Chapitre 8 - enzymes Flashcards
Différence entre un groupement prosthétique et un cosubstrat ?
Groupement prosthétique : attaché solidement, et est reconstitué à la
fin de la réaction enzymatique.
Cosubstrat : relâché après la réaction, et est changé à la fin de la
réaction enzymatique.
Définition zymogène ?
Forme inactive d’une enzyme. Il faut lui couper un bout pour
l’activer.
Des enzymes zymogènes commencent soit par pro- ou finissent par -ogène.
Qu’est-ce que l’adaptation induite (ou “induced fit”) ?
Modèle qui décrit la manière dont une enzyme change légèrement sa conformation pour mieux se lier à un substrat.
(La serrure s’adapte à
la clef)
Augmentation de l’efficacité du site actif car limite interactions indésirables avec d’autres molécules.
Sept classes d’enzymes et leur fonctions ?
- Oxydoréductases : enzymes catalysant des réactions d’oxydation-réduction.
- Transférases : enzymes transférant des groupes fonctionnels d’une molécule à une autre.
- Hydrolases : enzymes catalysant l’hydrolyse de liaisons (addition d’eau).
- Lyases : enzymes catalysant la rupture de liaisons sans hydrolyse ou oxydation, souvent en formant des doubles liaisons ou des cycles.
- Isomérases : enzymes catalysant la réorganisation des atomes au sein d’une molécule.
- Ligases : enzymes catalysant la formation de liaisons covalentes entre deux molécules, généralement avec l’utilisation d’ATP.
- Translocases : enzymes impliquées dans le transport de molécules à travers des membranes biologiques.
Quel est (a) le rôle de l’énergie de transition dans une réaction chimique, et (b) comment les enzymes influencent-elles ces réactions ?
(a) Énergie de transition :
* est l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition d’une réaction.
* Empêche les réactions de se produire spontanément en agissant comme une barrière énergétique.
(b) rôle des enzymes :
enzymes font en sorte que réaction se fait plus rapidement / facilement
Comment déterminer la vitesse initiale (V₀) d’une enzyme à l’aide d’un graphique ?
V₀ correspond à la pente.
Quelles sont les caractéristiques principales de la cinétique michaélienne ?
À faibles [S] : V₀ augmente presque linéairement avec [S].
À hautes [S] : V₀ atteint un plateau à Vmax (on peut pas aller plus vite que ça car enzyme est saturée)
Équation de Michaelis-Menten :
Vo = Vmax [S] / (Km + [S])
Km (constante de Michaelis) :
* Représente la concentration de substrat nécessaire pour arriver à Vmax/2.
Que représente Km?
La concentration de substrat requise pour que le Vo de l’enzyme soit la moitié de sa vitesse maximale.
Unité de mesure = M
Qu’est-ce que la constante catalytique (Kcat) d’une enzyme, et comment la calcule-t-on ?
C’est la vitesse à laquelle un enzyme “travaille”.
Quand [S]»[Enzyme] : la concentration de ES (enzyme-substrat) est constante.
Kcat = Vmax/[E]total en s^-1
Comment calcule-t-on l’efficacité catalytique d’une enzyme, et que représente-t-elle ?
Efficacité catalytique = Kcat / Km en s^-1
Mesure la rapidité et la spécificité de l’enzyme pour un substrat donné.
L’efficacité varie selon le substrat pour une même enzyme.
Que représentent les points (x, 0) et (0, y) sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
(x, 0) = -1/Km (l’inverse de la constante de Michaelis).
(0, y) = 1/Vmax
À quoi correspond la pente de la droite sur le graphique de Lineweaver-Burk?
à Km / Vmax.
Sur une feuille de papier semi-logarithmique, à quoi ressemble la relation
entre la vitesse et la concentration de substrat ?
Prend la forme d’une droite.
Les points sont selon (temps, DO)
Comment les inhibiteurs compétitifs, incompétitifs et non-compétitifs affectent-ils la cinétique
enzymatique (Km, Vmax, etc)?
Compétitif :
* Km augmente
* Vmax constant
Non-compétitif :
* Km reste le même
* Vmax baisse
Incompétitif :
* Km baisse
* Vmax baisse
Qu’est-ce que l’allostérie ?
Désigne la présence de plusieurs sites sur un enzyme. Le mot “allostérie” signifie “autre site”.
Un enzyme allostérique peut être influencé par :
* Son substrat (régulation homotropique).
* Son produit ou une autre molécule (régulation hétérotropique).
Si autre substrat entre en contact avec site allostérique; augmente alors activité enzyme
Quelle est la relation entre la structure et la fonction d’un enzyme ?
Fonction dépend de la structure tridimensionnelle, notamment du positionnement précis des résidus au niveau du site actif.
Si pH inadéquat, change la charge des résidus, perturbant les interactions (ex.: dénaturation partielle) et le site actif devient non fonctionnel, empêchant l’enzyme de catalyser la réaction.
Qu’est-ce que l’état de transition?
État rapide entre réactifs et produits (carbone est associée au réactif et produit en même temps)
Qu’est-ce qu’une sérine protéase ?
Une enzyme qui coupe des protéines à des endroits spécifiques.
Contient une sérine dans le site actif, qui est responsable de l’hydrolyse de la liason peptidique, ce qui permet de couper la protéine.
Quelle est la courbe réactionnelle typique Vo vs [S] en cas d’inhibition par le substrat ?
Inhibition par le substrat = l’enzyme est saturée par le substrat, et l’augmentation de [S] ne modifie plus la vitesse de réaction V0.
Courbe atteint un plateau où la vitesse de réaction ne peut plus augmenter.
Nommer les caractéristiques général aux enzymes?
- catalyseur accélérant une réaction chimique.
- catalyseur très pointilleux quand à ses substrats et les produits générés.
Si le Km baisse et que le Kcat est constant, l’enzyme est-il plus efficace?
Oui, car l’efficacité catalytique se calcule en faisant Kcat/Km.
L’efficacité catalytique d’un enzyme est évaluée par le ratio Kcat/Km. Si on dit qu’un enzyme
modifié par génie génétique est plus efficace parce que son Km est plus bas, comment pourrait-on
l’exprimer en termes simples?
Le complexe ES (enzyme-substrat) est plus stable que précédemment
Quand on combine un apoenzyme et un coenzyme, on obtient..?
un holoenzyme.
