Class 4 Flashcards
C’est quoi une protéine
Macronutriment
Source d’azote
Chaine a.a
Allergène
Détermine propriétés organoleptique (Texture d’un aliment)
Fonctions biologiques structurales et transport
Valeur nutritive
Contribue à l’apport énergitique (4kcal/g)
Protéines complètes (tous a,a essentielles) et incompletes
- 9 des 20 sont essentiels
Permet absorption autre compose et minéraux (Ca)
Essentiels au fonctions biologiques
Sources alimentaires
Oeufs
Viande et volailles
Noix et graines
Poissons et fruits de mer
Produits laitiers
Légumineuses
Roles des protéines en sciences des aliments
Agents de texture
Agents moussants
Agents stabilisants (émulsions)
Rxn de maillard
Propriétés organoleptiques
Structure et composition
chaque proteine a une structure et conformation unique
COmbinaison a.a
C+H+O+N (sulfure, zinc, fer et cuivre)
Acide AMiné
Un C lié a 4 groupes:
- Groupe amine NH2
- Groupe carbocyles COOH
- Hydrogène
- R (détermine nature de l’acide aminé)
MOécule amphotère
acide NH3+ donne un H
Base COO- accepte un H
Qualité des protéines
COefficient d’efficacité protéique. ANimale plus complete que plante. CEP 20,0-39.9 pour etre considé source de protéine. Plus de 40 est ecxellente source
a.a essentiels
COmplete:
SOurce animales (sauf pour soya, quinoa et amarante)
Incomplete:
SOurce vegetale (sauf pour gelatine)
Complémentarité des protéines
Mettre des protéines ensemble pour couvrir toutes a.a essentiels
Légumineuse + noix
Liaison peptidique
Liaison s’appelle une liaison peptidique entre OH et H (C-N) forme de l’eau
Dipeptide: 2 a.a
Peptide: Moins de 50 a.a
Polypeptide: 50-100 a.a
Protéine: plus de 100 a.a
- structure complexes
Structure secondaire
Liaison H entre a.a:
Structure spatiales:
1) Chaine désordonnée
2) Hélice alpha
3) Feuillet Beta
4) Coude B
5) Triple hélice du collagène
CHaine désordonnée
Structure + flexible que helice alpha et feuillet B
Chaine latérale prévient la formation de feuillet B et helice A
Présence de proline OU région chargé
HÉlice alpha
Stable et organisé
Liaison H entre chaines de peptides
feuillet B
Formation de zigzag
Ordonée
Liaison H entre sections adgacentes de protéines
Coude B
souvent entre 2 feuillet B
Implique souvent proline et glycine
Triple hélice du collagène
Formé par une séquence a.a particulière
- Gly-Pro-X
- Gly-X-Hyp
Liaison H existe entre 3 hélices
Structure tertiaire
Organisation tri-dimensionnel de la chaine
Base sur les différents types de structures secondaires
Formé pas intéractions Covalentes et non-covalentes
Types de structures tertiaires
Proéines fibreuse
(pense a un muscle)
Protéines globulaire
(hemoglobine)
Protéine fibreuse
Structurales
Structure secondaire ordoné
non-soluble
Protéine globulaire
transport ou enxymes
a.a hydrophobes contenue
Solubles
Structure quaternaire
Association de plusieurs chaines polypeptidiques par interactions non-covalentes
Les chaines peuvent, mains ne sont pas nécessairement identiques
Dénaturation
Structure sec, ter ou qua se déstabilise
Fonctionnalité biologique ou physique est déstabilisé
Souvent ordoné a désordonné, ouvertudre de protéine
Propriétés fonctionnels dans l’alimentation
1) Capacité a retenir eau
2) Gélation
3) Émulsion
4) Mousse
Capacité a retenir eau
- QU’est ce qui fait sa
- Peut etre influence par?
Surtout viande. GLutten dans pain aussi.
Influencé par:
- TYpe de protéine (hydrophobe moins bonne a retenir eau)
- Conc de protéine
- Dénaturation des protéine
- Concentration de sel
- Influence du pH (type de protéines)
Gélation
Formation de réseau tri-dimentionnel de protéines qui emprisonne les molécules d’eau
- Int proeine proteine
- Int proteines eau
Dénaturation des protéines est nécessaire
Contribue a la texture, qualité et propriétés sensoriels de plusieurs aliements
Facteurs influencant les propriétés du gel
Température
Concentration de gélatine
Ajout d’ingrédients (acide, sucre ou sel)
Fouettage (permet dénaturation)
Gels induits par changement de temp
Jello reversible
Eggs irreversible
gelatine
Melange de peptides et protéines dérivé principalement du collagène de la peau de porc et os de boeuf (hydrolyse)
Donne un gel transparent
Formation de gel
Acid base or heat makes triple helix (collagen) detach to for gelatin. Cool it and they junction to imprissine water. Take that product heat it and water will be released
Agar-Agar
Gomme végétale extrainte des algues rouges
gel legerement opaque
Plus rigide
gel thermo dépendant
FLavour doesnt get released
Émulsions
WHey, caséine, soya, légumineuse, lipoprotéines des jaunes d’oeufs
Salad dressing - 2 phases
Mousses
Bulles d’air (air au lieu d’huile comme émulsions)
Incorporation air dans solution et dénaturation de protéines permet cela
Mousse affecter par
pH
Agens stbilisant
Lipides
Types de protéiens
