Biologia Flashcards
1
Q
Che dimensioni hanno le cellule eucariotiche e procariotiche?
A
Eucariotiche: tra i 10 e i 100 micrometri (i prolungamenti dei neuroni possono arrivare anche a decimetri di lunghezza)
Procariotiche: tra i 2 e i 5 micrometri di raggio
2
Q
Quali sono le principali strutture delle cellule procariotiche?
A
- i flagelli (organelli locomotori che con il loro moto ondulatorio permettono ai batteri di muoversi in un ambiente fluido) ;
- i pili (appendici corte e sottili che permettono l’adesione ad un substrato o ad altre cellule) ;
- la capsula (ha funzione protettiva);
- la parete cellulare ;
- la membrana cellulare;
- i mesosomi (invaginazioni di membrana cellulare che forniscono ATP. Al loro interno ci sono spesso enzimi tipici della respirazione cellulare oppure complessi proteici ed enzimi coinvolti nella fotosintesi)
3
Q
Qual è la differenza nella capsula di gram-positivi e gram-negativi?
A
-Nei gram-positivi lo strato di peptidoglicano è abbastanza spesso ed è al di fuori della membrana plasmatica.
-Nei gram-negativi, andando dall’interno verso l’esterno ci sono: la membrana plasmatica, uno strano molto più sottile di peptidoglicano al di fuori del quale c’è una membrana esterna di natura lipidica.
4
Q
Qual è la differenza tra scramblasi e flippasi?
A
-Le scramblasi vanno a capovolgere i fosfolipidi in maniera casuale e aspecifica. Questo avviene al momento della biosintesi della membrana, dove i lipidi tendono ad accumularsi su un monostrato piuttosto che su tutti e due.
-Le flippasi capovolgono lipidi specifici riconoscendo un certo tipo di lipide e orientandolo, a seconda della tipologia, in un foglietto piuttosto che in un altro, contribuendo anche alla distribuzione asimmetrica dei lipidi di membrana.
5
Q
Come si differenziano le proteine di membrana?
A
-Proteine integrali, a loro volta suddivise in monotopiche, monopasso, mutipasso e multimeriche;
- Proteine periferiche: associate alla membrana sul lato interno o esterno mediante interazioni di tipo non covalente;
-proteine ancorate: si possono trovare sia sul versante interno che esterno e sono legate covalentemente a lipidi o glicolipidi di membrana.
6
Q
Che ruolo svolgono i glucidi nella membrana cellulare?
A
-Protettiva
-Meccanica
- Interazione
- Riconoscimento di segnali
- Adesione intercellulare
7
Q
Quali sono le due regioni del nucleolo?
A
-la regione fibrillare dove avviene la trascrizione degli RNA ribosomiali;
-la regione granulare è la zona in cui gli rRNA neosintetizzati si associano alle proteine ribosomiali per formare le subunità dei ribosomi.
8
Q
Quali enzimi sono presenti nell’apparato del Golgi?
A
Gli enzimi contenuti nelle cisterne del Golgi sono coinvolti nel rimodellamento della componente glucidica delle glicoproteine: si parla delle glicosil-trasferasi e delle glicosidasi. Nel Golgi avviene anche la O-glicosilazione.
9
Q
Quali sono le funzioni del RER?
A
-folding proteico, ovvero le proteine tendono a ripiegarsi nella loro struttura tridimensionale corretta e definitiva;
-controllo sulla qualità delle proteine ed eventuali proteine difettose vengono individuate, scartate e degradate;
- avvengono modifiche post-traduzionali di tipo biochimico. Ad esempio, una proteina può essere N-glicosilata (aggiunta di uno zucchero), può essere idrossilata (aggiunta di un gruppo -OH), possono formarsi ponti disolfuro, ecc.
10
Q
In quale direzione si muovono dineine e kinesine?
A
-Dineine: da polo positivo a negativo
-Kinesine: da polo negativo a positivo
11
Q
Come sono strutturate ciglia e flagelli?
A
L’asse portante si chiama assonema ed è una struttura formata dall’associazione di diverse coppie di microtubuli: 1 coppia centrale circondata da altre 9 coppie. In ognuna delle coppie laterali, uno dei due microtubuli è accennato, non completo. Questa struttura ordinata gemma a partire dal corpo basale. Quest’ultimo è formato da 9 triplette di microtubuli fusi, disposti lungo la circonferenza senza la coppia centrale.
Le coppie di microtubuli sono connesse tra di loro tramite i bracci di dineine che permettono alle ciglia di flettersi.
12
Q
Quali sono le fasi della formazione dei filamenti intermedi?
A
-le proteine di una stessa famiglia/classe iniziano ad associarsi in dimeri dove i domini centrali a bastoncelli si intrecciano a formare un’alpha elica coiled-coil;
-due dimeri si associano parallelamente in maniera sfalsata formando tetrameri;
-più tetrameri si legano in corrispondenza dei domini amminici e carbossilici, così da formare strutture molto lunghe dette protofilamenti;
-diversi protofilamenti possono associarsi per generare un filamento intermedio
13
Q
Quando una reazione è esoergonica e quando è endoergonica?
A
-Delta G < 0 ==> esoergonica ==> spontanea
-Delta G>0 ==> endoergonica ==>non spontanea
14
Q
Come il catalizzatore riesce ad abbassare l’energia di attivazione?
A
Orientando i substrati in modo da stabilizzarli per poter formare il legame chimico o per poterli eventualmente poterli separare
15
Q
Quando vengono generalmente accoppiate reazioni eso ed endoergoniche?
A
Quando si accoppiano reazioni diverse che hanno degli intermedi in comune, oppure si crea una proteina in uno stato energizzato, che poi può rilasciare la sua energia abbinandola ad una certa reazione. Oppure conservando l’energia sotto forma di gradienti di concentrazione, ovvero creare delle zone della cellula in cui vi è una diversa concentrazione di alcuni soluti che possono essere anche carichi (formando gradienti elettrochimici) che una volta poi dissipati e sfruttati possono trainare altre reazioni endoergoniche.
16
Q
In cosa consiste un effetto allosterico?
A
Consiste nel fatto che la proteina e quindi anche l’enzima, può esistere in due o anche più di due stati conformazionali alternativi. La molecola che va a legarsi sul sito allosterico e va a cambiare la conformazione della proteina si chiama effettore allosterico e può avere sia un effetto positivo che un effetto negativo.
-L’effettore allosterico con effetto positivo, legandosi alla proteina induce un cambio conformazionale che ne aumenta l’attività.
-Nell’effettore allosterico con effetto negativo, la cui funzione è simile ad un inibitore non competitivo, la molecola si va a legare sul sito allosterico e determina un cambio conformazionale della proteina per cui la proteina (l’enzima) ha una scarsa attività.
17
Q
Quali sono le principali vie di regolazione enzimatica?
A
In genere si va a regolare solo l’enzima iniziale di quella via metabolica e non tutti gli enzimi. Esistono vari meccanismi di regolazione:
-feedback negativo, nel quale il prodotto finale è anche l’inibitore dell’enzima;
- cambiamento allosterico indotte da fosforilazione (effettuata da protein chinasi) e defosforilazione (fosfatasi) o a seguito di idrolisi di GTP (proteine G);
- taglio proteolitico, a seguito del quale la proteina acquisisce la propria funzionalità;
-splicing (taglio e ricucitura).
18
Q
Quali sono i tipi di trasporto mediato da trasportatore?
A
-uniporto, se è coinvolta un’unica molecola;
-simporto, se le due molecole viaggiano nella stessa direzione in entrata;
-antiporto, se le due molecole si muovono in direzione opposte.
Il passaggio dello ione motore avviene sempre secondo gradiente di concentrazione in un meccanismo esoergonico, a cui viene poi accoppiato un processo endoergonico
19
Q
Quali sono i diversi stimoli che controllano l’apertura del cancello nelle proteine canale?
A
-differenza di carica elettrica tra i due versanti della membrana plasmatica (proteine regolate da voltaggio)
-legame della proteina a determinati ligandi (es. neurotrasmettitori) extra ed intracellulari
-regolazione meccanica
20
Q
Quali sono i tipi di pompe utilizzate nel trasporto attivo?
A
-Pompa di tipo P (phosphorylated), se l’ATP viene idrolizzato e il legame della proteina con il Pi (fosforilazione) induce un cambiamento conformazionale;
-Pompa ABC (ATP Binding Cassetta), se l’idrolisi di ATP induce un cambiamento allosterico nel trasportatore, ma senza che avvenga la fosforilazione, determinano MDR;
-Pompa di tipo V, è una pompa protonica che si trova principalmente nelle vescicole interne del citoplasma, ad esempio nei vacuoli o nei lisosomi ;
-Trasportatore di tipo F, importante nella respirazione mitocondriale e con struttura a turbina simile alla pompa protonica di tipo V.
21
Q
Da dove viene ricavata l’energia nel trasporto diretto?
A
- dall’idrolisi di una molecola come l’ATP o il GTP (trasporto attivo diretto)
-da un gradiente di concentrazione creato precedentemente che viene consumato durante il trasporto attivo (trasporto secondario o indiretto);
-energia ricavata dalla luce, come nel caso della batteriorodopsina.
22
Q
Come varia il livello energetico dei composti in base al loro stato di ossidazione?
A
- più ridotto= meno energia potenziale;
- meno ridotto= più energia potenziale.
23
Q
Da dove deriva l’acido piruvico e in cosa viene trasformato prima di entrare nel ciclo di Krebs?
A
Il piruvato è un prodotto della glicolisi e nella matrice mitocondriale viene decarbossilato (piruvato deidrogenasi) ed ossidato per essere trasformato in un gruppo acetile (diidropil tranferasi), che viene poi legato al CoA (diidropil deidrogenasi).
24
Q
Qual è l’equazione netta della glicolisi?
A
25
Parlami dei due fotosistemi della fotosintesi
Il fotosistema II (PS680) è il primo che "entra in gioco" assorbendo i fotoni attraverso i complessi antenna (clorofille + pigmenti accessori) e trasmette gli elettroni al centro di reazione; assorbe la luce a lunghezze d'onda di 680 nm; il buco elettronico viene riempito dall' H2O che viene ossidata ad O2. Il fotosistema I (PS700) riceve gli elettroni dal PS II e, dopo vari passaggi nei centri redox, questi vengono ceduti alle feredossina che riduce il NADP+ a NADPH con produzione di ATP. Il buco elettronico viene riempito dagli elettroni provenienti dal PS II.
26
Ogni quanti elettroni la pompa ATPasi F0F1 forma una molecola di ATP, e quali sono le conformazioni possibili?
Ogni 3 elettroni.
Sono possibili 3 conformazioni della pompa: L, T ed O, ognuna ruotata di 120° rispetto all'altra e a ciascuna viene associata una diversa attività catalitica.
27
Qual è la differenza tra piante C3 e C4?
Nelle piante C3 il ciclo di Calvin avviene in tutte le cellule, mentre nelle piante C4 il ciclo di Calvin viene attuato solo nelle cellule più interne, che sono quelle della guaina del fascio (quelle più intensamente colorate di verde). Nelle piante CAM, invece, il ciclo C3 e C4 avvengono nelle stesse cellule, ma in momenti separati: di notte avviene la C4, mentre di giorno la C3, questo per minimizzare la perdita di acqua della cellula, utile per le piante che si trovano in ambienti aridi.
28
Quali sono i diversi livelli di compattamento del DNA?
-DNA a doppia elica (spessore: 2 nm);
-Nucleosomi (spessore: 10 nm);
-Fibra di cromatina (spessore: 30 nm);
-Domini ad ansa (spessore: 300 nm);
-Eterocromatina (spessore: 700nm);
- Cromosoma (spessore: 1400 nm).
29
Quanti tipi di cromatine esistono?
La cromatina si può classificare in eucromatina, se il diametro è inferiore o uguale a 300 nm o eterocromatina se il diametro è maggiore di 300 nm. A sua volta l'eterocromatina si divide in eterocromatina costitutiva (mai espressa, serve a stabilizzare la molecola di DNA, presente a livello dei telomeri e dei centromeri) e facoltativa (in cui la super compattazione è presente solo quando la cellula non è impegnata in attività traduzionali o trascrizionali)
30
Come viene modificata la compattazione del DNA nella cellula?
Per variare la diversa compattazione del DNA possono essere modificati biochimicamente gli istoni della cromatina mediante aggiunta di gruppi acetile (stimola la trascrizione), aggiunta di gruppi metile (condensa la cromatina) o di gruppi fosfato ma anche piccole proteine come l’ubiquitina e la proteina SUMO (proteine simili all'ubiquitina). Tutte queste modifiche di aggiunta o sottrazioni di gruppi o proteine avvengono sulle codine nei terminali che sporgono dal nucleosoma
31
Quali sono gli enzimi coinvolti nella duplicazione del DNA?
- Proteine iniziatrici: si legano a siti specifici (oriC nei procarioti o repliconi negli eucarioti) per dare il via alla replicazione formando delle bolle di replicazione;
-elicasi: vanno a "slegare" i due filamenti di DNA;
- proteine SSB (single strand binding proteins): si legano alle due semieliche del DNA per mantenerse separate durante la duplicazione;
- topoisomerasi (girasi nei batteri): servono ad allentare lo stress torsionale;
-DNA polimerasi (3 nei batteri, almeno 5 negli eucarioti): accoppiano i nucleotidi permettendo la duplicazioni (DNA pol III e DNA pol gamma hanno attività esonucleasica);
- DNA ligasi: legano i due filamenti di DNA neosintetizzati;
- primasi: sintetizzano gli inneschi ad RNA necessari a dare inizio all'attività delle polimerasi;
-telomerasi: allungano l'estremità 3' dei cromosomi inserendo nucleotidi sulla base di una stampo di RNA presente nell'enzima stesso. Sono sequenze non codificanti che evitano l'accorciamento del cromosoma a seguito di duplicazione del DNA
32
Quali sono i sistemi per riparare i mismatch del DNA?
Si distinguono in specifici e generali. Quelli specifici sono:
- riparazione del danno causato dalla formazione di dimeri di pirimidina (causati da raggi Uv) ad opera della DNA fotoliasi, che si attiva proprio con le radiazioni Uv e riceve l'energia grazie alla presenza di un cromoforo interno;
- riparazione del danno causato da metilazione delle basi azotate ad opere delle metiltrasferasi.
Quelli generici sono:
- sistema BER (base escission reapair): un enzima glicosilasi elimina la base azotata anomala staccandola dallo zucchero, dopodiché un'endonucleasi va a tagliare il legame nucleotidico rimuovendo il nucleotide privo di base. A questo punto, una DNA-polimerasi andrà a colmare questo gap (sempre in direzione 5’->3’). Ovviamente per far ciò si basa sullo stampo che è l’altro filamento, rimasto integro.
-sistema NER (nucleotides escission repair), se riguarda più basi: in questo caso un' endonucleasi va a tagliare il tratto interessato che sarà poi riempito grazie ad una DNA polimerasi. I due filamenti verranno poi uniti da una DNA ligasi
33
Come vengono riconosciuti i mismatch delle basi azotate?
Attraverso un complesso proteico denominato MutS che scansiona il DNA ed è capace di riconoscere le deformazioni del DNA e di richiamare a sua volta delle esonucleasi e delle endonucleasi che, insieme alle DNA polimerasi andranno a riparare il danno.
34
Quali sono le RNA polimerasi eucariotiche?
-RNA Polimerasi I: localizzata nella regione fibrillare del nucleolo, va a trascrivere i tre geni (28S, 5.8S e 18S) per gli rRNA;
-RNA Polimerasi II: trascrive per i geni che codificano per le proteine, produce microRNA con funzione regolatrice, ed anche RNA che hanno funzione di assistere alla maturazione di altri RNA;
-RNA Polimerasi III: che trascrivere i geni per i tRNA ed anche un gene (5S) per l’rRNA ed altri piccoli RNA con ruolo regolativo o coinvolti nello splicing e maturazione dei trascritti.
35
Quali proteine permettono l'esportazione dell' mRNA maturo dal nucleo al citoplasma?
Le proteine EJC (exon junction complex) che si associano nei siti precedentemente occupati dagli introni. Le EJC si legano all' mRNA solo dopo che questo è stato incappucciato al 5' , poliadenilato al 3' ed eventualmente editato
36
Come vengono trascritti gli rRNA eucariotici?
Gli rRNA 28S, 18S, 5.8S vengono trascritti sotto forma di un singolo precursore da parte dell’RNA Polimerasi I e sono separati dai cosidetti spaziatori intrgaenici; questo trascritto viene poi modificato, legato alle proteine ribosomiali nel nucleolo ed infine delle endonucleasi eliminano gli spaziatori intragenici. L'rRNA 5S, invece, viene trascritto dal RNA Polimerasi III, e fa parte di un trascritto unico.
37
Come il ribosoma riconosce il sito di attacco dell' mRNA?
-nei procarioti grazie alla sequenza di Shine-Dalgarno
-negli eucarioti attraverso il cappuccio di metilmguanosina, la coda di poliA e la sequenza di Kozak.
38
Qual è la differenza tra elementi cis-regolatori e trans-regolatori?
-gli elementi cis-regolatori si trovano sul DNA (es. sequenze nucleotidiche di controllo);
-gli elementi trans-regolatori si trovano sul trascritto (es. GTF, che possono agire come omodimeri o eterodimeri)
39
Quali operoni sono iducibili e quali reprimibili?
-operoni inducibili sono quelli catabolici e vengono attivati dalla presenza del substrato catabolizzabile;
-operoni reprimibili sono quelli anabolici e vengono repressi dalla presenza del prodotto finale di quella biosintesi.
40
Quali sono le varie regolazioni trascrizionali nei procarioti?
-regolazione mediante fattori sigma alternativi che permettono il riconoscimento dell' mRNA polimerasi di sequenze a -35 e -10 nucleotidi dall' inizio della trascrizione, causando una diversa attività trascrizionale;
-meccanismo dell'attenuazione (regolazione cotraduzionale): l'mRNA forma delle strutture a forcina sul tratto iniziale, causata dalla presenze dell' attenuatore che aumenta velocità di trascrizione e traduzione, è tipico di operoni anabolici;
-ribozima: l'mRNA asssume dei ripiegamenti che ne causano la degradazione, a volte questi ripiegamenti sono indotti da un'altra molecola che con un meccanismo di feedback negativo degrada il trascritto;
-riboswitch: l'mRNA può formare delle forcine o stem-loop con il quale nasconde/rivela sequenze che permettono il corretto posizionamento del ribosoma o la sequenza di inzio, possono comportarsi anche da attenuatori.
41
Cos'è XIST?
E' un lungo trascritto non codificante che ricopre un cromosoma X nelle femmine di mammifero, inducendo una maggiore condensazione della cromatina e inattivando quindi quel cromosoma (formazione del corpo di Barr)
42
Come viene coordinata l'espressione genica negli eucarioti?
Attraverso la presenza, su tutti i geni correlati della stessa sequenza enhancer (esempio GRE, attivato da glucocorticoidi). Questi geni sono presenti nello stesso dominio cromatinico
43
Dove avvengono i principali checkpoint del ciclo cellulare e cosa controlano?
-fine della fase G1;
-fine della fase G2;
-metà fase M
Si vanno a controllare diversi parametri, ad esempio si va a verificare che siano presenti i nutrienti e fattori di crescita, lo stato di integrità del DNA, si va a monitorare internamente la quantità di organelli presenti, il volume raggiunto dalla cellula.
A livello del checkpoint che si trova nella fase M, viene controllato il corretto aggancio dei cromosomi da parte delle fibre del fuso mitotico. Il non superamento del checkpoint fra G1 ed S può far sì che la cellula entri in fase G0.
44
Perchè l'attività chinasica di CDK non segue perfettamente l'andamento della concentrazione di ciclina?
Perchè il complesso CDK-ciclina deve raggiungere il giusto pattern di fosforilazione, che a sua volta stimola le chinasi e le fosfatasi che andranno ad attivare altri MPF secondo un meccanismo a feedback positivo. Il pieno raggiungimento dell'attività enzimatica del MPF avviene nella fase M.
45
Quali sono i due gruppi di CKI?
- Un gruppo di CKI ha un’azione più specifica su particolari complessi CDK-ciclina e in genere va a interferire con i
checkpoint, in particolare quello G1/S. Questi CKI si attivano in risposta a segnali anti-proliferativi ad esempio il contatto fra cellule, l’affollamento e la mancanza di fattori di crescita.
- gli altri rispondono più genericamente ai danni del DNA, cioè si attivano quando il DNA è danneggiato e in questo caso vanno ad agire su vari complessi CDK-ciclina, avendo azione su vari punti del ciclo cellulare.
46
Descrivimi le 5 fasi della mitosi
1.Profase: la cromatina inizia a condensarsi e si iniziano ad individuare i cromosomi che durante l’interfase, invece, apparivano come una massa indistinta di cromatina. Ogni cromosoma è formato da due cromatidi fratelli che sono due molecole di DNA identiche che si sono formate durante la fase S.
Questi due cromatidi fratelli sono uniti al livello di una regione cerniera definita centromero. L’involucro nucleare è ancora presente e il citoscheletro inizia ad organizzarsi, formando una struttura che si chiama fuso mitotico (formato da diversi microtubuli).
2. Prometafase: durante questa fase l’involucro nucleare scompare, i cromosomi sono ancora più condensati, il fuso mitotico risulta più sviluppato e i microtubuli del fuso mitotico si agganciano ai cromosomi.
3. Metafase: tutti i cromosomi sono allineati sulla piastra metafasica . Tutti i cromosomi sono anche agganciati alle fibre del fuso.
4. Anafase: per ogni coppia di cromatidi fratelli, ciascun cromatidio migra verso i poli opposti del fuso mitotico. Si ha la cosiddetta segregazione dei cromatidi fratelli. Questo movimento è reso possibile dalle fibre del fuso mitotico.
5. Telofase: si nota che la cromatina tende a decondensarsi, i cromosomi sono più rilassati. Si stanno per formare i due nuclei distinti che saranno i nuclei delle due cellule figlie, a cui seguirà la riformazione dell’involucro nucleare e le cellule si separeranno definitivamente per mezzo della citochinesi.
47
Quali sono le fasi dell'anafase e quali sono le cause della separazione dei cromatidi?
- fase A in cui si separano i cromatidi fratelli grazie all’accorciamento per depolimerizzazione delle fibre del cinetocore;
- fase B in cui, grazie allo scorrimento reciproco delle fibre interpolari e alla trazione delle fibre del cortex, si ha anche un allungamento della cellula stessa e un distanziamento dei due poli.
I cromatidi si separano a causa:
-dell'accorciamento mediante depolimerizzazione dei microtubuli del cinetocore che trascinano con sé anche il cromatidio che hanno agganciato;
- dello scorrimento reciproco tra fibre interpolari allungando quindi la cellula;
- della trazione dei mt astrali verso il cortex, che allunga in senso lungitudinale la cellula.
48
Cosa avviene quando si attiva APC?
La securina viene degradata e l’enzima separasi può sciogliere le coesine permettendo ai cromatidi fratelli di separarsi assecondando i movimenti del fuso mitotico e delle fibre del cinetocore.
APC si attiva solo dopo che si è verificatoche tutti i cromosomi sono correttamente allineati e agganciati sotto tensione.
49
Descrivimi la spermatogenesi
Da ogni spermatogonio, cellula progenitrice, per mitosi si forma lo spermatocita primario (diploide). Avvengono poi le meiosi I e II, che producono rispettivamente due spermatociti secondari (aploidi) e quattro prodotti aploidi, gli spermatidi, che a loro volta si differenziano in quattro spermatozoi (aploidi). Essi sono ben differenziati morfologicamente, dotati di un flagello che conferisce motilità, hanno una forma molto compatta, senza la maggior parte del citoplasma, nucleo ridotto, vescicola crosomale, flagello e un mitocondrio per sostenere l’attività del flagello stesso.
50
Parlami dell'oogenesi
L’oogonio, prima della nascita, si divide per mitosi e produce l’ovocita primario (diploide). Quest’ultimo, attraverso delle divisioni cellulari meiotiche asimmetriche, tende a concentrare il citoplasma soltanto in un prodotto finale, cioè un ovocita secondario (aploide).
A partire da una cellula progenitrice che inizia la meiosi, quindi, si forma una sola cellula uovo funzionale, molto grande, voluminosa, ricca di nutrienti per sostenere le prime fasi dello sviluppo embrionale, poco differenziata; gli altri 2 o 3 nuclei o globuli polari che si sono formati tendono a regredire, rimanendo in forma non attiva.
51
Descrivimi le 5 fasi della profase I meiotica
-Leptotene: si osserva una condensazione della cromatina, i cromosomi omologhi iniziano ad appaiarsi: il cromosoma di origine materna si unisce al cromosoma di origine paterna. Questo appaiamento si va a completare nella fase di zigotene;
- zigotene: i cromosomi si sono appaiati e formano una struttura bivalente (due omologhi strettamente associati tra loro per tutta la loro lunghezza), chiamata anche tetrade;
- pachitene: si completa la formazione di una struttura proteica, che contiene anche enzimi, detta complesso sinaptonemale. Esso è una specie di cerniera, che tiene uniti fisicamente i due cromosomi omologhi e fa si che siano in sinapsi e serve anche a favorire il crossing over;
- diplotene: si sciolgono progressivamente i complessi sinaptonemali. I cromosomi rimangono ancora uniti nelle regioni dove si verifica il crossing over, formando una struttura a chiasma. Terminato il crossing over, quidi alla fine del diplotene, si condensa ulteriormente la cromatina;
- diacinesi: continua la condensazione della cromatina, regredisce del tutto il complesso sinaptonemale. Inizia a dissolversi l’involucro nucleare, che sarà scomparso alla fine della Profase I. Inoltre si delinea la struttura del fuso mitotico.
52
Quali sono i 5 metodi di adattamento dello stimolo dei recetttori?
1) sequestro recettore (il recettore viene sequestrato dall’endosoma);
2) down-regolazione del recettore (il recettore viene degradato dal lisosoma);
3) inattivazione del recettore (tramite proteine inibitrici);
4) inattivazione della proteina di segnalazione;
5) produzione di una proteina inibitrice.
53
Da cosa sono formate e come si attivano le GPCR?
Sono formate da una struttura con 7 domini transmembrana che hanno un dominio per legare in maniera specifica la molecola segnale (esterno) e poi il dominio citosolico che invece interagisce con la proteina G (interno).
Quando arriva la molecola segnale il recettore modifica la sua conformazione (effetto allosterico) che va ad attivare a sua volta la proteina G (è una proteina trimerica, quindi formata da 3 diverse subunità alfa-beta e gamma ed è una proteina ancorata alla membrana plasmatica sul versante citosolico).
La proteina G viene attivata e durante questa attivazione la subunità alfa, che è la porzione della proteina G che legava GDP, si attiva e lega GTP, quindi si accende e di conseguenza si accende anche l’altra componente formata del dimero beta e gamma che andranno ad attivare altre proteine.
54
Come vengono attivate le PKC?
La PKC e’ attivata da recettori associati a proteine G (GPCR) che stimolano la fosfolipasi C e l’aumento di ioni Ca++ . In questi casi G-alfa attiva l’enzima di membrana fosfolipasi C che scinde un lipide di membrana (PIP2) in 2 molecole: DAG (diacilglicerolo), che rimane integrato nella membrana, e IP3(inositolo 3-fosfato), che è invece una molecola idrosolubile che si divincola dalla membrana, va nel citosol e stimola l’apertura di canali per il calcio presenti nel reticolo endoplasmatico. Così facendo il calcio esce fuori dal reticolo e va ad invadere il citosol aumentando quindi la concentrazione citosolica del calcio; abbiamo quindi 3 messaggeri intermedi.
55
Quali sono le 4 fasi della fecondazione umana?
-Prima fase: lo spermatozoo entra in contatto con la cellula uovo, più precisamente con il rivestimento di questo (zona pelluccida). Ci sono dei meccanismi che assicurano che cellula uovo e spermatozoo che vengono a contatto appartengano alla stessa specie, questo a maggior ragione nei casi di fecondazione che avvengono nell’ambiente esterno;
-seconda fase, detta di regolazione della penetrazione dello spermatozoo: ci sono dei meccanismi per cui viene permesso soltanto ad un nucleo spermatico di penetrare nel citoplasma della cellula uovo ed unirsi al nucleo di quest’ultima, impedendo così l’ingresso di tutti gli altri spermatozoi che si presentano a contatto con l’uovo dopo il primo;
-terza fase che consiste nella vera e propria unione dei pronuclei, chiamata anche anfimissi. Questa fase porta alla formazione del nucleo diploide dello zigote;
-quarta fase: consiste nell’attivazione metabolica dell’uovo. L’uovo dopo essere stato fecondato riprende l’attività metabolica e comincia a dividersi e va incontro ad una serie di rapide divisioni mitotiche caratteristiche dei primi stadi di sviluppo embrionale.
56
Quali sono i due modi per evitare la polispermia?
-Blocco rapido della polispermia: si osserva in animali a fecondazione esterna, come nel riccio di mare e consiste in una variazione della polarità della membrana plasmatica dell’uovo. Una volta che il primo spermatozoo entra nella cellula uovo la polarità elettrica della membrana dell’uovo si inverte, passando da -70 mV a +20 mV facendo staccare gli altri spermatozoi che si erano agganciati all’uovo. Questo blocco è rapido perché tale variazione di potenziale di membrana avviene in 3/4 secondi circa.
-Blocco lento della polispermia (reazione corticale): consiste nell’esocitosi da parte della cellula uovo dei granuli corticali che sono delle vescicole ripiene di proteasi (che tagliano le proteine che legano la membrana plsamatica alla membrana vitellina) ,mucopolisaccaridi (che attirano acqua) ecc., che vengono riversati all’esterno della membrana plasmatica dell’uovo. La membrana vitellina, quindi, si distacca dalla membrana plasmatica e si trasforma in una membrana di fecondazione.
Lo spazio interposto tra la membrana plasmatica e la membrana di fecondazione, chiamato strato ialino o coriaceo, si indurisce per l' attività degli enzimi esocitati all’esterno e non permette ad altri spermatozoi di attraversare questo strato e raggiungere poi la membrana plasmatica.
Durante la reazione corticale c’è anche la formazione di microfilamenti per polimerizzazione di actina che hanno lo scopo di allontanare la membrana vitellina dalla membrana plasmatica e quindi trasformarla in una membrana di fecondazione. Questa reazione corticale si osserva sempre in animali a fecondazione esterna. Nei mammiferi con fecondazione interna, però, c’è un’analoga reazione chiamata reazione della zona pellucida, che tende a modificare proteine di adesione e di riconoscimento tra uovo e spermatozoo.
Una volta che il nucleo maschile è entrato nella cellula uovo, la meiosi II del nucleo femminile riprende (era bloccata in metafase II) e si completa. Viene emesso un globulo polare (il nucleo che degenera) e l’altro nucleo invece, il vero e proprio pronucleo femminile, si va a fondere con il pronucleo maschile (che nel frattempo si decondensa), i due nuclei uniti insieme formano il nucleo diploide dello zigote.
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Quali sono le proteine che inibiscono le caspasi?
Sono le proteine IAP, a loro volta inibite dalle proteine anti-IAP che fuoriescono dal mitocondro non appena vine formato l'apoptosoma che si associa alle caspasi 9.
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Come sono normalmente disposte le estremità N- e C- terminali di una proteina nel RE?
Nel RE l'estremità N-terminale verso il lume del RE, mentre l'estremità carbossi terminale sul lato citosolico. Il canale trasportatore, però, può far avvenire un flip flip nella proteina a causa di un segmento aminoacidico ricco di amminoacidi basici carichi positivamente, quidni si avrà l'estremità N-terminale rivolta verso il citosol e quella C-terminale rivolta verso il lume del RE (es. glycophorina A , che è una proteina transmembrana)
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Descrivimi il ciclo di trasporto delle importine e delle esportine
Ciclo di trasporto dell’importina:
L’importina riconosce la proteina da importare grazie alla presenza della sequenza NLS, quindi si lega alla proteina cargo nel citoplasma e interagendo con le proteine del complesso del poro nucleare la traghetta dentro il nucleoplasma dove trova RanGTP. La RanGTP associandosi all’importina fa sì che essa rilasci il carico proteico con sequenza NLS. L’importina con la RanGTP torna nel citosol, si dissocia dalla RanGTP che si idrolizza a RanGDP così che l'importina potrà essere utilizzata per un nuovo ciclo di trasporto.La diversa concentrazione di RanGTP (più concentrata nel nucleo) e RanGDP (più presente nel citosol) permette all’importina di trasportare in maniera regolata e direzionale la proteina cargo dal citoplasma al nucleo.
Ciclo di trasporto dell’esportina:
Nel nucleoplasma l’esportina va a legare sia la proteina carico che presenta la sequenza NES sia la RanGTP . quindi lega entrambe le proteine, ciascuna favorisce il legame dell’altra, e le trasporta fuori dal nucleo interagendo con le proteine del poro nucleare. Fuori dal nucleoplasma l'idrolisi di GTP fasi che l’esportina rilasci sia la proteina sia la RanGDP, diventa libera e può ritornare nel nucleo, così, potrà essere utilizzata per trasportare altre proteine con sequenze NES.
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Come vengono importate le proteine nei mitocondri?
L’importazione delle proteine sintetizzate nel citosol è post-traduzionale, quindi la proteina viene sintetizzata sui ribosomi liberi che non vanno ad aderire sulla membrana del mitocondrio/cloroplasto. La proteina che deve entrare nel mitocondrio presenta una sequenza segnale all’estremità amminica ad α-elica anfipatica sulla quale si alternano amminoacidi basici ed amminoacidi idrofobici. Questo è il segnale di indirizzamento della proteina verso il mitocondrio che viene riconosciuto dal recettore di membrana e questo recettore porta la proteina in prossimità del poro TOM. Il poro TOM si allinea con la parte interna del canale TIM, e si forma un canale unico. A questo livello le due membrane esterna e interna si avvicinano in modo da formare un canale continuo tra TOM e TIM e la proteina comincia ad inserirsi attraverso questo canale. Man mano che la proteina entra nel canale perde l'associazione con i suoi chaperon citosolici (che impedivano alla potreina di assumere la propria configurazione definitva) mediante consumo di energia, mentre quando passa nella matrice una peptidasi del segnale taglia via la sequenza di smistamento e tutto questo avviene anche grazie ad una differenza di potenziale derivante dall'accumulo di protoni nello spazio intermembrana dovuto alla catena di trasporto elettronico. Nella matrice poi altri chaperon del mitocondrio aiutano la proteina da assumere la sua struttura tridimensionale definitiva consumando ATP.
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Quali sono i rivestimenti proteici che formano le vescicole?
-Il rivestimento di clatrina si forma a livello di vescicole di endocitosi, ma anche a livello di vescicole che gemmano dal lato trans del Golgi e vanno verso i lisosomi;
-il rivestimento COPI si trova sulle vescicole che viaggiano tra i vari comparti del Golgi oppure dal trans-Golgi verso il reticolo endoplasmatico;
-il rivestimento di COPII si trova sulle vescicole che si spostano dal reticolo endoplasmatico verso il lato cis del Golgi.
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Come vengono etichettate le idrolasi lisosomiali?
Vengono etichettate all'estremità oligosaccarica con il M6P nell' apparato del Golgi, per essere poi trasfeite nell'endosoma precoce, dove il pH acido favorirà la rimozione del gruppo fosfato. La glicosilazione delle proteine serve a permettere un corretto ripiegamento della proteina, aumenta la solubilità e l’idrofilicita’ della proteina e protegge da enzimi e stress ambientali di vario tipo.
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Cosa sono le adattine?
Sono proteine presenti nella parte interna del rivestimento proteico delle vescicole, sono a contatto diretto con la membrana e interagiscono con i recettori transmembrana che si affacciano sul lato interno del compartimento donatore e legano in maniera specifica le molecole di cargo da trasportare.
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Illustra le tre leggi di Mendel
1. La legge della dominanza: in un eterozigote uno dei due alleli domina sull'altro;
2. la legge della segregazione dei determinanti genetici (alleli): che spiega il rapporto fenotipico 3:1 della F2 (dopo un incrocio monoibrido e dopo aver incrociato la prole della F1);
3. La legge dell'assortimento indipendente: che scaturisce dall'osservazione dei rapporti fenotipici degli incroci di-ibridi (in cui si va ad osservare come vengono ereditati due diversi caratteri), Mendel si accorse cioè che queste caratteristiche vengono riassortite tra di loro ed ereditate indipendentemente l'una dall'altra.
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Cosa sono i recettori ionotropi e metabotropi?
-I recettori ionotropi sono anali ionici ligando-dipendenti, che hanno un sistema di “gating”, che dipende dal legame con il neurotrasmettitore. Questo tipo di recettore permette una trasmissione abbastanza rapida dell'impulso nervoso dalla cellula presinaptica alla cellula post-sinaptica; un esempio di questo tipo di recettori sono quelli nicotinici per l'acetilcolina.
Quando si lega l'acetilcolina su questi siti di legame extracellulari il recettore canale si apre, e lo ione sodio entra nella cellula secondo il proprio gradiente di concentrazione (passivamente), provocando una depolarizzazione della membrana, che se è abbastanza forte può innescare un potenziale d'azione con un effetto eccitatorio.
Un altro tipo di recettore ionotropo è quello per l’acido Gamma ammino butirrico o più brevemente GABA (derivato dell'acido glutammico, un amminoacido). In questo caso il recettore è un canale ionico ligando-dipendente che lascia passare ioni cloruro. Quando il neurotrasmettitore si lega al livello extracellulare del recettore, esso si apre e lascia passare ioni cloruro che entrano nella cellula; questo porta ad un abbassamento del potenziale della cellula e di conseguenza abbiamo un’iperpolarizzazione della membrana con uno stimolo inibitorio.
-I recettori metabotropi funzionano in modo diverso in quanto quando legano il neurotrasmettitore, esso si lega sulla porzione extracellulare. Questo legame modifica anche il dominio citosolico (a livello conformazionale) affinché possa interagire con le proteine G che trasducono il segnale a livello intracellulare. La trasmissione del segnale è più lenta rispetto alla sinapsi elettrica e anche a quella chimica in cui il recettore funziona direttamente come canale ionico.
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Descrivimi la sinapsi elettrica
Nella sinapsi elettrica c'è una comunicazione diretta tra l'elemento pre-sinaptico e post-sinaptico grazie alle “gap junction” (o connessoni o giunzioni comunicanti) che rendono le membrane adese tra loro e formano dei canali ionici transmembrana. Il connessone della membrana presinaptica entra in contatto con il connessone della membrana post-sinaptica in modo da formare un canale ionico unico e continuo che mette in comunicazione diretta il citoplasma della prima cellula con il citoplasma della seconda. Attraverso questo canale potranno passare diversi ioni e quindi lo stimolo elettrico potrà essere trasferito sempre sotto forma di cambiamento elettrico di membrana nel neurone post-sinaptico. Questo tipo di sinapsi permette una comunicazione molto rapida dell'impulso, la cui natura non cambia di natura (era elettrica in partenza e resta elettrico anche nella cellula che lo riceve).
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Dimmi la definizione di penetranza ed espressività
* Penetranza: frazione di popolazione che possiede il fenotipo corrispondente ad un determinato genotipo. Data una popolazione con un genotipo dipendente da un certo allele, può essere che solo una frazione della popolazione esprima fenotipicamente quell’allele oppure che tutta la popolazione lo esprima. Si parla rispettivamente di penetranza incompleta oppure completa;
-espressività: il grado di intensità con cui si manifesta un certo fenotipo al livello del genotipo tra vari individui. Esempio: la Corea di Huntington ha un livello di espressività diverso e le persone con allele responsabile la esprimono a gradi di gravità differente, con diversa espressività. L’espressività Indica quindi quanto intensamente si può manifestare un certo allele
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Dimmi le caratteristiche delle eredità autosomiche
Eredità autosomica dominante:
* il tratto in qustione si manifesta con pari frequenza in maschi e femmine, perché non deriva da cromosomi sessuali;
* trasmesso a circa metà della progenie;
* il fenotipo non compie salti generazionali.
Eredità autosomica recessiva:
* il fenotipo è presente con pari frequenza in maschi e femmine;
* si manifesta solo in omozigosi, quindi è più raro rispetto al dominante;
* si trasmette quindi con salti generazionali;
* se si incrociano individui che mostrano il tratto, tutta la prole sarà affetta dal fenotipo; si tratta di un recessivo, quindi i genitori sono omozigoti necessariamente.
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Dimmi la classificazione delle mutazioni per sostituzione di base rispetto alla sequenza nucleotidica e all'effetto che ha sulla proteina
Rispetto alla sequenza nucleotidica:
* transizione: sostituzione di base tra purina→purina oppure pirimidina→pirimidina;
* trasversione: sostituzione d base tra purina→pirimidina o viceversa;
In base all’effetto che hanno sulla proteina codificata:
-missense (= di senso): quando la mutazione cambia il significato del codone in cui si verifica la sostituzione di base. Nella proteina corrispondente verrà inserito un amminocido diverso da quello che era codificato nella forma normale; a volte questo amminoacido risulta essere molto diverso rispetto al normale mentre in alucuni casi è simile, quindi la mutazione è neutra. Ad esempio succede per la mutazione responbile dell’anemia falciforme, producendo emoglobina mutata HbS. Una timina viene sostituita con un’adenina, modificando il significato del codone complementare. Ne consegue la sostituzione, nella proteina mutata, dell’amminoacido acido glutamico con un amminoacido valina, il quale produce una proteina biochimicamente diversa che tende ad aggregare, tende a formare dei cristalli che si accumulano nel globulo rosso determinando la formazione a falce caratteristica di questa patologia. Inoltre l’allele mutato è esempio di effetto pleiotropico;
-non-sense: cambia il significato del codone facendo sì che esso vada a codificare un segnale di STOP prematuramente. Si verificherà quindi un effetto grave in quanto la proteina ha una lunghezza insufficiente. Dipende poi da dove si colloca la mutazione: se è nella porzione terminale magari perde solo ua piccola parte e può essere funzionale, ma se è all’inizio del messaggio genetico essa è così piccola da non funzionare;
-samesense o silente: la sostituzione della base non comporta variazione di significato per il codone corrispondente. La mutazione della base porta a codificare uno stesso amminoacido; ciò è possibile grazie alla ridondanza del coduce genetico.
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Quali sono le mutazioni a carico dei cromosomi?
-Duplicazioni;
-delezioni: si avrà un'estremità libera;
-inversione: pericentrica o paracentrica;
-traslocazione: intercromosomica reciproca o non, intracromosomica e robertsoniana (anche detta fusione centrica, causa sindrome di Down)
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Descrivimi le particolarità dei fagi lambda
I fagi lambda sono virus temperati perchè hanno due possibilità di infezione:
-il ciclio litico: il fago aderisce sulla membrana della cellula grazie alle fibre di adesione, poi inietta il proprio DNA nel citoplasma (il DNA parte dalla testa attraversa il canale interno alla coda e viene inserito all'interno della cellula); tutta la parte proteica della testa rimane all'esterno della cellula.
Il DNA fagico comincia ad essere trascritto e cominciano ad essere espressi dei gruppi di geni (geni precoci) che normalmente codificano per nucleasi che vanno a degradare il DNA dell'ospite. Allo stesso tempo il virus sfrutta gli RNA polimerasi DNA dipendenti del batterio per ricopiare il proprio DNA. Il DNA del fago continua essere trascritto e vengono trascritti anche i cosiddetti geni tardivi che codificano le proteine (che formano testa, fibre, code). A questo punto si formano i virus completi e quando se ne accumulano tanti, grazie anche ad una proteina prodotta da un gene tardivo che stimola la rottura della parete cellulare, il batterio si rompe e la progenie viene rilasciata nell'ambiente;
-ciclo lisogeno: il genoma del fago, una volta iniettato dentro la cellula, si inserisce dentro il genoma batterico attraverso un evento di ricombinazione sitospecifica. Questo stato di lisogenia può protendersi anche per molte generazioni finché il profago, di solito per stimoli ambientali (scarsità di nutrienti, stress termici, radiazioni UV, ecc.), si risveglia e si disintegra dal cromosoma batterico cominciando a replicarsi per andare incontro alla via litica.
Il fago λ ha un genoma a doppio filamento DNA con delle estremità che al 5' sono sporgenti e coesive fra di loro: quando impacchettato nella testa ha un genoma virale, quando però entra nella cellula batterica grazie a queste estremità protudenti coesive (estremità COS) il genoma circolarizza a livello dei siti COS (si richiude su sé stesso) e in questa forma può o essere replicato tramite il meccanismo del cerchio rotante oppure può integrarsi ad un punto specifico del genoma dell'ospite con un evento di ricombinazione sitospecifica andando incontro alla lisogenia. Naturalmente questa integrazione è reversibile.
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Qual è la differenza tra episomi e plasmidi?
Gli episomi sono dei plasmidi che possono esistere sia in forma libera (dal cromosoma principale) sia in forma integrata al genoma principale, i plasmidi sono esclusivamente extracromosomiali. I plasmidi in genere sono numerosi, possono arrivare anche a decine di copie in una singola cellula e sono un po’ più piccoli degli episomi (i plasmidi sono lunghi alcune migliaia di nucleotidi, gli episomi possono raggiungere le decine di migliaia). Sugli episomi sono presenti i geni che codificano per enzimi che permettono l'integrazione dell'episoma stesso nel genoma ed il trasferimento dell'episoma da una cellula all'altra. Sugli episomi spesso troviamo i trasposoni.
Nei batteri i trasposoni sono di 2 tipi: si dividono in trasposoni semplici (o elementi IS, brevi sequenze di poche migliaia di nucleotidi contenenti la sequenza codificante per l'enzima trasposasi, e delle estremità che sono riconosciute da questo enzima e permettono l'operazione taglia e cuci ) o composti (Tn), perché formati da più pezzi e contenenti altri geni oltre a quello codificante la trasposasi, ad esempio quelli che conferiscono resistenza ad antibiotici.
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Come avviene la ricombinazione omologa?
La ricombinazione omologa corrisponde a uno scambio reciproco di DNA tra sequenze con estesa omologia, in modo tale che ci sia una perfetta condizione di diploidia. Quindi delle sequenze nucleotidiche, anche se non identiche, devono essere simili; se c’è un'estesa omologia, può avvenire la ricombinazione, che avviene tra i cromatidi di cromosomi omologhi appaiati durante la profase I della meiosi e nella trasformazione, trasduzione e coniugazione batteriche e tra i virus: se c’è tra i genomi dei virus una certa corrispondenza, può avvenire questa ricombinazione.
Questa avviene mediante eventi di rottura della doppia elica del DNA, invasione da parte di eliche singole di DNA su altri DNA omologhi (in modo da trovare un filamento complementare con cui formare strutture eteroduplex, strutture di DNA a doppia elica formate da due filamenti di diversa origine), e poi eventi molecolari di saldatura e taglio delle giunzioni che si sono formate. Richiede una serie di enzimi che sono endonucleasi, ligasi e altre proteine che accompagnano le eliche durante le invasioni di altri DNA, che sono enzimi che si trovano ad esempio nel complesso sinaptonemale durante il crossing over in meiosi.
Durante questo tipo di ricombinazione si formano delle strutture incrociate tra i DNA che vanno a ricombinarsi e che vengono descritte secondo il modello di Holliday e che vengono riconosciute come strutture a chiasma che, a seconda di come sono risaldate tra loro, possono dar luogo o meno a crossing over.
La ricombinazione omologa corrisponde a uno scambio reciproco di DNA tra sequenze con estesa omologia, in modo tale che ci sia una perfetta condizione di diploidia.
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Quali sono i proto-oncogeni e gli oncosoppressoti?
Proto-oncogeni: proteine Ras monomeriche (si è visto che nel 30% dei tumori umani, questa proteina è mutata), proteine chinasi non recettoriali, fattori trascrizionali come myc e i vari regolatori e stimolatori del ciclo cellulare, come le cicline oppure le proteine bcl 2 con ruolo anti-apoptotico;
Oncosoppressori: p53, che si è visto mutato in circa il 50% dei tumori, Cki, spesso sono mutati p15, p16, p27 e p21, Rb (retinoblastoma) che con il suo ruolo inibisce l’espressione dei geni necessari per entrare in fase S.
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Come funziona la ricombinazione sito specifica?
La ricombinazione sito-specifica richiede delle ricombinasi, che vanno a riconoscere i tratti di DNA specifici, in cui può avvenire la ricombinazione che consiste in una vera e propria integrazione di due molecole di DNA.
Esempi di queste ricombinazioni sono l’integrazione dei fagi lambda nel cromosoma batterico: il genoma fagico, dopo che viene circolarizzato, può trovare omologia di sequenza (anche se più ridotta rispetto alla stessa omologia necessaria per la ricombinazione omologa) a livello di un sito specifico del DNA batterico. Grazie alla presenza di una ricombinasi può avvenire una ricombinazione sito-specifica che permette al DNA fagico di integrarsi e diventare parte del cromosoma batterico. Quindi non c’è scambio di dna tra segmenti equivalenti, ma è una vera e propria unione.
Altro esempio di ricombinazione sito specifica è quello che avviene nelle cellule batteriche che contengono il fattore di fertilità F, che in quanto episoma, può esistere sia sotto forma di DNA circolare libero nel citoplasma o può anche integrarsi nel genoma principale del batterio e che per integrarsi sfrutta sempre un meccanismo di ricombinazione sito specifica.
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Come si differenziano le cellule staminali?
Se la cellula staminale può generare tutti i tipi cellulari inclusi i tessuti extraembrionali (come quelli della placenta e del sacco vitellino) queste le troviamo nella gastrula, allora questa cellula si definisce toti-potente; una staminale che invece è in grado di generare tutte le cellule dell’embrione esclusi gli annessi extra embrionali viene definita pluripotente; il potenziale si restringe ulteriormente in caso di quelle multipotenti che stimolano solo alcuni tipi cellulari differenziati. Via via si può restringere a quelle oligopotenti (due o tre linee cellulari) e unipotenti (un solo tipo cellulare).
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Quali sono i diversi tipi di giunzioni cellulari?
-Giunzioni strette/occludenti, che sono dei punti in cui le membrane delle cellule sono quasi fuse tra di loro, grazie a proteine che si chiamano claudine e occludine, proteine che formano creste sigillanti le memebrane;
-giunzioni di ancoraggio o adesione che possono essere di diverso tipo: aderenti, desmosomi, giunzioni cellula- cellula e quelle tra cellula e matrice, ad esempio gli emidesmosomi, oppure giunzioni con filamenti di actina. Hanno una funzione semplicemente meccanica.
-Giunzioni GAP, con la funzione di mettere in comunicazione i citoplasmi di cellule adiacenti per assicurare continuità elettrica e ionica tra i due citoplasmi. Infatti permettono il passaggio di piccole molecole da una cellula all’altra evitando il passaggio per gli spazi extracellulari.
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Cosa sono le integrine?
Hanno un struttura conservata dimerica con due domini transmembrana alfa elica. Hanno all’interno un dominio di legame per proteine adattrici e citoscheletro, nel versante extracellulare per proteine della matrice. Troviamo le integrine ad esempio al livello di strutture di giunzione specifica che si chiamano giunzioni focali: punti in cui una cellula di tessuto connettivo aderisce alla matrice grazie appunto al dominio extracellulare della integrine. Se queste integrine si trovano nelle cellule epiteliali permettono di agganciarsi alla lamina basale a formare l’esmidesmosoma (in questo caso sono legate nel versante extracellulare a collagene, laminine e componenti della lamina basale e sul versante intracellulare inveve sono legate a filamenti intermedi). Si formano quindi giunzioni specializzate tra cellula e matrice di tipo diverso a seconda del tipo cellulare; le integrine sono interessanti anche perché funzionano oltre che con funzione meccanica anche con funzione di recettori di segnale dall' ambiente esterno. Sono in grado di avvertire la densità cellulare, sono coinvolte nei fenomeni di inibizione da contatto con le cellule. Se la cellula tende a slegarsi dalle cellule vicine oppure c’è una eccessiva densità cellulare, i segnali che arrivano alle integrine possono scatenare apoptosi o migrazioni cellulare perché appunto trasducono quel tipo di segnale all’interno innescando una risposta da parte della cellula; proprio come avviene nei recettori dei segnali chimici.
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Indicami in ordine i vari taxa
regni---phylum---classe---ordine---famiglia---genere---specie
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Chi stabilì la nomenclatura binomiale?
Linneo e prevede come primo nome il genere e per secondo nome la specie
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Dimmi la definizione di specie
Una specie è l’insieme degli esseri viventi con caratteristiche e proprietà tali che, accoppiandosi, producano un organismo fecondo. Nei casi in cui la riproduzione sessuata non è possibile, bisogna comparare il DNA e le strutture anatomiche morfologiche.
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Qual è la differenza tra strutture omologhe e analoghe?
Le strutture omologhe hanno la stessa origine embrionale invece le strutture analoghe sono strutture che, pur avendo origine embrionale diversa, tendono ad assomigliarsi.
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Quali sono le caratteristiche dell'acqua?
* L'acqua allo stato solido risulta essere meno densa rispetto allo stato liquido: questa proprietà è importante per vari ecosistemi perché permette di proteggere dal congelamento gli strati inferiori dei mari e dei laghi realizzando una corazza protettiva che mantiene lo stato liquido sottostante e permette il normale proseguimento delle attività biologiche;
-elevata tensione superficiale;
-elevata coesione, ovvero la tendenza delle molecole di acqua ad unirsi tra loro;
* adesione e coesione determinano la capillarità: questa caratteristica permette all'acqua di fluire dal basso verso l’alto nelle piante, dalle radici fino alle foglie;
-elevata capacità termica: è alla base di fenomeni come l'azione mitigatrice degli ecosistemi marini, degli oceani, dei laghi, oltre che sugli ecosistemi associati, inoltre stabilizza la temperatura, ad esempio con la sudorazione;
* è un ottimo solvente;
* l’acqua riesce anche a rivestire gli ioni,in questo caso si parla di solvatazione: ad esempio il citosol è sostanzialmente un brodo con tante molecole e macromolecole diverse che sono in grado di interagire con l'acqua perché vengono solvatate da essa;
* permette alle molecole biologiche di assumere la corretta struttura tridimensionale in modo da svolgere le loro funzioni;
-è anfotera.
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Quali sono le due teorie che riguardano la pluricellularità?
* Secondo la prima teoria i primi organismi pluricellulari sarebbero nati a partire da plasmodi o sincizi cellulari. Da questi si sarebbe giunti alla condizione pluricellulare per il formarsi di pareti e/o membrane plasmatiche all’interno dei suddetti organismi che, col passare del tempo, avrebbero separato definitivamente nuclei e porzioni di citoplasma in un insieme di cellule distinte, dando vita ad un organismo pluricellulare con cellule differenziate;
* l’altra teoria presuppone che gli assembramenti coloniali da parte di gruppi di cellule abbiano portato alla specializzazione per via maggiore di gruppi di cellule fino al progredire di una vera e propria pluricellularità.
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Da cosa è formato l'amido?
L’amido svolge la funzione di riserva energetica negli organismi vegetali. Si accumula in organelli simili ai cloroplasti, ma ripieni solo di amido e non di pigmenti fotosintetici. Nello spazio i vari monomeri tendono ad assumere una struttura elicoidale. I monomeri da cui è formato sono D-alfa-glucosio e si possono distinguere 2 diversi polimeri:
o L’amilosio è costituito da unità di glucosio, unite da legami 1,4 Alpha glicosidici, che formano delle catene lineari. L'amilosio è solubile in acqua.
o L'amilopectina è formata da catene lineari di unità di glucosio legate da legami 1,4 alpha glicosidici, che si inseriscono lateralmente con legami 1,6 alfa glicosidici a formare una struttura ramificata. L'amilopectina è più piccola dell'amilosio ed è insolubile in acqua.
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Tra quali gruppi si forma un legame petidico?
Gli amminoacidi si uniscono tra loro attraverso la formazione di un legame peptidico: è un legame covalente tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e l’azoto del gruppo amminico di un altro amminoacido. Come nel caso del legame glicosidico, avviene una reazione di condensazione, e quindi alla eliminazione di una molecola d’acqua
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Qual è la differenza tra chaperon e chaperonine?
* gli chaperon agiscono singolarmente sulla catena polipeptidica anche in fase di sintesi sul ribosoma, quindi si aggregano alla catena e, consumando energia, fanno sì che possa recuperare la sua struttura tridimensionale corretta;
-le chaperonine sono proteine che si associano tra loro per formare delle strutture a barile per inglobale le proteine mal ripiegate, praticamente le isolano dall’ambiente cellulare e, consumando ATP, fanno recuperare il corretto ripiegamento alla proteina che a questo punto può uscire e ritornare nell’ambiente cellulare.
