Aula 4 - Estrutura Proteínas Flashcards

1
Q

Quais os níveis de organização estrutural de uma cadeia polipéptídica?

A

estrutura primária, secundária, terciária e quaternária

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Q

Como se dispõe a estrutura primária?

A

sequência de aminoácidos

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3
Q

Como se dispõe a estrutura secundária?

A

arranjos específicos em pequenas regiões (localmente) devido a angulos de torção favoráveis

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4
Q

Como se dispõe a estrutura terciária?

A

arranjo organizado dos elementos da estrutura secundária

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5
Q

Como se dispõe a estrutura quaternária?

A

arranjo espacial das diferentes estruturas terciárias

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6
Q

Quais os arranjos específicos da estrutura secundária?

A

hélice alfa, cadeia beta e voltas ou loops

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7
Q

O que é um random coil?

A

é algo que se forma na estrutura secundária aleatoriamente e que não tem uma forma específica

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8
Q

Quando se forma a hélice alfa?

A

quando resíduos de aminoácidos consecutivos têm angulos phi e psi de -60 e -50 e há zonas alternadas rigidas da ligação peptídica e zonas de mobilidade

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9
Q

Quais as características da hélice alfa?

A

os grupos R estão orientados para fora da hélice (de modo a grupos R possam interagir com grupos R de outra hélice)

enrolamento para a direita

3,6 resíduos por volta

extremidades polares

resíduos hidrófilos orientados para o exterior

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10
Q

Existem mais hélices sem ser alfa?

A

Sim. Hélice pi (+ condensada) e hélice 3.10 (+ larga)

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11
Q

Quando se formam cadeias beta?

A

quando resíduos de aminoácidos consecutivos têm angulos phi e psi de -140 e 130

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12
Q

Quais as características das cadeias beta?

A

grupos R orientados para fora da cadeia em direções opostas (não há interações)

cada cadeia tem 5-10 aminoácidos

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13
Q

Como se formam folhas beta?

A

Quando cadeias beta se encontram perto uma da outra e têm tendência a associar-se com pontes de hidrogénio

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14
Q

Qual a diferença entre cadeia beta anti-paralela e paralela?

A

antiparalela - as cadeias beta associam-se anti paralellamente e as pontes de hidrogénio mais curtas e paralelas entre si

paralela- associam-se de forma paralela, as pontes de hidrogénio estão mais longas. É mais instável

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15
Q

Quais as características das voltas ou loops?

A

alteram a direção da cadeia polipéptidica

aminoácidos preferenciais (glicina por ser pequena e prolina por estar em cis)

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16
Q

Como é baseada a classificação das voltas?

A

número de aminoácidos que constituem as voltas, podendo ser mais apertadas ou mais largas

17
Q

Quais as voltas ou loops mais comuns?

A

voltas beta (4 aminoácidos) e voltas gama

18
Q

Como resulta a estrutura terciária?

A

arranjo dos elementos da estrutura secundária

19
Q

O que são motivos/estrutura suprasecundária?

A

combinações de 2 a 4 estruturas secundárias sucessivas que contactam entre si com um arranjo geométrico específico e que estão normalmente associados a uma função

20
Q

Dê exemplos de estruturas supra-secundárias

A

zinc finger (liga-se ao DNA) ou hélice hoop hélice

21
Q

O que são domínios?

A

são semelhantes às estruturas suprasecundárias só que em vez de terem apenas 2-4 estruturas secundárias têm muito mais e estão associados a uma função específica

22
Q

Quais os domínios que existem?

A

alfa e beta e todas as combinações que podem haver com alfa e beta

23
Q

Todas as proteínas têm estrutura:

A

primária, secundária e terciária

24
Q

Como se forma a estrutura quaternária?

A

quando se associam 2 ou mais cadeias polipeptídicas/subunidades

25
Q

O que é uma proteína monomérica?

A

Proteína que tem 1 subunidade/cadeia polipeptídica, logo não apresenta estrutura quaternária

26
Q

O que é uma proteína multimérica?

A

Proteína que tem 2 ou mais subunidades/cadeias polipeptídicas, logo apresenta estrutura quaternária

27
Q

Dentro das proteínas multiméricas, o que é uma proteína homomérica?

A

subunidades iguais entre si

28
Q

Dentro das proteínas multiméricas, o que é uma proteína heteromérica?

A

subunidades diferentes entre si

29
Q

As proteínas homoméricas e heteroméricas podem ainda ser classificadas de acordo:

A

com os eixos de simetria

30
Q

Quais as forças que estabilizam a estrutura das proteínas?

A

ligações não covalentes (interações iónicas ou pontes salinas, pontes H, forças de van der walls e interações hidrófobas) e ligações covalente (pontes de enxofre)

31
Q

Quando se formam pontes salinas?

A

estabelcem-se quando um resíduo carregado positivamente (base) está perto de um aminoácido carregado negativamente (ácido)

32
Q

O que significa uma ligação ser intracaternária?

A

ligação dentro da cadeia polipeptídica

33
Q

Como ocorre a formação de pontes de enxofre?

A

oxidação cisteína forma ponte dissulfureto

34
Q

As pontes de enxofre são ligações fortes?

A

Não é muito forte, se estiver num ambiente redutor facilmente é reduzida