent au même endroit
44
L'enzyme est régulée par un effecteur, c'est la régulation ___
allostérique
45
VF ? La liaison entre l'effecteur et l'enzyme est covalente
VRAI
46
La présence de l’effecteur allostérique peut modifier ___ de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier ___ de l’enzyme elle-même
l'affinité | l'efficacité
47
Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l'étape limitante d'une ___ ___
voie métabolique
48
Quel est le rôle de - effecteur allostérique inhibiteur : - effecteur allostérique activateur :
- effecteur allostérique inhibiteur : rend l'enzyme dans sa forme inactive - effecteur allostérique activateur : rend l'enzyme dans sa forme active
49
QSJ ? Addition ou soustraction d'un groupement phosphate
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
50
Où se fait la phosphorylation enzymatique ?
Sur un résidu d'acide aminé spécifique
51
La __ __ est l'une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques
phosphorylation enzymatique
52
La ___ caractérise le retrait d'un phosphate de sur l'enzyme
déphosphorylation
53
QSJ ? Nous catalysons la réaction directe de phosphorylation (ajout d'un phosphate sur l'enzyme)
Protéines kinases
54
QSJ ? Lors de la réaction directe de phosphorylation, les kinases m'utilise comme donneur de phosphate
ATP
55
QSJ ? Nous catalysons la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
56
QSJ ? Nous hydrolysons la liaison phosphate lors de la la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
57
Énumérer les 6 grandes classifications des enzymes
``` 1- Oxydoréductases 2- Transférases 3- Hydolases 4- Lyases 5- Isomérases 6- Ligases ```
58
Décrire le rôle des enzymes oxydoréductases
Catalysent le transfert d'électrons (charge négative) d'une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)
59
Décrire le rôle des enzymes transférases
Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d'une molécule à une autre
60
Décrire le rôle des enzymes hydrolases
Catalysent l'hydrolyse de différents types de composés. ainsi, ils coupent en deux, grâce à une molécule d'eau, des molécules.
61
Décrire le rôle des enzymes lyases
Catalysent la rupture de liaisons chimiques autement qu'en hydrolysant ou en oxydant . forment habituellement une nouvelle double liason
62
Décrire le rôle des enzymes isomérases
Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule. Donne l'isomère de A
63
Décrire le rôle des enzymes ligases
Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes
64
Que nécessite la catalyse par les enzymes ligases ?
L'hydrolyse de l'ATP (processus énergivore)
65
QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Métabolisme
66
Le métabolisme est une combinaison de réactions __ et ___
exergoniquees | endergoniques
67
QSJ ? Je suis la source d'énergie d'un organisme
Tropisme
68
Qu'est-ce qu'un phototrophe ?
Organisme utilisant l'énergie de la lumière
69
Qu'est-ce qu'un chimiotrophe ?
Organisme utilisant l'énergie chimique
70
Décrire le métabolisme humain
Chimiohétérotrophe aérobie
71
Quels sont les macronutriments permettant l'apport nutritionnel pour le métabolisme humain ? (3)
* Glucide * Lipide * Protéine
72
Qu'est-ce qu'un métabolite ?
Substrat, produits intermédiaires et produits finaux de voies métaboliques
73
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie
Catabolisme
74
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
Anabolisme

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