Class 4

Question 1

C’est quoi une protéine

Answer 1

Macronutriment
Source d’azote
Chaine a.a
Allergène
Détermine propriétés organoleptique (Texture d’un aliment)
Fonctions biologiques structurales et transport

Question 2

Valeur nutritive

Answer 2

Contribue à l’apport énergitique (4kcal/g)

Protéines complètes (tous a,a essentielles) et incompletes
- 9 des 20 sont essentiels

Permet absorption autre compose et minéraux (Ca)

Essentiels au fonctions biologiques

Question 3

Sources alimentaires

Answer 3

Oeufs

Viande et volailles

Noix et graines

Poissons et fruits de mer

Produits laitiers

Légumineuses

Question 4

Roles des protéines en sciences des aliments

Answer 4

Agents de texture
Agents moussants
Agents stabilisants (émulsions)
Rxn de maillard
Propriétés organoleptiques

Question 5

Structure et composition

Answer 5

chaque proteine a une structure et conformation unique
COmbinaison a.a
C+H+O+N (sulfure, zinc, fer et cuivre)

Question 6

Acide AMiné

Answer 6

Un C lié a 4 groupes:
- Groupe amine NH2
- Groupe carbocyles COOH
- Hydrogène
- R (détermine nature de l’acide aminé)

Question 7

MOécule amphotère

Answer 7

acide NH3+ donne un H
Base COO- accepte un H

Question 8

Qualité des protéines

Answer 8

COefficient d’efficacité protéique. ANimale plus complete que plante. CEP 20,0-39.9 pour etre considé source de protéine. Plus de 40 est ecxellente source

Question 9

a.a essentiels

Answer 9

COmplete:
SOurce animales (sauf pour soya, quinoa et amarante)

Incomplete:
SOurce vegetale (sauf pour gelatine)

Question 10

Complémentarité des protéines

Answer 10

Mettre des protéines ensemble pour couvrir toutes a.a essentiels

Légumineuse + noix

Question 11

Liaison peptidique

Answer 11

Liaison s’appelle une liaison peptidique entre OH et H (C-N) forme de l’eau

Dipeptide: 2 a.a
Peptide: Moins de 50 a.a
Polypeptide: 50-100 a.a
Protéine: plus de 100 a.a
- structure complexes

Question 12

Structure secondaire

Answer 12

Liaison H entre a.a:
Structure spatiales:
1) Chaine désordonnée
2) Hélice alpha
3) Feuillet Beta
4) Coude B
5) Triple hélice du collagène

Question 13

CHaine désordonnée

Answer 13

Structure + flexible que helice alpha et feuillet B

Chaine latérale prévient la formation de feuillet B et helice A

Présence de proline OU région chargé

Question 14

HÉlice alpha

Answer 14

Stable et organisé

Liaison H entre chaines de peptides

Question 15

feuillet B

Answer 15

Formation de zigzag
Ordonée
Liaison H entre sections adgacentes de protéines

Question 16

Coude B

Answer 16

souvent entre 2 feuillet B
Implique souvent proline et glycine

Question 17

Triple hélice du collagène

Answer 17

Formé par une séquence a.a particulière
- Gly-Pro-X
- Gly-X-Hyp

Liaison H existe entre 3 hélices

Question 18

Structure tertiaire

Answer 18

Organisation tri-dimensionnel de la chaine

Base sur les différents types de structures secondaires

Formé pas intéractions Covalentes et non-covalentes

Question 19

Types de structures tertiaires

Answer 19

Proéines fibreuse
(pense a un muscle)
Protéines globulaire
(hemoglobine)

Question 20

Protéine fibreuse

Answer 20

Structurales
Structure secondaire ordoné
non-soluble

Question 21

Protéine globulaire

Answer 21

transport ou enxymes
a.a hydrophobes contenue
Solubles

Question 22

Structure quaternaire

Answer 22

Association de plusieurs chaines polypeptidiques par interactions non-covalentes

Les chaines peuvent, mains ne sont pas nécessairement identiques

Question 23

Dénaturation

Answer 23

Structure sec, ter ou qua se déstabilise

Fonctionnalité biologique ou physique est déstabilisé

Souvent ordoné a désordonné, ouvertudre de protéine

Question 24

Propriétés fonctionnels dans l’alimentation

Answer 24

1) Capacité a retenir eau
2) Gélation
3) Émulsion
4) Mousse

Question 25

Capacité a retenir eau
- QU’est ce qui fait sa
- Peut etre influence par?

Answer 25

Surtout viande. GLutten dans pain aussi.

Influencé par:
- TYpe de protéine (hydrophobe moins bonne a retenir eau)
- Conc de protéine
- Dénaturation des protéine
- Concentration de sel
- Influence du pH (type de protéines)

Question 26

Gélation

Answer 26

Formation de réseau tri-dimentionnel de protéines qui emprisonne les molécules d’eau
- Int proeine proteine
- Int proteines eau

Dénaturation des protéines est nécessaire

Contribue a la texture, qualité et propriétés sensoriels de plusieurs aliements

Question 27

Facteurs influencant les propriétés du gel

Answer 27

Température
Concentration de gélatine
Ajout d’ingrédients (acide, sucre ou sel)
Fouettage (permet dénaturation)

Question 28

Gels induits par changement de temp

Answer 28

Jello reversible

Eggs irreversible

Question 29

gelatine

Answer 29

Melange de peptides et protéines dérivé principalement du collagène de la peau de porc et os de boeuf (hydrolyse)

Donne un gel transparent

Question 30

Formation de gel

Answer 30

Acid base or heat makes triple helix (collagen) detach to for gelatin. Cool it and they junction to imprissine water. Take that product heat it and water will be released

Question 31

Agar-Agar

Answer 31

Gomme végétale extrainte des algues rouges

gel legerement opaque

Plus rigide

gel thermo dépendant

FLavour doesnt get released

Question 32

Émulsions

Answer 32

WHey, caséine, soya, légumineuse, lipoprotéines des jaunes d’oeufs

Salad dressing - 2 phases

Question 33

Mousses

Answer 33

Bulles d’air (air au lieu d’huile comme émulsions)
Incorporation air dans solution et dénaturation de protéines permet cela

Question 34

Mousse affecter par

Answer 34

pH
Agens stbilisant
Lipides
Types de protéiens