cours 1 et 2 - protéines Flashcards
nomme les atomes composant une protéine
molécule organsique composée de C, H, O + se distingue par leur présence de N (azote) - principale source d’azote dans le corps humain et aliments
rôle des protéines (3)
-source d’énergie (rôle mineur)
-rôles structuraux et physiologiques: synthèse d’hormones, régulation de l’activité métabolique, transport, etc
quelle est l’unité de base des protéines
acides aminés
explique la structure de base des protéines
atome C lié à 4 groupements chimiques:
-groupement aminé (-NH2)
-groupement carboxylique (-COOH)
-atome H
-Groupe R: confère les propriétés physiochimiques d’un acide aminé
quel groupement distingue les acides aminés entre eux
le groupe R (ex: alanine = Méthyle- CH3 et glycine = hydrogène- H)
quels sont les 3 aspects qui permet de distinguer les différentes protéines
-nombre d’acides aminés
-proportion de chaque acide aminé
-séquence des acides aminés dans leur chaine
vrai ou faux: toutes les protéines résultent de diverses combinaisons de 20 acides aminés différents
vrai
nomme les 9 acides aminés essentiels
histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine
combien y a t-il d’acides aminés non essentiels
11
qu’est ce qui permet de lier les acides aminés ensemble
les liens peptidiques (liaisons covalentes)
explique comment un lien peptidique se forme
le groupement aminé d’un a.a réagit avec les groupement carboxylique d’un autre a.a pour obtenir un dipeptide (en libérant une molécule d’eau)
combien d’acide aminé composent un oligopeptide
2 à 10 (2-dipeptide, 3-tripeptide)
combien d’acides aminés composent un polypeptide
plus de 10
combien d’acide aminés composent une protéine
plus de 100
qu’est ce qui détermine la forme de la protéine
la séquence des acides aminés, en raison des interactions qui se créer entre eux
qu’est ce qui détermine les fonctions d’une protéine
sa forme, structure
que se passe t-il lorsque les protéines se dénature (3)
-interactions sont brisées mais liens peptidiques restent intacts
-perte de fonctions
-qualitée nutritionnelle reste intacte (car conserve a.a)
qu’est ce qui peut causer la dénaturation des protéines (5)
chaleur, pH, alcool, métaux et force (mécanique)
nomme un exemple de dénaturation de protéine dans la vie de tous les jours
digestion!! dénaturation des protéines pour absorber les a.a
vrai ou faux: la classification des protéines varie selon plusieurs fondements
vrai (structure, formation, fonction, etc)
nomme les 2 classes de protéines
holoprotéines et hétéroprotéines
décrit les holoprotéines (simple ou complexe, formées de ?, exemple)
-protéine simple
-formées uniquement d’a.a
-albumine, globuline, glutélines, prolamines, scléroprotéines
décrit les hétéroprotéines (simple ou complexe, formées de ?, exemple)
-protéines complexe
protéines combinées avec d’autres susbstances (glucide, lipides, phosphore, etc)
-glycoprotéines, phosphoprotéines, lipoprotéines, nucléoprotéines, chromoproténines
avec quelles substances sont conjugués:
-glycoprotéines
-phosphoprotéines
-lipoprotéines
-nucléoprotéines
-chromoproténines
-glycoprotéines: glucides (immoglobine)
-phosphoprotéines: phosphore (caséine)
-lipoprotéines: lipides (LDL)
-nucléoprotéines: acide nucléique (ADN)
-chromoproténines: métal ou pigments (hémoglobine)
décrit la teneur en protéines de viande, volaille, animaux marins, insectes
varie selon teneur en eau et en matières grasses
décrit la teneur en protéines des produits laitiers
variable selon la transformation
décrit la teneur en protéines des légumineuses, noix, graines
assez riche
décrit la teneur en protéines des produits céréaliers
pas très riche, mais place importante dans l’alimentation
décrit la teneur en protéines des fruits et légumes
peu sauf pois verts, PDT et épinard