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Histología > Capítulo 4 - Membrana Extracelular > Flashcards

Capítulo 4 - Membrana Extracelular Flashcards

1
Q

¿Qué es la histología?

A

Estudio microscópico de los tejidos y órganos del cuerpo.

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2
Q

¿Qué es la histología?

A

Estudio microscópico de los tejidos y órganos del cuerpo.

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3
Q

¿Con cuál otro nombre es llamada la histología?

A

Anatomía micrscópica

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4
Q

¿Cuáles son los dos tipos de microcopía que representan métodos para examinar muestras microscópicas en la pantalla de un ordenador o dispositivo móvil?

A

La microsopía óptica y virtual

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5
Q

¿Cuáles son los dos microscopios que sueles utilizarse como técnicas auxiliares en la biología celular y molecular?

A

El microscopio electrónico y el microscopio de fuerza atómica

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6
Q

Unión de células multicelulares que se reúnen para formar asociaciones estructurales y funcionales.

A

Tejidos

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7
Q

¿Cuáles son los 4 tipos de tejidos del organismo?

A

Epitelial, conjuntivo, múscular y nervioso

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8
Q

Complejo de macromoléculas fabricadas y exportadas por las células al espacio extracelular:

A

Matriz extracelular

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9
Q

¿Cuáles son las funciones de la matriz extracelular?

A
  • Modificar la morfología y las funciones de las células
  • Regular sus superviviencia
  • Influir en su desarrollo
  • Regular su migración
  • Dirigir su actividad mitótica
  • Asociarse con ellas
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10
Q

¿De qué está compuesta la matriz extracelular del tejido conjuntivo más abundante del organismo?

A

De sustancia fundamental o sustancia base con fibras incrustadas

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11
Q

¿Cuál es la función de la sustancia fundamental y las fibras incrustadas?

A
  • Sustancia fundamental: Resiste fuerza de compresión
  • Fibras: Soportan las fuerzas de tracción
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12
Q

¿Qué es lo que permite el rápido intercambio de nutrientes y productos de desecho transportados por el líquido extracelular?

A

El agua de hidratación

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13
Q

Material gelatinoso amorfo formado por glucosaminoglicanos, proteoglicanos y Glicoproteínas:

A

Sustancia fundamental

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14
Q

¿Cuáles son los componentes de la sustancia fundamental?

A

Glucosaminoglicanos, proteoglicanos y glicoproteínas de adhesión celular

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15
Q

Cadenas largas en forma de varilla, cargados negativamente, de disacáridos que se repiten, parecidos a bastones y que tiene la capacidad de unirse a grandes cantidades de agua:

A

Glucosaminoglucanos

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16
Q

Material amorfo semejante a gel compuesto de glucosaminoglucanos, proteoglicanos y glucoproteínas:

A

Sustancia base o sustancia fundamental

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17
Q

Son polisacáridos largos, inflexibles, carecen de ramificaciones, compuesto de cadenas de unidades repetidas de disacáridos que van a formar la sustancia base o fundamental:

A

Glucosaminoglucanos

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18
Q

¿Cuáles son los dos disacáridos que siempre se repiten en los glucosaminoglucanos?

A
  • Azúcar amino (N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina)
  • Ácido urónico (idurónico o glucurónico)
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19
Q

¿Qué genera una alta concentración de sodio en la sustancia base?

A

Genera la atracción del líquido extracelular, que favorece la resistencia de fuerzas de compresión (por hidratación de la matriz intercelular)

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20
Q

¿Cuáles son las glucosaminoglucanos que están sulfatados?

A
  • Sulfato de queratán
  • Sulfato de heparán
  • Heparina
  • Sulfato de condroitina4 y 6
  • Sulfato de dermatán
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21
Q

¿Cuál es el único glucosaminoglucanos que no es sulfatado?

A
  • El ácido hialurónico (hialuronano) / puede tener hasta 10 000 unidades de disacárido repetidos
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22
Q

Es una macromolécula enorme que no forma enlaces covalente con moléculas de proteínas (aunque los proteoglucanos se unen a ella mediante proteínas de enlace):

A

Ácido hialurónico (hialuronano)

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23
Q

¿Dónde se produce el ácido hialurónico?

A

Se produce como un polímero lineal libre en la cara citoplásmica de la membrana plasmática con acción de las sintasas de hialuronano.

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24
Q

Todos los glucosaminoglicanos son sintetizados en el aparato de Golgi, ¿cuál no es sintetizado ahí?

A

El ácido hialurónico

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25
Q

Enzimas que son proteínas integrales de la membrana que no sólo catalizan la polimerización, sino que también facilitan la transferencia de la macromolécula recién formada hacia la ECM:

A

Sintasas de hialuronano

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26
Q

Participa en el mantenimiento del espacio y modulación de las actividades de los microtúbulos durante la metafase y anafase de la mitosis, lo que facilita los movimientos cromosómicos:

A

Ácido hialurónico

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27
Q

Participa en el mantenimiento del espacio y modulación de las actividades de los microtúbulos durante la metafase y anafase de la mitosis, lo que facilita los movimientos cromosómicos:

A

Ácido hialurónico

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28
Q

Glucosaminoglucanos que modula el trásito intracelular y la influencia en cinasas específicas intracitoplásmicas e intranucleares:

A

Ácido hialurónico

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29
Q

Constituyen una familia de macromoléculas, cada una de ellas compuesta de un centro proteico al cual se unen de manera covalente los glucosaminoglucanos:

A

Proteoglucanos

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30
Q

Cuando los Glucosaminoglucanos sulfatados forman uniones covalentes con un centro proteico, conforman una familia de macromoléculas conocidas como:

A

Proteoglucanos

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31
Q

Estas estructuras grandes seme- jan una brocha dentro de un frasco, con el centro proteico a manera de tallo de alambre, y los diversos glucosaminoglucanos sulfatados:

A

Proteoglucanos

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32
Q

¿Cuánto puede medir un proteoglucanos?

A

50 000 faltones (decorín y betaglucán( hasta 3 millones de saltones (agrecán)

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33
Q

¿Dónde se producen los centros proteicos de los proteoglucanos?

A

En el retículo endoplásmico rugoso (RER) yse transportan al aparato de Golgi.

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34
Q

¿Qué es la epimerización?

A

Reacomodo de varios grupos alrededor de los átomos de carbono de las unidades de azúcar)

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35
Q

¿Dónde ocurre la sulfatación, catalizada por sulfotranferasas y la epimerización de los proteoglucanos?

A

En el aparato de Golgi

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36
Q

Macromolécula que compone a los proteoglucanos que se encuentra en el cartílago y el tejido conjuntivo y se unen al ácido hialurónico:

A

Agrecán

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37
Q

¿Cómo se refuerza la unión de la proteína central del agrecán y los grupos de azúcar del ácido hialurónico?

A

Por proteínas de enlace

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38
Q

Macromolécula del proteoglucanos que actúa como una barrera para la difusión rápida de los depósitos acuosos y el estado de gel de la matriz extracelular:

A

Agrecán

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39
Q

Bacteria patógena que secreta hialuronidasa, un a enzima que segmenta ácido hialurónico en múltiples fragmentos pequeños y que convierte con frecuencia el es- tado de gel ed al matriz extracelular en un estado de solución:

A

Staphylococcus aureus

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40
Q

¿Cuál es la función el proteoglucano?

A

Resisten la comprensión, retardan el movimiento rápido de microorganismos y metastásicas y facilitan la locomoción celular normal.

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41
Q

Compuesto de la sustancia base o sustancia fundamental que resiste la comprensión, retardan el movimiento rápido de microorganismos y metastásicas y facilitan la locomoción celular normal.

A

Proteoglucanos

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42
Q

¿Qué factor tiene un sitio de unión en los proteoglucanos?

A

El factor beta de transformación del crecimiento (molécula de señalamiento)

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43
Q

¿Cómo pueden impedir su función los proteoglucanos al evitar que las moléculas lleguen a sus destinos o concentrarlas en un sitio específico?

A

Mediante la unión de moléculas de señalamientos (factor beta de transformación del crecimiento).

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44
Q

Tipo de proteoglucano necesario para la formación de fibras de colágena:

A

Las decorinas

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45
Q

Proteoglucanos que en lugar de liberarse hacia al matriz, extracelular, permanecen unidos a la membrana de al célula:

A

Los sindecanos

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46
Q

Estos proteoglucanos actúan como proteínas transmembranales y se unen a los filamentos de actina del citoesqueleto:

A

Las proteínas centrales de los sindecanos

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47
Q

Componente de la sustancia base que tiene sitios de unión para varios componentes de la matriz extracelular y moléculas de integrina de al membrana celular que facilitan la unión de células a la matriz extracelular:

A

Glucoproteínas

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48
Q

La capacidad de las células para adherirse a componentes de al matriz extracelular tiene la mediación, en buena medida de:

A

Glucoproteínas de adhesión celular

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49
Q

Los principales tipos de glucoproteínas son:

A
  • Fibronectina
  • Laminina
  • Entactina
  • Tenascina
  • Condronectina
  • Osetonectina
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50
Q

Glucoproteínas que es un dímero grande compuesto de dos subunidades polipeptídicas similares, cada una de alrededor de 220 000 daltones, unidas entre sí en sus extremos carboxilo mediante enlaces disulfuro:

A

Fibronectina

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51
Q

¿Qué se une a las glucoproteínas de la superficie, y se dividen en una para las fibras de colágena y otra para proteoglucanos?

A

Interinas

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52
Q

Región de la fibronectina específica para adherirse a la membrana celular tiene la secuencia de tres residuos, arginina, glicina y aspartato:

A

Secuencia RGD

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53
Q

La secuencia RGD de la región de la fibronectina específica esta compuesta por:

A
  • Arginina
  • Glicina
  • Aspartato
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54
Q

¿Dónde se produce la fibronectina?

A

En células del tejido conjuntivo llamadas fibroblastos

55
Q

¿Cómo se encuentra la fibronectina en la sangre que ayuda a la cicatrización de las heridas, fagocitosis y coagulación?

A

Fibronectina plasmática

56
Q

Fibronectina encargada de la cicatrización de heridas, fagocitosis y coagulación:

A

Fibronectina plasmática

57
Q

Glucoproteínas que marca los trayectos migratorios para las células embrionarias, de manera que las células del organismo en desarrollo puedan llegar a su destino:

A

Fibronectina

58
Q

Glucoproteínas que marca los trayectos migratorios para las células embrionarias, de manera que las células del organismo en desarrollo puedan llegar a su destino:

A

Fibronectina

59
Q

La fibronectina puede unirse de manera transitoria a la membrana plasmática como:

A

Fibronectina de la superficie celular

60
Q

Glucoproteína muy grande (950 0 daltones), compuesta de tres cadenas polipeptídicas gran- des, A, B1 y B2:

A

Laminina

61
Q

¿Cuáles son las cadenas polipéptido as de la laminina y qué hacen?

A
  • A
  • B1
  • B2

La B se envuelve alrededor de la A para formar un patrón transversal.

62
Q

La localización de la laminina se limita a la lamina basal, ¿cuáles son los sitios de unión de esta glucoproteína?

A
  • sulfato de heparán
  • colágena tipo VI
  • Entactina
  • membrana celular.
63
Q

Glucoproteína que se une a la molécula de laminina en donde se encuentran entre sí los tres brazos cortos de dicha molécula:

A

Entactina (nidógeno)

64
Q

Glucoproteína grande compuesta de seis cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces disulfuro. Se limita al tejido embrionario, en donde marca vías migratorias para células específicas:

A

Tenascina

65
Q

Glucoproteína similar a la fibronectina que tiene sitios de unión para colágena tipo II, sulfatos de condroitina, ácido hialurónico e integrinas de condroblastos y condrocitos:

A

Condronectina

66
Q

Glucoproteína que posee dominios para colágena tipo 1, proteoglucanos e integrinas de osteoblastos y osteocitos. Además, puede facilitar la unión de cristales de hidroxiapatita de calcio a colágena tipo I en el hueso:

A

Osteonectina

67
Q

¿Cuáles son las dos proteínas fibrosas principales del tejido conjuntivo’

A

Las fibras de colágena y las elásticas

68
Q

Proporcionan fuerza de tensión y elasticidad a la matriz extracelular:

A

Las fibras

69
Q

¿Cuáles son los tres tipos de fibras descubiertas por histólogos considerandos su morfología y reactividad a colorantes?

A

Colágena, reticular y eslástica

70
Q

¿Cuál es el tipo de fibra que se considera colágena?

A

Las fibras reticulares

71
Q

Esta fibra se integra con subunidades de tropocolágena cuya cadena alfa de secuencias de aminoácidos permite la clasificación de la colágena cuando menos en 20 tipos de fibras diferentes:

A

Las fibras de colágena

72
Q

¿Cuáles son las tres categorías de colágena?

A
  • Formadora de fibrillas
  • Relacionada con fibrillas
  • Formadora de redes
73
Q

La capacidad de al matriz extracelular para soportar fuer- zas de compresión se debe a al presencia de:

A
  • Glucosaminoglucanos
  • Proteoglucanos
74
Q

Proteína muy abundante que constituye alrededor de 20 a 25% del total de proteínas en el cuerpo:

A

Colágena

75
Q

Tipo de colágena que forma fibras flexibles, cuya fuerza tensora es mayor que la del acero inoxidable de diámetro comparable:

A

Colágena formadora de fibrillas

76
Q

¿Cómo se denominan los haces de fibra de colágena?

A

Fibras blancas

77
Q

¿Cuál es la molécula encargada del ensamblaje de las subunidades más pequeñas de las fibrillas?

A

Las moléculas de tropocolágena (colágena)

78
Q

Las moléculas individuales de tropocolágena se constituyen con tres cadenas polipeptídicas, llamadas:

A

Cadenas alfa

79
Q

¿Cuántos aminoácidos posee una cadena alfa de tropocolágena?

A

1000 aminoácidos

Nota: Cada tercer aminoácido es glicina y la mayor parte de los aminoácidos restantes se compone de prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina.

80
Q

¿Cuál es la función de la glicina, prolina, hidroxiprolina y hidroxilisina?

A
  • Glicina: Vinculación estrecha de tres cadenas alfa
  • Hidroxiprolina: Los enlaces de hidrógeno de la misma conservan juntas las tres cadenas alfa
  • Hidroxilisina: Posibilita la formación de fibrillas por la unión de molécula de colágena entre sí.
81
Q
  1. La debilidad inicial después de una operación se atribuye a la:
  2. ¿Qué tipo de colágena se encarga de la maduración de la cicatriz?
A
  • Formación de colágena tipo III (durante la cicatrización inicial de la herida).
  • Colágena tipo III remplazada por colágena tipo I
82
Q

¿Cómo se llama al crecimiento elevado debido a una acumulación excesiva de colágena durante la cicatrización de heridas, especial en los de raza negra?

A

Queloide

83
Q

Ocurre en el retículo endoplásmico rugoso en la forma de cadenas individuales de preprocolágena (cadenas alfa):

A

Síntesis de colágena

84
Q

Cadenas alfa que poseen secuencias adicionales de aminoácidos, conocidas como propéptidos, en los extremos amino y carboxilo:

A

Cadenas de preprocolágena

85
Q

¿Cómo se conocen las cadenas de preprocolágena?

A

Propéptidos

86
Q

Cuando se alinean entre sí tres moléculas de preprocolágena y se ensamblan para formar una configuración helicoidal ajustada se conoce como:

A

Molécula de procolágena

87
Q

Tienen la función adicional de conservar solubles las moléculas de procolágena y prevenir por tanto su agregación espontánea en fibras de colágena dentro de la célula:

A

Los propéptidos

88
Q

¿Dónde se empaquetan las moléculas de procolágena modificada?

A

En la red de Golgi trans

89
Q

Enzima proteolítica que segmenta los propéptidos de las terminales amino y carboxilo:

A

Peptidasas de procolágena

90
Q

Molécula corta formada por las peptidasas de precolágena:

A

Molécula de tropocolágena (colágena).

Nota: Estas moléculas se autoensamblan de manera espontánea.

91
Q

En la microcopia electrónica la colágena muestra bandas oscuras y claras alternadas debido a:

A

Los metales pesados depositados en las regiones intersticiales de las moléculas de tropocolágena.

Nota: En las bandas claras (regiones superpuestas) no se pueden depositar metales pesados.

92
Q

¿En qué tipo de colágena no existe estructura fibrilar porque no se eliminan los propéptidos de la molécula de procolágena?

A

En la colágena de tipos IV y VII

93
Q

La deficiencia de la enzima hidrocilasa de lisilo, un padecimiento genético que se conoce como:

A

Síndrome de Ehlers-Danlos

94
Q

El síndrome de Ehlers-Danlos se produce por:

A

La deficiencia de la enzima hidroxilasa de lisilo

Nota: Los individuos afectados poseen fibras de colágena anormales que dan lugar a articulaciones hipermoviles y piel hiperextensible.

95
Q

La hidroxilación de residuos de prolina exige la presencia de:

A

Vitamina C

96
Q

Transtorno que afecta primero a los tejidos conjuntivos con un recambio elevado de colágena, como el ligamento periodontal y las encías:

A

Escorbuto

97
Q

Fibras sumamente ajustadas que pueden estirarse 1.5 veces su longitud en reposo sin romperse. Cuando se libera la fuerza tiene la capacidad de regresar a su longitud en reposo:

A

Las fibras elásticas

98
Q

La elasticidad del tejido conjuntivo se debe, en gran parte, a:

A

Presencia de fibras elásticas en la matriz extracelular

99
Q

Estas fibras suelen ser más delgadas, largas y ramificadas en el tejido conjuntivo laxo, pero pueden formar haces más gruesos en ligamentos y vainas fenestradas:

A

Las fibras elásticas

100
Q

Se encuentran en el ligamento amarilo de la columna vertebral y ocurren en vainas concéntricas en las paredes de los vasos sanguíneos más grandes:

A

Fibras elásticas

101
Q

Constituyen cerca de 50% del peso seco de la aorta:

A

Fibras elásticas

102
Q

¿Quiénes son los encargados de la elaboración de la fibras elásticas?

A

Los fibroblastos de tejido conjuntivo y las células del músculo liso.

103
Q

Las fibras elásticas esta compuesta de una proteína (elastina) rica en:

A

Glicina, lisina, alanina, valina y prolina, pero sin hidroxilisina.

104
Q

¿Qué tipo de enlace generan las moleculas de lisina?

A

Enlaces cruzados de desmosina

105
Q

Vaina que rodea el centro de las fibras elásticas compuestas de elastina:

A

Microfibrillas

106
Q

¿Con cuál proteína se integran las microfibrillas?

A

Con la glucoproteína fibrilina

107
Q

¿Cuál es el padecimiento o a que afecta el síndrome de Marfan?

A

Tienen nu defecto en el gen del cromosoma 15
que codifica a la fibrilina; en consecuencia, sus fibras elásticas no es desarrollan de manera normal.

108
Q

La integridad ed las fibras elásticas depende de al presencia de:

A

Microfibrillas

109
Q

Tipo de membrana observable con microscopia óptica, revela en la microscopia electrónica una composición que incluye la lámina basal y la lámina reticular:

A

La membrana basal

110
Q

¿Cuál es la composición de la membrana basal?

A

La membrana basal

111
Q

Región a celular estrecha que ocupa la interfaz entre el epitelio y el tejido conjuntivo:

A

La membrana basal

112
Q

¿Con qué tipo de tinción se tiñe la membrana basal?

A

Mediante la reacción PAS y con colorante que detectan los glucosaminoglucanos.

113
Q

Estructura similar a la membrana basal que se halla alrededor de células de músculo liso y esquelético, adipocitos y células de Schwann:

A

Lámina externa

114
Q

¿Cuáles son los dos componentes de la membrana basal y qué producen?

A
  • Lámina basal (células epiteliales)
  • Lámina retícula (células del tejido conjuntivo)
115
Q

¿Cuáles son los dos componentes de la membrana basal y qué producen?

A
  • Lámina basal (células epiteliales)
  • Lámina retícula (células del tejido conjuntivo)
116
Q

Lámina que forma la membrana basal que el epitelio que se integra con la lámina lúcida y la lámina densa:

A

La lámina basal

117
Q

¿Qué incluye la lámina lúcida?

A
  • Glucoproteínas (laminina y entactina)
  • Integrinas
  • Distroglucanos
118
Q

Incluye una malla de colágena tipo IV recubierta en los lados de la lámina lúcida y la lámina reticular por el proteoglucano perlacano.

A

Lámina densa

119
Q

Las cadenas laterales de sulfato de heparán, que se proyectan desde el centro proteínico del perlacano, forman un:

A

Polianión

120
Q

¿Que dominio se fija a la lámina basal a través vies de la colágena tipo IV?

A) Sulfato de heparán
B) Integrinas
C) Distroglucanos

A

C) Distroglucanos

121
Q

¿Cuáles son las sustancias que mantienen unidas a la lámina basal con la reticular?

A
  • Fibronectina
  • Fibrillas de fijación (colágena tipo VII)
  • Microfibrillas (fibrilina)

Todas están elaboradas por fibroblastos de tejido conjuntivo

122
Q

Está lámina actúa como filtro molecular, sostén flexible para el epitelio subyacente, facilita la actividad mitótica, diferenciación celular, modulación del metabolismo celular, polaridad celular, migración y reordenamiento de proteínas integrales:

A

Lámina basal

123
Q

Se deriva del componente del tejido conjuntivo y se encarga de fijar la lámina densa al tejido conjuntivo subyacente.

A

La lámina reticular

124
Q

Región de grosor variable que se compone de colágena tipos I y III. Es la interfaz entre al lámina basal y el tejido conjuntivo subyacente y su grosor varía con el grado de fuerza de fricción del epitelio suprayacente.

A

Lámina reticula

Nota: Es elaborada por los fibroblastos

125
Q

Está lamina es muy gruesa en la piel y muy delgada debajo de al túnica epitelial de los alvéolos pulmonares:

A

La lámina reticular

126
Q

Glucoproteínas transmembranales que actúan como receptores de laminina y también organizadores del ensamble de la lámina basal:

A

Las integrinas y los distroglucanos

127
Q

Proteínas transmembranales similares a los receptores de la membrana celular porque forman enlaces con , además sus regiones citoplásmicas están unidas al citoesqueleto y sus ligandos son miembro estructurales de la ME. Como: Colágena, laminina y fibronectina:

A

Integrinas

128
Q

Heterodímeros compuestosdecadenasdeglucoproteínasoyB, cuyos extremos carboxilo se unen a talina y actinina a (alfa) del citoesqueleto:

A

Integrinas

129
Q

Debido aque las integrinas unen el citoesqueleto aal ma- triz extracelular, también se conocen como:

A

Enlazadores transmembranales

130
Q

Glucoproteínas transmembranales que actúan en la transducción de señales bioquímicas en fenómenos intracelulares tras activar el sistema en cascadas de segundo mensajero:

A

Las integrinas

131
Q

¿Cuáles son las dos subunidades de los distroglucanos (glucoproteína)?

A
  • Distroglucanos B (beta) transmembranal: se une a la proteína de unión de la actina distrofina, que a su vez se une a la actina alfa del citoesqueleto.
  • Distroglucanos A (alfa) extracelular: Se unen a la laminina de la lámina basal pero en diferentes sitios que la molécula de integrinas.
132
Q

La funcionalidad de ————— en la transducción bioquímica se manifiesta por su capacidad para estimular diversas vías de señalamiento, incluidas cinasa de proteína activada por mitógeno, cinasa de proteína C y vías de fosfoinositida, que conducen a la activación del
ciclo celular, la diferenciación de las células, reorganización del citoesqueleto, regulación de la expresión de gen e incluso la muerte celular programada a través de apop- tosis.

A

Integrinas

133
Q

Tienen funciones mi - portantes en el ensamble de las láminas basales porque los embriones que carecen de una oambas glucoproteínas son incapaces de formar láminas basales normales:

A

Distroglucanos e integrinas

134
Q

Los individuos con el trastorno autosómico recesivo “deficiencia de adherencia de leucocitos” no pueden sintetizar la:

A

Cadena B de las integrinas de los glóbulos blancos

Histología (4 decks)

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