UP2 y UP3 Flashcards
¿Qué son los aminoácidos?
En un monómero o unidad de las proteínas.
¿Cómo está compuesto la estructura de un aminoácido?
Está compuesto por:
Un grupo básico amina
Un grupo ácido carboxílico
Una cadena lateral (diferente para cada uno de los 20 aa, y esto le otorga sus propiedades físico químicas particulares).
Unidos a un Carbono alfa (se encuentra en el centro del tetraedro)
¿Qué es un isómero?
Es un compuesto diferente con la misma forma molecular, contienen iguales números y clase de átomos, pero unidos entre sí de manera distintas.
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos?
Existen más de 200 tipos de aminoácidos, de los cuales 20 son los que forman proteínas.
Es importante saber que existen dos grandes familias, los aminoácidos L y D
Aminoácido L: tienen el grupo amino a la izquierda del carbono alfa. Los 20 aminoácidos que constituyen nuestras proteínas son serie L.
Aminoácido D: tienen el grupo amino a la derecha del carbono alfa.
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos ALIFÁTICOS NEUTRO NO POLAR, según las características de sus cadenas laterales?
Acíclicos: La cadena lateral no contiene un anillo.
Cadenas lineales:
Cortas: Alanina (Ala), Glicina (Gly)
Medianas: Valina (Val), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu)
Ramificadas:
Ramas cortas: Prolina (Pro)
Ramas largas: Treonina (Thr), Tirosina (Tyr)
Ciclicos: La cadena lateral contiene un anillo.
Aromáticos: Triptófano (Trp)
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos ALIFÁTICOS NEUTRO POLAR con OH, según las características de sus cadenas laterales?
Cadenas lineales:
Cortas: Serina (Ser)
Medianas: Treonina (Thr)
Ramificadas:
Ramas cortas: Tirosina (Tyr)
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos NEUTRO AROMÁTICOS, según las características de sus cadenas laterales?
Cadenas laterales aromáticas simples:
Fenilalanina (Phe): La cadena lateral es un anillo aromático con un grupo metilo (-CH3). Es el aminoácido aromático más común en las proteínas.
Tirosina (Tyr): La cadena lateral es un anillo aromático con un grupo hidroxilo (-OH). Es el aminoácido aromático más polar.
Triptófano (Trp): La cadena lateral es un anillo aromático con una cadena lateral de cinco carbonos. Es el aminoácido aromático más grande y menos polar.
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos con AZUFRE, según las características de sus cadenas laterales?
Cisteína: Su cadena lateral es un grupo sulfhidrilo (-SH). Este grupo puede formar enlaces disulfuro con otros grupos sulfhidrilo de cisteínas, lo que permite la formación de estructuras tridimensionales estables en las proteínas.
Metionina: Su cadena lateral es un grupo tioéter (-S-CH3). Este grupo puede participar en reacciones de transferencia de metilo.
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos ÁCIDOS con COOH, según las características de sus cadenas laterales?
Ácido aspártico: Su cadena lateral es un grupo carboxilo (-COOH). Este grupo es ionizable y puede liberar un ion hidrógeno (H+) a pH fisiológico, lo que le da al aminoácido una carga negativa.
Ácido glutámico: Su cadena lateral es un grupo dicarboxilo (-COOH-COOH). Este grupo es también ionizable y puede liberar dos iones hidrógeno (H+), lo que le da al aminoácido una carga negativa más alta que el ácido aspártico.
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos BÁSICOS con NH², según las características de sus cadenas laterales?
Lisina: Su cadena lateral es un grupo amino (-NH2). Este grupo es ionizable y puede captar un ion hidrógeno (H+) a pH fisiológico, lo que le da al aminoácido una carga positiva.
Arginina: Su cadena lateral es un grupo guanidino (-NH-C(NH2)2). Este grupo es también ionizable y puede captar dos iones hidrógeno (H+), lo que le da al aminoácido una carga positiva más alta que la lisina.
¿Qué es la PROLINA y como se caracteriza?
Es un “iminoácido”, el nitrógeno forma una función imino (NH).
El carbono alfa y el nitrógeno a él unidos en un ciclo pirrolidina.
La prolina es un aminoácido que se encuentra en las proteínas de los seres vivos. Es el único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria (pirrolidina).
Se caracteriza por las siguientes propiedades:
Estructura: la prolina tiene una cadena lateral cíclica que está unida al carbono alfa del aminoácido. Este anillo le da a la prolina una estructura única que la distingue de otros aminoácidos.
Polaridad: la prolina es un aminoácido apolar, lo que significa que su cadena lateral no tiene grupos polares.
Carga: la prolina tiene una carga neta de 0 a pH fisiológico.
Esenciales: La prolina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo humano puede sintetizar a partir de otros aminoácidos.
Función: formación de estructuras tridimensionales estables, regulación de la función celular.
¿Cuál es la estructura de la PROLINA?
H2N-C(CH2-CH2-CO)-NH2
La prolina tiene un carbono alfa, un grupo amino primario, un grupo carboxilo, y una cadena lateral cíclica. La cadena lateral cíclica está formada por tres átomos de carbono, dos átomos de hidrógeno y un átomo de nitrógeno.
¿Cómo se distingue la PROLINA de otros aminoácidos?
La prolina se distingue de otros aminoácidos por su estructura cíclica. La cadena lateral de la prolina es un anillo de imino, que está unido al carbono alfa del aminoácido.
¿Qué son aminoácidos esenciales?
Son aquellos que el cuerpo humano no puede sintetizar por sí mismo y que deben ser obtenidos a través de la dieta. Estos aminoácidos son necesarios para la síntesis de proteínas, que son esenciales para el crecimiento, la reparación y el funcionamiento de los tejidos y órganos del cuerpo.
¿Qué son aminoácidos NO esenciales?
Son aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar por sí mismo y que no requieren ser obtenidos a través de la dieta.
¿Cuál es la clasificación biológica de los aminoácidos esenciales o indispensables?
Son ocho: valina - leucina - isoleucina - fenilalanina - triptofano - treonina - metionina - lisina
¿Cuál es la clasificación biológica de los aminoácidos relativamente esenciales?
Deben ser incorporados con mayor exigencia en 3 situaciones: embarazo - lactancia - crecimiento
Son dos: histidina y arginina
¿Cuál es la clasificación biológica de los aminoácidos NO esenciales?
Polares: Alanina, asparagina, cisteína, serina, tirosina.
Apolares: Ácido aspártico, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina.
¿Qué son péptidos y cómo se forman?
Son moléculas biológicas formadas por la unión de dos o más aminoácidos.
Se forman por la unión de los grupos amino de un aminoácido con los grupos carboxilo de otro aminoácido.
¿Qué es una unión peptídica?
Son enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aa y grupo amino del otro y se produce con pérdida de agua.
¿Péptidos de importancia biológica?
Son secuencias de aa inactivados en el interior de la proteína precursora que ejercen actividades biológicas tras su liberación mediante hidrólisis química o enzimática.
Ej.: se encuentran en bacterias, vegetales y animales el glutatión (un tripéptido formado por ácido glutámico, cisteína y glicina).
¿Cómo se clasifican los péptidos?
Según su longitud de la cadena:
Dipéptidos: +2 aa
Tripéptidos: +3 aa
Tetrapéptidos: +4 aa
Oligopéptidos: 5-10 aa
Polipéptidos: 10-50 aa
PROTEÍNA: +50 aa
Según la función:
Péptidos hormonales
Péptidos neurotransmisores
Péptidos bioactivos
Péptidos farmacológicos
Según la estructura:
Péptidos lineales
Péptidos cíclicos
Péptidos ramificados
Según la composición:
Péptidos homólogos
Péptidos heterólogos
Según el origen:
Péptidos naturales
Péptidos sintéticos
IMPORTANTE: verificar otras bibliografías
¿Qué son proteínas?
Son macromoléculas (un biopolímero) esenciales constituidos por su unidad básica o monómero denominados aminoácidos.
¿Cuál es la estructura básica de una proteína?
Es una cadena lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
¿Que es una proteína simple?
Está compuesta sólo por aminoácidos.
¿Qué es una proteína conjugada?
También conocida como heteroproteína.
Está compuesta por aminoácidos más un grupo prostético o no proteico.
El grupo prostético puede ser un compuesto orgánico, como un azúcar, un lípido o un ácido nucleico, o un compuesto inorgánico, como un ion metálico.
¿Qué es una secuencia de aminoácidos?
Es una secuencia primaria; es única para cada proteína y determina sus propiedades y función.
¿Cómo está clasificado las proteínas conjugadas, según el tipo de grupo prostético que contiene?
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Fosfoproteínas
¿Cómo están clasificadas las proteínas simples?
Proteínas solubles en agua: proteínas globulares (enzimas, hormonas, Inmunoglobulinas).
Proteínas insolubles en agua: proteínas fibrosas (colágeno, queratina, elastina).
¿Cuál es la estructura primaria de una proteína y su característica?
Es una secuencia de aa
En model linear
Longitud: La longitud de una proteína se determina por el número de aminoácidos que la componen. Las proteínas pueden tener desde unos pocos aminoácidos hasta miles de aminoácidos.
Secuencia: La secuencia de aminoácidos de una proteína es única para cada proteína. La secuencia de aminoácidos determina las propiedades y función de la proteína.
Conformación: La conformación de una proteína es la disposición espacial de los átomos en la cadena polipeptídica. La conformación de una proteína se determina por las fuerzas intermoleculares que actúan entre los átomos de la cadena polipeptídica
¿Que es una estructura secundaria de una proteína y sus características?
Posee forma tridimensional en el espacio
Posee puentes de hidrógeno
Se forma por la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos adyacentes.
Hélice alfa: es una estructura en espiral que se forma cuando los grupos amino y carboxilo de la cadena polipeptídica se atraen entre sí.
Lámina beta: es una estructura plana que se forma cuando los grupos amino y carboxilo de la cadena polipeptídica se alinean en paralelo.Las láminas beta se pueden unir entre sí para formar estructuras más complejas, como las láminas beta antiparalelas y las láminas beta paralelas.
¿Que es una estructura terciaria de una proteína y sus características?
Es la disposición tridimensional completa de la cadena polipeptídica. Se forma por la interacción de los grupos R de los aminoácidos de la cadena polipeptídica.
Forma globular o fibrosa
Enlaces de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas: Las interacciones hidrofóbicas se forman entre los grupos apolares de los aminoácidos.
Puentes disulfuro: Los puentes disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína.
¿Que es una estructura cuaternaria de una proteína y sus características?
Es la unión de diferentes cadenas polipeptídicas para formar una proteína oligomérica o multimérica.
¿Que es la capa de solvatación o hidratación y cómo se produce?
Es una capa de moléculas de agua que rodea a las proteínas. Se forma por las interacciones entre las moléculas de agua y los grupos polares de los aminoácidos de la proteína.
Se produce por unión de moléculas de agua + residuos hidrofílicos de aa por poseer O² y N² en sus cadenas laterales o grupo amino y carboxilo.
Favorece la solubilidad de una proteína.
Si esta capa se elimina ocurre la desnaturalización.
¿Que es la desnaturalización de una proteína?
Es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura 2°, 3° y 4° sin alterar la estructura 1°, aún altera su estructura tridimensional nativa.
¿Qué es hidrólisis?
Es la rotura de las uniones peptídicas por el agua, catalizado por la presencia de ácidos o base, elevada temperatura o presión.
Pierden las 4° estructuras de la proteína y función biológica.
¿Cuáles son los factores que pueden causar la desnaturalización de una proteína?
Temperatura
pH ácido o básico
Solventes orgánicos
Fuerzas de choque
Sales en alta concentración
Presión
Agentes químicos
¿Cuáles son los efectos de la desnaturalización de una proteína?
Pérdida de solubilidad
Pérdida de actividad biológica
Cambios en la conformación
¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
Sostén: colágeno y elastina
Movimiento: actina y miosina
Enzimática: anhidrasa carbónica
Hormonas: GH, GnRH…
Receptores: citoquinas
Transporte: hemoglobina, albúmina
Defensa: inmunoglobulina
¿Que es la enzima?
Son proteínas que actúan como catalizadores biológicos.
¿Qué son catalizadores biológicos?
Son sustancias que aceleran la velocidad de una reacción química sin ser consumidas en el proceso.
¿Qué función cumple la enzima?
Participan en una reacción acelerando el proceso de paso de reactivos (sustrato) a producto.
¿Cuáles son las características de las enzimas?
Posee estructura proteica
Elevado peso molecular
Formado por aminoácidos
Pueden hidrolizar y desnaturalizar
Su estructura depende de la información genética
Son específicas: presenta un sitio activo
Pueden haber diferentes enzimas que catalizan la misma reacción: ISOENZIMA
No se consumen durante la reacción se obtienen inalterada al finalizar el proceso
Pueden requerir estructuras no proteica: coenzima, grupo protético y cofactores
Disminuye la energía de activación
¿Cuál es la clasificación de las enzimas?
Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción química que catalizan; se dividen en seis clases principales.
Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción, que implican el intercambio de electrones. (Deshidrogenasas: NAD/NADH o FAD/FADH) (Reductasas: NADP/NADPH).
Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos, que implican el movimiento de un grupo funcional de una molécula a otra. (Kinasas: colocan o sacan fósforo de un sustrato) (Transaminasas: cambian un grupo amino de una molécula a otra).
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis, que implican la ruptura de enlaces entre un grupo hidroxilo y otro átomo. O degradan enlaces químicos por la adición de agua. (Fosfatasa: sacan fósforo de una molécula).
Liasas: catalizan reacciones de lisis, que implican la ruptura de enlaces entre dos átomos sin la adición o eliminación de agua.
Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización, que implican el cambio de la estructura de una molécula sin cambiar su composición química. O reordenan átomos de una molécula, generando un isómero.
Ligasas: catalizan reacciones de unión, que implican la formación de enlaces entre dos moléculas. (Carboxilasas: colocan un carbono utilizando dióxido de carbono) (Sintetasas: juntan dos o más sustratos para dar un producto).
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
Es la región de la enzima que se une al sustrato, que es la molécula que la enzima cataliza. El sitio activo está formado por un conjunto específico de aminoácidos que se combinan para formar una superficie específica. Esta superficie es lo que permite a la enzima unirse al sustrato con una alta afinidad.
Describa las estructura de una enzima?
Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos en la cadena de la proteína.
Estructura secundaria: es la disposición espacial de los aminoácidos en la cadena de la proteína. La estructura secundaria de las enzimas suele ser un patrón regular de hélices alfa o láminas beta.
Estructura terciaria: es la disposición espacial de la cadena de la proteína en su conjunto. La estructura terciaria de las enzimas suele ser una estructura compacta y globular.
Estructura cuaternaria: se refiere a la disposición de varias cadenas de proteínas en una estructura supramolecular.
¿Qué es una apoenzima?
Es la parte proteica de una enzima, parte que contiene la estructura terciaria y cuaternaria de la enzima, que son necesarias para la catálisis. La apoenzima es catalíticamente inactiva por sí sola. Necesita unirse a un cofactor para ser funcional.
¿Qué son cofactores?
Son moléculas no proteicas que se unen a la apoenzima y le dan la actividad catalítica. Los cofactores pueden ser iones metálicos, moléculas orgánicas o grupos prostéticos.
¿Qué es una coenzima?
Son moléculas orgánicas que se unen a una enzima de forma no covalente.
¿Cuáles son las categorías de coenzimas?
Se dividen en dos grupos:
1- Coenzimas preformadas: Son moléculas que se producen en el cuerpo. Por ejemplo, la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) es una coenzima preformada que participa en muchas reacciones de oxidación-reducción.
Las coenzimas preformadas se subdividen en grupos según su función:
Coenzimas de transferencia de grupos: Participan en reacciones de transferencia de grupos, como la transferencia de electrones, grupos acilo o grupos amino. Por ejemplo, la NAD+, la FAD, la coenzima A (CoA) y el fosfato de piridoxal (PLP) son coenzimas de transferencia de grupos.
Coenzimas de isomerización: Participan en reacciones de isomerización, que implican el cambio de la estructura de una molécula sin cambiar su composición química. Por ejemplo, la piridoxina fosfato (PLP) y la biotina son coenzimas de isomerización.
Coenzimas de unión: Participan en reacciones de unión, que implican la formación de enlaces entre dos moléculas. Por ejemplo, la adenosina trifosfato (ATP) es una coenzima de unión.
2- Coenzimas derivadas de vitaminas: Son moléculas que se derivan de las vitaminas. Por ejemplo, la flavina adenina dinucleótido (FAD) es una coenzima derivada de la vitamina B2 que participa en muchas reacciones de oxidación-reducción.
Ejemplos: Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+): Participa en reacciones de oxidación-reducción.
Flavina adenina dinucleótido (FAD): Participa en reacciones de oxidación-reducción.
Coenzima A (CoA): Participa en el metabolismo de los ácidos grasos.
Piridoxina fosfato (PLP): Participa en el metabolismo de los aminoácidos.
Biotina: Participa en el metabolismo de los carbohidratos y los aminoácidos.
¿Qué es una holoenzima?
Es una enzima que está completa y activa catalíticamente. Está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).
¿Qué es el modelo de encaje inducido?
Es una teoría que describe la forma en que las enzimas y los sustratos se unen. El modelo sostiene que el sitio activo de la enzima no tiene una forma fija, sino que se adapta al sustrato cuando se une.
Según el modelo de encaje inducido, el sustrato se une a la enzima por interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Estas interacciones provocan cambios conformacional en el sitio activo de la enzima, lo que permite que el sustrato encaje de forma más perfecta.
¿Qué es el modelo de llave y cerradura?
El modelo sostiene que el sitio activo de la enzima tiene una forma fija que encaja perfectamente con el sustrato.
¿Qué es una isozimas?
Las isozimas, o isoenzimas, son enzimas que catalizan la misma reacción química, pero que tienen una estructura diferente. Esto significa que tienen diferentes aminoácidos en su secuencia, lo que puede afectar sus propiedades cinéticas, como la afinidad por el sustrato y la velocidad de reacción.
¿Qué es catálisis enzimática?
Es el proceso por el cual una enzima acelera una reacción química.
¿Qué es la constante de Michaelis (Km)?
Es una constante cinética que describe la cinética de una reacción enzimática.Se define como la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción enzimática es la mitad de su velocidad máxima.
¿Qué consiste en una constante Km baja?
Indica que la enzima tiene una alta afinidad por su sustrato, lo que significa que se unirá al sustrato con mayor facilidad.
¿Qué consiste en una constante Km alta?
Indica que la enzima tiene una baja afinidad por su sustrato, lo que significa que se unirá al sustrato con menor facilidad.
¿Cual es la ecuación de Michaelis-Menten?
v = Vmax/(Km + [s]) donde:
v es la velocidad de reacción enzimática
Vmax es la velocidad máxima de reacción enzimática
Km es la constante de Michaelis
[s] es la concentración de sustrato
¿Qué es equilibrio químico?
Es una condición en la que las velocidades de las reacciones directa e inversa son iguales. En esta condición, las concentraciones de los reactivos y los productos no cambian con el tiempo.
¿Qué son reacciones reversibles?
Son aquellas que pueden ocurrir en ambas direcciones, es decir, que pueden dar lugar a los productos o a los reactivos.
¿Qué es constante de equilibrio?
Es una medida de la cantidad de productos que se forman a partir de los reactivos en equilibrio. Se expresa como la relación entre las concentraciones de productos y reactivos en equilibrio.
¿Qué es el principio de Le Chatelier?
Establece que “si se aplica una fuerza externa a un sistema en equilibrio, el sistema se desplazará en una dirección para contrarrestar esa fuerza”.
Dame ejemplos de equilibrio químico?
La descomposición del dióxido de carbono en monóxido de carbono y oxígeno: CO2 <=> CO + O2
La disociación del ácido acético en agua: CH3COOH <=> CH3COO- + H+
¿Qué son reacciones exergónicas y endergónicas?
Reacciones exergónicas: Las reacciones exergónicas son aquellas que liberan energía libre. La energía libre liberada se puede medir en forma de calor, luz o trabajo. Las reacciones exergónicas son espontáneas y pueden ocurrir sin la adición de energía externa.
Reacciones endergónicas: Las reacciones endergónicas son aquellas que consumen energía libre. La energía libre consumida se debe proporcionar al sistema en forma de calor, luz o trabajo. Las reacciones endergónicas no son espontáneas y requieren la adición de energía externa para que ocurran.
¿Qué son enzimas alostéricas?
Son enzimas que pueden ser reguladas por la unión de moléculas reguladoras a un sitio alostérico diferente al sitio activo.
¿Que es el sitio alostérico?
Es un sitio en la enzima que no se une al sustrato, pero que puede unirse a moléculas reguladoras.
¿Qué son moduladores alostéricos?
Son moléculas que pueden unirse a un sitio alostérico de una enzima y alterar su actividad. Pueden ser activadores o inhibidores, dependiendo de si aumentan o disminuyen la actividad de la enzima.
¿Por qué se llama genética mendeliana?
Porque se inició con Gregor Mendel a mediados del siglo XIX.
¿Quién fue Gregor Mendel?
Fue un monje agustino católico y naturalista nacido en Heinzendorf, en el antiguo Imperio austríaco (actual Hynčice, distrito de Nový Jičín, República Checa). En 1822. Es conocido como el “padre de la genética” por sus experimentos con plantas de guisantes, que llevaron al desarrollo de las leyes de Mendel, las bases de la herencia genética.
¿Qué son factores individuales?
Son los genes así llamado por Mendel.
¿Qué es un gen?
Es un segmento de ADN que se encuentra luego de un promotor y que puede ser transcrito por una ARN polimerasa y originar un ARN funcional (mARN, rARN, tARN,snARN, ribozima u otros tipos de ARN)”. Curtis. Biología.
¿Qué es un alelo?
Es cada una de las diferentes alternativas que puede tener un gen para transmitir diferentes modalidades de un determinado carácter.
¿Qué es locus?
Es la posición física de un gen o de un marcador genético en un cromosoma.
¿Dónde está contenida la información genética?
La información genética está contenida en la secuencia de cuatro bases nitrogenadas: adenina, timina, citocina y guanina, que integran los nucleótidos junto con otros compuestos. Esto constituye el código genético que es universal, es decir, común
a todos los seres vivos.
¿Qué es el genotipo?
Es el conjunto de genes que caracteriza a cada ser vivo.
¿Qué es el fenotipo?
Es el resultado de la interacción entre el genotipo y el ambiente o no.
O
Es cualquier característica física, química, fisiológica o de comportamiento de cada ser vivo.
¿Cuáles son las claves del estudio de Mendel?
- Fecundar diferentes variedades entre sí, provocando sin saberlo nuevas combinaciones alélicas (heterocigosis).
- Elegir para su estudio “caracteres unitarios”, es decir, bien definidos y constantes (los caracteres de este tipo se conocen hoy como “mendelianos”). Todos los caracteres que eligió tenían dos alternativas (alelos) cada uno.
- Repetir sus experimentos en muchas plantas.
- Examinar cuidadosamente los resultados efectuando el recuento preciso de los individuos que mostraban cada alternativa de cada carácter.
¿Qué es haploide?
Es aquel que tiene un solo conjunto de cromosomas. Ej.: plantas y hongos.
¿Qué es diploide?
Es aquel que tiene dos conjuntos de cromosomas. Ej.: animales.
Las células sexuales, los espermatozoides y los óvulos son?
Haploides
¿Que es homocigoto?
Es aquel que tiene dos copias idénticas de un alelo para un determinado locus.
¿Que es homocigoto dominante?
Expresan el rasgo correspondiente al alelo dominante, independientemente de la presencia de un alelo recesivo.
¿Que es homocigoto recesivo?
Solo expresan el rasgo correspondiente al alelo recesivo si ambos alelos son recesivos.
¿Qué es el heterocigoto?
Es aquel que tiene dos copias diferentes de un alelo para un determinado locus.
¿Que es dominante?
Un alelo dominante es aquel que se expresa en un organismo, incluso si solo está presente en una copia.
¿Qué es recesivo?
Un alelo recesivo, sólo se expresa si está presente en dos copias.
¿Puede haber una célula somática normal con un número impar de cromosomas? Justifique.
No, una célula somática normal no puede tener un número impar de cromosomas. Las células somáticas son las células del cuerpo que no son gametos, y tienen un número diploide de cromosomas. Esto significa que tienen dos copias de cada cromosoma.
En las gametas ¿hay información para todos los caracteres de cada padre o sólo para la mitad de los caracteres? Justifique.
Las gametas contienen información para todos los caracteres de cada padre. Esto se debe a que las gametas se forman por meiosis, un tipo de división celular que reduce el número de cromosomas a la mitad. Sin embargo, la meiosis también implica recombinación genética, en la que los cromosomas maternos y paternos intercambian material genético. Esto significa que cada gameta contiene una mezcla de genes de ambos padres. Por lo tanto, cada gameta contiene información para todos los caracteres de cada padre, pero en una combinación única. Cuando dos gametas se fusionan durante la fecundación, se combinan las contribuciones genéticas de ambos padres. Esto da lugar a un cigoto con una combinación única de genes que determina sus caracteres.
¿Cuál es la 1°ley de Mendel?
Es el principio de uniformidad.
Al cruzar dos razas puras, la descendencia será heterocigótica y dominante.
¿Cuál es la 2°ley de Mendel?
Es el principio de distribución independiente.
Al cruzar dos razas híbridas, la descendencia será homocigota e híbrida al 50%.
¿Cuál es la 3°ley de Mendel?
Es el principio de la independencia de los caracteres.
Al cruzar varios caracteres, cada uno de ellos se transmite de manera independiente.
¿Qué es el glucocálix?
Es una estructura compleja que recubre la superficie de las células, tanto de organismos unicelulares como pluricelulares.
¿Cómo está constituido la estructura del glucocálix?
Está constituido por dos capas principales:
La capa externa: Está compuesta principalmente por carbohidratos, como los azúcares simples y los polisacáridos.
La capa interna: Está compuesta principalmente por proteínas y lípidos.
¿Cuál es la función del glucocálix?
Protección: El glucocálix protege la célula de los daños físicos y químicos.
Reconocimiento celular: El glucocálix permite que las células se reconozcan entre sí y se comuniquen.
Adhesión celular: El glucocálix ayuda a las células a adherirse entre sí y a las superficies.
Inmunidad: El glucocálix ayuda al sistema inmunitario a identificar y combatir las células invasoras.
¿Qué es la bicapa lipídica de la membrana celular?
Es una capa doble de moléculas de lípidos que rodean la célula y la separan del entorno exterior.
Los lípidos que componen la bicapa lipídica son principalmente fosfolípidos, colesterol y glicolipidos.
Los fosfolípidos tienen una cabeza hidrofílica, que es soluble en agua, y una cola hidrofóbica, que es insoluble en agua.
Las cabezas hidrofílicas de los fosfolípidos se orientan hacia el exterior de la bicapa, donde se encuentran en contacto con el agua. Las colas hidrofóbicas se orientan hacia el interior de la bicapa, donde se encuentran protegidas del agua.
El colesterol se encuentra disperso entre los fosfolípidos. El colesterol ayuda a mantener la fluidez de la bicapa lipídica y también ayuda a estabilizar.
Los glicolípidos tienen una cabeza hidrofílica, como los fosfolípidos, pero también tienen una cadena de carbohidratos unida a la cabeza. Los glicolipidos se encuentran principalmente en la capa externa de la bicapa lipídica, donde pueden ayudar a la célula a reconocerse a sí misma y a otras células.
¿Qué es el cuadro de Punnett?
Es una herramienta que se utiliza para predecir la probabilidad de que un organismo tenga un genotipo o fenotipo particular. Se utiliza en genética para predecir los resultados de la reproducción sexual. El cuadro de Punnett se basa en las leyes de la herencia de Gregor Mendel.
¿Cuáles son las proteínas de membrana?
Hay dos tipos principales de proteínas de membrana:
Proteínas integrales: Las proteínas integrales se extienden a través de la membrana celular. Pueden tener una sola hélice alfa que atraviesa la membrana o pueden tener varias hélices alfa.
Proteínas periféricas: Las proteínas periféricas están asociadas a la superficie de la membrana celular, pero no se extienden a través de ella. Se unen a la membrana por interacciones electrostáticas o enlaces de hidrógeno.
Las proteínas de membrana también se pueden clasificar según su función, ¿cuáles?
Proteínas de transporte: Las proteínas de transporte permiten que las moléculas pasen a través de la membrana celular. Hay dos tipos principales de proteínas de transporte: proteínas portadoras y proteínas canal.
Receptores: Los receptores son proteínas que se unen a moléculas específicas, como hormonas o neurotransmisores. Cuando un receptor se une a su molécula específica, envía una señal al interior de la célula.
Adhesinas: Las adhesiones son proteínas que ayudan a las células a adherirse entre sí.
Enzimas: Las enzimas que se encuentran en la membrana celular catalizan reacciones químicas importantes, como la digestión de los alimentos o la producción de energía.
¿Cuál es el concepto de salud, según la UNR?
Es un proceso dinámico que va a involucrar al sujeto y su interacción con el ambiente y el medio ambiente.
¿Cuál es el concepto de salud según la OMS?
La salud es un estado de completo bienestar físico, mental y social, y no solamente la ausencia de afecciones o enfermedades”
¿Cuál es el concepto de derecho a la salud?
Se basa en el principio de que todas las personas tienen derecho a gozar del grado máximo de salud posible, sin distinción de raza, religión, ideología política, condición económica o social.