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Biologie moléculaire > Chapitre 6 > Flashcards

Chapitre 6 Flashcards

1
Q

Combien y’a-t-il d’acide aminés possibles

A

20

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Q

Qu’est ce qui détermine la séquence d’acide aminé ?

A

La séquence d’ADN

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Q

Quelle est la structure des acides aminés?

A

Un carbone central appelé carbone alpha, un atome d’hydrogène, un groupe acide (COOH), un groupe amine (NH2) et une chaine latérale variable

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4
Q

Quel est le type de liaison dans la liaison peptidique?

A

liaison covalente

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Q

Qu’est ce que la liaison peptidique et par quoi est-ele catalysée?

A

C’est la liaison entre les aa d’une protéine et elle est catalysée par le ribosome

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6
Q

Entre quels membres de la structure des aa survient la liaison peptidique?

A

Entre le groupe carboxyle et le groupe amine du suivant.

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7
Q

Qu’est ce qui permet un pivot de la structure d’une chaine d’aa?

A

Le caractère double lien partiel qui peut se déplacer entre l’O et le N d’une liaison entre le groupement carboxyle et amine d’une liaison peptidique

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8
Q

Quels sont les 4 groupes d’aa?

A

Neutres non polaires, neutres polaires, chargés acides et chargés basiques

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9
Q

Qu’est ce qui détermine à quel groupe sera associé un aa?

A

La structure de la chaine latérale et la nature de l’AA

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10
Q

Qu’est ce qui caractérise les aa neutre non polaires?

A

Des chaines simple composées de carbone ou de cycles aromatiques (ou des hydrogènes). Forment des contacts hydrophobes, donc ont tendance à se retrouver au centre des protéines

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11
Q

Est-ce que les catégories de aa sont absolues? Sinon nommer un exemple

A

La cystéine possède un souffre qui est polaire et qui peut faire changer sa nature hydrophobe. Mais statistiquement, il est plus souvent hydrophobe donc non polaire

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12
Q

Quest-ce qui caractérise les aa neutre polaires ?

A

Possèdent des groupements propices à former des liens hydrogènes, comme le OH. Ils sont hydrophiles donc souvent retrouvés en périphérie ou dans les sites actifs des enzymes

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13
Q

Qu’est ce qui caractérise les aa chargés ?

A

Ils sont souvent ceux qui sont modifiés, ils sont hydrophiles

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14
Q

Quels sont les trois acides aminés spéciaux?

A

La cystéine, la glycine et la proline

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15
Q

Qu’est ce qui est particulier à propos de la cystéine?

A

Elles peuvent fomer des ponts disulfure (attacher les deux cystéines par leur souffre) entre elles ce qui joue un rôle important dans le maintien de la matrice extracellulaire

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16
Q

Qu’est ce qui est particulier à propos de la glycine?

A

C’est le plus petit aa et peut occuper des très petits espaces

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17
Q

Qu’est ce qui est particulier à propos de la proline ?

A

Elle est très rigide à cause d’un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe R. Elle donne donc un angle fixe à la chaîne polypeptidique.

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18
Q

Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines ?

A

Primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire

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19
Q

Qu’est ce que la structure primaire?

A

C’est la séquence d’aa qui forme la protéine. On l’écrit de l’extrémité NH2 terminale vers le COOH terminal

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20
Q

Qu’est ce qui compose la structure secondaire ?

A

Les hélices alpha et les feuillets beta . Ils sont formés par les interactions entre les atomes de l’ossature constante. Les groupements amine sont des accepteurs d’électrons et les acides des donneurs, ce qui forme des ponts hydrogène

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21
Q

Qu’est ce qui caractérise l’hélice alpha ?

A

C’est l’arrangement le plus stable de l’ossature protéique. Il y a beaucoup de liens H. Les chaines latérales sont toutes orientées vers l’extérieur, ce qui permet de réagir avec d’autres molécules comme l’ADN ou une autre protéine.

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22
Q

Sous quel forme sont les facteurs de transcription et pourquoi ?

A

Sous la forme d’hélice alpha car c’est sous cette forme qu’ils peuvent le mieux interagir avec le sillon majeur de l’ADN

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23
Q

Quelle est le seul aa qui ne peut pas entrer en hélice alpha et pourquoi ?

A

La proline car le lien qui lie sa chaine latérale et son groupement amine rend un pont hydrogène impossible, ce qui brise l’hélice

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24
Q

Qu’est ce qui caractérise les feuillets beta?

A

C’est une conformation très étendue. Les liens hydrogène se font entre deux brins adjacents. Les aa adjacents sont à 180 degrés, donc les chaines latérales sont de chaque côté du plan du feuillet

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25
Q

Les feuillets beta sont ils parallèles ou anti parallèles?

A

Soit l’un soit l’autre, parfois les deux.

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26
Q

Qu’est ce qu’un coude?

A

Un repliement très serré d’un coin de feuillet beta. Il est composé d’un petit nombre de résidus stabilisés par des liens hydrogènes

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27
Q

Quels sont les deux aa fréquemment retrouvés dans les coudes ?

A

La glycine et la proline

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28
Q

Quelle structure permet l’adoption de formes repliées et compactes des protéines?

A

Les coudes

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29
Q

Qu’est-ce qu’un domaine et de quoi est-il formé ?

A

C’est sous unité d’une grosse protéine . Il est constitué d’une suite continue d’aa qui se replient indépendamment des autres structures

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30
Q

Comment peut-on illustrer la relation structure-fonction des domaines protéiques?

A

Les domaines de structures similaires jouent le même rôle dans plusieurs protéines différentes

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31
Q

Comment peut-on reconnaitre un domaine protéique ?

A

Les séquences individuelles peuvent être différentes, mais il existe des consensus de domaines. Les aa les plus importants pour le maintien de la structure on t tendance à être conservés

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32
Q

Quelles sont les deux caractéristiques avec lesquelles on peut analyser les protéines?

A

La charge et la masse

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33
Q

Qu’est-ce que la chromatographie d’exclusion ?

A

C’est une méthode qui sert à trier les protéines selon leur masse. On a une colonne avec des microbilles ayant des pores de taille définie. Les protéines plus petites ou égales à la taille des pores se coincent dans les microbilles, le reste reste intact

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34
Q

Qu’est ce que la chromatographie d’échange d’ions?

A

C’est une manière de trier les protéines selon leur charge. On a une colonne avec des microbilles contenant de la résine chargée négativement. Les protéines positives restent collées, les protéines négatives passent au travers

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35
Q

Qu’est ce que la chromatographie d’affinité ?

A

C’est une technique qui trie les protéines selon leur affinité. On a une résine couplée à une molécule qui interagit avec la protéine à trier. On mets le mélange de protéines et celles qui n’interagissent pas passent au travers. On peut ensuite récupérer les protéines en détruisant les interactions avec du PH ou une solution saline.

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36
Q

Comment fonctionne la séparation SDS PAGE?

A

C’est un principe d’électrophorèse. Premièrement, on dénature les protéines avec du SDS qui les rend toutes chargées négativement. On les fait ensuite migrer verticalement sur un gel pour les trier selon la masse.

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37
Q

Quelle est l’idée générale de la focalisation isoélectrique?

A

L’idée générale est de faire migrer les protéines à travers un gradient de PH jusqu’à ce qu’elles perdent leur charge

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38
Q

Qu’est ce que le point isoélectrique?

A

C’est le point d’équilibre entre les H+, les OH- et les charges de la protéine. À ce point, la protéine dans un gradient de PH est immobile.

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39
Q

Comment fonctionne la focalisation isoélectrique ?

A

On a un gradient de PH discret et neutre dans lequel on fait passer un courant. On mets plusieurs protéines qui ont des points isoélectriques différents dans la solution et le courant les fait se déplacer. Elles s’arrêteront à leur point isoélectrique.

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40
Q

Comment fonctionnent les gels 2D?

A

On commence par séparer les protéines selon leur charge par focalisation isoélectrique, ensuite on fait un SDS PAGE ce qui donne un plan d’ensemble des protéines de l’échantillon

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41
Q

Qu’est ce que la traduction ?

A

La conversion de la séquences de nucléotides d’un gène en acides aminés

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42
Q

Quel est le rôle de l’ARNm?

A

Il contient l’information génétique

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43
Q

Quel est le rôle de l’ARNt?

A

Il est l’intermédiaire entre le codon et l’acide aminé correspondant

44
Q

Qu’est ce que le ribosome?

A

Un grand complexe protéique avec un ARN et les protéines qui catalyse la synthèse des protéines

45
Q

Quelle est la nature de la liaison entre l’ARNt et les aa et que reconnait-il ?

A

Liaison covalente et il reconnait le codon spécifique à cet aa

46
Q

Quels sont les 4 éléments de la structure secondaire de l’ARNt?

A

La boucle D, la boucle TphiCG, la boucle anticodon et le bras de l’accepteur aa

47
Q

Quelle est la structure première de l’ARNt?

A

Sa séquence de 75 nucléotides permet les appariements locaux et la formation de la bonne structure secondaire et tertiaire

48
Q

Comment est faite la structure 3D de l’ARNt?

A

Une structure en L où la boucle de l’anticodon se retrouve à l’opposé du bras accepteur

49
Q

Qu’est ce que la règle du wobble ?

A

C’est le fait que les règles d’appariement entre le codon et l’anti codon dans l’ARNt sont respectées pour les bases 1 et 2 du codon mais pas forcément pour la 3. Dans un cas d’appariement inhabituel, l’appariement est plus faible, mais cela ne cause pas de disfonctionnement.

50
Q

Si j’ai un A à la troisième base du codon quelles sont mes possibilités pour la 1e base de l’anticodon? Et si j’ai un A à l’anticodon quelles sont les possibilités pour le codon?

A

Si on a un A au codon: U,I

Si on a un A à l’anticodon: U

51
Q

Si j’ai un C à la troisième base du codon quelles sont mes possibilités pour la 1e base de l’anticodon? Et si j’ai un C à l’anticodon quelles sont les possibilités pour le codon?

A

Si on a un C au codon: G,I

Si on a un C à l’anticodon: G

52
Q

Si j’ai un G à la troisième base du codon quelles sont mes possibilités pour la 1e base de l’anticodon? Et si j’ai un G à l’anticodon quelles sont les possibilités pour le codon?

A

Au codon: C,U

À l’anticodon: C,U

53
Q

Si j’ai un U à la troisième base du codon quelles sont mes possibilités pour la 1e base de l’anticodon? Et si j’ai un U à l’anticodon quelles sont les possibilités pour le codon?

A

Au codon: A,G,I

À l’anticodon: A,G

54
Q

Si j’ai un I à la troisième base du codon quelles sont mes possibilités pour la 1e base de l’anticodon? Et si j’ai un I à l’anticodon quelles sont les possibilités pour le codon?

A

Au codon: impossible

Anticodon: A,U,C

55
Q

Quels sont les avantages de la règle de la base fluctuante?

A
  1. Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les codons.
  2. Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique
  3. Permet une plus grande robustesse du code génétique aux mutations
56
Q

Dans quel sens décode le ribosome?

A

5’ vers 3’

57
Q

Comment détermine-t-on où commencer la lecture de l’ARNm chez les eucaryotes?

A

On commence toujours par un codon AUG, donc les protéines reconnaissent la coiffe et parcourent l’ADN à la recherche du premier AUG

58
Q

Comment détermine-t’on où commencer la lecture de l’ARNm chez les procaryotes?

A

Le départ est donné par une séquence RBS complémentaire à une portion de l’ARN16s suivie du codon AUG.

59
Q

Comment s’appellent les extrémités non codantes d’un ARNm ?

A

5’ UTR et 3’UTR

60
Q

Comment s’appellent les enzymes chargés du chargement des ARNt?

A

aminoacyl-ARNT-synthétases

61
Q

Comment fonctionne le chargement des acides aminés aux ARNt?

A

L’aminoacyl-ARNt-synthétase crée un lien esther entre le groupement acide de l’aa et le OH de la tige acceptrice de l’ARNt qui possède le bon anticodon

62
Q

L’initiation de la traduction chez les procaryotes est-elle cotranscriptionnelle? Pourquoi?

A

Oui elle peut commencer pendant que l’ARN est transcrit car les ribosomes et l’ADN chromosomal sont dans le même compartiment cellulaire

63
Q

Comment se positionne le ribosome pour commencer l’initiation chez les procaryotes?

A

Il reconnait la séquence RBS en 5’ du codon initiateur. La position de la séquence permet d’aligner le codon initiateur avec la bonne sous unité du ribosome.

64
Q

Qu’est ce qui arrive si on n’a pas de séquence RBS ?

A

On n’a pas d’initiation de la traduction

65
Q

Quelles sont les protéines qui reconnaissent la coiffe et la queue de l’ARNm quand il arrive dans le cytoplasme?

A

eIF4E reconnait la coiffe 5’. PABPI reconnait la queue poly A. eIF4G reconnait les deux protéines et les lie ensemble, ce qui fait un anneau.

66
Q

Quels sont les deux avantages de la formation du complexe protéique à l’arrivée de l’ARNm dans le cytoplasme ?

A
  1. Cela stabilise l’ARNm et favorise le recrutement du complexe de préinitiation du ribosome
  2. La conformation circulaire accélère la traduction en mettant à proximité les sites d’initiation et de traduction
67
Q

Comment se nomme la séquence optimale du codon initiateur et quelle est elle ?

A

La séquence Kozak et c’est ACCAUGG

68
Q

Comment se déroule la formation du complexe de pré-initiation du ribosome ?

A
  1. Le complexe est formé quand la petite sous-unité 40s du ribosome associée avec d’autres protéines (dont eIF2, une GTPase) se lient à eIF4E qui est déjà associé à la coiffe
69
Q

Une fois que le complexe pré-initiateur est formé, comment se déroule la pré-initiation?

A
  1. eIF4E possède une activité hélicase qui défait les structures secondaire de l’ARNm pour que le complexe pré initiateur scanne à la recherche du premier AUG
  2. Quand le codon est reconnu, le GTP de eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe
  3. La grande sous unité 60s du ribosome vient compléter le ribosome ce qui requiert une autre hydrolyse de GTP (eIF5)
  4. L’ARNt avec la Met initiatrice s’associe au site P du ribosome
70
Q

Quelles étapes sont supplémentaire chez les eucaryotes dans la préinitiation?

A

Le scan pour le premier codon initateur et l’hydrolyse du GTP pour immobiliser le complexe. On passe directement au recrutement de la sous unité 60s

71
Q

Quelles sont les trois raisons possibles qui expliqueraient que le premier AUG ne soit pas sélectionné ?

A
  1. Lorsque la séquence l’entourant est trop loin du consensus de Kozak
  2. Lorsqu’un ORF précède l’ARF principal
  3. Lorsque la séquence possède un IRES
72
Q

Qu’est ce qu’un IRES?

A

C’est une séquence fréquente dans les transcrits viraux qui permettent aux virus d’exprimer rapidement leur protéines même si leurs trancrits n’ont pas de coiffe.

73
Q

Quels sont les 3 modes de reconnaissances d’une séquence IRES?

A
  1. La liaison directe avec eIF4G
  2. L’appariement des bases avec l’ARN 18s
  3. L’interaction avec d’autres facteurs du complexe initiateur
74
Q

Quelles sont les trois étapes clés du processus d’élongation des chaines peptidiques?

A
  1. L’entrée des ARNt-aminoacyl
  2. La formation du lien peptidique
  3. La translocation du ribosome
75
Q

Quelle est la seule réaction catalysée par le ribosome?

A

Le lien peptidique entre deux aa. On appelle cette réaction peptidyle transférase.

76
Q

Combien d’ARNt le ribosome doit lier ?

A

3

77
Q

Comment s’appellent les 3 sites su ribosome et à quoi servent-ils?

A

Le site A lie l’ARNt chargé du nouvel aa. Le site P lie l’ARNt attaché au peptide. Le site E lie l’ARNt libéré de la chaine peptidique

78
Q

Quelles sont les étapes qui mène à la réaction du lien peptidique dans le ribosome?

A
  1. L’ARNt chargé de son acide aminé parvient au ribosome associé au facteur d’élongation EFI alpha et s’attache au site A
  2. Si l’anticodon de l’ARNt compatible avec l’ARNm , EFIalpha hydrolyse son GTP ce qui le dissocie et entraine un changement conformationnel du ribosome qui rapproche l’extrémité 3’ de l’ARNt en A à celui en P
  3. La réaction de peptidyltransférase est ainsi catalysée et attache le peptide au nouvel acide aminé
79
Q

Qu’est ce qui arrive une fois que le lien peptidique a été créé dans le ribosome?

A
  1. Le ribosome est dans une conformation hybride qui découvre le site de liaison pour un facteur d’élongation EF2
  2. EF2 hydrolyse son GTP, ce qui permet la translocation
  3. L’ARNt qui était en A se retrouve en P et celui en A se retrouve en E.
80
Q

De quels facteurs protéiques dépendent le terminaison ?

A

eRF1 et eRF3

81
Q

Quelle est la fonction de eRF1?

A

C’est un ARNt qui d’adapte à la position A quand il est positionné à un codon stop et il clive le lien entre l’ARNt et la chaine peptidique

82
Q

Quelle est la fonction de eRF3?

A

C’est une GTPase qui sert à libérer eRF1 du ribosome

83
Q

Comment se déroule la terminaison ?

A
  1. Le ribosome rencontre un codon stop
  2. La protéine eRF1 entre à la position A
  3. eRF3 s’associe à eRF1
  4. Le clivage de la chaine peptidique de l’ARNt en P stimule de changement du GDP de eRF3 en GTP
  5. eRF3 interagit avec le ribosome et libère eRF1, ce qui stimule l’hydrolyse du GTP et libère eRF3
84
Q

Comment fonctionne la puromicine?

A

Elle se lie au site A du ribosome procaryote et reçoit un peptide. Comme elle est plus petite qu’un ARNt, elle se dissocie et part avec le peptide, ce qui termine la traduction.

85
Q

Quel est un bon moyen d’empêcher les organismes de proliférer?

A

Interférer avec la traduction, particulièrement en inhibant des processus au sein du ribosome

86
Q

Qu’est ce qu’un prion ?

A

C’est une protéine capable d’adopter deux conformations et dont l’une ds conformations est induite par le contact avec l’autre

87
Q

Que se passe-t-il avec la protéine Sup35 chez la levure?

A

Elle a une forme trion. Dans sa forme alternative, elle ne peut plus participer normalement à la terminaison de la traduction, cela crée des protéines allongées en C terminal. Ce n’est pas avantageux sauf dans des conditions extrêmes ou ça permet à la levure de survivre

88
Q

Quelles sont les possibles modifications des chaines peptidiques?

A
  1. Le repliement des protéines
  2. La modification chimique des aa
  3. Le clivage de longs précurseurs en peptides fonctionnels
89
Q

Qu’est ce qu’un chaperonne?

A

C’est un type de protéine qui aide au repliement des protéines qui se fait naturellement, mais à cause des protéines hydrophobes l’aide des chaperonnes est nécessaire

90
Q

Quels sont les deux types de chaperonnes?

A

Les chaperonnes moléculaires et les chaperonines

91
Q

Que font les chaperonnes moléculaires?

A

Ce sont de petites protéines qui lient et stabilisent les protéines partiellement repliées. Elle se lient et de dissocient des protéines par hydrolyse de l’ATP

92
Q

Que sont les chaperonines?

A

C’est un assemblage formé de deux anneaux comprenant plusieurs sous unité chacun. Environ 1/3 des protéines repliées par les chaperonnes sont envoyées au chaperonines

93
Q

Que font les chaperonines?

A
  1. Les polypeptides incorrectement ou partiellement repliés pénètrent à l’intérieur du cylindre
  2. Les interactions hydrophobes surviennent avec les parois internes et favorisent le repliement de la protéine
  3. Le cap lié à l’ATP ferme la structure, la protéine y rest 15 secondes
  4. l’ATP est hydrolysé et la protéine est expulsés
94
Q

Quels sont les trois effets principaux de la modification chimique des protéines?

A

Activité biologique, stabilité, localisation intracellulaire

95
Q

Quelle est la modification post traductionnelle la plus commune et qu’apporte-t-elle?

A

L’acétylation du résidu N terminal de la chaine peptidique et cela accroit la stabilité

96
Q

Comment plusieurs protéines sont-elles ancrées aux membranes?

A

En ajoutant des lipides à un résidu terminal

97
Q

Quelles sont les modifications des chaines latérales les plus courantes?

A

Acétylation des Lys, phosphorylation des Ser, Thr ou Tyr, hydroxylation de Pro et méthylation ou carboxylation

98
Q

Qu’est ce que l’acétylation des Lys?

A

Une modification qui change un groupement NH2 pour un groupement NH3+. Ça change la charge

99
Q

Qu’est ce que la phosphorylation?

A

C’est le fait d’ajouter un phosphate, c’est très énergétique

100
Q

Qu’est ce que l’hydroxylation ?

A

C’est ajouter un groupement hydroxyle, ça change la charge et la conformation

101
Q

Qu’est ce que la méthylation ?

A

L’inverse de l’acétylation

102
Q

Comment fonctionne le clivage du précurseur de l’insuline?

A

L’insuline est formée sous forme d’un précurseur dont les deux peptides actifs sont séparés par un morceau inutile. Le morceau est clivé par des endonucléases et ensuite les deux peptides sont unifiés par des ponts disulfure

103
Q

Qu’est ce que l’ubiquitination ?

A

C’est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine, qui à l’intérieur contient des lysines. Si on ajoute 4 ubiquitines, la protéine sera reconnue par le protéasome qui coupera la protéine et recyclera l’Ubi

104
Q

Comment se déroule le processus d’ubiquitination ?

A

Cela dépend de 3 enzymes, E1, E2 et E3.

  1. On hydrolyse un ATP ce qui permet l’addition d’une molécule d’ubiquitination à E1, l’enzyme activatrice
  2. On transfert l’Ubi à E2, l’enzyme de conjugaison qui place le C terminal de la bonne façon
  3. Création d’un lien peptidique entre le C terminal de l’Ubi et le groupement NH3 d’une Lys par E3, la ligase
  4. Etc, pour plusieurs Ubi
105
Q

De quoi dépend le “destin” d’une protéine ubiquitinée?

A

Du nombre d’Ubi ajoutées et des lysines sur lesquelles elles sont ajoutées. Une Ubi ne mène pas à la dégradation, 4 oui.

Biologie moléculaire (9 decks)

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