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PHA-1013 Biochimie ✔ > Cours 2 LES PROTÉINES 1.1 > Flashcards

Cours 2 LES PROTÉINES 1.1 Flashcards

1
Q

Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux

A

4

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2
Q

Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés

A

Structure primaire

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Q

Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___

A

n-terminale

c-terminale

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4
Q

Quel est le groupement N-terminale ?

A

NH2

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5
Q

Quel est le groupement C-terminale ?

A

carboxyle COOH

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6
Q

Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?

A

Primaire

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7
Q

VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée

A

FAUX

Les mutations bénéfiques vont être propagées

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8
Q

L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques

A

Tétramère

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9
Q

Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire

A

Anémie falciforme (HbS)

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10
Q

Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6

A

d’1 AA

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11
Q

Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes

A

Polymérisation

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12
Q

Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme

A

Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.

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13
Q

VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer

A

FAUX

Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs

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14
Q

La structure primaire a un caractère à __ __ __

A

double liaison partielle.

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15
Q

Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.

A

structure rigide et plane en conformation

trans, résonance entre C=O et C=N.

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16
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation

a) trans
b) cis

A

a) trans

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17
Q

Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?

A

Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique

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18
Q

QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.

A

Squelette peptidique

atomes participant aux liens peptidiques

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19
Q

Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées

a) trans
b) cis

A

a) trans

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20
Q

QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé

A

Structure primaire

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21
Q

Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?

A

Encombrement stérique des résidus des acides aminés

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22
Q

Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire

A

Hélice-alpha

Feuillet-bêta

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23
Q

Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :

A

> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA

> Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA

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24
Q

VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total.

A

FAUX

12 au total

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25
Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tour
3.6 AA/tr
26
Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b. | Les décrire brièvemment.
Parallèle : dans le même sens | Antiparallèle : dans les sens inverses
27
Les motifs constituent des structures ___
supersecondaires
28
QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d'une hélice à une boucle.
Structures supersecondaires
29
Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.
BOUCLES | COUDES
30
QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Structure tertiaire
31
QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Structure tertiaire
32
Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)
* Liaisons hydrophobes * Liaisons peptidiques * Forces électrostatiques * Ponts disulfures
33
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Formation de protéines de + de 200 AA
34
Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?
1 chaîne polypeptidique
35
VF ? Toutes les protéines n'oont pas nécessairement une structure quaternaire.
VRAI
36
Qu'est-ce qu'une protéine globulaire multimérique ?
assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
37
Que signifie le 2 dans | Hémoglobine = α2 β2
Décrit le nombre et la position des sous-unités | Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
38
Donner un exemple de maladie illustrant l'importance de la structure quaternaire
Amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)
39
Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)
- Liaisons hydrophobes - Ponts disulfures - Ions (calcium, zinc)
40
Rôle des protéines fibreuses
maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire
41
Nommer une particularité des protéines fibreuses à l'inverse des protéines globulaires
Insoluble dans l'Eau
42
LEs protéines fibreuses sont des constituants de ...
la matrice extracellulaire
43
QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain
Collagène
44
Décrire la structure secondaiire du collagène
Hélice alpha particulière car 3 AA/tour | répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l'hydroxyproline
45
QDJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées
Kératine
46
La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure
heptade
47
Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?
super hélice gauche
48
La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)
cytosquelette
49
Nommer les proprités enzymatiques (5)
- Catalyseurs biologiques - Produites par l'organisme pour favoriser les réactions chimiques - Accélèrent la vitesse d'une réaction - Restent inchangée - Grande spécificité : Capacité d'agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
50
Quel est l'effet sur l'énergie d'activation d'une réaction sans catalyseur ?
L'énergie d'activation est plus importante
51
Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___
avec leur substrat | réaction qu'elles catalysent
52
Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?
Par le site de liaison
53
Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)
immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique
54
Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?
* complémentarité géométrique | * complémentarité électronique
55
Qu'est-ce qu'une enzyme simple ?
* 1 seule chaîne polypeptidique | * aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
56
Qu'est-ce qu'un apoenzyme ?
enzyme sans cofacteur
57
VF ? L'apoenzyme est toujours inactive
VRAI | Ne peut travailler car n'a pas son cofacteur
58
Qu'est-ce qu'un holoenzyme ?
Enzyme qui a besoin d'un cofacteur pour pouvoir travailler
59
Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.
- Cofacteur inorganique : ions métalliques | - Cofacteur organique : Coenzyme
60
VF ? Il est impossible pour une enzyme d'agir seule.
FAUX Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions
61
VF ? La structure chimique de l'enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
FAUX | L'enzyme n'est jamais modifiée
62
VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
VRAI
63
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___
regénéré
64
Nommer les 2 catégories de Coenzymes
* Co-substrats | * Groupement prosthétiques
65
QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l'enzyme.
Co-substrat
66
Comment se fait la regénération du co-substrat ?
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
67
Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l'enzyme. C'est donc une liaison ---
Permanente | covalente
68
Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique
69
Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique
* Constitué de plusieurs enzymes distinctes | * Liaisons non-covalentes
70
QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus
Proenzyme
71
VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l'organisme
VRAI | L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l'organisme pourra agir plus rapidement.
72
QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction
Isoenzymes
73
VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d'acides aminés identiques
FAUX
74
Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres
cinétiques
75
Qu'est-ce que la cinétique enzymatique ?
Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
76
La cinétique enzymatique s'intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)
* Concentration du substrat, de l’enzyme | * Conditions réactionnelles (pH, température)
77
La cinétique enzymatique caractérise ___ d'une enzyme
efficacité
78
Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement
plus
79
Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques
* Concentration du substrat * Température * pH
80
Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?
Optimale entre 35°C et 40°C
81
Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)
40o C
82
Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?
* Affecte la vitesse réactionnelle | * Affecte la dénaturation de l’enzyme
83
QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat
Équation de Michaelis-Menten

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