Biochimica Flashcards
Perchè i prodotti sono più stabili dei reagenti?
I composti con un’energia libera di idrolisi molto negativa generano prodotti più stabili dei reagenti per uno o più dei seguenti motivi: (1) la tensione di le-game nei reagenti, dovuta a repulsione elettrostatica, di-minuisce a seguito della separazione delle cariche, come nel caso dell’ATP; (2) i prodotti sono stabilizzati median-te ionizzazione, come nel caso dell’ATP, degli acilfosfato edei tioesteri; (3) i prodotti sono stabilizzati per isomerizza-zione (tautomerizzazione), come per il fosfoenolpiruvato;(4) i prodotti sono stabilizzati per risonanza, come la crea-tina che si forma dalla fosfocreatina, lo ione carbossilatoche si forma dalla scissione degli acilfosfato e dei tioeste- ri, e il fosfato inorganico (P i ) che si forma dalla rottura di legami fosfoanidridici o fosfoestere.
Quali sono i trasportatori energetici nelle cellule e quali reazioni fanno?
La reazione di riduzione del NAD interessa l’anello
nicotinico, tramite uno ione idruro (due elettroni e un
protone) per cui esso si definisce trasportatore bielettronico, ossia trasporta sempre e solo 2 elettroni
alla catena respiratoria.
Invece, la porzione di FAD (che differisce da FMN per
la presenza di un ulteriore gruppo fosfato) interessata
dalla riduzione è l’anello isoallosazinico, sia a parfire
da un elettrone (evolvendo in FAD radicalico o FMN
radicalico) sia a partire da due elettroni (a formare
FADH2 e FMNH2) per cui ha sia valenza monoelettronica sia valenza bi-elettronica.
Parlami della regolazione a livello del substrato
L’attività di un enzima è regolata anche dalla quantità di (1)substrato disponibile e dalla (2)quantità di
prodotto:
1. La cinefica di Michaelis-Menten1
è un modello valido per enzimi NON allosterici che descrive la
velocità di reazione (V) in funzione della concentrazione del substrato [S]:
Inizialmente al crescere della concentrazione [s] cresce linearmente anche la
velocità di reazione, ma da un certo punto in poi tutti gli enzimi saranno
occupati nella catalisi e la reazione raggiunge una velocità massima
(𝑉𝑚𝑎𝑥), da questo punto in poi accrescere la quantità di substrato non
implicherà un aumento di V. (𝐾𝑚 indica l’affinità dell’enzima per il substrato, bassi valori di 𝐾𝑚 indicano alta affinità)
2. Se il prodotto non viene usato da reazioni a valle per l’enzima
non ha senso continuare a sintetizzare, dunque la sua attività viene inibita.
Un esempio è la reazione catalizzata dalle isoforme 1,2 e 3 della
isochinasi*, ossia la fosforilazione del glucosio a glucosio 6-Fosfato.
Dimmi le tappe della digestione del glucosio alimentare
L’amilasi salivare promuove la scissione dei legami α-1,4-glucosidici mentre gli α-1,6-
glucosidici delle ramificazioni rimangono intatti. Ne derivano diversi prodotti:
le α destrine, in cui ci sono 2 molecole di glucosio della ramificazione;
il maltotrioso;
il maltosio;
e l’isomaltosio.
Gli altri disaccaridi provenienti dalla dieta, come lattosio e saccarosio, vengono degradati più a valle.
Nello stomaco il bassissimo pH blocca l’azione dell’amilasi
salivare.
La digestione continua a livello del duodeno dove viene
riversata l’amilasi pancreatica che catalizza la scissione di
altri legami glucosidici.
Invece, in una porzione più a valle dell’intestino tenue,
agiscono le α-destrinasi, le maltasi, le lattasi e le saccarasi,
ovvero enzimi che scindono i propri disaccaridi nei loro
monomeri per arrivare alla completa disposizione di
glucosio, fruttosio e galattosio.
Quali sono i principali trasportatori di glucosio?
-L’SGLT1 è l’unico trasportatore attivo secondario perché promuove l’ingresso di glucosio e galattosio negli
enterociti, in simporto con 2 atomi di sodio grazie al gradiente di concentrazione del sodio.
-GLUT1 è un trasportatore situato principalmente sugli eritrociti ma anche a livello della barriera
ematoencefalica.
È caratterizzato da una Kt molto bassa di circa 1-2mM
Si occupa della captazione basale del glucosio e quindi del suo ingresso negli eritrociti.
-Il GLUT2 è un trasportatore situato principalmente sugli epatociti ma anche:
sugli enterociti dell’intestino tenue;
sulle cellule β del pancreas;
e sulle cellule del rene.
È caratterizzato da una Kt molto alta di circa 15-20mM e questo significa che necessita di grandi quantità di
ligando per funzionare efficientemente.
-Il GLUT3 è un trasportatore situato principalmente sui neuroni ma anche in molti altri tessuti.
È caratterizzato da una Kt molto bassa di circa 1-2mM
Si occupa della captazione basale del glucosio e quindi del suo ingresso nei neuroni.
-Il GLUT4 è un trasportatore insulino-dipendente situato esclusivamente nel tessuto muscolare scheletrico e
cardiaco e nel tessuto adiposo.
È caratterizzato da una Kt di circa 5mM.
-Il GLUT5 è un trasportatore specifico per il fruttosio e si trova esclusivamente a livello della membrana
apicale degli enterociti.
È caratterizzato da una Kt di circa 5-6mM.
Descrivimi le prime 4 tappe della glicolisi
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Descrivimi le reazione 5, 6 e 7 della glicolisi
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Descrivimi le reazioni 8, 9 e 10 della glicolisi
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Dimmi la prima reazione di deviazione dalla glicolisi
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Parlami della regolazione enzimatica delle tappe 1 e 3 della glicolisi e della gluconeogenesi
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Dimmi la seconda e terza reazione di deviazione della gluconeogenesi
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Parlami della regolazione insulunica
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Dimmi il metabolismo degli altri glucidi
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Dimmi le reazioni della via del pentoso fosfato
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Dimmi la regolazione della via del pentoso fosfato
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Dimmi la glicogenolisi e la fermentazione lattica
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Dimmi la glicogenosintesi
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Dimmi la regolazione del metabolismo del glicogeno
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