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Zellbio Flashcards

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1
Q

Horizontaler Gentransfer

A

Bei Bakterien - können Information in Form eines Plasmids aneinander weitergeben durch verbinden über Pili

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Q

Warum verursachen gram- Bakterien häufiger Krankheiten als gram+

A

Aufgrund der Lipopolysachharide an der äußeren Membran. Diese sind Antigene auf welche unser IS reagiert-> können sehr variabel zusammengesetzt sein…

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3
Q

Wie setzen sich die 3 Disachharide Lactose, Saccharose und Maltose zusammen?

A

Lactose: Glukose+ Galaktose
Saccharose: Glukose+ Fruktose
Maltose: Glukose+ Glukose

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4
Q

Was ist die Besonderheit in der ZM der Archaeen

A

Ätherverbindungen

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5
Q

Wie funktioniert die Endosporenbildung

A

Invagination der ZM-> Abschnürung (nun 2. Kompartiment in der Zelle)- Rest draußen herum fällt ab

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6
Q

Aufbau Phospholipid

A

=amphiphil. Hydrophober Fettsäureschwanz+ hydrophiler Kopf-> verbunden über eine Phosphatgruppe

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7
Q

Die 4 wichtigsten Phospholipide in der ZM

A

Phosphatidylethanolamin
Phosphatidylcholin
Phosphatidylserin
Sphingomyolin

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8
Q

Welches ist das einzige Phosphiolipid mit negativer Ladung- was wird dadurch kontrolliert?

A

= Phospotydilserin.
- kommt immer nur in der Innenseite der membran vor- wenn außen wahrgenommen-> Apoptose

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9
Q

Gesättigte Fettsäuren

A

Gerade Struktur; trans- Bindungen
Verringern die Fluidität der Membran
Myristinsäure
Palmitinsäure
Stearinsäure

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10
Q

Ungesättigte Fettsäuren

A

Ungerade Struktur; cis- Bindungen
Erhöhen die Fluidität der Membran (viele in Membran von Organismen an kalten Lebensräumen)
Ölsäure
Linolsäure
Archidonsäure

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11
Q

Cholesterol

A
  • ähnliche Funktion wie ungesättigte Fettsäuren in der Membran.
  • Nur bei Eukaryoten zu finden - Synthese nur mit O2 möglich…
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12
Q

Lipid rafts

A

Spezielle Zusammensetzung von einem Phospholipid auf der Zell OF- Erhöhung im Mikroskop sichtbar- selbes zieht sich auseinander…
Durch die erhöhte Konzentration einer gewissen Substanz können an dem Ort spezielle Reaktionen besser ablaufen…

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13
Q

Welche Bewegungen sind für PLP in der Membran möglich

A

Laterale Diffusion
Drehen
FlipFlop Bewegung durch Enzym möglich

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14
Q

Glykokalyx. Aufbau und Funktion

A

Schicht aus Glykolipiden, Glykoproteinen und Proteoglykanen, auf der OF der ZM.
wichtige Erkennungssequenz. + Rezeptorfunktion, Austrockenschutz (bei Einzellern).
Blutgruppensystem A,B,0 beruht darauf

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15
Q

Diapedese

A

Das „Rollen“ eines Leukocyten durch die Blutbahn. Diffundiert wenn Integrin bindet, zwschen 2 Endothelzellen hindurch in das Gewebe zur Entzündung und wir zu Makrophagen.

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16
Q

Purpurmembran; Myelinmembran

A

Purpurmembran: viel Proteine eingelagert
Myelinmembran: viele Lipide eingelagert

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17
Q

Durch welche Art von Verbindungen können Ankerproteine intrazellulär mit der Membran vefrbunden sein?

A

Acylierung - über FS
Prenylierung
Kovalent
Nicht kovalent

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18
Q

Was kennzeichnet Integrine

A

Proteine welche durch die Membran hindurch reichen
Single/ multi pass
bestehend aus großteils hydrophoben AS

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19
Q

FRAP

A

Fluorescence activity after photobleaching.
=Methode zur Beobachtung der Bewegungen der Phosphiolipide in der Membran.

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20
Q

Tight junctions

A

Zell- Zellverbindung an den sogenannten Kissing points.
Teil der zonula occludens (apikaler Abschlussbereich der Zelle)- zusammen mit septate junctions
Bestehend aus Occludin, Claudin und Jams (Proteine werden von beioden Zellen zur Verfügung gestellt)

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21
Q

Desmosomen

A

Ringförmige Desmosomen - zonula adhärens -> Aktionfilamente
Punktförmige Desmosomen- macula adhärens-> Intermediärfilamente (liegt unterhalb der zonula adhärens)
Bestehen aus Cadherin (muss von beiden Zellen zur Verfügung gestellt werden)
Desmosomen sind an der Neurulation beteiligt.

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22
Q

Gap junctions

A

Kommunizierende Zellverbindungen
Aus Conexinen (6Connexine= 1 Connexon) - hetero/homomere
Nicht mit dem Cytoskelett verbunden
Durchmesser ca 1,5nm -> permeabel für Ionen

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23
Q

Plasmodesmen

A

= Poren durch die Zellwand
- Bei Pflanzen zu finden

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24
Q

Hemidesmosen

A

Hemi- weil Faserstruktur nur intrazellulär
Verbindet Zelle mit Matrix
Mit Cytoskelett verbunden
zbsp. Integrin

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25
Q

Extrazelluläre Matrix

A

= Bindegewebe
Aus 2 Komponenten: Faserproteine+ Proteoglykane
Proteoglykan= Protein+ Glykosaminoglykan= spezielle Kohlenhydrate mit langen Seitenkette-> vermehrte Wasseraufnahme- erhöht Elastizität- Knorpel
Faserproteine.. Elastin (hydrophob+ elastisch) und Kollagen aus v.A. Prolin+ Lysin (stabilisiert)
Synthese im ER-> Prokollagen- Zusammensetzung in ECM

Wenn kalzifiziert- Knochen
Durchsichtig- Cornea (Hornhaut des Auges)
seilartig- Sehnen
Basalmembran

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26
Q

Was ist die Basalmembran? Aus welchen Schichten ist sie aufgebaut?

A

Spezielle Struktur der ECM.- dünne Schicht unter den Epithelzellen
Lamina lucida
Lamina densa
Lamina reticularis
Kann abgebaut werden- Metamorphose
V.a. Bestehend aus Kollagen+ Laminin
Laminin= schweizermesse-> mehrere Domänen- Bindestellen

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27
Q

Aus welchen Phasen besteht der Zellzyklus?

A

Interphase aus:
G0- Phase- keine Zellteilung
G1- Phase- Kontrollphase- Umweltbedingungen+ Nährstoffe
S- Phase- DNA Replikation
G2- Phase Wachstum+ Kontrolle ob Replikation passt
Auf die Interphase folgt die Mitose und die Cytoinese

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28
Q

Mitose

A

=Kernteilung - 5 Phasen
Prophase: nach S- Phase -> 2 Chromatiden zu sehen- kondensieren+ Nukleolus verschwindet
Prometaphase: Kernhülle löst sich+ Kinetochor (Angriffspunkt für Cytoskelett) bildet sich
Metaphase: „Äquatorialebene“ - Chromatiden ordnen sich alle gleich an - symmetrische Teilung
Anaphase: Spindelapparat zieht Cromatiden auseinander- es entstehen 2 Tochterchromosomen
Telophase: Die Teilungsfurche wird sichtbar; Kernhüllen bilden sich (Vesikel der alten noch vorhanden)

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29
Q

Arten von Mikrotubuli im Spindelapparat

A

Astralmikrotubuli
Kinetochormikrotubuli
Polarmikrotubuli

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30
Q

Centromer, Cohesin und Kinetochor

A

In der Metaphase zu beobachten:
Centromer: Verbindung zwischen 2 Chromatiden
Cohesin: Kontrollpunkt 3 des Zellzyklus- sind die Chromatiden gleichmäßig verteilt?
Kinetochor: Angriffspunkt für die Kinetochormikrotubuli des Spindelapparats

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31
Q

Kontrollpunkt 3 des Zellzykluses

A

Vor der Anaphase- Cohesin muss gespalten werden…
Wird durch APc induziert, wenn Mikrotubuli an den Chromatiden gebunden haben
(Signalkaskade)

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32
Q

Woher weiß die Zelle in welcher Phase des Zellzykluses sie sich befindet?

A

Durch cyclisch produzierte Proteine.

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33
Q

Meiose

A

Besondere Form der Zellteilung - verbunden mit Sexualität
Meiose 1:
- homologe Chromosomenpaarung (bsp. Chromosom 3 von Mutter+ Vater) - crossing over
-Cromosomen trenn sich (Seperase) -> 2 diploide Schwesterchromatide
Meiose 2: Schwesterchromatide werden getrennt - es entstehen 4 haploide Gameten

34
Q

Chiasma

A

Noch zusammenhängende Chromosomen nach der Synapsis

35
Q

Spermiogenese/ Oogenese

A

Spermiogenese: 40- 60 Tage-> 4 haploide Spermien

Oogenese: 4700- 18500 Tage- 1 haploide Eizelle

36
Q

Aneuploidie

A

Störung bei der Trennung der Chromosomen in Meiose 1. Zbsp. Trisomie 21

37
Q

Negative/ positive Regulation der Transkription bei Prokaryoten

A

Negativ: Substanz vorhanden- Repressor löst sich vom Operator-> Transkription (Lactose)
Positiv: Substanz vorhanden- Aktivator bindet an Operator-> Transkription (Arabinoe)

38
Q

Allgemeine+ spezifische Transkriptionsfaktoren

A

Allg. Transkriptionsfaktoren lagern sich an die TATA- Box an- ermöglichen Transkription
spezifische Transkriptionsf. Sind für jedes Gen individuell- binden dementsprechend an unterschiedlichen Regionen

39
Q

Was versteht man unter linker Regionen der DNA

A

Sekundärstruktur der DNA-> Auffaltung um regulatorische Elemente in die Nähe eines Proteinkomplexes zu bringen.

40
Q

Welchen Sinn hat die Modifizierung der mrna mit 5‘cap und 3‘ Polyadenylierung? Welches Enzym macht das

A

Die RNA Polymerase.
= Qualitätskontrolle-> nur angehängt wenn mrna richtig synthetisiert-> nur dann Weiterleitung zu Ribosomen

41
Q

Welche Moleküle sind am Splicen beteiligt? Wie funktioniert das? Welchen SInn hat das alternative Splicen?

A

SnRNA und snRNP am Splicen beteiligt.
SnRNP‘s binden an den Exon/Intron- Grenzen-> Exon bildet loop und verschmilzt -> intron weggespliced.
Durch das alternativen Splicen können Eukaryoten aus ihrerer monocystronischer mrna mehr als nur 1 Protein syntethisieren- jenachdem an welchen Grenzen die SnRNp‘s binden…

42
Q

P- Bodies

A

= Aufbewahrungsorte für fertige mrna‘s für Stressituationen

43
Q

Wobble position

A
  1. Stelle im Ribosom- nicht so spezifisch wie die ersten beiden
    Anticodon der trna hat mehrere Bindemöglichkeiten.
44
Q

Mutationen in der Translation

A

Frameshift Mutation- andere AS Sequenz… -> falsches Protein- Krankheit
Missense- falsche AS eingebaut
Nonsense- zu früh stoppcodon
Silent mutation- keine Auswirkung im Phänotyp- zufällig andere Base für selbe AS kodierend

45
Q

Welche Arten von Ribosomen kann man unterscheiden

A

Cytoplasmatisches/ ans ER gehaftete Ribosomen- jenachdem welches Protein synthetisiert werden soll.
Cytoplasmatisch: wenn Protein für Cytosol,Kern, Chloroplast, Peroxisom
Ans ER gehäftet: wenn Protein für Lumen des ER, Zellmembran

46
Q

Was bestimmt die Destination eines Proteins

A

Die spezifische As- Abfolge

47
Q

Welche Aufgaben hat das glatte ER?

A

Synthese von: Lipiden, Steroidhormonen,
Entgiftungsreaktionen mit Cytochrom P450
(In Pflanzen Synthese von ätherischen Ölen)

48
Q

Allgemeine Funktion des gesamten ERs

A

Proteinfaltung
Proteinglykosylierung (wird im Golgi fortgesetzt)
Ca+- Speicherfunktion

49
Q

Auf welchen 2 Mögllichkeiten kann ein Protein ins ER gelangen? Wie wird verhindert dass Proteine wieder aus dem ER diffundieren.

A

Co- translational= Polypeptidkette (Protein) bindet an translocator
Post- translational= Chaperone sorgen dafür dass Protein zunächst ungefalten bleibt- translocator lässt passieren.
Das Bip- Protein sorgt dafür dass die Proteine nicht wieder durch den translokator austreten.

50
Q

Was bewirkt die Glykolysierung im ER

A

Glykolysierung= Anhängen von Zuckern durch (im ER) eine Oligosaccharyltransferase.
Hat zur Folge, dass sich die Proteine korrekt falten.- Nur korrekt gefaltete Proteine werden aus dem ER entlassen.
Wenn Faltung inkorrekt-> Proteosom

51
Q

Resident Proteine

A

= Proteine (im ER gebildet), welche nach der Glykolysierung im Golgi wieder retour in das ER gebracht werden und dort Aufgaben übernehmen.

52
Q

Coatings

A

Umhüllen das Vesikel- bestimmen dadurch Destination
Clathrin
Retromer
COP1
COP2

53
Q

Golgi Apparat

A

Cis- Seite - zum ER gewandt
Zisternen = funktionelle Einheit (Prozessierung, Sortierung, Weiterleitung)
Vesikel
Trans- Seite- Vesikel werden abgeschnürrt

54
Q

Auf welche Wege kann im Golgi glykolysiert werden?

A

N- Glykolysierung- erfolgt am Asparagin
0- Glykolysierung- erfolgt a Serin oder Threonin
Wichtiger Prozess, bereits im ER begonnen…

55
Q

Wie funktioniert die Vesikelabschnürrung an der trans- Seite im Golgi Apparat

A

Adaptorproteine bestimmen welches Coating das Vesikel erhält.
Durch Anheften der Coatings / entgegengesetzter Ladung der Membran kommt es zur Krümmung
Die Vesikel schnüren sich ab

56
Q

Tethering, Docking, Fusion - Bedeutung bezogen auf Vesikeltransport

A

Tethering - Vesikel nähert sich Zielzelle
Docking - v snare Protein auf Vesikel bindet t- snare Protein an der Zielmembran
Fusion- findet statt nachdem rab Protein auf Vesikel mit rab- effector bindet

57
Q

Wo entsteht ein Endosom, mit welchen Organellen kann es verschmelzen?

A

Im ER synthetisiert- im Golgi glykolysiert. Kann mit Phagosom/ Autophagosom verschmelzen und Lysosom ausbilden um Bestandteile zu verdauen- receyclen

58
Q

Welche 3 Zellorganellen sind nicht an den Vesikeltransport vom Golgi angebunden?

A

Mitochondiren
Peroxisomen
Plastiden (Chloroplasten, Chromoplasten,..)

59
Q

Peroxisomen, Aufbau+ Funktion

A

In der Nähe eines Mitochondrium lokalisiert -> viel Interaktion
Doppelmembran,
Entstehen durch Wachstum+ Tei8lung/ oder de novo in ER
Entgiftungsreaktionen
Beta Oxidation von sehr langen Fettsäureketten (Vorarbeit für Mitochondrien)
Phytinsäure kann abgebaut werden…
H202 als Abbauprodukt- gefährliches Radikal-> Enzymatischer Abbau durch Katalasen
Verbauchen 20% des aufgenommenen O2; produzieren 35% des H2O2
Können in Wirbellosen Biolumineszenz produzieren (Luciferin)

60
Q

Inwiefern hängen Peroxisomen und Mitochondrien zusammen?

A

Können verbunden sein über contact sights mit einer Pore. = direkte Verbindung
Über Vesikel Verbindung= indirekte Verbindung
Reagieren zusammen auf oxidativen Stress
Teilen sich einige Proteine

61
Q

Mitochondrien Aufbau

A

Doppelmembran (durch Aufahme eines Purpur- Bakteriums entstanden)
-> Intermembranraum mit EInfaltungen (Cristae)
Matrix
Protonen werden aus Matrix in den Intermembranraum gepumpt
Eigene ringförmige DNA (16 000Bp)- zu klein um alles zu synthetisieren- Nukleare DNA auch beteiligt…

62
Q

Beweis für die Endosymbiontentheorie anhand von Mitochondrien

A

Eigene ringförmige Plasmiden DNA ohne Histone!
Doppelmembran (innere= Cholesterinfrei)
F0F1- ATPase = bakterienlike

63
Q

Welche Prozesse gibt es in den Mitochondrien

A

Cytrat Zyklus
Atmungskette
Oxidation von mittellangen FS- Ketten
AS- Stoffwechsel
Harnstoffsynthese
Gluconeogenese
(Ca+ Speicher)

64
Q

Wie wird ATP in den Mitochondrien produziert?

A

NADH+ FADH aus dem Cytratzyklus werden genutzt um die ELektronentransportkette anzutreiben. Der Elektronenfluss sorgt dafür, dass Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt werden.
Dadurch entsteht ein elektrochemischer Gradient-> dieser kann genutzt werden um ATP zu produzieren. (F0/F1 ATPasen)

65
Q

Was ist die oxidative Phosphorylierung?

A

Elektronentransportkette+ ATP- Synthese

66
Q

Chloroplasten

A

Doppelmembran, 70S Ribosomen,
Durch Aufnahme eines Cyanobakteriums entstanden
Granastapel aus Thylakoiden (besitzen Hohlraum)
Zwischen den Stapeln- Stomathylakoide = „Matrix“
Vorstufe: Proplast -> wenn Lichteinstrahlung Chloroplast
Besitzt Clorophyll (a +b -> unterschiedliche Wellenlängen

67
Q

Plastiden

A

Chloroplast
Chromoplast
Leokoplast- Amylo, Elaio, Proteino

68
Q

Was ist ein Porphyrin

A

= Molekül mit Tetrapyrolring-> aktives Zentrum (Metall- Chillierung)
(Chlorophyll, Häm)

69
Q

Unterschied der Elektronentransportkette in den Chloroplasten zu der der Mitochondrien

A

Zunächst werden e- durch Oxidation von Wasser frei. DEr Unterschied liegt darin, dass werden die e- werden der Transportkette immer wieder durch Photonen auf ein höheres energetisches Level gehoben werden. -> DIe Energie durch den Elektronenfluss wird wieder genutzt um einen Protonengradienten zu erzeugen.

70
Q

Für was braucht die Pflanzenzelle Rubisco

A

Rubisco ist im Calvin Zyklus beteiligt-> bindet Co2 Moleküle aus der Atmosphäre

71
Q

Wo nutzen Bakterien einen Protonengradienten

A

Flagellum Antrieb
ATp- Synthese
Transport gegen Gradienten

72
Q

Intermediärfilamente

A

Keine Polarität!
Verspannen Zellen in Art Netz
Aufbau: 2 Monomere zu Dimer verzwirbelt- 8 Dimere= 1 Intermediärfilament
Dimere = bsp: Lamine, Keratine, Vimentine

73
Q

Mikrotubuli

A

Eher starr
Zellformgebend
Schienensystem für Vesikel (Kinesin+ Dynein)
Polarität vorhanden! Polymerisierung eher am + Ende
MTOC= Ort an dem Polymerisierung zunächst beginnt
Aufbau: alpha+ beta Tubulin bilden 1 Protofilament.
13 Protofilamente= 1 Mikrotubuli (Röhre 25nm Durchmesser)
Kann in singlet,doublet und triplet angeordnet sein.

74
Q

Welche Motorproteine gint es

A

Kinesine (Kinesin1)- Transport auf den Mikrotubuli von - nach +
Dyneine (cytoplasmatisches Dynein)- Transport auf den Mikrotubuli von + nac -
Myosin (Myosin 2)-Querbrückenzyklus

75
Q

Aktinfilamente

A

Zellbewegung (Fortsätze wie Filopodien)
OF- Vergrößerung im Darm (Mikrovilli)
Zellteilung- bilden kontraktilen Gürtel
Polarität vorhanden

76
Q

Akzessorische Proteine

A

Interagieren mit AKtinfilamenten und Intermediärfilamenten, können zu Depolymerisierung und Polymerisierung oder einer Änderung der Anordnung sorgen.
Profilin+ Cofilin - Polymerisierung/ Depolymerisierung bei Aktin
MAP2+ Tau - Änderungen der Position von Mikrotubuli

77
Q

Extrinsischer Signalweg einer Apoptose

A

Ein Ligand (zbsp. FAS) bindet an ein sg. Death receptor.
Dadurch kommen Adaptorproteine hinzu, binden - dadurch werden ihre DED (death effector domains) aktiv.
Die DEDs binden an eine Initiator Caspase (Caspase 8)
Initiator Caspase aktiviert Effektor Caspase

78
Q

Intrinsischer Signalweg Apoptose

A

durch UV- Strahlung, ER Stress, DNA Schäden
Wenn Cytochrom C aus den Mitochondrien gerät
Kann durch MOMP passieren (ausbilden von Kanälen in der Mitochondrienmembran)
MOMP wird durch die proapoptotischen ENzyme Bac und Bax induziert.

79
Q

Wie schrumpft die Zelle bei isotonischer Umgebung?

A

durch Öffnen von Ionenkanälen > Wasser folgt passiv

80
Q

Proapoptotische Enzyme:

A

Bac, Bax (Momp); Bad (ENtfernung BCL)

81
Q

Antiapoptotische ENzyme

A

BClx hemmt Bac Bax Aktivität
BCl2

82
Q

Wie aktivitiert eine Initiator Caspase eine Effector Caspase?

A

Die Initiator Caspase (8) besitzt eine Prodomaine, diese bindet an die Effecotkaspase- sobald die Prodomaine abgespaltet wird ist die Effektor Caspase aktiv

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