Cours 2 LES PROTÉINES 1.1 Flashcards
Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux
4
Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés
Structure primaire
Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___
n-terminale
c-terminale
Quel est le groupement N-terminale ?
NH2
Quel est le groupement C-terminale ?
carboxyle COOH
Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?
Primaire
VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée
FAUX
Les mutations bénéfiques vont être propagées
L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques
Tétramère
Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire
Anémie falciforme (HbS)
Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6
d’1 AA
Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes
Polymérisation
Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme
Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.
VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer
FAUX
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs
La structure primaire a un caractère à __ __ __
double liaison partielle.
Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.
structure rigide et plane en conformation
trans, résonance entre C=O et C=N.
La majorité des liens peptidiques ont une conformation
a) trans
b) cis
a) trans
Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?
Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique
QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.
Squelette peptidique
atomes participant aux liens peptidiques
Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées
a) trans
b) cis
a) trans
QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé
Structure primaire
Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?
Encombrement stérique des résidus des acides aminés
Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire
Hélice-alpha
Feuillet-bêta
Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :
> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA
> Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA
VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total.
FAUX
12 au total
Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tour
3.6 AA/tr
Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b.
Les décrire brièvemment.
Parallèle : dans le même sens
Antiparallèle : dans les sens inverses
Les motifs constituent des structures ___
supersecondaires
QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d’une hélice à une boucle.
Structures supersecondaires
Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.
BOUCLES
COUDES
QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Structure tertiaire
QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Structure tertiaire
Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)
- Liaisons hydrophobes
- Liaisons peptidiques
- Forces électrostatiques
- Ponts disulfures
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
Formation de protéines de + de 200 AA
Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?
1 chaîne polypeptidique
VF ? Toutes les protéines n’oont pas nécessairement une structure quaternaire.
VRAI
Qu’est-ce qu’une protéine globulaire multimérique ?
assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
Que signifie le 2 dans
Hémoglobine = α2 β2
Décrit le nombre et la position des sous-unités
Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
Donner un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure quaternaire
Amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)
Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)
- Liaisons hydrophobes
- Ponts disulfures
- Ions (calcium, zinc)
Rôle des protéines fibreuses
maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire
Nommer une particularité des protéines fibreuses à l’inverse des protéines globulaires
Insoluble dans l’Eau
LEs protéines fibreuses sont des constituants de …
la matrice extracellulaire
QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain
Collagène
Décrire la structure secondaiire du collagène
Hélice alpha particulière car 3 AA/tour
répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline
QDJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées
Kératine
La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure
heptade
Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?
super hélice gauche
La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)
cytosquelette
Nommer les proprités enzymatiques (5)
- Catalyseurs biologiques
- Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
- Accélèrent la vitesse d’une réaction
- Restent inchangée
- Grande spécificité : Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
Quel est l’effet sur l’énergie d’activation d’une réaction sans catalyseur ?
L’énergie d’activation est plus importante
Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___
avec leur substrat
réaction qu’elles catalysent
Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?
Par le site de liaison
Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)
immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique
Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?
- complémentarité géométrique
* complémentarité électronique
Qu’est-ce qu’une enzyme simple ?
- 1 seule chaîne polypeptidique
* aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
Qu’est-ce qu’un apoenzyme ?
enzyme sans cofacteur
VF ? L’apoenzyme est toujours inactive
VRAI
Ne peut travailler car n’a pas son cofacteur
Qu’est-ce qu’un holoenzyme ?
Enzyme qui a besoin d’un cofacteur pour pouvoir travailler
Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.
- Cofacteur inorganique : ions métalliques
- Cofacteur organique : Coenzyme
VF ? Il est impossible pour une enzyme d’agir seule.
FAUX
Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions
VF ? La structure chimique de l’enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
FAUX
L’enzyme n’est jamais modifiée
VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
VRAI
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___
regénéré
Nommer les 2 catégories de Coenzymes
- Co-substrats
* Groupement prosthétiques
QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l’enzyme.
Co-substrat
Comment se fait la regénération du co-substrat ?
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l’enzyme. C’est donc une liaison —
Permanente
covalente
Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique
Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique
- Constitué de plusieurs enzymes distinctes
* Liaisons non-covalentes
QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus
Proenzyme
VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l’organisme
VRAI
L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l’organisme pourra agir plus rapidement.
QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction
Isoenzymes
VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d’acides aminés identiques
FAUX
Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres
cinétiques
Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?
Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
La cinétique enzymatique s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)
- Concentration du substrat, de l’enzyme
* Conditions réactionnelles (pH, température)
La cinétique enzymatique caractérise ___ d’une enzyme
efficacité
Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement
plus
Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques
- Concentration du substrat
- Température
- pH
Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?
Optimale entre 35°C et 40°C
Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)
40o C
Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?
- Affecte la vitesse réactionnelle
* Affecte la dénaturation de l’enzyme
QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat
Équation de Michaelis-Menten
