Cours 2 Flashcards
Vrai ou Faux
presque tous les réactions biochimiques sont sous la dépendance d’enzyme
vrai
les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques pour plusieurs points, lesquels? (4)
vitesse de réaction plus grande
condition plus douce
spécificité de réaction plus grande
plusieurs possibilités de régulation
dans le mécanisme clé-serrure, que représente la clé et que représente la serrure?
clé = substrat enzyme = serrure
Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes? (2)
complémentarité géométrique
forces non covalentes (van der waals, électrostatique, liens H et interractions hydrophobes)
d’où provient la capacité de stéréospécificité des enzymes?
les enzymes en raison de leur chiralité inhérente forment des sites actifs asymétriques
la trypsine catalyse l’hydrolyse de protéines formées de _____________
L-aminoacid
PAS DE D-AMINOACID
les enzymes permettent une distinction prochirale. Qu’est-ce que cela veut dire?
distinguent la forme L de la forme D
Vrai ou Faux
une enzyme peut à l’occasion reconnaitre 2 configurations différentes
Faux
Qu’est-ce qu’un cofacteur? Dans quel type de réaction peuvent-ils aider les enzymes?
petites molécules qui sont les dents chimiques des enzymes.
catalyse des réactions d’oxydoréduction et de transport
Nommez des exemples de cofacteur (4)
Zn2+
Mg2+
molécules inorganiques
NAD+
nommez un exemple où les coenzymes agissent comme des cofacteurs?
Le NAD+ ne s’associe que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée.
Qu’est-ce qu’un groupement prostétiques ?
Une molécule qui est associée en permanence avec la partie protéique de l’enzymatique ?
comment nomme-t-on le complexe enzyme et cofacteur catalytiquement actif ?
holoenzyme
qu’est-ce qu’un apoenzyme ?
la forme inactive de l’enzyme (enzyme sans son cosubstrat)
que sont les vitamines ?
Ce sont des cofacteurs que certains organismes sont incapables de synthétiser, fournis par l’apport alimentaire.
Une déficience en nicotinamide peut engendrer quelle déficience chez l’humain?
Pellagra
Comment le corps humain peut-il métaboliser la coenzyme nicotinamide coenzymes?
À partir du tryptophane
un organisme doit réguler son activités catalytiques en fonction de ses voies métaboliques. comment peut-il s’y prendre? (2)
Contrôler la disponibilité en enzyme
(vitesse de synthèse et vitesse de dégradation)
Contrôler l’activité enzymatique
(modification conformationnelle ou structurale)
La vitesse d’une réaction enzyme-substrat est directement proportionnelle à ______________
la concentration de son complexe enzyme substrat
De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat ? (3)
de la concentration en enzyme
de la concentration en substrat
affinité de liaison au substrat
comment peut-on moduler l’affinité d’un enzyme pour son substrat?
par régulation allostérique
petites molécules effectrices qui modifient l’activité catalytique positivement ou négativement
Nommez 2 effecteurs allostériques
ATP et CTP
À quoi sert le CTP?
Inhibe l’ATCase
À quoi servent les: Oxidoreductase? Transferases? Hydrolases? Lyases? Isomerases? Ligase?
catalyse les réactions de:
Oxydoréduction
Transfert
Hydrolyse
Élimination (formation de double liaison)
Isomérisation
Formation de liaison couplé à l’hydrolyse de l’ATP
qu’est-ce que la cinétique?
Étude des vitesses des réactions chimiques
Les études de cinétiques chimiques permettent de déterminer quoi?
les affinités de liaisons à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs
À température constante, les vitesses de réactions élémentaires varient en fonction de ___________
la concentration de substrat
Comment peut-on trouver l’ordre d’une réaction?
en additionnant les coeffiscients moléculaires
a+b+c dans la réaction aA +bB –> cC
donner un synonyme d’ordre de réaction
molécularité
nombre de collision qui doivent entrer en collision simultanément
qu’est-ce que l’état de transition ?
complexe activé
moment où une liaison covalente est sur le point d’être rompue et une autre est sur le point de se former
quel est le facteur limitant dans une réaction?
la décomposition du complexe activé est le facteur limitant de cette réaction
Vrai ou Faux
la température influence l’énergie d’activation
Faux
elle fait seulement augmenter le nombre de collision entre les molécules favorisant ainsi la réaction
Vrai ou Faux
Avec un catalyseur, on augmente la vitesse de réaction dans la direction qui est favorisée par la réaction
Faux
on augmente la vitesse de réaction dans les 2 sens
effet de l’enzyme sur l’énergie d’activation ?
Réduit l’énergie d’activation
de quoi dépend la vitesse d’une réaction enzymatique ?
Dépend de la concentration en substrat et de celle en enzyme
Que permet l’enzyme invertase ?
Favorise l’hydrolyse du sucrose
produit du sucre invertit
Dans quelles conditions obtient-on la vitesse maximale d’une réaction ?
forte concentration en substrat
lorsque l’enzyme est saturée (complètement sous la forme ES)
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
Vo = Vmax [S] / Km + [S]
Que représente Km ?
[S] lorsque VMax/2
dans un graphique en représentation double inverse Lineweaver-Burk, où se situe la Vmax? la Km? que signifie la pente ?
Axe des Y = 1 / Vmax
Axe des X = 1 / [S]
Pente: Km / Vmax
Que représente la valeur de Kcat ?
Le nombre de molécule de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme en saturation
Pour un enzyme efficace, comment doivent être la valeur de Kcat? de Km? et le ratio Kcat/Km ?
Kcat: très élevé
Km: très petit
Kcat/Km: très élevé
qu’est-ce qu’un inhibiteur?
Substance qui diminue l’activité d’une enzyme
il existe 3 grands types de mécanismes d’inhibition enzymatique, lesquels?
Inhibition compétitive
Inhibition non compétitive
Inhibition incompétitive
Quels sont les effets de l’inhibition compétitive sur la Vmax et la Km?
Vmax: aucun effet
Km: augmente en fonction de la concentration de l’inhibiteur
Vrai ou Faux
une inhibition compétitive peut être surmontée en augmentant la [S]
Vrai
Comment fonctionne l’inhibition compétitive?
La substance inhibitrice entre directement en compétition avec un site de liaison enzymatique.
Peut être réversible ou irréversible
Comment fonctionne l’inhibition non compétitive?
l’inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique (autre que le site réactif) de l’enzyme.
Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif pur?
Diminuer le Vmax
Km inchangé
que signifie un inhibiteur non compétitif qui diminue l’affinité du substrat pour un enzyme?
on est en présence d’une inhibition mixte où le Vmax est diminué et le Km est augmenté
Comment fonctionne l’inhibition incompétitive ?
l’inhibiteur se lie au complexe enzyme substrat sans pouvoir se fixer à l’enzyme libre
Quels sont les effets de la Vmax et de la Km avec l’inhibition incompétitive ?
Vmax diminué
Km diminué
Vrai ou Faux
l’inhibition anticompétitive affecte l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme
faux
dans quel sens l’équilibre est déplacé dans le cadre d’une inhibition compétitive?
favorise la formation du complexe enzyme substrat
Pourquoi les enzymes sont actifs seulement dans une zone étroite de pH? (entre 5 et 9)
Parce qu’en modifiant le pH on modifie la charge des molécules et donc l’interaction de l’acide aminé, ou la portion de la molécule ou la conformation de l’enzyme.
