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PHA-1013 Biochimie ✔ > Cours 2 LES PROTÉINES 1.2 > Flashcards

Cours 2 LES PROTÉINES 1.2 Flashcards

1
Q

Les cofacteurs inorganiques sont des __ __

A

ions métalliques

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Q

Les ions métalliques (cofacteurs inorganiques) influencent __ du substrat et la compensation de ___

A

l’orientation

de charge

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Q

Nommer des exemples de cofacteurs inorganiques (ions métalliques)

A

Fer
Cuivre
Zinc
Magnésium

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4
Q

Selon l’équation de Michaelis-Menten, quelle est la conséquence sur la Vmax d’une augmentation du Km ?

A

La Vmax augmente mais on atteint éventuellement un plateau

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Q

QSJ ? Dans l’équation de Michaelis-Menten, je réflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat

A

Constante de Michaelis (Km)

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6
Q

Quel est l’effet d’un Km petit sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une grande affinité pour son substrat

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7
Q

Quel est l’effet d’un Km grand sur l’affinité d’une enzyme pour son substrat ?

A

l’enzyme à une faible affinité pour son substrat

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8
Q

VF ? le Km est égal à la concentration de l’enzyme à la moitié de la Vmax

A

FAUX

concentration du substrat

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9
Q

VF ? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme

A

VRAI

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10
Q

QSJ ? Je suis une réprensentation en double inverse de l’équation de Michaeal-Meten

A

Représentation de Lineweaver-

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11
Q

Qu’Est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier ?

A

Mécanisme réactionnel

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12
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction d’un seul substrat

A

FAUX

plusieurs substrats

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13
Q

VF ? La plupart des réactions enzymatiques génèrent plusieurs produits

A

VRAI

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14
Q

Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ___ de ___ __ d’une molécule à l’autre

A

transfert

groupement fonctionnel

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15
Q

Nommer les 2 grands mécanismes des réactions enzymatiques à 2 substrats

A
  • Réactions séquentielles

- Réactions ping pong

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16
Q

Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles

A
  • Ordonnées

* Aléatoires

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17
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrats pour lequel la liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrat (following)

A

Réaction séquentielle ordonnée

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18
Q

Dans une réaction séquentielle ordonnée, comment appelle-t-on
> 1er substrat :
> 2e substrat :

A

> 1er substrat : Leading

> 2e substrat : Following

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19
Q

Décrire la réaction séquentielle ordonnée

A

Le Following (2e substrat) va pouvoir entrer dans l’enzyme seulement après que le leader soit entré.

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20
Q

Décrire la réaction séquentielle aléatoire

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme . Peu importe quel substrat se fixe en premier

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21
Q

QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique impliquant une modification de l’enzyme

A

Réaction ping pong

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22
Q

Décrire la réaction ping pong

A

Les 2 substrats ne se rencontrenent jamais à la surface de l’enzyme

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23
Q

QSJ ? Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

A

Inhibiteur enzymatique

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24
Q

De quelles façons les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer une activité ? (2)

A
  • Empêche la formation du complexe ES

* Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)

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25
Q

Nommer deux provenances des inhibiteurs enzymatiques. Donner des exemples

A
  • Naturels (poisons, venins)

* Chimiques (drogues, médicaments)

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26
Q

Nommer les 2 types d’inhibition enzymatique

A
  • Inhibition compétitive

* Inhibition non-compétitive

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27
Q

Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?

A

Site de liaison avec son substrat

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28
Q

L’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le ___ ___ de l’enzyme

A

substrat naturel

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29
Q

Comment l’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat ?

A
  • L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
  • Bloque le site actif de l’enzyme
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30
Q

VF ? Dans l’inhibition compétitive, la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme est covalente

A

FAUX

Liaison réversible

31
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitive sur la Vmax ? Expliquer.

A

Aucun effet sur la Vmax

32
Q

VF ? Plus il y aura du bon substrat, plus l’enzyme aura de chance de se fixer avec lui plutôt qu’avec l’inhibiteur compétitif

33
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Km d’un substrat ?

A

Augmentation de la Km

34
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

LEs 2 droites se croisent sur l’axe de Y (Vmax identique)

Les deux droites n’ont pas le même X (Km différent0

35
Q

Que représente l’Axe des X sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

36
Q

Que représente l’Axe des Y sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

1/V de réaction

37
Q 
Dire il s'agit de quel type d'inhibition
a) empoisonement au méthanol 
b) beta-lactamines (peniciline)
c) Les statines
Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène
d) transciptase inverse
A

a) compétitive
b) non-compet
c) compétitive
d) non-compet

38
Q

Décrire le mécanisme d’inhibition non-compet

A

L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme

39
Q

VF ? L’inhibiteur n-c ne peut que se lier à l’enzyme seule

A

FAUX

se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES

40
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compet sur la Vmax ? Expliquer.

A

Diminuer

Quoi qu’on fasse, si l’inhibiteur est dans la poche, le tout devient inactif.

41
Q

VF ? L’augmentation de la [substrat] n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur n-c

42
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur la Km ?

A

Aucun changement

43
Q

Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?

A

Axe Y : la droite inhibiée croise plus haut, car la Vmax est plus faible
Axe X : Deux droites croisent au même endroit

44
Q

L’enzyme est régulée par un effecteur, c’est la régulation ___

A

allostérique

45
Q

VF ? La liaison entre l’effecteur et l’enzyme est covalente

46
Q

La présence de l’effecteur allostérique peut modifier ___ de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier ___ de l’enzyme elle-même

A

l’affinité

l’efficacité

47
Q

Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une ___ ___

A

voie métabolique

48
Q

Quel est le rôle de

  • effecteur allostérique inhibiteur :
  • effecteur allostérique activateur :
A
  • effecteur allostérique inhibiteur : rend l’enzyme dans sa forme inactive
  • effecteur allostérique activateur : rend l’enzyme dans sa forme active
49
Q

QSJ ? Addition ou soustraction d’un groupement phosphate

A

Régulation par modification covalente (phosphorylation)

50
Q

Où se fait la phosphorylation enzymatique ?

A

Sur un résidu d’acide aminé spécifique

51
Q

La __ __ est l’une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques

A

phosphorylation enzymatique

52
Q

La ___ caractérise le retrait d’un phosphate de sur l’enzyme

A

déphosphorylation

53
Q

QSJ ? Nous catalysons la réaction directe de phosphorylation (ajout d’un phosphate sur l’enzyme)

A

Protéines kinases

54
Q

QSJ ? Lors de la réaction directe de phosphorylation, les kinases m’utilise comme donneur de phosphate

55
Q

QSJ ? Nous catalysons la réaction de déphosphorylation

A

Protéines phosphatases

56
Q

QSJ ? Nous hydrolysons la liaison phosphate lors de la la réaction de déphosphorylation

A

Protéines phosphatases

57
Q

Énumérer les 6 grandes classifications des enzymes

A 
1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases
58
Q

Décrire le rôle des enzymes oxydoréductases

A

Catalysent le transfert d’électrons (charge négative) d’une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)

59
Q

Décrire le rôle des enzymes transférases

A

Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre

60
Q

Décrire le rôle des enzymes hydrolases

A

Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés. ainsi, ils coupent en deux, grâce à une molécule d’eau, des molécules.

61
Q

Décrire le rôle des enzymes lyases

A

Catalysent la rupture de liaisons chimiques autement qu’en hydrolysant ou en oxydant .
forment habituellement une nouvelle double liason

62
Q

Décrire le rôle des enzymes isomérases

A

Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule.
Donne l’isomère de A

63
Q

Décrire le rôle des enzymes ligases

A

Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes

64
Q

Que nécessite la catalyse par les enzymes ligases ?

A

L’hydrolyse de l’ATP (processus énergivore)

65
Q

QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques

A

Métabolisme

66
Q

Le métabolisme est une combinaison de réactions __ et ___

A

exergoniquees

endergoniques

67
Q

QSJ ? Je suis la source d’énergie d’un organisme

68
Q

Qu’est-ce qu’un phototrophe ?

A

Organisme utilisant l’énergie de la lumière

69
Q

Qu’est-ce qu’un chimiotrophe ?

A

Organisme utilisant l’énergie chimique

70
Q

Décrire le métabolisme humain

A

Chimiohétérotrophe aérobie

71
Q

Quels sont les macronutriments permettant l’apport nutritionnel pour le métabolisme humain ? (3)

A
  • Glucide
  • Lipide
  • Protéine
72
Q

Qu’est-ce qu’un métabolite ?

A

Substrat, produits intermédiaires et produits finaux de voies métaboliques

73
Q

QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie

A

Catabolisme

74
Q

QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)

A

Anabolisme

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