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Biologie moléculaire > Chapitre 5 > Flashcards

Chapitre 5 Flashcards

1
Q

Chez les procaryotes, comment s’appelle la traduction et qu’est ce que cela signifie ?

A

C’est de la traduction co-transcriptionnelle. Cela signifie que les ARNm peuvent recruter les ribosomes pour la traduction dès qu’ils sont transcrits donc ils n’est pas nécessaire de les changer, on peut les utiliser directement

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Q

Une fois transcrits, quelles sont les étapes principales que doit subir un ARN dans un eucaryote?

A

Il doit subir une série de modifications pendant et après la transcription et ensuite être exporté du noyau au cytoplasme

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3
Q

Quelles sont les modifications apportées aux ARNm ?

A
  1. Ajout de la coiffe en 5’
  2. Clivage et polyadénylation de l’extrémité 3’?
  3. Élimination des introns et épissages des exons
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4
Q

Où ont lieu les modifications de l’ARNm?

A

Dans le noyau

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5
Q

De quoi est constituée la coiffe 5’ et par quoi sa réaction est-elle catalysée?

A

C’est une GMP méthylée en position 7 qui est ajoutée quand le transcrit est en cours de transcription. Elle est catalysée par une enzyme qui s’associe au domaine CTP de l Pol II

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6
Q

Quelles sont les étapes de l’ajout de la coiffe en 5’?

A
  1. Une phosphatase retire le phosphate gamma du premier nucléotide transcrit
  2. Une guanyl-transférase ajoute un GMP
  3. Une méthyl transférase ajoute un méthyl sur la guanosine
  4. Les premiers nucléotides sont ensuite également méthylés en 2’
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7
Q

À quoi sert la coiffe 5’?

A

À différencier les ARNm des autres ARN. Elle s’unit aussi à un complexe protéique particulier le CBP qui facilite la maturation de l’ARNm et son transport à travers le pore nucléaire. Elle sert aussi un rôle dans la reconnaissance et la traduction de l’ARNm dans le cytoplasme.

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8
Q

Quels sont les deux séquences essentielles à la polyadénylation ?

A

La séquence A(A/U)UAAA en amont et une séquence riche en GU ou en U en aval

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9
Q

Comment se déroule le clivage de l’ARNm avant la polyadénylation ?

A
  1. CPSF lit le transcrit primaine en amont de la séquence AUAUAAA
  2. CSTF se lie avec la région riche en GU ou U
  3. Les deux protéines interagissent ensemble ce qui forme une boucle dans le transcrit
  4. Les protéines CFI et CFII stabilisent le complexe
  5. La PAP se joint au complexe et stimule le clivage
  6. Les facteurs de clivage et l’extrémité 3’ clivée sont relachés
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10
Q

Qu’est ce que le fait que PAP soit nécessaire au clivage permet ?

A

Le fait que la polyadénylation sera faite directement après

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11
Q

Comment se déroule la polyadénylation ?

A
  1. La PAP ajoute quelques adénines à l’extrémité 3’ libres
  2. Le fragment poly A recrute PABPII
  3. PABPII accélère le processus, puis quand il est fini, l’arrête
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12
Q

L’épissage des exons se passe avant ou après l’ajout de la queue poly A ?

A

Après généralement, mais si on a un long transcrit on peut avoir de l’épissage avant la fin de la transcription

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13
Q

Comment peut-on déterminer les jonctions introns-exons ?

A

En comparant la séquence génomique d’un pre ARN d’un ARN mature

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14
Q

Comment se passe l’épissage ( 2 réactions de transestérification )

A
  1. Attaque de la liaison esther entre le dernier nucléotide de l’exon 5’ et le premier nucléotide de l’intron par le groupe OH du site de branchement A laissant un OH libre en 3’ de l’exon 5’
  2. Attaque du premier nucléotide de l’intron et le premier nucléotide de l’exon 3’ par le OH lire de l’exon 5’ ce qui libère l’intron
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15
Q

Quelles sont les ribonucléoprotéines qui participent à l’épissage des pré ARNm ?

A

U1, U2, U4, U5 et U6 associées à des particules ribonucléoprotéiques

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16
Q

Quels sont les rôles de U1 et U2?

A

U1 s’associe par appariement des nases au site d’épissage en 5’ de l’intron et U2 s’associe au site de branchement

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17
Q

Quel est un autre nom pour le complexe d’épissage ?

A

Spliceosome

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18
Q

Comment se déroule l’assemblage du complexe d’épissage ?

A
  1. U1 s’associe à la séquence 5’ de l’intron
  2. U2 s’associe au branchement
  3. U4 et U6 s’associent par appariement des bases pour former un complexe qui s’associe à U5
  4. Le complexe U456 s’associe è U1 et U2 déjà accosiée à l’intron: c’est le spliceosome
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19
Q

Comment le spliceosome catalyse-t-il les réactions transestherification ?

A
  1. Une reconfiguration des bases permet la libération de U1 et U4.
  2. U6, U2 et U5 s’associent avec l’extrémité 3’ de l’exon
  3. Le spliceosome est maintenant catalytiquement actif et forme la premiere réaction entre le A en 2’ et le phosphate en 5’ de l’intron
  4. Le spliceosome catalyse ensuite la deuxième réaction
  5. Les snRNP se dissocient de l’intron qui est dégradé par un complexe exosome
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20
Q

Quels facteurs aident à l’épissage des exons?

A

Les protéines SR interagissent avec les exons et les protéines. Ce complexe permet la définition précise des frontières d’un exon. U2AF participe également au processus en aidant la liaison de U2 au point de branchement et reconnait les séquences 3’ des introns

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21
Q

Où se trouvent les enzymes responsables de l’assemblage de la coiffe, de la reconnaissance du site de polyadénylation et de l’épissage des exons?

A

Sur la queue CTD de la polymérase

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22
Q

Quelle est la structure d’un ARNm?

A

Une séquence 5’UTR non codante, un codon initiateur, un codon stop et un codon STOP

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23
Q

Quel est l’avantage de l’épissage alternatif ?

A

On peut créer beaucoup de protéines à partir d’un même pré ARN

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24
Q

Le transcrit SXL chez la drosophile est au départ produite davantage par la femelle ou le mâle ?

A

La femelle

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25
Q

Pourquoi seules les femelles ont la protéines SXL même si le transcrit SXL est aussi transcrit chez les males ?

A

Car la protéine SXL vient se fixer au pré ARN SXL et l’exon contenant le codon stop est évité donc par épissage alternatif un transcrit fonctionnel est créé

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26
Q

Quelle est la fonction de Tra?

A

C’est un amplificateur d’exons sont il favorise un site d’épissage précis

27
Q

Comment fonctionne Tra?

A

Il se lie avec Rbp1 ett Tra2 qui sont de SR et qui se lient à un exon pour faciliter le recrutement de U2AF et U2 au site d’épissage entre deux exons

28
Q

Quelle est la différence entre SXL et Tra?

A

SXL cause l’exclusion d’exons et Tra cause l’inclusion d’exons

29
Q

Quelle maladie peut être causée par un problème d’épissage?

A

La progéria de Hutchinson Gilford

30
Q

Quel gène est à l’origine de la progéria?

A

LMNA

31
Q

Expliquer comment la mutation du LMNA peut causer un problème d’épissage

A

Le gène LMNA code les lamines A et C. Deux mutations ont été trouvées dans la lamine A, mais elles n’affectent pas la séquence de la protéine, donc ne change pas le codon. Par contre, cela cause un site d’épissage alternatif ce qui fait que la protéine n’est pas coupée au bon endroit et le site critique de l’activation de la lamine A n’est pas codé

32
Q

Est ce que les gens en santé possèdent aussi la mutation de LMNA?

A

oui , mais en moins grande quantité et c’est de pire ne pire en vieillissant

33
Q

Comment appelle-t-on le changement d’un transcrit suite à sa transcription ?

A

L’édition des ARNm

34
Q

Quelles sont les deux sortes d’édition par désamination et quelle protéine les cause?

A

La cytidine désaminase converti le C en U et ADAR converti le A en I

35
Q

Comment l’édition a elle un effet sur apoB ?

A

Une enzyme dans l’intestin est capable de désaminer la cytosine de l’exon 26 de apoB, ce qui transforme un codon en codon stop. AboB a donc deux version totalement différentes avec des fonctions différentes dans le foie et l’intestin

36
Q

Comment fonctionne l’insertion ou la délétion d’uridines?

A

Un ARN guide avec des A supplémentaires vient s’apparier aux bases de l’ARN à modifier. Une endonucléase vient couper aux endroits non appariés, on ajoute les U et une ligase vient lier le tout

37
Q

Une fois transcrits, les ARN doivent aller dans quel endroit de la structure pour traduire les protéines ?

A

Dans le cytoplasme

38
Q

Quelles sont les protéines associées à l’ARNm et comment celui lui est-il utile?

A

Les SR, les protéines de la coiffe 5’ et les protéines de la queue polyA. Cela permet à l’ARNm d’être distingué des autres

39
Q

Comment appelle-t-on les protéines formant le pore nucléaire?

A

Les nucléoporines

40
Q

Où sont synthétisées les protéines nucléaires ?

A

Dans le cytoplasme

41
Q

Quelle séquence contiennent les protéines nucléaires qui leur permet de rentrer dans le noyau?

A

La séquence NLS, ou signal NLS

42
Q

Quelles sont les 4 protéines nécessaires pour l’importation des protéines nucléaires et leur fonction ?

A

Ran (gtpase), NTF2 (facteur de transport nucléaire 2), importine alpha (se lie au signal NSL de la protéine cargo), l’importine beta (interagit avec les nucléoporines FG qui tapissent l’intéreur du pore)

43
Q

Quelles sont les étapes de l’importation nucléaire ?

A
  1. Importine (sous unité alpha) forme un complexe avec le cargo en reconnaissant son signa NLS
  2. Importine traverse le pore nucléaire en se liant aux nucléoporines FG (sous unité beta)
  3. Le complexe interagit dans le nucléoplasme avec Ran GTP qui modifie l’affinité de l’importine pour le cargo
  4. Le complexe importine Ran GTP diffuse à travers le pore vers le cytoplasme par les mêmes mécanismes
  5. Ran perd son affinité pour l’importine et se lie à NFT2 pour retourner dans le noyau
  6. Ran relache NFT2 et ce dernier retourne dans le cytoplasme
44
Q

Comment Ran régule-t-il son isomérisation ?

A

Dans le noyau, Ran sous sa conformation GT¨P car il est en contact avec la GEF, qui remplace de GDP en GTP. C’est sa conformation active. Elle est ainsi liée l’importine. Dans le cytoplasme, Ran interagit avec la GAP, qui inactive et hydolyse de GTP en GDP. Ran n’a plus d’affinité pour l’importine

45
Q

Est ce que le mécanisme d’exportation du cytoplasme vers le noyau est bidirectionnel ? Pourquoi ?

A

Non car la GEF est seulement dans le noyau et la GAP dans le cytoplasme

46
Q

Comment appelle-t-on les signaux d’exclusion nucléaire ?

A

Les signaux NES

47
Q

Comment se déroule l’exportation du noyau vers le cytoplasme ?

A
  1. L’exportine 1 forme un complexe avec Ran GTP et l’exportine peut se lier au singal NES
  2. Ils passent par le pore comme avec l’importine
  3. Dans le cytoplasme Ran est hydolysé et perd son affinité pour l’exportine
  4. Le cargo est libéré, l’exportine n’ayant plus d’affinité pour le NES
48
Q

Quelle est la différence principale entre l’exportation et l’importation dans le noyau ?

A

Ran dans l’exportation fait partie du système de transport et reconnait le cargo alors que dans l’importation elle sert à transférer l’importine et ne s’associe au complexe que quand le cargo est dans le noyau

49
Q

Comment s’appelle le précurseur des 3 ARNr chez les procaryotes qui qui le clive ?

A

0s et la RNase III

50
Q

Comment d’appelle le transcrit primaire chez les eucaryotes qui inclu 3 ARNr ?

A

45S

51
Q

Quelles sont les modifications chimiques du précurseur d’ARNr chez les eucaryotes?

A

Méthylation des 2’OH des sucres et isomérisation des uridines en pseudouridines

52
Q

Comment peut-on savoir où se font les modifications des ARNr chez les eucaryotes ?

A

Les ARNsno servent de guide pour les modifications et ainsi les enzymes de maturation peuvent être recrutées au bon endroit

53
Q

Quels sont les 3 types de modification sur es ARNt?

A

Les U en 3’ sont remplacés par CCA pour créer une extrémité où seront attachés les acides aminés, une méthylation des 2’ riboses et une conversion des U en pseudouridine ou ribothymine

54
Q

De quoi dépend la stabilité des ARNm?

A

De la présence des extrémités 5’ et 3’

55
Q

Les ARNm des eucaryotes vivent-ils plus longtemps que ceux des procaryotes ?

A

oui de beaucoup

56
Q

Est ce que tous les ARNm des eucaryotes ont une longue durée de vie ?

A

Non, certaines protéines doivent être produites de manière ponctuelle donc leur durée de vie est très courte

57
Q

Comment les ARNm se degradent-ils ?

A

Soit en le clivant, soit en le décoiffant après la disparition de la queue poly A ou en le décoiffant directement

58
Q

Comment l’ARNm se dégrade-t-il à cause de sa queue poly a?

A

La queue poly A se raccourcit avec le temps à cause d’une déadénylase. Lorsque la queue est trop courte, PABPI ne peut plus se lier et stabiliser l’interaction avec la coiffe. Une enzyme le décoiffe et l’ARNm est dégradé

59
Q

Comment l’ARNm se dégrade-t-il sans endommagement de sa queue poly A ?

A

Certains ARNm sont sensibles aux enzymes décoiffantes et sont ensuite dégradés par les endoncléases

60
Q

Comment les ARNm ponctuels sont-ils dégradés?

A

Ils ont une séquence spécifique en 3’ reconnue par des protéines qui interagissent avec la déadénylase et ensuite il y a dégradation 3’-5’

61
Q

Quelle est la différence entre la dégradation régulière et ultra rapide ?

A

La régulière dépend du taux de traduction, mais pas la ultra rapide

62
Q

Comment la transferrine est -elle régulée ?

A

Lorsque le fer est suffisant, l’expression de la transferrine est réduite par la dégradation rapide de son ARNm. Dans sa séquence 3’ UTR, l’ARNm contient des copies de l’IRE qui sont reconus par la IREBP, une protéine. Elle est inactive en présence de fer, mais en absence, elle est activée et se lie au IRE de l’ARNm et le protège de la dégradation

63
Q

Comment la ferritine est-elle régulée ?

A

La ferritine est contrôlée par la liaison de IREBP dans la région 5’UTR de son ARNm. Si le fer est bas, IREBP se lie à l’IRE et bloque la traduction. Si le fer est élevé, IREBP ne se lie pas

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