Chap 2 (partie 6) - les protéines Flashcards
Définis la famille des protéines
une protéine se compose d’une ou de plusieurs chaines d’acide aminés (c’Est donc un polymère) repliéen une structure tridimensionnelle. Elles sont formé à parti de 20 acide aminé différent et leur association dans un ordre précis donne une protéine precise. il y a 8 acide amine essentiel chez l’humain
Défini les acides amine
C’est une unite de base des proteines dont le coeur est un carbone assymetrique qui se lie a un groupement amine (NH2), un groupement carboxyle (COOH), une atome H et une chaine latérale R qui varie selon le type d’Acide amine.
Défini un liaison peptidique
C’est une liaison de condensation formee parle groupement COOH d’un acide amine et le groupement NH2 d’un autre acide amine. Une chaine d’Acide amine posséde toujours une polarité puisquelle a toujours une extremité NH2 et une COOH. Par convention, NH2 est a gauche
Nome les 3 types de chaine latérale possible chez les acide amine
- Chaine latérale non-polaire (hydrophobe)
- Chaine latérale polaire non chargée ( hydophile) (laisison covalent polaire)
- CHaine latérale polaire chargée (hydrophile) (acide ou basique)
Explique la structure primaire des protéine
Séquence précise des acides amines dans un polypeptide avec localisation des cysteines formant des pont S-S. Laison covalente (peptidique) entre les acides amines. C’Est donc une liaison forte. L’ordre des acides amine dans un polypeptide est aussi important que l’ordre des mtos dans une phrase.
Explique la structure secondaire des protéines
Premier replis dans la forme primaire causé par des liaison H. Ce sont des replis dans les segments de la chiane peptidique en une configuration qui se répète plusieurs fois et qui est commune à plrs protéines.
Augment la stabilité
1. Forme a hélice : spirale autour d’un axe et stabilisé par des laisons hydrogènes à chauqe groupe de 4 acide amine
2. Feuillet plissé : PArtie d’un polypeptide qui a l’Aspect d’un feuillet replié en accordéon. Le feuillet se compose de plusieurs séquence d’Acides aminées disposé côte à côte de facon parrallèle ou anti parrallee. LEs liaison H stabilisent le feuillet plissé
3. Formes autres
Explique la structure tertiaire des protéines
En bref c’Est la forme secondaire mais entortillées en masse plus imposante.
C’Est la forme finale d’un polipeptide qui résulte de tous les repliment de la chaine d’Acide amine et des laisons entre les chaines latérales.
Cette forme consolide la protéine et lui donne ses prorpiétées.
Importance des pont S-S.
Elles sont solubles dans le cytoplasme et possede des chaines latérales polaires (hydrophiles) déployées vers l’Extérieur et des chaine latérales non polaires (hydrophobes) déployées vers l’intérieur.
Explique la dénaturation
C’Est la perte plus ou moins reversible de la forme tertiaire de la protéine causé par divers agent
Explique l’Allostérie
Modification légère et reversible des propriétées biologiques des protéines par l’altération de la structure tertiaire. Sert à contrôler l’activité d’une protéine en modifiant son site actif. Ainsi la fixation d’une molécule ou un ion sur un site autre que le site actif pourra changer la forme de la molécule ce qui aura une incidence sur son site actif.
Explique la structure quaternaire des protéines
Entortillage de prots tertiaire associées ensemble
Ainsi c’Est l’Association de deux ou plusieur polypeptides avec des laisons faibles (LH) pour former une protéine fonctionnelle. LEs extrémité libre indique le nombre de chaines polypeptidique la composant. (ex: 6 extremité = 3 chaine de poly).
CHaque chaine constitue une sous-unité de la protéine.
Vrai ou faux
Tous les structures de protéines sont intimement liées à la structure primaire
vrai
explique grossièrement et nomme les fonction des protéines
ELles constituent 50% de la masse sèche des cellules.
Jouent un rôle dans presque toutes les fonctions biologiques.
Ses fonctions dépendent de sa conformation unique et de sa capacité à reconnaitre et lier une autre molécule
1. Enzymatique (catalyse les réactions chimique)
2. TRansport de substance
3. Immunologie
4. Structurale (fixation et adhérence)
5. Signalisation (hormones)
6. Mise en réserve d’Acide amines
