V12 Zytoskelett - Regulation Flashcards
Polymerisations-Keim-Bildner in Mikrotubuli
Keimbildung durch gamma-Tubulin-Komplex
was ist das Haupt-MTOC tierischer Zellen?
Centrosom
wo lokalisiert sich das Centrosom?
Centrosom hat ein strebendes Verhalten , in der mechanischen Mitte der Zelle mithilfe wachsende Mikrotubuli zu sein.
Teilung der Mikrotubuli beschreiben
Schnittstelle (Centrosom mit Centriolenpaar)
abgetrenntes Zellbruchstück (4 Stunden später)
neues Mikrotubuli organisierendes Zentrum ohne Centriolen
Zellbruchstück mit neu organisierten Mikrotubuli
==> Erzeugung eines allgemeines Koordinatensystems zur Platzierung vieler Organellen
Merkmale der Actinfilament-Bildung
1) Keimbildung der Actinfilament nahe der Plasmamembran
2) häufig Kontrolle durch äußere Signale
Polymerisations-Keim-Bildner in Actinfilament
Keimbildung der Actinfilament durch ARP-Komplexe
ARP-Komplexe bestehen aus Arp2 und Arp3 und andere Proteine, sind an Minus-Ende
zu welchen Winkel stehen Actinfilamente?
Netzbildung von vieler Actinfilament, die 70 Grad Winkel zur aktiven und dichten 2D Erzeugung des Netzes haben.
freie Untereinheitenbindende Proteine in Actinfilament (Thymosin)
Thymosin bindet an die freie Untereinheit Actin und verhindert diese Einheit am Plus-Ende zu binden und daher Wachstum. So wird die Aufrechterhaltung eines großes Pools an freiem Actin gestellt. D.h. 50% des Actins in Filamenten und 50% in löslicher Form.
freie Untereinheitenbindende Proteine in Actinfilament (Profilin)
Profilin ist das Gegenteil von Thymosin, es bindet an freie Untereinheit-Actin und beschleunigt die Polymerisation.
Wie unterscheiden sich Thymosin und Profilin? Und was ist gleich?
Thymosin und Profilin haben beide eine hohe Affinität zur Actin.
Unterschied liegt daran, dass Profilin reguliert ist, d.h. muss phosphoryliert sein, um zu fungieren.
freie Untereinheitenbindende Proteine in Mikrotubuli
Stathmin als Regulator der Tubulinpolymerisation (analog zum Thymosin, aber reguliert).
seitlich bindende regulatorische Proteine in Mikrotubulus
1) MAPs Mikrotubuli-assoziierte-Proteine
2) binden an der Seite von MT und stabilisieren (höhe Stöchiometrie erforderlich)
2 Funktionen der MAPs
1) Stabilisierung
2) Abstandhalter (z.B. wichtig in Nervenzellen)
wie unterscheiden sich MAP2 und tau?
MAP2 ist nur einmal an MT gebunden, tau ist zweimal an MT gebunden.
wie kann Alzheimers beim fehlerhafte seitlich bindende Proteine der MT entstehen?
tau können Klumpen formen, die eine von Gehirn Abwehrantwort hervorruft, das zur Entzündung führt und letztendlich Alzheimers als kollateral damage herrschen.
tau-Ablagerung ==> neurodegenerative Erkrankungen
seitlich bindende regulatorische Proteine in Actinfilament
Cofilin als Actin-depolymerisierender Faktor durch engere Windung des Filaments
==> Destabilisierung
Filament-Enden bindende Proteine in Mikrotubuli
1) MAP bindet an die GTP-Kappe am Plus-Ende des Mikrotubulus und stabilisiert sie.
==> Frequenz der Katastrophen reduziert und/oder Wachstumsgeschwindigkeit erhöht.
==> längere, weniger dynamische Mikrotubuli
2) Catastrophin bindet an die GTP-Kappe am Plus-Ende des Mikrotubulus und destabilisiert sie.
==> Frequenz der Katastrophen erhöht
==> kürzere, mehr dynamische Mikrotubuli
Filament-quervernetzende Proteine in Intermediärfilament
1) Plectin: quervernetzende Vimentinbündel
2) Filaggrin: quervernetzt Keratinfilamente (Haut)
3) einige Neurofilamente quervernetzten sich selbst
4) fehlende Quervernetzung ist im Tiermodel letal
Filament-quervernetzende Proteine in Actinfilament (1)
unterschiedliche Actin-Anordnung in Zellen bedingen unterschiedliche Quervernetzung:-
1) kontraktiles Bündel in Stressfasern (anti parallel)
2) gelartiges Geflecht in Zellrinde
3) dicht gepackte Bündel parallerer Filamente in Filopodium
Filament-quervernetzende Proteine in Actinfilament (2)
jedes Protein besitzt zwei Actinbindungsstellen
unterschiedliche Actin-Anordnungen durch Abstandvariation:-
1) Spectrin (Tetramer) - sehr hohe Abstand zwischen Bindungsdomänen
2) Filamin (Dimer) - V-artiges Struktur, Bindungsdomän 90 Grad zueinander, 3D
3) alpha-Actinin (Dimer) - im Stressfaser
4) Fimbrin (Monomer) - kleinste, im Mikrovilli
Was macht Filamen besonders?
Filamen quervernetzt Actinfilament zu einem 3D Geflecht.
was passiert beim Filamentverlust (Actin)?
Filamentverlust verursacht anormale Beweglichkeit.
keine Ausbildung von Lamellipodien
Filament spaltende Proteine in Mikrotubuli
Zerteilen von Mikrotubuli durch Katanin (ATP-abhängig)
Lösung von 13 Längsbindungen nötig, um einen Tubulus zu teilen
Filament spaltende Proteine in Actinfilament
Zerteilen von Actinfilament durch Gelsolin (ATP-abhängig)
schnelle Umsetzung von Actinfilament bei Blutplättchen
1) im nicht induzierte Blutplättchen sind die Actinfilamente durch Kappen bildendes Enzym mit einer Kappe versehen. Es gibt ein Pool von Profilin gebundenem Actin (noch nicht phosphoryliert)
Signal Vermittler Ca2+-Einfluss aktiviert Gelsolin
2) zerschnittene Actinfilamente sind hauptsächlich durch Ca2+ aktiviertes Gelsolin und etwas Kappen bildendes Enzym gedeckelt. Aktiviertes Gelsolin und phosphorylierte Profilin.
Signal Vermittler langsamer Anstieg von PIP2 inaktiviert Gelsolin
3) Entfernen von Gelsolin und Kappen bildendem Enzym; rasches Wachstum der Actinfilamente aus vielen kurzen Bruchstücken
Bündelbildung und Kreuzvernetzung der Actinfilamente und Kontraktion durch Myosin
4) aktiviertes Plättchen breitet sich aus , heftet sich an Blutgerinsel und zieht sich zusammen
Fimbrin, alpha-Actinin, Filamin
