Aula 3 - Ligação Peptídica Flashcards

1
Q

Cada grupo ionizável apresenta quantos pk?

A

1 pk

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Q

Cada aminoácido apresenta pelo menos quantos pk?

A

pelo menos 2 pk

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3
Q

aminoácidos com grupos R ionizáveis têm quantos pks?

A

3

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4
Q

aminoácidos com grupos R não ionizáveis têm quantos pks?

A

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5
Q

O que é a ligação peptídica?

A

É a reação entre o grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amina do aminoácido seguinte

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6
Q

Quais as características da ligação peptídica?

A

É covalente, tem carácter de dupla ligação, é co-planar (está sempre no mesmo plano), logo dá rígidez

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7
Q

Na ligação peptídica qual a configuração mais frequente (cis ou trans)?

A

trans (os carbonos alfa estão em lados opostos do plano)

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8
Q

Qual é o aminoácido exceção em que a configuração mais frequente não é em trans, mas sim em cis?

A

prolina

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9
Q

O angulo phi é entre que átomos/grupos?

A

carbono alfa e grupo amina

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10
Q

O angulo psi é entre que átomos/grupos?

A

carbono alfa e carbono grupo carboxílico

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11
Q

Os angulos phi e psi ou de torsão variam entre que valores?

A

180 a -180

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12
Q

Os angulos de torsão podem tomar qualquer valor dentro do intervalo de 180 a -180?

A

não é possível tomarem todos os valores, podem existir impedimentos estéricos, dependendo do tamanho do grupo R do aminoácido

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13
Q

O que são os gráficos ramachandran?

A

Gráficos que têm os valores permitidos para phi e psi

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14
Q

Como se lêm estes gráficos?

A

zonas escuras são permitidas, zonas claras é menos favorável

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15
Q

O que é a cadeia polipéptidica?

A

vários aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas

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16
Q

Como se inicia a cadeia polipeptídica?

A

Com um grupo alfa amina livre (N-terminal)

17
Q

Como termina a cadeia polipéptídica?

A

Com um grupo carboxílico livre (C-terminal)

18
Q

O que dá a conformação à proteína?

A

Zonas de mobilidade alternadas com zonas de rigidez (ligação peptídica no mesmo plano)

19
Q

Qual a diferença entre péptido e proteína?

A

péptido- cadeia polipeptídica com 50-100 aminoácidos

proteína- cadeia polipeptídica com mais de 100 aminoácidos

20
Q

A massa molecular é expressa em que unidade?

A

Daltons ou KD

21
Q

Ao formar a ligação peptídica o que se perde?

A

1 molécula de água

22
Q

As proteínas são constituídas por uma ou várias cadeias polipéptidicas. Estas cadeias são iguais ou diferentes?

A

As cadeias podem ser iguais ou diferentes entre si

23
Q

Como se faz a nomenclatura de uma cadeia polipéptidica?

A

todos os resíduos de aminoácidos terminam em il exceto o último (C-terminal)

24
Q

Dê exemplos de péptidos

A

oxitocina e insulina (hormonas)

25
Q

A que comprimento de onda absorve a ligação peptídica?

A

Normalmente a 220 (mas pode estar entre 190-230 nm)

26
Q

A que comprimento de onda asborvem os aminoácidos não polares aromáticos?

A

a fenilalanina, a tirosina e o triptofano absorvem a 280 nm