V12 Zytoskelett - Regulation Flashcards

1
Q

Polymerisations-Keim-Bildner in Mikrotubuli

A

Keimbildung durch gamma-Tubulin-Komplex

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2
Q

was ist das Haupt-MTOC tierischer Zellen?

A

Centrosom

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3
Q

wo lokalisiert sich das Centrosom?

A

Centrosom hat ein strebendes Verhalten , in der mechanischen Mitte der Zelle mithilfe wachsende Mikrotubuli zu sein.

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4
Q

Teilung der Mikrotubuli beschreiben

A

Schnittstelle (Centrosom mit Centriolenpaar)
abgetrenntes Zellbruchstück (4 Stunden später)
neues Mikrotubuli organisierendes Zentrum ohne Centriolen
Zellbruchstück mit neu organisierten Mikrotubuli

==> Erzeugung eines allgemeines Koordinatensystems zur Platzierung vieler Organellen

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5
Q

Merkmale der Actinfilament-Bildung

A

1) Keimbildung der Actinfilament nahe der Plasmamembran

2) häufig Kontrolle durch äußere Signale

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6
Q

Polymerisations-Keim-Bildner in Actinfilament

A

Keimbildung der Actinfilament durch ARP-Komplexe

ARP-Komplexe bestehen aus Arp2 und Arp3 und andere Proteine, sind an Minus-Ende

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7
Q

zu welchen Winkel stehen Actinfilamente?

A

Netzbildung von vieler Actinfilament, die 70 Grad Winkel zur aktiven und dichten 2D Erzeugung des Netzes haben.

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8
Q

freie Untereinheitenbindende Proteine in Actinfilament (Thymosin)

A

Thymosin bindet an die freie Untereinheit Actin und verhindert diese Einheit am Plus-Ende zu binden und daher Wachstum. So wird die Aufrechterhaltung eines großes Pools an freiem Actin gestellt. D.h. 50% des Actins in Filamenten und 50% in löslicher Form.

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9
Q

freie Untereinheitenbindende Proteine in Actinfilament (Profilin)

A

Profilin ist das Gegenteil von Thymosin, es bindet an freie Untereinheit-Actin und beschleunigt die Polymerisation.

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10
Q

Wie unterscheiden sich Thymosin und Profilin? Und was ist gleich?

A

Thymosin und Profilin haben beide eine hohe Affinität zur Actin.

Unterschied liegt daran, dass Profilin reguliert ist, d.h. muss phosphoryliert sein, um zu fungieren.

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11
Q

freie Untereinheitenbindende Proteine in Mikrotubuli

A

Stathmin als Regulator der Tubulinpolymerisation (analog zum Thymosin, aber reguliert).

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12
Q

seitlich bindende regulatorische Proteine in Mikrotubulus

A

1) MAPs Mikrotubuli-assoziierte-Proteine

2) binden an der Seite von MT und stabilisieren (höhe Stöchiometrie erforderlich)

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13
Q

2 Funktionen der MAPs

A

1) Stabilisierung

2) Abstandhalter (z.B. wichtig in Nervenzellen)

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14
Q

wie unterscheiden sich MAP2 und tau?

A

MAP2 ist nur einmal an MT gebunden, tau ist zweimal an MT gebunden.

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15
Q

wie kann Alzheimers beim fehlerhafte seitlich bindende Proteine der MT entstehen?

A

tau können Klumpen formen, die eine von Gehirn Abwehrantwort hervorruft, das zur Entzündung führt und letztendlich Alzheimers als kollateral damage herrschen.

tau-Ablagerung ==> neurodegenerative Erkrankungen

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16
Q

seitlich bindende regulatorische Proteine in Actinfilament

A

Cofilin als Actin-depolymerisierender Faktor durch engere Windung des Filaments

==> Destabilisierung

17
Q

Filament-Enden bindende Proteine in Mikrotubuli

A

1) MAP bindet an die GTP-Kappe am Plus-Ende des Mikrotubulus und stabilisiert sie.

==> Frequenz der Katastrophen reduziert und/oder Wachstumsgeschwindigkeit erhöht.
==> längere, weniger dynamische Mikrotubuli

2) Catastrophin bindet an die GTP-Kappe am Plus-Ende des Mikrotubulus und destabilisiert sie.

==> Frequenz der Katastrophen erhöht
==> kürzere, mehr dynamische Mikrotubuli

18
Q

Filament-quervernetzende Proteine in Intermediärfilament

A

1) Plectin: quervernetzende Vimentinbündel
2) Filaggrin: quervernetzt Keratinfilamente (Haut)
3) einige Neurofilamente quervernetzten sich selbst
4) fehlende Quervernetzung ist im Tiermodel letal

19
Q

Filament-quervernetzende Proteine in Actinfilament (1)

A

unterschiedliche Actin-Anordnung in Zellen bedingen unterschiedliche Quervernetzung:-

1) kontraktiles Bündel in Stressfasern (anti parallel)
2) gelartiges Geflecht in Zellrinde
3) dicht gepackte Bündel parallerer Filamente in Filopodium

20
Q

Filament-quervernetzende Proteine in Actinfilament (2)

A

jedes Protein besitzt zwei Actinbindungsstellen
unterschiedliche Actin-Anordnungen durch Abstandvariation:-

1) Spectrin (Tetramer) - sehr hohe Abstand zwischen Bindungsdomänen
2) Filamin (Dimer) - V-artiges Struktur, Bindungsdomän 90 Grad zueinander, 3D
3) alpha-Actinin (Dimer) - im Stressfaser
4) Fimbrin (Monomer) - kleinste, im Mikrovilli

21
Q

Was macht Filamen besonders?

A

Filamen quervernetzt Actinfilament zu einem 3D Geflecht.

22
Q

was passiert beim Filamentverlust (Actin)?

A

Filamentverlust verursacht anormale Beweglichkeit.

keine Ausbildung von Lamellipodien

23
Q

Filament spaltende Proteine in Mikrotubuli

A

Zerteilen von Mikrotubuli durch Katanin (ATP-abhängig)

Lösung von 13 Längsbindungen nötig, um einen Tubulus zu teilen

24
Q

Filament spaltende Proteine in Actinfilament

A

Zerteilen von Actinfilament durch Gelsolin (ATP-abhängig)

25
Q

schnelle Umsetzung von Actinfilament bei Blutplättchen

A

1) im nicht induzierte Blutplättchen sind die Actinfilamente durch Kappen bildendes Enzym mit einer Kappe versehen. Es gibt ein Pool von Profilin gebundenem Actin (noch nicht phosphoryliert)

Signal Vermittler Ca2+-Einfluss aktiviert Gelsolin

2) zerschnittene Actinfilamente sind hauptsächlich durch Ca2+ aktiviertes Gelsolin und etwas Kappen bildendes Enzym gedeckelt. Aktiviertes Gelsolin und phosphorylierte Profilin.

Signal Vermittler langsamer Anstieg von PIP2 inaktiviert Gelsolin

3) Entfernen von Gelsolin und Kappen bildendem Enzym; rasches Wachstum der Actinfilamente aus vielen kurzen Bruchstücken

Bündelbildung und Kreuzvernetzung der Actinfilamente und Kontraktion durch Myosin

4) aktiviertes Plättchen breitet sich aus , heftet sich an Blutgerinsel und zieht sich zusammen
Fimbrin, alpha-Actinin, Filamin