Capítulo 4 - Membrana Extracelular Flashcards
¿Qué es la histología?
Estudio microscópico de los tejidos y órganos del cuerpo.
¿Qué es la histología?
Estudio microscópico de los tejidos y órganos del cuerpo.
¿Con cuál otro nombre es llamada la histología?
Anatomía micrscópica
¿Cuáles son los dos tipos de microcopía que representan métodos para examinar muestras microscópicas en la pantalla de un ordenador o dispositivo móvil?
La microsopía óptica y virtual
¿Cuáles son los dos microscopios que sueles utilizarse como técnicas auxiliares en la biología celular y molecular?
El microscopio electrónico y el microscopio de fuerza atómica
Unión de células multicelulares que se reúnen para formar asociaciones estructurales y funcionales.
Tejidos
¿Cuáles son los 4 tipos de tejidos del organismo?
Epitelial, conjuntivo, múscular y nervioso
Complejo de macromoléculas fabricadas y exportadas por las células al espacio extracelular:
Matriz extracelular
¿Cuáles son las funciones de la matriz extracelular?
- Modificar la morfología y las funciones de las células
- Regular sus superviviencia
- Influir en su desarrollo
- Regular su migración
- Dirigir su actividad mitótica
- Asociarse con ellas
¿De qué está compuesta la matriz extracelular del tejido conjuntivo más abundante del organismo?
De sustancia fundamental o sustancia base con fibras incrustadas
¿Cuál es la función de la sustancia fundamental y las fibras incrustadas?
- Sustancia fundamental: Resiste fuerza de compresión
- Fibras: Soportan las fuerzas de tracción
¿Qué es lo que permite el rápido intercambio de nutrientes y productos de desecho transportados por el líquido extracelular?
El agua de hidratación
Material gelatinoso amorfo formado por glucosaminoglicanos, proteoglicanos y Glicoproteínas:
Sustancia fundamental
¿Cuáles son los componentes de la sustancia fundamental?
Glucosaminoglicanos, proteoglicanos y glicoproteínas de adhesión celular
Cadenas largas en forma de varilla, cargados negativamente, de disacáridos que se repiten, parecidos a bastones y que tiene la capacidad de unirse a grandes cantidades de agua:
Glucosaminoglucanos
Material amorfo semejante a gel compuesto de glucosaminoglucanos, proteoglicanos y glucoproteínas:
Sustancia base o sustancia fundamental
Son polisacáridos largos, inflexibles, carecen de ramificaciones, compuesto de cadenas de unidades repetidas de disacáridos que van a formar la sustancia base o fundamental:
Glucosaminoglucanos
¿Cuáles son los dos disacáridos que siempre se repiten en los glucosaminoglucanos?
- Azúcar amino (N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina)
- Ácido urónico (idurónico o glucurónico)
¿Qué genera una alta concentración de sodio en la sustancia base?
Genera la atracción del líquido extracelular, que favorece la resistencia de fuerzas de compresión (por hidratación de la matriz intercelular)
¿Cuáles son las glucosaminoglucanos que están sulfatados?
- Sulfato de queratán
- Sulfato de heparán
- Heparina
- Sulfato de condroitina4 y 6
- Sulfato de dermatán
¿Cuál es el único glucosaminoglucanos que no es sulfatado?
- El ácido hialurónico (hialuronano) / puede tener hasta 10 000 unidades de disacárido repetidos
Es una macromolécula enorme que no forma enlaces covalente con moléculas de proteínas (aunque los proteoglucanos se unen a ella mediante proteínas de enlace):
Ácido hialurónico (hialuronano)
¿Dónde se produce el ácido hialurónico?
Se produce como un polímero lineal libre en la cara citoplásmica de la membrana plasmática con acción de las sintasas de hialuronano.
Todos los glucosaminoglicanos son sintetizados en el aparato de Golgi, ¿cuál no es sintetizado ahí?
El ácido hialurónico
Enzimas que son proteínas integrales de la membrana que no sólo catalizan la polimerización, sino que también facilitan la transferencia de la macromolécula recién formada hacia la ECM:
Sintasas de hialuronano
Participa en el mantenimiento del espacio y modulación de las actividades de los microtúbulos durante la metafase y anafase de la mitosis, lo que facilita los movimientos cromosómicos:
Ácido hialurónico
Participa en el mantenimiento del espacio y modulación de las actividades de los microtúbulos durante la metafase y anafase de la mitosis, lo que facilita los movimientos cromosómicos:
Ácido hialurónico
Glucosaminoglucanos que modula el trásito intracelular y la influencia en cinasas específicas intracitoplásmicas e intranucleares:
Ácido hialurónico
Constituyen una familia de macromoléculas, cada una de ellas compuesta de un centro proteico al cual se unen de manera covalente los glucosaminoglucanos:
Proteoglucanos
Cuando los Glucosaminoglucanos sulfatados forman uniones covalentes con un centro proteico, conforman una familia de macromoléculas conocidas como:
Proteoglucanos
Estas estructuras grandes seme- jan una brocha dentro de un frasco, con el centro proteico a manera de tallo de alambre, y los diversos glucosaminoglucanos sulfatados:
Proteoglucanos
¿Cuánto puede medir un proteoglucanos?
50 000 faltones (decorín y betaglucán( hasta 3 millones de saltones (agrecán)
¿Dónde se producen los centros proteicos de los proteoglucanos?
En el retículo endoplásmico rugoso (RER) yse transportan al aparato de Golgi.
¿Qué es la epimerización?
Reacomodo de varios grupos alrededor de los átomos de carbono de las unidades de azúcar)
¿Dónde ocurre la sulfatación, catalizada por sulfotranferasas y la epimerización de los proteoglucanos?
En el aparato de Golgi
Macromolécula que compone a los proteoglucanos que se encuentra en el cartílago y el tejido conjuntivo y se unen al ácido hialurónico:
Agrecán
¿Cómo se refuerza la unión de la proteína central del agrecán y los grupos de azúcar del ácido hialurónico?
Por proteínas de enlace
Macromolécula del proteoglucanos que actúa como una barrera para la difusión rápida de los depósitos acuosos y el estado de gel de la matriz extracelular:
Agrecán
Bacteria patógena que secreta hialuronidasa, un a enzima que segmenta ácido hialurónico en múltiples fragmentos pequeños y que convierte con frecuencia el es- tado de gel ed al matriz extracelular en un estado de solución:
Staphylococcus aureus
¿Cuál es la función el proteoglucano?
Resisten la comprensión, retardan el movimiento rápido de microorganismos y metastásicas y facilitan la locomoción celular normal.
Compuesto de la sustancia base o sustancia fundamental que resiste la comprensión, retardan el movimiento rápido de microorganismos y metastásicas y facilitan la locomoción celular normal.
Proteoglucanos
¿Qué factor tiene un sitio de unión en los proteoglucanos?
El factor beta de transformación del crecimiento (molécula de señalamiento)
¿Cómo pueden impedir su función los proteoglucanos al evitar que las moléculas lleguen a sus destinos o concentrarlas en un sitio específico?
Mediante la unión de moléculas de señalamientos (factor beta de transformación del crecimiento).
Tipo de proteoglucano necesario para la formación de fibras de colágena:
Las decorinas
Proteoglucanos que en lugar de liberarse hacia al matriz, extracelular, permanecen unidos a la membrana de al célula:
Los sindecanos
Estos proteoglucanos actúan como proteínas transmembranales y se unen a los filamentos de actina del citoesqueleto:
Las proteínas centrales de los sindecanos
Componente de la sustancia base que tiene sitios de unión para varios componentes de la matriz extracelular y moléculas de integrina de al membrana celular que facilitan la unión de células a la matriz extracelular:
Glucoproteínas
La capacidad de las células para adherirse a componentes de al matriz extracelular tiene la mediación, en buena medida de:
Glucoproteínas de adhesión celular
Los principales tipos de glucoproteínas son:
- Fibronectina
- Laminina
- Entactina
- Tenascina
- Condronectina
- Osetonectina
Glucoproteínas que es un dímero grande compuesto de dos subunidades polipeptídicas similares, cada una de alrededor de 220 000 daltones, unidas entre sí en sus extremos carboxilo mediante enlaces disulfuro:
Fibronectina
¿Qué se une a las glucoproteínas de la superficie, y se dividen en una para las fibras de colágena y otra para proteoglucanos?
Interinas
Región de la fibronectina específica para adherirse a la membrana celular tiene la secuencia de tres residuos, arginina, glicina y aspartato:
Secuencia RGD
La secuencia RGD de la región de la fibronectina específica esta compuesta por:
- Arginina
- Glicina
- Aspartato
¿Dónde se produce la fibronectina?
En células del tejido conjuntivo llamadas fibroblastos
¿Cómo se encuentra la fibronectina en la sangre que ayuda a la cicatrización de las heridas, fagocitosis y coagulación?
Fibronectina plasmática
Fibronectina encargada de la cicatrización de heridas, fagocitosis y coagulación:
Fibronectina plasmática
Glucoproteínas que marca los trayectos migratorios para las células embrionarias, de manera que las células del organismo en desarrollo puedan llegar a su destino:
Fibronectina
Glucoproteínas que marca los trayectos migratorios para las células embrionarias, de manera que las células del organismo en desarrollo puedan llegar a su destino:
Fibronectina
La fibronectina puede unirse de manera transitoria a la membrana plasmática como:
Fibronectina de la superficie celular
Glucoproteína muy grande (950 0 daltones), compuesta de tres cadenas polipeptídicas gran- des, A, B1 y B2:
Laminina
¿Cuáles son las cadenas polipéptido as de la laminina y qué hacen?
- A
- B1
- B2
La B se envuelve alrededor de la A para formar un patrón transversal.
La localización de la laminina se limita a la lamina basal, ¿cuáles son los sitios de unión de esta glucoproteína?
- sulfato de heparán
- colágena tipo VI
- Entactina
- membrana celular.
Glucoproteína que se une a la molécula de laminina en donde se encuentran entre sí los tres brazos cortos de dicha molécula:
Entactina (nidógeno)
Glucoproteína grande compuesta de seis cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces disulfuro. Se limita al tejido embrionario, en donde marca vías migratorias para células específicas:
Tenascina
Glucoproteína similar a la fibronectina que tiene sitios de unión para colágena tipo II, sulfatos de condroitina, ácido hialurónico e integrinas de condroblastos y condrocitos:
Condronectina
Glucoproteína que posee dominios para colágena tipo 1, proteoglucanos e integrinas de osteoblastos y osteocitos. Además, puede facilitar la unión de cristales de hidroxiapatita de calcio a colágena tipo I en el hueso:
Osteonectina
¿Cuáles son las dos proteínas fibrosas principales del tejido conjuntivo’
Las fibras de colágena y las elásticas
Proporcionan fuerza de tensión y elasticidad a la matriz extracelular:
Las fibras
¿Cuáles son los tres tipos de fibras descubiertas por histólogos considerandos su morfología y reactividad a colorantes?
Colágena, reticular y eslástica
¿Cuál es el tipo de fibra que se considera colágena?
Las fibras reticulares
Esta fibra se integra con subunidades de tropocolágena cuya cadena alfa de secuencias de aminoácidos permite la clasificación de la colágena cuando menos en 20 tipos de fibras diferentes:
Las fibras de colágena
¿Cuáles son las tres categorías de colágena?
- Formadora de fibrillas
- Relacionada con fibrillas
- Formadora de redes
La capacidad de al matriz extracelular para soportar fuer- zas de compresión se debe a al presencia de:
- Glucosaminoglucanos
- Proteoglucanos
Proteína muy abundante que constituye alrededor de 20 a 25% del total de proteínas en el cuerpo:
Colágena
Tipo de colágena que forma fibras flexibles, cuya fuerza tensora es mayor que la del acero inoxidable de diámetro comparable:
Colágena formadora de fibrillas
¿Cómo se denominan los haces de fibra de colágena?
Fibras blancas
¿Cuál es la molécula encargada del ensamblaje de las subunidades más pequeñas de las fibrillas?
Las moléculas de tropocolágena (colágena)
Las moléculas individuales de tropocolágena se constituyen con tres cadenas polipeptídicas, llamadas:
Cadenas alfa
¿Cuántos aminoácidos posee una cadena alfa de tropocolágena?
1000 aminoácidos
Nota: Cada tercer aminoácido es glicina y la mayor parte de los aminoácidos restantes se compone de prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina.
¿Cuál es la función de la glicina, prolina, hidroxiprolina y hidroxilisina?
- Glicina: Vinculación estrecha de tres cadenas alfa
- Hidroxiprolina: Los enlaces de hidrógeno de la misma conservan juntas las tres cadenas alfa
- Hidroxilisina: Posibilita la formación de fibrillas por la unión de molécula de colágena entre sí.
- La debilidad inicial después de una operación se atribuye a la:
- ¿Qué tipo de colágena se encarga de la maduración de la cicatriz?
- Formación de colágena tipo III (durante la cicatrización inicial de la herida).
- Colágena tipo III remplazada por colágena tipo I
¿Cómo se llama al crecimiento elevado debido a una acumulación excesiva de colágena durante la cicatrización de heridas, especial en los de raza negra?
Queloide
Ocurre en el retículo endoplásmico rugoso en la forma de cadenas individuales de preprocolágena (cadenas alfa):
Síntesis de colágena
Cadenas alfa que poseen secuencias adicionales de aminoácidos, conocidas como propéptidos, en los extremos amino y carboxilo:
Cadenas de preprocolágena
¿Cómo se conocen las cadenas de preprocolágena?
Propéptidos
Cuando se alinean entre sí tres moléculas de preprocolágena y se ensamblan para formar una configuración helicoidal ajustada se conoce como:
Molécula de procolágena
Tienen la función adicional de conservar solubles las moléculas de procolágena y prevenir por tanto su agregación espontánea en fibras de colágena dentro de la célula:
Los propéptidos
¿Dónde se empaquetan las moléculas de procolágena modificada?
En la red de Golgi trans
Enzima proteolítica que segmenta los propéptidos de las terminales amino y carboxilo:
Peptidasas de procolágena
Molécula corta formada por las peptidasas de precolágena:
Molécula de tropocolágena (colágena).
Nota: Estas moléculas se autoensamblan de manera espontánea.
En la microcopia electrónica la colágena muestra bandas oscuras y claras alternadas debido a:
Los metales pesados depositados en las regiones intersticiales de las moléculas de tropocolágena.
Nota: En las bandas claras (regiones superpuestas) no se pueden depositar metales pesados.
¿En qué tipo de colágena no existe estructura fibrilar porque no se eliminan los propéptidos de la molécula de procolágena?
En la colágena de tipos IV y VII
La deficiencia de la enzima hidrocilasa de lisilo, un padecimiento genético que se conoce como:
Síndrome de Ehlers-Danlos
El síndrome de Ehlers-Danlos se produce por:
La deficiencia de la enzima hidroxilasa de lisilo
Nota: Los individuos afectados poseen fibras de colágena anormales que dan lugar a articulaciones hipermoviles y piel hiperextensible.
La hidroxilación de residuos de prolina exige la presencia de:
Vitamina C
Transtorno que afecta primero a los tejidos conjuntivos con un recambio elevado de colágena, como el ligamento periodontal y las encías:
Escorbuto
Fibras sumamente ajustadas que pueden estirarse 1.5 veces su longitud en reposo sin romperse. Cuando se libera la fuerza tiene la capacidad de regresar a su longitud en reposo:
Las fibras elásticas
La elasticidad del tejido conjuntivo se debe, en gran parte, a:
Presencia de fibras elásticas en la matriz extracelular
Estas fibras suelen ser más delgadas, largas y ramificadas en el tejido conjuntivo laxo, pero pueden formar haces más gruesos en ligamentos y vainas fenestradas:
Las fibras elásticas
Se encuentran en el ligamento amarilo de la columna vertebral y ocurren en vainas concéntricas en las paredes de los vasos sanguíneos más grandes:
Fibras elásticas
Constituyen cerca de 50% del peso seco de la aorta:
Fibras elásticas
¿Quiénes son los encargados de la elaboración de la fibras elásticas?
Los fibroblastos de tejido conjuntivo y las células del músculo liso.
Las fibras elásticas esta compuesta de una proteína (elastina) rica en:
Glicina, lisina, alanina, valina y prolina, pero sin hidroxilisina.
¿Qué tipo de enlace generan las moleculas de lisina?
Enlaces cruzados de desmosina
Vaina que rodea el centro de las fibras elásticas compuestas de elastina:
Microfibrillas
¿Con cuál proteína se integran las microfibrillas?
Con la glucoproteína fibrilina
¿Cuál es el padecimiento o a que afecta el síndrome de Marfan?
Tienen nu defecto en el gen del cromosoma 15
que codifica a la fibrilina; en consecuencia, sus fibras elásticas no es desarrollan de manera normal.
La integridad ed las fibras elásticas depende de al presencia de:
Microfibrillas
Tipo de membrana observable con microscopia óptica, revela en la microscopia electrónica una composición que incluye la lámina basal y la lámina reticular:
La membrana basal
¿Cuál es la composición de la membrana basal?
La membrana basal
Región a celular estrecha que ocupa la interfaz entre el epitelio y el tejido conjuntivo:
La membrana basal
¿Con qué tipo de tinción se tiñe la membrana basal?
Mediante la reacción PAS y con colorante que detectan los glucosaminoglucanos.
Estructura similar a la membrana basal que se halla alrededor de células de músculo liso y esquelético, adipocitos y células de Schwann:
Lámina externa
¿Cuáles son los dos componentes de la membrana basal y qué producen?
- Lámina basal (células epiteliales)
- Lámina retícula (células del tejido conjuntivo)
¿Cuáles son los dos componentes de la membrana basal y qué producen?
- Lámina basal (células epiteliales)
- Lámina retícula (células del tejido conjuntivo)
Lámina que forma la membrana basal que el epitelio que se integra con la lámina lúcida y la lámina densa:
La lámina basal
¿Qué incluye la lámina lúcida?
- Glucoproteínas (laminina y entactina)
- Integrinas
- Distroglucanos
Incluye una malla de colágena tipo IV recubierta en los lados de la lámina lúcida y la lámina reticular por el proteoglucano perlacano.
Lámina densa
Las cadenas laterales de sulfato de heparán, que se proyectan desde el centro proteínico del perlacano, forman un:
Polianión
¿Que dominio se fija a la lámina basal a través vies de la colágena tipo IV?
A) Sulfato de heparán
B) Integrinas
C) Distroglucanos
C) Distroglucanos
¿Cuáles son las sustancias que mantienen unidas a la lámina basal con la reticular?
- Fibronectina
- Fibrillas de fijación (colágena tipo VII)
- Microfibrillas (fibrilina)
Todas están elaboradas por fibroblastos de tejido conjuntivo
Está lámina actúa como filtro molecular, sostén flexible para el epitelio subyacente, facilita la actividad mitótica, diferenciación celular, modulación del metabolismo celular, polaridad celular, migración y reordenamiento de proteínas integrales:
Lámina basal
Se deriva del componente del tejido conjuntivo y se encarga de fijar la lámina densa al tejido conjuntivo subyacente.
La lámina reticular
Región de grosor variable que se compone de colágena tipos I y III. Es la interfaz entre al lámina basal y el tejido conjuntivo subyacente y su grosor varía con el grado de fuerza de fricción del epitelio suprayacente.
Lámina reticula
Nota: Es elaborada por los fibroblastos
Está lamina es muy gruesa en la piel y muy delgada debajo de al túnica epitelial de los alvéolos pulmonares:
La lámina reticular
Glucoproteínas transmembranales que actúan como receptores de laminina y también organizadores del ensamble de la lámina basal:
Las integrinas y los distroglucanos
Proteínas transmembranales similares a los receptores de la membrana celular porque forman enlaces con , además sus regiones citoplásmicas están unidas al citoesqueleto y sus ligandos son miembro estructurales de la ME. Como: Colágena, laminina y fibronectina:
Integrinas
Heterodímeros compuestosdecadenasdeglucoproteínasoyB, cuyos extremos carboxilo se unen a talina y actinina a (alfa) del citoesqueleto:
Integrinas
Debido aque las integrinas unen el citoesqueleto aal ma- triz extracelular, también se conocen como:
Enlazadores transmembranales
Glucoproteínas transmembranales que actúan en la transducción de señales bioquímicas en fenómenos intracelulares tras activar el sistema en cascadas de segundo mensajero:
Las integrinas
¿Cuáles son las dos subunidades de los distroglucanos (glucoproteína)?
- Distroglucanos B (beta) transmembranal: se une a la proteína de unión de la actina distrofina, que a su vez se une a la actina alfa del citoesqueleto.
- Distroglucanos A (alfa) extracelular: Se unen a la laminina de la lámina basal pero en diferentes sitios que la molécula de integrinas.
La funcionalidad de ————— en la transducción bioquímica se manifiesta por su capacidad para estimular diversas vías de señalamiento, incluidas cinasa de proteína activada por mitógeno, cinasa de proteína C y vías de fosfoinositida, que conducen a la activación del
ciclo celular, la diferenciación de las células, reorganización del citoesqueleto, regulación de la expresión de gen e incluso la muerte celular programada a través de apop- tosis.
Integrinas
Tienen funciones mi - portantes en el ensamble de las láminas basales porque los embriones que carecen de una oambas glucoproteínas son incapaces de formar láminas basales normales:
Distroglucanos e integrinas
Los individuos con el trastorno autosómico recesivo “deficiencia de adherencia de leucocitos” no pueden sintetizar la:
Cadena B de las integrinas de los glóbulos blancos
