ACUAPORINAS Flashcards
La variable biofísica que define la permeabilidad al agua por difusión es
conocida como
la permeabilidad al agua determinada por un gradiente osmótico es definida como
Pf
Pd
Esta es dependiente de la temperatura y de la composición lipídica de la membrana
Variable Pd
Verdadero o Falso:
la mayor parte del agua que atraviesa la membrana en respuesta a un gradiente
osmótico, lo hace por difusión simple a través de la bicapa
Verdadero
los flujos de agua a través de
ciertas membranas como las del eritrocito pueden ser inhibidos por
Compuestos mercuriales
A inicios de la década de 1990, se informó el hallazgo en eritrocitos de una proteína de 28 kD, organizada en forma de tetrámeros, que fue llamada
inicialmente.
CHIP 28 (Channel-like Integral Protein of 28KD)
permeable selectivamente a agua y que explicaba la elevada permeabilidad a ésta en las membranas en que estaba presente; posterior a su clonaje y secuenciación, fue sugerido el nombre de acuaporina 1 (AQP 1) para esta proteína
CHIP 28
Las acuaporinas constituyen una familia de proteínas que se subdividen en dos grupos:
Acuaporinas clásicas y acuagliceroporinas
Estas solo son permeables a agua en forma selectiva
Estas permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular
Acuaporinas clásicas
Acuagliceroporinas
Todas pueden ser reguladas por diversos factores intracelulares, entre los
cuales son fundamentales el pH y la fosforilación, principalmente mediada
por proteínA quinasa A.
Acuaporinas
¿Cómo son nombradas las acuaporinas?
Como proteínas AQP seguidas del número correspondiente.
Son consideradas acuagliceroproteínas
AQP3, AQP7 Y AQP9
Son esenciales para la permeabilidad al agua del canal, es decir, son vitales en la formación del poro.
Loop B y E
Son altamente selectivas al paso de agua, impidiendo incluso el paso de protones. la mayoría son inhibiles por compuestos mercuriales
Acuaporinas
Descrita antes de la AQP1 fue llamada LMIP debido a que es una de los péptidos más abundantes en estas células, constituyendo la mitad de todas sus proteínas
AQP0
Sirve como proteína de adhesión entre las células del cristalino
AQP0
Es la acuaporina más abundante en las membranas animales y posiblemente la de expresión menos selectiva.
AQP1
Fue descubierta
inicialmente en eritrocitos, pero su pre
sencia se ha demostrado en la mayor
parte de epitelios, sobre todo abundan
te en túbulo proximal renal (TPR) y
segmento descendente delgado (SDD)
del asa de Henle en el riñón,
AQP1
Responsable de la alta permeabilidad al agua del TPR y el SDD del asa de Henle, en los cuales es una de las proteínas más abundantes tanto en membrana apical como basolateral
AQP1
Es expresada exclusivamente en membranas apicales en los túbulos distales y colectores renales37 y es la
responsable de la permeabilidad apical
al agua de este segmento de la nefrona41; es inihibible por mercuriales y su actividad es dependiente de hormona antidiurética (ADH);
AQP2
Se libera desde el hipotálamo es respuesta a estímulos como la hipovolemia o la hiperosmolaridad. esta hormona ejerce su efecto a través de la fosforilación mediada por proteina quinasa A (PKA)
La ADH
es la responsable de la permeabilidad al agua de la
membrana basolateral. Es expresada en membranas
basolaterales de TDR y TCR46, coexistiendo con AQP2 en el mismo tipo de células; participa en la permeabilidad de membranas basolaterales
AQP3
Es la acuaporina más abundante en el cerebro48, donde fue aislada por primera vez; no es sensible a mercuriales49 y es activada por fosforilación mediada por diversos sistemas. Interviene en la producción de líquido cefalorraquídeo
AQP4
consiste en regular el flujo de agua hacia la luz glandular. localizada en la membrana apical de células epiteliales en múltiples glándulas, tales como las sudoríparas, lacrimales, salivares y
submucosas respiratorias
AQP5
Se encuentra principalmente en el túbulo colector renal, aunque ha sido hallada en otros tejidos. permeabilidad al agua es baja, no es inhibible por mercurio e
incluso puede ser activada por bajas concentraciones de éste.
AQP6
identificada inicialmente en tejido adiposo. presente en muchos otros tejidos como espermatocitos y túbulo
proximal renal. Es permeable a glicerol y parece ser una ruta alterna para la salida del glicerol producido durante la
lipólisis
AQP7
única acuaporina que exhibe permeabilidad a la urea. presente en membranas intracelulares, presente en hepatocitos y testículo.
AQP8
Funciona como ruta de entrada para glicerol durante la gluconeogénesis. Control metabólico extremo podría aumentar la fuente de glicerol en el hepatocito
AQP9
Es la más recientemente
informada, fue hallada en duodeno y yeyuno, pero al parecer se encuentra
en epitelios en forma inespecífica, pero
aún no hay datos acerca de su significancia funcional.
AQP10
