ACUAPORINAS Flashcards

1
Q

La variable biofísica que define la permeabilidad al agua por difusión es
conocida como

la permeabilidad al agua determinada por un gradiente osmótico es definida como

A

Pf

Pd

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2
Q

Esta es dependiente de la temperatura y de la composición lipídica de la membrana

A

Variable Pd

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3
Q

Verdadero o Falso:

la mayor parte del agua que atraviesa la membrana en respuesta a un gradiente
osmótico, lo hace por difusión simple a través de la bicapa

A

Verdadero

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4
Q

los flujos de agua a través de
ciertas membranas como las del eritrocito pueden ser inhibidos por

A

Compuestos mercuriales

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5
Q

A inicios de la década de 1990, se informó el hallazgo en eritrocitos de una proteína de 28 kD, organizada en forma de tetrámeros, que fue llamada
inicialmente.

A

CHIP 28 (Channel-like Integral Protein of 28KD)

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6
Q

permeable selectivamente a agua y que explicaba la elevada permeabilidad a ésta en las membranas en que estaba presente; posterior a su clonaje y secuenciación, fue sugerido el nombre de acuaporina 1 (AQP 1) para esta proteína

A

CHIP 28

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7
Q

Las acuaporinas constituyen una familia de proteínas que se subdividen en dos grupos:

A

Acuaporinas clásicas y acuagliceroporinas

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8
Q

Estas solo son permeables a agua en forma selectiva

Estas permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular

A

Acuaporinas clásicas

Acuagliceroporinas

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9
Q

Todas pueden ser reguladas por diversos factores intracelulares, entre los
cuales son fundamentales el pH y la fosforilación, principalmente mediada
por proteínA quinasa A.

A

Acuaporinas

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10
Q

¿Cómo son nombradas las acuaporinas?

A

Como proteínas AQP seguidas del número correspondiente.

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11
Q

Son consideradas acuagliceroproteínas

A

AQP3, AQP7 Y AQP9

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12
Q

Son esenciales para la permeabilidad al agua del canal, es decir, son vitales en la formación del poro.

A

Loop B y E

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13
Q

Son altamente selectivas al paso de agua, impidiendo incluso el paso de protones. la mayoría son inhibiles por compuestos mercuriales

A

Acuaporinas

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14
Q

Descrita antes de la AQP1 fue llamada LMIP debido a que es una de los péptidos más abundantes en estas células, constituyendo la mitad de todas sus proteínas

A

AQP0

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15
Q

Sirve como proteína de adhesión entre las células del cristalino

A

AQP0

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16
Q

Es la acuaporina más abundante en las membranas animales y posiblemente la de expresión menos selectiva.

A

AQP1

17
Q

Fue descubierta
inicialmente en eritrocitos, pero su pre
sencia se ha demostrado en la mayor
parte de epitelios, sobre todo abundan
te en túbulo proximal renal (TPR) y
segmento descendente delgado (SDD)
del asa de Henle en el riñón,

A

AQP1

18
Q

Responsable de la alta permeabilidad al agua del TPR y el SDD del asa de Henle, en los cuales es una de las proteínas más abundantes tanto en membrana apical como basolateral

A

AQP1

19
Q

Es expresada exclusivamente en membranas apicales en los túbulos distales y colectores renales37 y es la
responsable de la permeabilidad apical
al agua de este segmento de la nefrona41; es inihibible por mercuriales y su actividad es dependiente de hormona antidiurética (ADH);

A

AQP2

20
Q

Se libera desde el hipotálamo es respuesta a estímulos como la hipovolemia o la hiperosmolaridad. esta hormona ejerce su efecto a través de la fosforilación mediada por proteina quinasa A (PKA)

A

La ADH

21
Q

es la responsable de la permeabilidad al agua de la
membrana basolateral. Es expresada en membranas
basolaterales de TDR y TCR46, coexistiendo con AQP2 en el mismo tipo de células; participa en la permeabilidad de membranas basolaterales

A

AQP3

22
Q

Es la acuaporina más abundante en el cerebro48, donde fue aislada por primera vez; no es sensible a mercuriales49 y es activada por fosforilación mediada por diversos sistemas. Interviene en la producción de líquido cefalorraquídeo

A

AQP4

23
Q

consiste en regular el flujo de agua hacia la luz glandular. localizada en la membrana apical de células epiteliales en múltiples glándulas, tales como las sudoríparas, lacrimales, salivares y
submucosas respiratorias

A

AQP5

24
Q

Se encuentra principalmente en el túbulo colector renal, aunque ha sido hallada en otros tejidos. permeabilidad al agua es baja, no es inhibible por mercurio e
incluso puede ser activada por bajas concentraciones de éste.

A

AQP6

25
Q

identificada inicialmente en tejido adiposo. presente en muchos otros tejidos como espermatocitos y túbulo
proximal renal. Es permeable a glicerol y parece ser una ruta alterna para la salida del glicerol producido durante la
lipólisis

A

AQP7

26
Q

única acuaporina que exhibe permeabilidad a la urea. presente en membranas intracelulares, presente en hepatocitos y testículo.

A

AQP8

27
Q

Funciona como ruta de entrada para glicerol durante la gluconeogénesis. Control metabólico extremo podría aumentar la fuente de glicerol en el hepatocito

A

AQP9

28
Q

Es la más recientemente
informada, fue hallada en duodeno y yeyuno, pero al parecer se encuentra
en epitelios en forma inespecífica, pero
aún no hay datos acerca de su significancia funcional.

A

AQP10