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Bioquímica: Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad en reacciones químicas

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Q

Enzimas oxidorreductasas

A

Transfieren electrones en forma de hidrogeno

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3
Q

Enzimas transferasas

A

Transferencia de grupos funcionales

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4
Q

Enzimas hidrolasas

A

Rompen enlaces con agua
Consume o produce agua

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5
Q

Enzimas liasas

A

Rompen enlaces sin agua
Aumenta dobles enlaces

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6
Q

Clase de enzimas que aumenta dobles enlaces por la ruptura de enlaces

A

Liasas

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7
Q

Enzimas isomerasas

A

Cambios geométricos o estructurales

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8
Q

¿Qué tipo de enzima es la mutasa?

A

Isomerasa

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9
Q

Enzimas ligasas

A

Forma enlaces

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10
Q

¿Qué tipo de enzima es la carboxilasa?

A

Ligasas

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11
Q

¿Qué tipo de enzima es la sintetasa?

A

Ligasa

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12
Q

Enzimas translocasas

A

Mueven sustancias a través de membranas

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13
Q

Sitio activo de enzimas

A

Sitio de unión con el sustrato

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14
Q

Tipos de aminoácidos en sitio activo

A

De unión
Cataliticos

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15
Q

Características en los aminoácidos de unión en sitio activo de enzimamas

A

Superficiales
Unión al sustrato

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16
Q

Características en los aminoácidos catalíticos en sitio activo de enzimamas

A

Más profundos
Sitio de acción catalítica

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17
Q

Modelos de formación de complejo ES

A

Fischer
De transición

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18
Q

Carcaterísticas del modelo de formación de complejo ES Fischer

A

Llave y cerradura

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19
Q

Carcaterísticas del modelo de formación de complejo ES de transición

A

Sitio activo no definido

20
Q

Holoenzimas

A

Apoenzima + mitad no proteica

21
Q

Apoenzima

A

Enzimas sin mitad no proteica

22
Q

Tipos de mitad no proteíca

A

Cofactor
Coenzima

23
Q

Cofactor

A

Mitad no proteica es ión metálico (inorgánico)

24
Q

Coenzima

A

Mitad no proteica es molécula orgánica

25
Q

Grupo prostético

A

Mitad no proteica enlazada covalentemente

26
Q

¿Cuales son los mecanismos de acción de las enzimas?

A

Proporciona energía libre de activación más baja
Proporciona mecanismos químicos

27
Q

Factores que afectan la velocidad de la reacción

A

Concentración del sustrato
Temperatura
pH

28
Q

¿Qué aspectos mide la cinética michaelis–menten?

A

Km
Velocidad máxima
Kcat

29
Q

Km

A

Afinida de enzima por sustrato

30
Q

¿Qué significa una km pequeña?

A

Afinidad elevada

31
Q

¿Qué significa una km grande?

A

Afinidad baja

32
Q

Kcat

A

Cantidad de moléculas transformadas en unidad de tiempo

33
Q

Inhibidores

A

Dismunuyen velocidad de reacciones catalizadas
Controlan actividad

34
Q

Tipos de inhibidores

A

Irreversibles
Reversibles

35
Q

Característica de inhibidores irreversibles

A

Unión covalente

36
Q

Característica de inhibidores reversibles

A

Unión por enlaces no covalentes

37
Q

Tipos de inhibidores reversibles

A

Competitivo
No competitivo
Acompetitivo

38
Q

Inhibidor reversible competitivo

A

Compite con sustrato por el sitio activo
Aumenta Km

39
Q

Inhibidor reversible no competitivo

A

Inhibidor y sustrato se unen por sitios distintos
Disminuye la Vmax

40
Q

Inhibidor reversible acompetitivo

A

Unión después de que se forma complejo ES
Afecta Km y Vmax

41
Q

¿Cómo se regula la actividad enzimática?

A

Expresión génica
Modificaciones postraduccionales
Tiempo de vida
Modificación covalente

42
Q

Regulación de enzimas alostéricas

A

Efectores positivos
Efectores negativos
Efectores homotropos
Efectores heterotropos

43
Q

Efectores postivos de enzimas alostéricas

A

Aumentan actividad

44
Q

Efectores negativos de enzimas alostéricas

A

Disminuyen actividad

45
Q

Efectorers homotropos de enzmas alostéricas

A

Sustrato actúa como efector

46
Q

Efectores heterotropos de enzimas alostéricas

A

Efector es diferente al sustrato

Bioquímica (23 decks)

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