ACUAPORINAS Flashcards

1
Q

La variable biofísica que define la permeabilidad al agua por difusión es
conocida como

la permeabilidad al agua determinada por un gradiente osmótico es definida como

A

Pf

Pd

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2
Q

Esta es dependiente de la temperatura y de la composición lipídica de la membrana

A

Variable Pd

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3
Q

Verdadero o Falso:

la mayor parte del agua que atraviesa la membrana en respuesta a un gradiente
osmótico, lo hace por difusión simple a través de la bicapa

A

Verdadero

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4
Q

los flujos de agua a través de
ciertas membranas como las del eritrocito pueden ser inhibidos por

A

Compuestos mercuriales

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5
Q

A inicios de la década de 1990, se informó el hallazgo en eritrocitos de una proteína de 28 kD, organizada en forma de tetrámeros, que fue llamada
inicialmente.

A

CHIP 28 (Channel-like Integral Protein of 28KD)

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6
Q

permeable selectivamente a agua y que explicaba la elevada permeabilidad a ésta en las membranas en que estaba presente; posterior a su clonaje y secuenciación, fue sugerido el nombre de acuaporina 1 (AQP 1) para esta proteína

A

CHIP 28

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7
Q

Las acuaporinas constituyen una familia de proteínas que se subdividen en dos grupos:

A

Acuaporinas clásicas y acuagliceroporinas

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8
Q

Estas solo son permeables a agua en forma selectiva

Estas permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular

A

Acuaporinas clásicas

Acuagliceroporinas

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9
Q

Todas pueden ser reguladas por diversos factores intracelulares, entre los
cuales son fundamentales el pH y la fosforilación, principalmente mediada
por proteínA quinasa A.

A

Acuaporinas

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10
Q

¿Cómo son nombradas las acuaporinas?

A

Como proteínas AQP seguidas del número correspondiente.

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11
Q

Son consideradas acuagliceroproteínas

A

AQP3, AQP7 Y AQP9

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12
Q

Son esenciales para la permeabilidad al agua del canal, es decir, son vitales en la formación del poro.

A

Loop B y E

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13
Q

Son altamente selectivas al paso de agua, impidiendo incluso el paso de protones. la mayoría son inhibiles por compuestos mercuriales

A

Acuaporinas

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14
Q

Descrita antes de la AQP1 fue llamada LMIP debido a que es una de los péptidos más abundantes en estas células, constituyendo la mitad de todas sus proteínas

A

AQP0

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15
Q

Sirve como proteína de adhesión entre las células del cristalino

A

AQP0

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16
Q

Es la acuaporina más abundante en las membranas animales y posiblemente la de expresión menos selectiva.

17
Q

Fue descubierta
inicialmente en eritrocitos, pero su pre
sencia se ha demostrado en la mayor
parte de epitelios, sobre todo abundan
te en túbulo proximal renal (TPR) y
segmento descendente delgado (SDD)
del asa de Henle en el riñón,

18
Q

Responsable de la alta permeabilidad al agua del TPR y el SDD del asa de Henle, en los cuales es una de las proteínas más abundantes tanto en membrana apical como basolateral

19
Q

Es expresada exclusivamente en membranas apicales en los túbulos distales y colectores renales37 y es la
responsable de la permeabilidad apical
al agua de este segmento de la nefrona41; es inihibible por mercuriales y su actividad es dependiente de hormona antidiurética (ADH);

20
Q

Se libera desde el hipotálamo es respuesta a estímulos como la hipovolemia o la hiperosmolaridad. esta hormona ejerce su efecto a través de la fosforilación mediada por proteina quinasa A (PKA)

21
Q

es la responsable de la permeabilidad al agua de la
membrana basolateral. Es expresada en membranas
basolaterales de TDR y TCR46, coexistiendo con AQP2 en el mismo tipo de células; participa en la permeabilidad de membranas basolaterales

22
Q

Es la acuaporina más abundante en el cerebro48, donde fue aislada por primera vez; no es sensible a mercuriales49 y es activada por fosforilación mediada por diversos sistemas. Interviene en la producción de líquido cefalorraquídeo

23
Q

consiste en regular el flujo de agua hacia la luz glandular. localizada en la membrana apical de células epiteliales en múltiples glándulas, tales como las sudoríparas, lacrimales, salivares y
submucosas respiratorias

24
Q

Se encuentra principalmente en el túbulo colector renal, aunque ha sido hallada en otros tejidos. permeabilidad al agua es baja, no es inhibible por mercurio e
incluso puede ser activada por bajas concentraciones de éste.

25
identificada inicialmente en tejido adiposo. presente en muchos otros tejidos como espermatocitos y túbulo proximal renal. Es permeable a glicerol y parece ser una ruta alterna para la salida del glicerol producido durante la lipólisis
AQP7
26
única acuaporina que exhibe permeabilidad a la urea. presente en membranas intracelulares, presente en hepatocitos y testículo.
AQP8
27
Funciona como ruta de entrada para glicerol durante la gluconeogénesis. Control metabólico extremo podría aumentar la fuente de glicerol en el hepatocito
AQP9
28
Es la más recientemente informada, fue hallada en duodeno y yeyuno, pero al parecer se encuentra en epitelios en forma inespecífica, pero aún no hay datos acerca de su significancia funcional.
AQP10