04 Makronährstoffe Flashcards

1
Q

Valin

A

Proteinbiosynthese

Muskelaufbau

Abbau liefert Propionyl-CoA (ß-Oxidation; Enzym für Amnosäuren- und Fettstoffwechsel;…)

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2
Q

Valin in Lebensmitteln

A

Tagesbedarf 12mg/kg

Gesamtprotein : Valin

Chlorella, getrocknet 59g : 3800mg
Spirulina, getrocknet 60g : 2387mg
.
Hähnchenbrustfilet, roh 23,09g : 1145mg

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3
Q

Proteinmetabolimus: Verdauung

A

Die Verdauung von Nahrungsproteinen beginnt im Magen.
Denaturierung (Auffaltung) der Nahrungsproteine im Magen durch HCl.

Relativ unspezifische Spaltung der Proteine in Poly- und Oligiopeptide durch Pepsin. Pepsin spaltet die Peptidbindung bei den aromatische Aminosäuen Phenylalanin und Tyrosin sowie bei der neutralen Aminosäure Leu.

Die weitere extensive Verdauung der Proteine und Proteinbruchstücke findet im oberen Teil des Dünndarms mit Hilfe von verschiedenen Exo- und Endopetidasen im Pancreas- und Dünndarmsekret statt. (Membranendothelzellen)

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4
Q

Proteinmetabolismus: Katabolismus und Desaminierung

A

Katabolismus von Proteinen:
Proteine werden durch die Hydrolyse ihrer Peptidbindungen zu den einzelnen Aminosäuren abgebaut.

Desaminierung (Entfernung der Aminogruppe):
Die oxidative Entfernung der Aminogruppe ergibt Ammoniak und eine organische Carbonsäure.

Ammoniak ist toxisch und wird zur Entgiftung in Harnstoff umgewandelt.

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5
Q

Beispiel Proteinbiosynthese

A

Einwirkung von PEPSIN: pH-Optimum 1,5 - 3,5

Proteinbruchstücke (Poly- und Oligiopeptide)

Spalten an Phe, Tyr und Leu.

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6
Q

Enzyme

A

Endopeptidasen des Pankreas und des Magens werden als inaktive Vorstufen synthetisiert.
= Pepsinogen wird zuerst freigesetzt

Pepsinogen wird durch HCl aktivert.
Trypsinogen wird durch Abspaltung eines Hexapeptids aktiviert.
Chymotrypsinogen wird durch Trypsin zu alpha-Chymotrypsin aktiviert.

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7
Q

Zusammenhänge

A

(Folie 9)

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8
Q

Ein- und Ausgangsproteine:

Uni-, Anti-, Symporter

A

Transporterklassen:

Uniporter:

Antiport: Aufnahme nur mit Gegenstom-Prinzip

Symport: Das aufzunehmende Substrat muss parallel mit einem anderen Substanz transportiert werden. Oft mit aktivem Transport gekoppelt.

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9
Q

Proteinaufnahme im Darm

A

Langkettige Peptide → Peptide

Passage und Abgabe durch Enterozyten:

→ Tripeptide (Aminopeptidasen) 25% Di- und Tripeptide

→ Dipetide (Dipeptidasen, Prolinpeptidasen)

→ freie Aminosäuren 70% freie Aminosäuren

→ Proteinsekretion 5% Protein

=Negativbilanz wegen Eigenbedarf

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10
Q

Peptidtransporter der Enterozyten

A

Folie 11

Bsp.

PEPT1: Peptidtransporter 1

Di/Tripeptide

→ zelluläre Peptidhydrolase
→ Aminosäuren
→ Blutbahn

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11
Q

Gruppenspezifishe Aufnahme

A

Folie 12

Spezifische Carrier-Proteine in der Zellmembran (apikal) die sich spezialisiert haben und aufnehmen.

Passiv aus Enterozyten durch Gradientenunterschiede ausgeschleußt.

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12
Q

Resoptionsraten

A

Die relative Resoptionsrate der einzelnen AS sieht wie folgt aus:

Verzweigtkettige AS und Methionin → andere essentielle AS → nicht essentielle AS.

Die Resoptionsgeschwinddigkeit von Glutamat und Aspartat ist am langsamsten.

Abtransport der AS erfolgt auf dem Blutweg über die Pfortader zur Leber.
Die Leber ist das wichtigste Organ für die AS-Homöostase.

Resorptionsort:
Jejunum: ca. 80-90%
Ileum: ca. 10%

(Kaum mehr im Colon)

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13
Q

AS Verwertung

A

Nach einer proteinreichen Nahrung steigt die Plasmakonzentration an.
AS nur um ca. 20% (davon sind 70% verzweikettigte AS).
Regulation durch die Leber.
(Die verzweigkettigten AS finden sich bereits 3 Std. nach einem proteinreichen Mahl zu 50-90% im Muskel).

Werden mehr verzweigtkettigte AS im Muskel angeliefert als für die Proteinsynthese imMuskel benötigt wird, dienen diese als N-Quelle und andere, nicht essentielle AS können gebildet werden.

Die aus dem postabsorptiven Stoffwechsel resultierenden AS werden von der Leber absorbiert und abgebaut.

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14
Q

Proteinumstatz: steady state

A

Folie 17

Neben interner Vergabe wird ein Gleichgewicht zwischen aufgenommen, selbst verarbeiteten und abgegeben Stoffen.

Nahrungsprotein: 100g
+ Sekrete im Magen-Darm; Verdauungsenzyme: abgeschlifere Zellen: 70g
= 170g freie AS, kleine Peptide

-10g Unverdautes Protein → Faeces, Stickstoff (10g Äquivalent)
= 160g

-10g lokaler zellulärer Verbrauch

= 150g Resorption: freie AS

AS Pool (Leber)
→ Proteinsynthese 
-12g Albumin
-5g andere Plasmapriteine
-endogene Proteine für den Eigenbedarf

→ Überschuss AS

  • NH4+ (Harnstoff=Urin)
  • C-Skelett (FS=Tryglyceride; Glukose=Glykogen)

AS Pool (Blut)

→ -20g Pankreas

→ Anderes peripheres Gewebe

  • 25g Überschuss AS wieder in die Leber
  • 7,5g freie AS → Wiederabgabe; -75g Protein → Muskel

→ Blutzellen

  • 8g Hb
  • 20g weiße Zellen)

→ Niere (NH4+)

  • 88g Äquivalente Urin Stickstoff
  • 0,9-2,3g Äquivalente Stickstoffverluste Haut, Schweiß, Haare
  • Menstruation, Samenflüssigkeit
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15
Q

!Postresoptiver AS-Stoffwechsel

A

Aus der Muskulatur werden hauptsächlich Alanin und Glutamin freigesetzt.
Neben Harnstoff zwei wesentliche Transporteure für Ammoniak.

Alanin (Leber): Pyruvat → (Glukoneogenese) Glukose → Blutzellen + Gehirn und ZNS
(Glukose (Glykolyse) → Pyruvat → Alanin)
(@-Ketoglutarat → Glutamat → NH4+ → (Harnstoffzyklus) Harnstoff)

Glutamin (Niere): NH4+ Ausscheidung; Glukose
Glutamin (Leber): NH4+ Ausscheidung;
Glutamat → @-Ketoglutarat → Glukose → Blutzellen + Gehirn und ZNS

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16
Q

Alanin

A

Alanin dient als Überträger für Ammoniak und für das Kohlenstoffgerüst des Pyruvats vom Skelettmuskel zur Leber.

Ammoniak wird ausgeschieden und Pyruvat dient zur Synthese von Glukose, die an den Muskel zurückgegeben wird.

17
Q

N-Elimination durch die Leber

A

Ammoniak-Abbau

Glutamin (Niere): geringe Mengen über Glutamat + NH4+ → Urin
Glutamin (Leber): NH4+ → 4 ATP / Aspartat → (Ammonium Ion unter hohem Energiebedarf umgewandelt) Harnstoff (Niere) → Urin

18
Q

!Aminosäurekatabolismus in Säugetieren

A

Folie 20

19
Q

N-Bilanz

A

Zugefürter N minus ausgeschiedener N.

Dient der Beurteilung des Proteinstoffwechsels.
katabol vs anabol

Optimal ist ausgeglichene Bilanz.

Neg. Bilanz bei Erwachsenen in Industriestaaten nur durch Fasten, Hungern oder unter pathologischen Bedingungen erreichbar.

Kranke haben oft erhöhten Bedarf.

Erniedrigte Zufuhr evtl. bei Erkrankungen von Leber/Darm/ Niere (Metabolismus, Aufnahme, Ausscheidung).

Bilanzminimum:

Menge an Nahrungsprotein für ausgeglichene N-Bilanz.

Unterschiedlich für jedes Protein (biologische Wertigkeit; s.u.).

Gelatine als einzige Proteinquelle ungünstig, liefert kein Tryptophan, daher negative Bilanz und geringe biologische Wertigkeit (s.u.).

Tierische Proteine meist besser als pflanzliche, denen 1-2 essentielle AS fehlen (Ausnahme ist Soja).

Getreide und Nüsse wenig Lysin und Tryptophan.

Hülsenfrüchte meist mit Defizit an S-haltigen AS.
(Methionin, Cystein)

Kombination aus pflanzlichen Quellen notwendig.

20
Q

Ideales Protein

A

Folie 23

AS in % zum Proteingehalt der Nahrung:

Lysin: 5,5
Schwefelhaltige AS: 3,5
Threonin: 4,0
Tryptophan: 1,0
Leucin: 7,0
21
Q

Aufnahme von ess. AS und Gesamt-Protein in USA

A

Folie 25

Empfehlung: 0,8 g/kg KG/d
D-M: 85g/d
D-F: 64g/d

22
Q

Verdaubarkeit

A

Folie 26

23
Q

Biologische Wertigkeit

A

Eignung eines Nahrungsproteins zum Aufbau körpereigener Proteine

  1. aus Analysedaten
    Getreidemehl: limitierende AS Lysin 2,9%
    „ideales“ Protein: Lysin 5,5%

Wertigkeit (rechnerisch): 2,9 / 5,5 x 100 = 52,7 oder 53%

Test:

Messung der Biologischen Wertigkeit eines Proteins auf der Basis von Veränderungen in der N2-Bilanz.

BW nach Thomas

Wachstumswert (Protein Efficiency Ratio = PER)

24
Q

Proteingehalt und biologische Wertigkeit von Nahrungsproteinen

A

Tabelle 32

25
Q

Biologische Wertigkeit vs PDCAAS

A

Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score

Folie 33

26
Q

Proteinkombinationen und BW

A

Tabelle 34

27
Q

Bedarf/Zufuhr nach diversen Quellen

A

Folie 35

Zwischen 31-56g/Tag (Mann 70kg)

28
Q

DGE 2019

A

Bisher wurde im begleitenden Text zum Referenzwert für die Proteinzufuhr angeführt: „In einer ausgewogenen Mischkost entspricht [der Referenzwert von 0,8 g/kg Körpergewicht pro Tag] einem Anteil des Nahrungsproteins von 9 % bis 11 % an der Energiezufuhr von Erwachsenen, wobei eine Zufuhr von etwa 15 % der Energiezufuhr leichter zu realisieren und akzeptabel ist.“ Diese Angabe wurde in der Umsetzung häufig der empfohlenen Zufuhr gleichgesetzt, was aber nicht korrekt ist.

Bei den Referenzwerten für die Proteinzufuhr für Säuglinge ab 4 Monaten, Kinder, Jugendliche und Erwachsene bis 65 Jahre handelt es sich um eine empfohlene Zufuhr in g/kg Körpergewicht pro Tag. Unter Berücksichtigung der Gesamtenergiezufuhr und der Energiezufuhr über Protein kann die empfohlene Zufuhr in eine prozentuale Angabe umgerechnet werden. Diese prozentuale Angabe stellt allerdings keine generelle „Empfehlung“ bzw. „empfohlene Zufuhr“ dar.

29
Q

Energiereserven

A

Fettreserven eines Normalgewichtigen von reichen für ca. 70 Tage Fasten.

30
Q

Gluconeogenese

A

Folie 48

31
Q

Gluco-Ketogene AS

A

Folie 49

32
Q

Fettsäuresynthese

A

Folie 50

Pyruvat über Acetyl-CoA in FS

33
Q

Proteinmangelkrankheit: Kwashiokor

A

Trommelbauch

„die Krankheit, die ein Kind bekommt, wenn ein neues Kind geboren wird“. 
„Mehlnährschaden“
Hauptsächlich in Enwicklungsländern
Hauptsächlich bei Kindern
Mangel an essentiellen AS 
Hypalbuminämie
Massive Ödembildung

Kleine häufige Portionen Protein (z.B. Milch)
Nach 2‐3 Wochen angereicherter Brei

34
Q

Proteinmangelkrankheit: Marasmus

A
Proteinmangel
Energiemangel (auch KH und Fette) 
Hauptsächlich in Entwicklungsländern 
Hauptsächlich bei Kindern
Führt zusätzlich zu Aufnahmestörungen
Enzymmangel
Gewichtsabnahme
Später Abbau von Muskelmasse (incl. Herz)

WHO-Schema (10-Schritte; langsamer Aufbau

35
Q

Proteinmangelkrankheit: Kachexie

A

Krankhafte, sehr starke Abmagerung
BMI ≤ 18,5

Folge von
Verletzungen
Tumorerkrankungen
Infektionen (z.B. Aids)

Zusätzlicher Abbau von Baufett und Muskelmasse (hier Proteine)

Beseitigung der Ursache (s.o.)
Je nach Ausprägung parenteral bis oral hochenergetisch

„Kachexie ist ein komplexes metabolisches Syndrom assoziiert mit einer zugrunde liegenden Erkrankung und charakterisiert durch einen Verlust der Muskulatur mit oder ohne Verlust der Fettmasse. Das prominente klinische Symptom ist Gewichtsverlust bei Erwachsenen oder Wachstumsretardierung bei Kindern….
….Kachexie unterscheidet sich von Hunger, altersbedingtem Verlust an Muskelmasse, primärer Depression, Malabsorption und Hyperthyreose und ist assoziiert mit erhöhter Morbidität.“

36
Q

Nahrungsmittelunverträglichkeiten

A

Folie 55

= Unverträglichkeit von Proteinen

Toxisch: dosisabhängig z. B. Bakterientoxine

Überempfindlichkeit:

  • nicht immunologisch = Intoleranz: enzymatisch, Idiosynkrasie, undefiniert
  • immunologisch = Allergie: mit IgE, ohne IgE
37
Q

Nahrungsmittelallergie

A

Für die Auslösung einer Nahrungsmittelallergie muss ein “fremd”-Protein die Mucosdabarriere passieren und in den Blutstrom gelangen.

Es kommt zu einer humoralen Immunantwort und der Sekretion spez. IgG und IgE (IgE1)-Antikörper.
Nur hyperallergene Proteine lösen eine hypersensitive Reaktion im Körper aus (Ausschschüttung von Histamin aus Mastzellen).
Es kommt zu Sekundarreaktionen wie Hautjucken, Ekzemen, “triefende” Nase, Darmbeschwerden…

Die Hauptallergene für den Menschen sind Ovalbumin (Hauptprotein von Eiklar), ß-Laktoglobulin und Casein (Kuhmilch), BSA, Rinder y-Globulin sowie verschiedene Proteine in Fisch, Krustentiere und Nüssen.
Es ist noch unklar was die Hyperallergenität dieser Proteine ausmacht.

Vor allem Neugeborene und frühgeborene Kinder scheinen besonders anfällig für Nahrungsmittelallergien zu sein, da die Darm-Mucosa Barriere noch nicht voll ausgeprägt ist.

Muttermilch scheint vor der Ausbildung von Nahrungsmittelallergien zu schützen.

38
Q

Nahrungsmittelintoleranzen

A

Nahrungsmittelvergiftung (Bakterien, -toxine)
Laktoseintoleranz
Fruktosemalabsorption
Histaminintoleranz (Mangel an Diaminooxidase)
Intoleranz biogene Amine (Tyramin, Serotonin, Glutamat)
Weizenintoleranz (nicht Weizenallergie (IgE) und nicht Zöliakie (Gliadin))
Pseudoallergien (unspezifische Mastzellaktivierung durch Nahrungsmittel)
Physiologische NMU (GIT Vorerkrankungen)