Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Métabo > Cours 2 > Flashcards

Cours 2 Flashcards

1
Q

Vrai ou Faux

presque tous les réactions biochimiques sont sous la dépendance d’enzyme

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques pour plusieurs points, lesquels? (4)

A

vitesse de réaction plus grande
condition plus douce
spécificité de réaction plus grande
plusieurs possibilités de régulation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

dans le mécanisme clé-serrure, que représente la clé et que représente la serrure?

A 
clé = substrat
enzyme = serrure
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes? (2)

A

complémentarité géométrique

forces non covalentes (van der waals, électrostatique, liens H et interractions hydrophobes)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

d’où provient la capacité de stéréospécificité des enzymes?

A

les enzymes en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

la trypsine catalyse l’hydrolyse de protéines formées de _____________

A

L-aminoacid

PAS DE D-AMINOACID

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

les enzymes permettent une distinction prochirale. Qu’est-ce que cela veut dire?

A

distinguent la forme L de la forme D

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vrai ou Faux

une enzyme peut à l’occasion reconnaitre 2 configurations différentes

A

Faux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur? Dans quel type de réaction peuvent-ils aider les enzymes?

A

petites molécules qui sont les dents chimiques des enzymes.

catalyse des réactions d’oxydoréduction et de transport

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Nommez des exemples de cofacteur (4)

A

Zn2+
Mg2+
molécules inorganiques
NAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

nommez un exemple où les coenzymes agissent comme des cofacteurs?

A

Le NAD+ ne s’associe que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prostétiques ?

A

Une molécule qui est associée en permanence avec la partie protéique de l’enzymatique ?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

comment nomme-t-on le complexe enzyme et cofacteur catalytiquement actif ?

A

holoenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

A

la forme inactive de l’enzyme (enzyme sans son cosubstrat)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

que sont les vitamines ?

A

Ce sont des cofacteurs que certains organismes sont incapables de synthétiser, fournis par l’apport alimentaire.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Une déficience en nicotinamide peut engendrer quelle déficience chez l’humain?

A

Pellagra

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Comment le corps humain peut-il métaboliser la coenzyme nicotinamide coenzymes?

A

À partir du tryptophane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

un organisme doit réguler son activités catalytiques en fonction de ses voies métaboliques. comment peut-il s’y prendre? (2)

A

Contrôler la disponibilité en enzyme
(vitesse de synthèse et vitesse de dégradation)

Contrôler l’activité enzymatique
(modification conformationnelle ou structurale)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

La vitesse d’une réaction enzyme-substrat est directement proportionnelle à ______________

A

la concentration de son complexe enzyme substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat ? (3)

A

de la concentration en enzyme
de la concentration en substrat
affinité de liaison au substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

comment peut-on moduler l’affinité d’un enzyme pour son substrat?

A

par régulation allostérique

petites molécules effectrices qui modifient l’activité catalytique positivement ou négativement

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Nommez 2 effecteurs allostériques

A

ATP et CTP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

À quoi sert le CTP?

A

Inhibe l’ATCase

24
Q 
À quoi servent les:
Oxidoreductase?
Transferases?
Hydrolases?
Lyases?
Isomerases?
Ligase?
A

catalyse les réactions de:
Oxydoréduction
Transfert
Hydrolyse
Élimination (formation de double liaison)
Isomérisation
Formation de liaison couplé à l’hydrolyse de l’ATP

25
Q

qu’est-ce que la cinétique?

A

Étude des vitesses des réactions chimiques

26
Q

Les études de cinétiques chimiques permettent de déterminer quoi?

A

les affinités de liaisons à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs

27
Q

À température constante, les vitesses de réactions élémentaires varient en fonction de ___________

A

la concentration de substrat

28
Q

Comment peut-on trouver l’ordre d’une réaction?

A

en additionnant les coeffiscients moléculaires

a+b+c dans la réaction aA +bB –> cC

29
Q

donner un synonyme d’ordre de réaction

A

molécularité

nombre de collision qui doivent entrer en collision simultanément

30
Q

qu’est-ce que l’état de transition ?

A

complexe activé

moment où une liaison covalente est sur le point d’être rompue et une autre est sur le point de se former

31
Q

quel est le facteur limitant dans une réaction?

A

la décomposition du complexe activé est le facteur limitant de cette réaction

32
Q

Vrai ou Faux

la température influence l’énergie d’activation

A

Faux

elle fait seulement augmenter le nombre de collision entre les molécules favorisant ainsi la réaction

33
Q

Vrai ou Faux

Avec un catalyseur, on augmente la vitesse de réaction dans la direction qui est favorisée par la réaction

A

Faux

on augmente la vitesse de réaction dans les 2 sens

34
Q

effet de l’enzyme sur l’énergie d’activation ?

A

Réduit l’énergie d’activation

35
Q

de quoi dépend la vitesse d’une réaction enzymatique ?

A

Dépend de la concentration en substrat et de celle en enzyme

36
Q

Que permet l’enzyme invertase ?

A

Favorise l’hydrolyse du sucrose

produit du sucre invertit

37
Q

Dans quelles conditions obtient-on la vitesse maximale d’une réaction ?

A

forte concentration en substrat

lorsque l’enzyme est saturée (complètement sous la forme ES)

38
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?

A

Vo = Vmax [S] / Km + [S]

39
Q

Que représente Km ?

A

[S] lorsque VMax/2

40
Q

dans un graphique en représentation double inverse Lineweaver-Burk, où se situe la Vmax? la Km? que signifie la pente ?

A

Axe des Y = 1 / Vmax
Axe des X = 1 / [S]
Pente: Km / Vmax

41
Q

Que représente la valeur de Kcat ?

A

Le nombre de molécule de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme en saturation

42
Q

Pour un enzyme efficace, comment doivent être la valeur de Kcat? de Km? et le ratio Kcat/Km ?

A

Kcat: très élevé
Km: très petit
Kcat/Km: très élevé

43
Q

qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

Substance qui diminue l’activité d’une enzyme

44
Q

il existe 3 grands types de mécanismes d’inhibition enzymatique, lesquels?

A

Inhibition compétitive
Inhibition non compétitive
Inhibition incompétitive

45
Q

Quels sont les effets de l’inhibition compétitive sur la Vmax et la Km?

A

Vmax: aucun effet
Km: augmente en fonction de la concentration de l’inhibiteur

46
Q

Vrai ou Faux

une inhibition compétitive peut être surmontée en augmentant la [S]

A

Vrai

47
Q

Comment fonctionne l’inhibition compétitive?

A

La substance inhibitrice entre directement en compétition avec un site de liaison enzymatique.
Peut être réversible ou irréversible

48
Q

Comment fonctionne l’inhibition non compétitive?

A

l’inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique (autre que le site réactif) de l’enzyme.

49
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif pur?

A

Diminuer le Vmax

Km inchangé

50
Q

que signifie un inhibiteur non compétitif qui diminue l’affinité du substrat pour un enzyme?

A

on est en présence d’une inhibition mixte où le Vmax est diminué et le Km est augmenté

51
Q

Comment fonctionne l’inhibition incompétitive ?

A

l’inhibiteur se lie au complexe enzyme substrat sans pouvoir se fixer à l’enzyme libre

52
Q

Quels sont les effets de la Vmax et de la Km avec l’inhibition incompétitive ?

A

Vmax diminué

Km diminué

53
Q

Vrai ou Faux

l’inhibition anticompétitive affecte l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme

A

faux

54
Q

dans quel sens l’équilibre est déplacé dans le cadre d’une inhibition compétitive?

A

favorise la formation du complexe enzyme substrat

55
Q

Pourquoi les enzymes sont actifs seulement dans une zone étroite de pH? (entre 5 et 9)

A

Parce qu’en modifiant le pH on modifie la charge des molécules et donc l’interaction de l’acide aminé, ou la portion de la molécule ou la conformation de l’enzyme.

Métabo (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions