Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochimie clinique Sage-femme > Cours 1: Rappels de base en biochimie - valeurs de référence et erreurs de laboratoire > Flashcards

Cours 1: Rappels de base en biochimie - valeurs de référence et erreurs de laboratoire Flashcards

1
Q

Quels sont les composés inorganiques ?

A
  • Eau
  • Gaz
  • Sels minéraux
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quels sont les composés organiques ?

A
  • Protéines
  • Sucres = carbohydrates
  • Lipides
  • Acides aminés
  • Nucléotides
  • Acides nucléiques
  • Vitamines
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quelles sont les fonctions principales des protéines ? (3)

A
  • Structure
  • Enzymatiques
  • Hormonales
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelle est la fonction principale de l’ADN ?

A

Conservation de l’information génétique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quel est le rôle principal de l’ARN ?

A

Synthèse protéique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quel est le rôle principal des polysaccharides (=sucres) ?

A

L’énergie (stockage)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quels sont les rôles principaux des lipides ? (2)

A
  • Stockage de l’énergie à long terme

- Bases des hormones

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quelle est la composition d’un acide aminé ?

A
  • Fonction carboxylique = groupement acide
  • Fonction amine 1aire =groupement amine
  • Carbone alpha lié aux 2 fonctions
  • Radical R variable, détermine la nature de l’acide aminé
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Combien existe t’il d’acides aminés en général ?

A

Plus de 250, mais toutes les protéines d’origine bactérienne, animale ou végétale sont constitués de 20 aa standards.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qu’est ce qu’un aa non polaire ?

A

C’est un aa qui n’a pas de charge.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Qu’est ce qu’un aa aromatique ?

A

C’est un aa qui est composé d’un cycle.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Quels sont les aa qui sont composés de souffre ? (2)

A
  • Méthionine

- Cystéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quelle est la particularité de l’aa Glycine ?

A

Il est composé de 2 H.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quels sont les 8 aa essentiels ?

A
  • Leucine (Leu)
  • Thréonine (Thr)
  • Lysine (Lys)
  • Phenylalanine (Phe)
  • Valine (Val)
  • Méthionine (Met)
  • Isoleucine (Ileu)

MémoTech: Le très lyrique Tristann fait vachement méditer Iseult

Ils ne sont pas produits par l’organisme mais apportés par l’alimentation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quel est l’aa essentiel chez l’enfant et durant la grossesse ?

A

C’est l’histidine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quels sont les rôles de l’histidine ? (2)

A
  • Précurseur de l’histamine

- Synthèse de l’hémoglobine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Quelle est la maladie provoquée par la tyrosine ?

A

La tyrosinémie qui est une maladie génétique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qu’est ce que la stéréoisomérie ?

A

C’est la présence d’un carbone alpha asymétrique ce qui donne des molécules chirales. Elles ont un plan de symétrie.
ex: les mains ne peuvent pas être superposées.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quelle est la forme d’aa seulement assimilable par l’organisme ?

A

C’est la forme L (= forme chirale). Sauf la Gly qui une forme D uniquement.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Pourquoi les aa sont transparents/incolores ?

A

Car ils n’absorbent pas la lumière visible.

21
Q

Que permet la fluorescence des aa ?

A

Elle permet de les mesurer lors des dosages biologiques.

22
Q

Quel aa est responsable de la fluorescence totale des protéines ?

A

C’est le tryptophane qui permet ainsi de doser les protéines.

23
Q

Qu’est ce qu’une molécule amphotère ?

A

C’est une molécule qui a un groupement acide et un groupement basique.

24
Q

Que fait la fonction amine NH2 d’un aa en milieu acide ?

A

Elle s’ionise en captant un proton et l’aa se retrouve sous la forme de cation R-NH3+.

25
Q

Que fait la fonction acide COOH de l’aa en milieu basique ?

A

Elle s’ionise en libérant un proton , l’aa se retrouve sous forme d’anion R-COO-.

26
Q

Qu’est ce que le pHi ?

A

C’est le pH pour lequel on a un ion dipolaire de charge nulle, ne migrant pas dans une charge électrique.
L’aa est neutre au pHi.
pHi = 1/2 (pK1 +pK2).

27
Q

Quel est le pH physiologique ?

A

Il est situé entre 7,1 et 7,4.
Ainsi tous les COOH (groupe acide) seront négatifs (COO-) et tous les NH2 (groupe amine) seront positifs (NH3+).
Donc l’aa est neutre au pH physiologique.

28
Q

À quoi correspond le pK ?

A

C’est la constante de dissociation. Elle correspond au pH pour lequel un groupement va s’ioniser (forme cationique ou anionique) dans une solution.
Il permet de calculer le pHi, le pH pour lequel l’acide aminé est nulle en charge.

29
Q

Quelles sont les 3 formes possibles d’un aa ?

A
  • Cation (avec NH3+) à faible pH
  • Zwitterion (avec NH3+ et COO-), à pH neutre
  • Anion (avec COO-) à haut pH
30
Q

Quelle est les formes acide et basique de la fonction amine ?

A

Forme acide = NH3+

Forme basique = NH2

31
Q

Quel groupe change en premier dans une solution acide lorsque l’on ajoute de la soude ?

A

C’est le groupe acide COOH en COO-.

32
Q

Qu’est ce que la décarboxylation ?

A

C’est lorsque l’on retire le groupe acide COOH d’un aa. Souvent pour la sérine qui devient un éthanolamine, précurseur de la choline des phospholipides.

33
Q

Qu’est ce que l’amidification ?

A

C’est la fixation d’une molécule d’ammoniaque. Elle est une réaction importante dans l’urogenèse (formation de l’urée) et l’ammniogenèse (formation d’ammoniaque).

34
Q

Qu’est ce qu’une liaison peptidique ?

A

C’est la condensation d’une fonction COOH et une fonction NH2 entre 2 aa.
(C=0—N-H)

35
Q

Comment une protéine est orientée?

A

En ajoutant un NH2 terminal (à gauche) et un COOH terminal (à droite).

36
Q

Quelle est la différence entre un peptide et une protéine ?

A

C’est le poids moléculaire (PM).
Peptide < 6000 Da
Protéine > 6000 Da

37
Q

Qu’est ce qu’une liaison covalente ?

A

C’est une liaison solide. Les pont disulfures sont des liaisons covalentes. On ne les retrouve pas dans les structures secondaires mais seulement les tertiaires.

38
Q

Quels sont les 5 types de liaisons ?

A
  1. Les ponts hydrogènes
  2. Les interactions ioniques (aa de charges opposées)
  3. Les interactions hydrophobes
  4. Les ponts disulfures (entre des cystéines SH)
  5. Les forces de Van Der Waals
39
Q

De combien de globines est composée l’hémoglobine ?

A

Elle est composée de 4 molécules de globine (=4 monomères) de structure tertiaire. C’est un multimère. Composée de 2 chaînes alpha et 2 feuillets bêta.

40
Q

Quelles sont les 2 structures secondaires principales ?

A
  • L’hélice alpha permet la fixation de la protéine dans les membranes de la cellule.
  • Feuillet bêta, les principaux sont antiparallèles (flèches).
41
Q

Quel aa ne peut-on pas retrouver dans une hélice alpha ?

A

C’est la proline à cause de sa structure.

42
Q

Quel type de liaison n’est pas retrouvé dans les structures secondaires ?

A

Les ponts disulfures, ils sont retrouvés seulement dans les structures tertiaires.

43
Q

Quels sont les 2 types de protéines ?

A
  • Protéines fibreuses (=protéines structurales), une grande stabilité
  • Protéines globulaires, sphériques et hautement solubles. Elles jouent un rôle important dans le métabolisme.
44
Q

Quels sont les molécules de bases des glucides ?

A

Ce sont les oses (=monosaccharides).

45
Q

Qu’est ce qu’un oligoside ?

A

C’est une glucide avec moins de 10 oses.

46
Q

De quoi est composée une molécule de glucose ?

A

-oses = molécules non hydrolysables
-une fonction carbonyle (soit cétone tjrs sur le 2ème carbone soit un aldéhyde tjrs sur le carbone 1)
Formule brute = CnH2nOn

47
Q

Qu’est ce qu’un carbone asymétrique ?

A

C’est un carbone qui porte 4 groupes différents

48
Q

Tous les oses naturels sont de formes L. V ou F ?

A

C’est faux! Elles ont une forme D

MémoTech: LA (aa tjrs L) et DO (oses tjrs D).

49
Q

Qu’est ce qu’un épimère ?

A

C’est la variation du groupe OH sur un carbone.

Biochimie clinique Sage-femme (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions