Chapitre 3- acides aminés Flashcards
Quels sont les molécules les plus versatiles des organismes vivants?
protéines
Caractéristiques protéines
- polymères qui se replient
- formées en assemblant bout à bout les maillons d’une chaîne d’acides aminés, qui sont au nombre de 20.
Définition alpha-carbone
alpha pour premier carbone, de base
Définition Zwitterion
Même catégorie que anion et cation ; Composé de pH neutre possédant en nombre égal des charges électriques formelles d’une unité et de signes opposés.
Définition isomères
molécules qui ont la
même formule chimique mais des formes différentes.
Différents types :
- Stéréoisomères : agencement spatial différent de leurs atomes
- Énantiomères : miroir
- Diastéréoisomères : stéréoisomères qui ne sont pas superposables mais qui ne sont pas non plus énantiomères. Par exemple, des isomères cis ou trans d’un même acide aminé dans un polypeptide.
- Épimères : des diastéréoisomères où un seul centre asymétrique est différent.
- Anomères : générés quand une molécule linéaire se referme en un cycle, orientant alors un substituant de manière différente.
Définition d’une molécule chirale?
Une molécule est chirale dès lors qu’elle ne présente aucune symétrie intrinsèque.
Si NH3+ est à droite du R : forme ? et si à gauche du R : forme ?
À gauche (left) : forme L (laevus)
À droite : forme D (dexter)
Quels acides aminés doivent être présents dans l’alimentation humaine ?
- Histidine
- Thréonine
- Méthionine
- Isoleucine
- Leucine
- Lysine
- Phénylalanine
- Valine
- Tryptophane.
Dans une réaction, la phosphorylation est …?
L’ajout d’un groupement phosphate
(PO4).
Le donneur est très souvent de l’ATP.
Nombre d’acides aminés par hélice alpha ?
3,6
1 résidus = combien d’acide aminés
1, Sont des synonymes.
Acides aminés à caractère acide ?
l’acide glutamique et l’acide aspartique.
Acides aminés à caractère basique ?
L’histidine, l’arginine et la lysine
la cystéine oxydée forme
une molécule dimérique qu’on appelle… ?
cystine
Comment trouver pI (point isoélectrique) d’une acide aminé ?
En faisant la moyenne des deux pKa de part et
d’autre de la forme neutre de l’acide (aux flèches).
Pour un acide aminé dont la chaîne latérale ne se charge pas: faire la moyenne du pKa et du pKb.
Comment la cystéine permet la formation de ponts disulfures ?
Par l’oxydation de deux groupes sulfhydryles (-SH), créant une liaison covalente S−S (soufre).
Point isoélectrique définition ?
C’est le pH auquel toutes les charges présentes s’équilibrent les unes les autres pour donner une charge globale
égale à zéro.
Qu’est-ce qu’un codon ?
Une séquence de trois nucléotides consécutifs dans l’ARN messager (ARNm) qui code pour un acide aminé spécifique.
Qu’est-ce qu’un cadre de lecture ?
Manière d’interpréter la séquence de nucléotides d’un acide nucléique (comme l’ARNm) par groupes de trois codons.
Qu’est-ce qu’une mutation non-sens ?
Une mutation qui interrompt le cadre de lecture (qui est la manière d’interpréter la séquence, fait de trois codons) en y introduisant un codon stop.
Comment les acides aminés sont-ils associés par leur bout carboxylique?
C-terminal aux ARN de
transfert.
Expliquer la disposition en cis et en trans dans un lien peptidique (Liaison covalente entre le groupe carboxyle (-COOH) d’un acide aminé et le groupe amine (-NH₂) d’un autre, formant une structure plane en raison de la résonance)
EN TRANS :
les chaînes sont pas dans même sens. Pense à un z.
EN CIS :
Même sens.
(Pense à un U, où les chaines sont les branches du u, vers le haut.)
Expliquer un plan amide.
- Comprend groupe carbonyle (C=O), groupe amine (-NH) et deux carbones alpha.
- La résonance entre le groupe carbonyle (C=O) et le groupe amine (N-H) offre une certaine rigidité.
Les quatre niveaux de structure des protéines ?
Structure primaire : liens peptiques.
Structure secondaire : hélice aplha et fdeuillet beta.
Structure trertiaire : les hélice et feuillet s’agencent ensemblent pour former forme 3D de la protéine.
Structure quaternaire : Associations de plusieurs protéines.
Comment interpréter le graphique de Ramachandran (outil utilisé pour visualiser les angles de torsion possibles dans la structure des protéines) ?
Axes :
* Horizontal = l’angle phi
(ϕ, rotation autour de la liaison N-Cα).
* Vertical = l’angle psi (ψ, rotation autour de la liaison Cα-C).
Régions :
Les zones sombres ou marquées = conformations stériquement permises des angles.
Qu’est-ce que le processus du salting-out ?
Processus de précipitation des protéines en solution grâce à l’ajout de sels.
Utilisé pour purifier des protéines en fonction de leur solubilité relative à différentes concentrations de sel.
Comment fonctionne un gel de SDS, et comment peut-il séparer les protéines selon
leur masse sur un support d’acrylamide, permettant de les visualiser ?
- Constitué d’acrylamide, formant un réseau transparent et poreux qui permet la migration des protéines.
- Gel SDS s’attaque aux structure secondaires et tertaires des protéines.
- Gel s’associe avec toute la chaine polypeptidique avec ratio constant (1,4g SDS par g de prot.)
- Avec β-mercaptoethanol,
qui brise les ponts disulfures
ÉTAPES :
* Les échantillons de protéines sont mélangés avec du SDS.
- Plus une protéine est chargée, plus elle ira vers l’électrode de charge inverse, et petite taille = va plus vite.
- Une fois la migration terminée, le gel est teinté avec un colorant (comme le bleu de Coomassie).
- Chaque bande correspond à une protéine ou à un groupe de protéines ayant des masses similaires. L’intensité des bandes est proportionnelle à la quantité de protéine présente (foncé = forte concentration).
Un peptide est une chaîne d’acides aminés. Comment on l’appelle quand chaîne est courte ? Et quand elle est longue ?
Chaîne courte = oligopeptide.
Chaîne longue = polypeptide.
[On peut désigner les oligopeptides par le nombre de résidus qu’ils contiennent: un dipeptide contient deux acides aminés, un tripeptide en contient trois, un tétrapeptide en contient quatre et ainsi de suite.
Comment distinguer une purine (A ou G) d’une pyridimine (C ou T ou U) ?
Purines : incluent l’adénine (A) et la guanine (G), se caractérisent par leur structure à deux cycles fusionnés (comme phénylalanine et autres avec cercles).
((pas de y dans leurs noms!))
Pyrimidines : comprend la cytosine (C), la thymine (T) (et l’uracile (U)), ont une structure à un seul cycle.
Comment est la structure chimique d’un brin d’ADN ?
2 hélices alpha antiparallèles (brins A-T et C-G sont dans sens opposés). Cette conformation donne un effet de complémentarité.
Comment mesurer l’ADN (en paires de bases et en microgrammes) ?
EN PAIRES :
1 - Isoler l’ADN de l’échantillon.
2 - Utiliser le séquençage pour déterminer la longueur de l’ADN, en comptant le nombre de paires de bases (pb, qui sont les paires A-T ou C-G).
3 - Mettre l’ADN sur un gel d’agarose, puis estimer la taille en comparant avec un marqueur de poids moléculaire.
EN MICROGRAMMES :
1 - Isoler l’ADN de l’échantillon.
2 - Mesurer l’absorbance de l’ADN à 260 nm avec un spectrophotomètre.
3 - Calculer concentration avec C = A260 x facteur d’extinction.
L’ADN se dénature quand il est… ? (Température)
chauffé, et peut se réapparier quand il est refroidi
(hybridation)
Qu’est-ce qui est essentiel pour la synthèse du dTMP à partir de dUMP ?
l’acide folique
Comment un anticodon s’apparie-t-il à un codon sur l’ARNm?
Par des liaisons hydrogène, en respectant la complémentarité des bases :
L’adénine (A) s’apparie avec l’uracile (U)
La cytosine (C) avec la guanine (G).
Comment synthétise-t-on de l’ADN de façon chimique ?
Par la méthode de la synthèse phosphoramidite, où des nucléotides sont successivement ajoutés à un brin d’ADN en utilisant des réactions de couplage chimique pour former des liaisons phosphodiester.
l’ADN a environ combien de paire de bases par tour ?
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