Trabajo práctico nº4 Flashcards
Bioenergética, velocidad de reacción, enzimas
Termodinámica
-Es la rama de la física que estudia las relaciones cuantitativas de los distintos tipos de energía.
-Estudia la energía y sus transformaciones
-Nos permite conocer en qué sentido se realizará una transformación.
-Nos permite predecir la posición de equilibrio.
-Nada nos dice acerca de la velocidad de una reacción.
-Primera ley: la energía total del universo permanece constante, la energía no se crea ni se destruye.
-Segunda ley: la entropía del universo va en aumento (aleatoriedad o desorden).
Bioenergética
-Estudio de las transducciones de energía (conversiones de una forma de energía en otras) que tienen lugar en los seres vivos.
-De manera cuantitativa y según la naturaleza y función de los procesos químicos sobre los que se basan.
-Obedecen a las mismas leyes que gobiernan todos los procesos naturales.
-Obedecen a las leyes de la termodinámica.
Variables de estado
Conjunto de variables que definen el estado termodinámico de un sistema (volumen, presión, temperatura, etc.)
Funciones de estado
Propiedades del sistema que dependen del estado termodinámico del mismo pero no del camino recorrido para alcanzarlo.
Principales funciones de Estado
-Energía interna (E o U): suma de todas las energías que posee el sistema (atómica, molecular, eléctrica, nuclear, cinética, potencial, etc.).
-Entalpía (H): es una medida del contenido de calor del sistema (H: de heat).
-Energía libre de Gibbs (G): expresa la cantidad de energía capaz de realizar trabajo o energía útil del sistema.
-Entropía (S): es una expresión cuantitativa del desorden del sistema.
-G será mayor cuanto más grande sea H y menor sea S.
-Unidades: E, H, y G en Joule/Mol o caloría/mol; S en Joule/mol.k ó caloría/mol.k
Energía
-Se define como la capacidad para realizar trabajo.
-Los diferentes tipos de energía: química, mecánica, eléctrica, radiante, etc., pueden interconvertirse.
-La fuente primaria de energía para todas las formas de vida es la radiación solar.
-La forma más común de energía es el calor.
Energía química
La energía química de un compuesto está representada por el movimiento y posición relativa de los átomos y partículas componentes.
Al producirse una transformación química se rompen o forman enlaces, el contenido energético de las moléculas disminuye o aumenta.
Sistema
Porción de materia que deseamos estudiar.
Toda otra materia será el medio o entorno.
Estado inicial
Es el contenido total de energía del sistema antes de ocurrir una reacción.
Estado final
Es el contenido energético después de producido el cambio en una reacción.
Primera ley de la termodinámica
-En cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo permanece constante, aunque pueda cambiar la forma de energía.
-Según la primera ley es posible determinar el cambio de energía en una reacción si se mide la ganancia o pérdida de calor en el sistema en condiciones de temperatura y presión constantes.
Se mide en calorías.
-Nos permite conocer el cambio de energía que acompaña a la transformación.
-Nada nos dice si la transformación ocurrirá de manera espontánea o no.
Caloría
Es la cantidad de calor necesaria para elevar de 14,5 a 15,5º C la temperatura de 1 g de agua.
Entalpía
Es la energía calórica liberada o consumida en un sistema a temperatura y presión constantes.
Cuando no se produce trabajo en el sistema, el cambio de energía (ΔE) es igual a cambio de entalpía (ΔH).
Segunda ley: Entropía (S)
-El universo tiende espontáneamente al mayor desorden.
-En toda transformación espontánea la entropía del universo aumenta hasta alcanzar el equilibrio donde la entropía del universo es la mayor posible en las condiciones de presión y temperatura dadas.
-Es energía degradada, no utilizable para realizar trabajo.
-Permite predecir si una transformación es espontánea o no midiendo la variación de entropía(ΔS). ΔS>0=aumenta el desorden=espontánea. ΔS<0=no espontánea.
-El sistema tiende espontáneamente a alcanzar el estado de mínima energía y de máxima entropía.
-El sistema tiende espontáneamente al estado de mínima energía libre.
-En toda transformación espontánea la energía libre del sistema disminuye hasta alcanzar el equilibrio donde la energía libre es la mínima posible en las condiciones de presión y temperatura dadas.
Transformación espontánea
-Transformación que ocurre por si sola sin la necesidad del aporte de fuerzas externas y acerca el sistema al equilibrio.
-Las reacciones químicas ocurrirán espontáneamente si hay reducción de energía libre, la G del sistema disminuye y el ΔG tendrá signo negativo (-ΔG).
Energía libre (G)
-Sólo una fracción de la energía liberada en los procesos bioquímicos es disponible para realizar trabajo: se denomina energía libre.
-Solo el cambio de energía libre (ΔGº) es disponible para efectuar trabajo.
Transformaciones no espontáneas
En las reacciones químicas si la G del sistema aumenta, el cambio tendrá signo positivo (+ΔG).
Transformación exergónica
-Si GII < GI (DG < 0), la transformación es espontánea, el sistema libera energía útil durante la transformación y es capaz de realizar trabajo a medida que el sistema tiende al equilibrio.
-Las reacciones cuyo cambio de energía libre estándar es negativo son exergónicas.
Transformación endergónica
-Si GII > GI (DG > 0), la transformación no es espontánea, sólo podrá llevarse
a cabo si se realiza trabajo sobre el sistema.
-El cambio de energía libre estándar es positivo, no son espontáneas y debe suministrarse energía.
Transformación endotérmica
Si HII > HI (DH = HII - HI > 0), entonces el sistema absorbió calor durante la transformación.
Transformación exotérmica
Si HII < HI (DH = HII - HI < 0), entonces el sistema perdió calor durante la transformación.
Entropía
-Si SII > SI (DS = SII - SI > 0), entonces el sistema incrementa su entropía durante la transformación, por lo tanto se desordena.
-Si SII < SI (DS = SII - SI < 0), entonces el sistema disminuye su entropía durante la transformación, por lo tanto se ordena.
Sistema en equilibrio
Si GII = GI (DG = 0), el sistema ha alcanzado el equilibrio.
Sentido de una reacción química
La tendencia a aumentar la entropía es la fuerza que determina la dirección del proceso.
El calor será liberado o absorbido por el sistema para permitir que él y el medio alcancen el estado de mayor entropía.
La entropía tiende a aumentar, la energía libre tiende a disminuir.
DG en las reacciones químicas
-El DG para una reacción química a una temperatura y presión dados
depende de las concentraciones de reactivos ([R]) y productos([P]).
-DG es una constante y tiene un valor característico para cada reacción que puede ser +, - o 0 según sea la constante de equilibrio de esa reacción.
-Es la variación de energía libre real y depende de las concentraciones y de la temperatura que se dan realmente durante la reacción, no son necesariamente las condiciones estándar.
-El DG de cualquier reacción que transcurre espontáneamente hacia el equilibrio es siempre (-), se hace siempre negativo a medida que avanza la reacción y es cero 0 en el equilibrio.
-Si DG< 0= la reacción ocurrirá espontáneamente en el sentido en el cual se halla escrita.
-El DG de la reacción inversa (Greactivos – Gproductos) tiene la misma magnitud pero signo opuesto
Reacción reversible
-Puede realizarse en un sentido o en el contrario según los valores de las [R] y [P].
-Potencialmente todas las reacciones son reversibles porque según el valor que tome la relación [P]/[R], DG puede ser mayor o menor que 0 en distintos instantes.
-En condiciones celulares no se producen variaciones extremas en las concentraciones de la mayoría de las sustancias presentes, por lo tanto en estas condiciones: una reacción es reversible si su DG0 es próximo a 0.
-Directa: si 2 sustancias A y B (reactivos) se combinan para formar C y D (productos).
-Inversa: las sustancias C y D pueden combinarse para reconstruir A y B
Velocidad de reacción
Al iniciarse la reacción A y B se combinan y forman C y D. En el transcurso del proceso las concentraciones de A y B disminuyen y la velocidad de reacción también.
Las sustancias C y D reaccionan entre sí para formar A y B con una velocidad proporcional a su concentración.
Las velocidades de la reacción directa e inversa se igualan y no se producen más cambios en las concentraciones de reactivos y productos.
v1=v2
La reacción ha alcanzado el equilibrio (constante de equilibrio Keq).
Constante de equilibrio (Keq)
-Si la constante de equilibrio es mayor a 1: la reacción ocurre hacia la derecha (-ΔGº).
-Si la constante de equilibrio es menor a 1: la reacción ocurre de derecha a izquierda (+ΔGº)
-El valor de equilibrio está relacionado a alcanzar el mínimo de energía libre.
-Si permitimos que la reacción tenga lugar hasta alcanzar el equilibrio:
sube [P] y baja [R]=sube GP y baja GR hasta que en el equilibrio GP = GR lo que produce DG = 0 y ya no se produce un cambio químico neto.
-En equilibrio no hay cambio de energía libre, ΔG=0.
ΔGº
-Es el cambio de energía libre estándar.
Las condiciones estándar corresponden a temperatura a 25º C (298º K), concentración 1 M de reactivos y presión 1 atm.
ΔGº´
-Es el cambio de energía libre estándar a pH 7.
-La mayoría de las reacciones biológicas ocurren a pH próximo a 7.
-Es una constante y tiene un valor característico para cada reacción que puede ser +, - ó cero según sea la constante de equilibrio de esa reacción.
-Nos dice en qué dirección y hasta que punto transcurrirá la reacción para alcanzar el equilibrio cuando la concentración de cada componente es 1M, pH=7, Tº= 25ºC y la presión 1 atm.
-Si una reacción tiene DG 0 ’ < 0 será espontánea en condiciones estándar.
Sistemas cerrados
Los principios de la termodinámica se aplican a sistemas cerrados, que no intercambian materia con el medio y pueden alcanzar un equilibrio termodinámico.
Células como sistemas abiertos
Las células vivas son sistemas abiertos en permanente intercambio de materia y energía con el ambiente.
Muchos componentes de la célula se encuentran en estado dinámico estable.
Reacciones energéticamente acopladas
-Una reacción altamente exergónica puede impulsar el curso de otra endergónica si ambas se acoplan.
-Las reacciones acopladas comparten un intermediario común.
-Las variaciones de energía libre estándar de reacciones secuenciales (en las cuales el producto de una es reactivo de la siguiente) son aditivas.
-Una reacción termodinámicamente desfavorable (endergónica) puede ser impulsada en la dirección directa acoplándola a una reacción muy exergónica a través de un intermediario común.
-En seres vivientes, las reacciones que requieren energía son acopladas con hidrólisis de ATP.
Cinética química
-La cinética estudia la velocidad y mecanismos de las reacciones químicas.
-Estudia la velocidad de las reacciones y los factores que la modifican.
-Velocidad de una reacción química: se expresa en términos de cantidad de reactivo convertido en producto por unidad de tiempo (moles por segundo): cantidad de producto que se genera por unidad de tiempo o cantidad de reactivo que desaparece por unidad de tiempo.
-La velocidad de una reacción está dada por el producto de la constante de la reacción por la concentración del o de los reactivos.
¿Cómo ocurre una reacción química?
-Para que una reacción química se produzca se necesita que las moléculas de reactivo colisionen entre sí y como resultado se rompan y/o formen enlaces entre los átomos que forman parte de los reactivos para generar productos.
-Para que esto ocurra las moléculas deben tener
cierta energía que haga que las colisiones sean efectivas.
-Las moléculas de reactivo deben alcanzar un ESTADO ACTIVADO.
Estado de activación
-Estado en el cual la probabilidad de que se rompan o formen nuevos enlaces es muy alta.
-Una vez que alcanzan el estado activado
rápidamente se transforman en producto.
-Las moléculas deben alcanzar un estado de transición o estado de activación antes de que la reacción pueda cumplirse.
-El compuesto activado es un intermediario a partir del cual la reacción se desarrolla espontáneamente.
Energía de activación
-Es la energía necesaria para alcanzar el estado activado.
-La energía necesaria para que un mol de reactivos alcance el estado activado.
-Es la diferencia entre la energía del estado inicial de las moléculas reactivas y la energía del estado de activación.
-La velocidad de una reacción dependerá del tiempo que tarden las moléculas en alcanzar el estado activado:
.Cuanto mayor sea la Ea más tardarán las moléculas en alcanzar el estado activado y menor será la velocidad.
-En iguales condiciones de presión, temperatura y concentración, la velocidad depende de la Ea.
Factores que modifican la velocidad de una reacción
Para incrementar la velocidad de una reacción se puede:
-Aumentar la frecuencia de colisiones:
.Incrementando la energía cinética de los reactivos: aumentando su temperatura.
.Incrementando la concentración de activos.
-Disminuir la Ea: Adicionando un catalizador: sustancia que incrementa la velocidad de una reacción por disminución de su Ea.
Catalizadores
Pueden ser:
-Inorgánicos
-Biológicos: enzimas: en gral. proteínas.
Características comunes:
- Al final de la reacción se regeneran sin modificación alguna: no forman parte de los productos finales ni se degradan en el proceso.
- NO afectan al DG de la reacción: no modifican la posición de equilibrio.
-Sólo hacen que el equilibrio se alcance más rápido.
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicas.
Es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso.
Se clasifican dentro de las macromoléculas (proteína).
Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción.
Características distintivas de las enzimas:
- Actúan en condiciones fisiológicas (mientras que los catalizadores inorgánicos actúan en condiciones extremas de presión, temperatura, etc.)
- Son altamente específicas: catalizan una única reacción o muy pocas reacciones en las cuales los reactivos están estrechamente relacionados estructuralmente.
-En las células: Todas las reacciones que ocurren están catalizadas enzimáticamente.
Sustratos
-Los sustratos son las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas.
-Son los reactivos que en reacciones catalizadas por enzimas se denominan sustratos.
Nomenclatura de enzimas
Se designan agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan.
Se denominan según el tipo de reacción catalizada.
Naturaleza química de las enzimas
Todas las enzimas son proteínas .
Algunas enzimas están formadas sólo por aminoácidos.
Existen enzimas formadas por asociación de varias cadenas polipeptídicas, son oligómeros.
Holoenzima
Formado por
-Coenzima: una molécula no proteica que puede estar unida a la enzima por uniones covalentes.
-Apoenzima: proteína
Coenzima
La coenzima interviene en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas por el sustrato.
Están relacionadas con vitaminas.
Siempre actúan en un determinado tipo de reacción, pero pueden unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos.
Catálisis enzimática
-Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación sin modificar el cambio neto de energía ni la constante de equilibrio.
-Durante el curso de la reacción la enzima interacciona con el o los sustratos formando un complejo transitorio (complejo enzima-sustrato) que tiene menor Ea que el sustrato libre.
-La enzima aparece inalterada al final del proceso.
- Aumenta la concentración efectiva de los
sustratos (aumenta la probabilidad de choque)
- Modifica las propiedades químicas del
sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.
Sitio activo
Sitio activo:
-Es la región de la enzima a la cual el sustrato se fija para formar el complejo enzima-sustrato.
-Está constituido por cadenas laterales de aminoácidos con características complementarias a la estructura del sustrato.
-Determina la especificidad de la enzima.
-Posee sitios de unión y catalítico.
-El sustrato se dispone de manera que el enlace a ser modificado en la reacción se ubica exactamente en el sitio catalítico.
Enlace entre sustrato y enzima
-Modelo del encaje recíproco o de llave - cerradura de Fisher (1894):
.La molécula de sustrato se adapta al sitio activo de la enzima del mismo modo que una llave al encajar en la cerradura.
.Tienen una relación estructural complementaria.
.Modelo estático.
.Permite explicar la gran especificidad de las enzimas por el sustrato.
.NO explica el hecho que la misma enzima catalice la reacción directa e inversa: interacciona tanto con el reactivo como con el producto que son químicamente diferentes.
-Modelo del encaje inducido de Koshland (1958):
.El sitio activo es una cavidad flexible que al interaccionar con el sustrato se adapta y ajusta a su estructura.
.Modelo dinámico.
.La unión del sustrato al sitio activo induce un cambio en la conformación de la proteína que hace que se ajuste a la estructura del sustrato.
-Es un enlace no covalente como puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas y de van der Walls.
Intermediario de transición
La molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una deformación en los enlaces que han de ser afectados por la reacción y adquiere un estado tenso desde el cual pasa a formar los productos. El estado tenso se denomina intermediario de transición.
Velocidad inicial
Cuando la cantidad de sustrato utilizado es aún insignificante en relación con el total presente en la mezcla, 5%.
Vmax
-Velocidad máxima.
-Se registra cuando todos los sitios activos están ocupados.
-Depende de la cantidad de enzima presente.
Km
-Constante de Michaelis-Menten.
-Concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción alcanza la mitad de la Vmax: la mitad de los sitios activos están ocupados.
-Depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.
-Cuanto mayor sea la afinidad de la enzima por el sustrato menor será la concentración requerida para ocupar la mitad de los sitios activos.
-A mayor afinidad menor Km.
Factores que modifican la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente
1-Concentración de sustrato
2-Concentración de enzima
3-Temperatura
4-pH
5-Inhibidores
Concentración de sustrato
-Si en la actividad enzimática se mantiene constante la concentración de enzimas y otras condiciones de la reacción excepto la concentración de sustrato.
-Al inicio la actividad aumenta rápidamente con el incremento de (S) pero a niveles más elevados de (S) la v crece más lentamente y tiende a alcanzar un máximo, la actividad no aumenta aunque se eleve (S).
-Vmax y Km
Concentración de enzima
La velocidad es directamente proporcional a la concentración de enzima.
-Al modificar la concentración de enzima (E), se modifica la Vmax pero no el Km.
Temperatura
-La velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende hasta alcanzar una temperatura en la que la actividad enzimática es máxima: Temperatura óptima. Por encima o debajo de ese óptimo la actividad cae rápidamente.
-Hay un incremento en la energía cinética: aumenta el movimiento de las moléculas, aumenta la probabilidad de encuentro entre E y S.
-Disminución progresiva de la velocidad de reacción debido a la inactivación de la enzima por desnaturalización térmica de la proteína.
-Tº óptima para la mayoría de las enzimas humanas varía entre 35 y 40º C, por encima de los 40º comienzan a desnaturalizarse.
-La velocidad se duplica por cada 10ºC de aumento de temperatura.
pH
-Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de grupos funcionales en la molécula de enzima y del sustrato.
-Cada enzima es activa en un intervalo de pH determinado y dentro de ese intervalo habrá uno donde la actividad enzimática será máxima (máxima capacidad catalítica): pH óptimo.
-La actividad óptima se encuentra entre pH 6 y 8. Por debajo o encima de esos valores la velocidad de reacción cae más o menos rápidamente.
-En el pH óptimo el estado de ionización del sustrato y de los restos de aa presentes en el sitio activo de la enzima es aquel que permite la interacción E-S.
-En el humano el pH óptimo varía notablemente, alcanzando pH extremos, ej.: pH=2 para pepsina, enzima gástrica.
-pH extremos provocan desnaturalización de la molécula enzimática, lleva a su inactivación.
Inhibidores enzimáticos
-Son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas.
-Sustancias que disminuyen o anulan la actividad de las enzimas sin ser transformadas por ellas.
-La inhibición puede ser reversible o irreversible.
Inhibidores irreversibles
-Se combinan de modo permanente con la enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que la enzima queda inactivada irreversiblemente.
-Producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica.
Inhibidores reversibles
La unión de la enzima y el inhibidor es temporal.
Impide el normal funcionamiento de la enzima sólo mientras dura la unión.
Existen 3 tipos de inhibición reversible
-Competitiva
-No competitiva
-Acompetitiva
Inhibidores competitivos
Al competir con el sustrato, disminuyen la afinidad de la enzima por este:
-Aumentan el valor de Km
-No modifican la Vmax pero la saturación se alcanza a mayor concentración de sustrato.
a) El inhibidor presenta similitud estructural con el sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la enzima.
b) El inhibidor se une al sitio activo de la enzima aunque no posea similitud estructural con el sustrato.
c) El inhibidor y el sustrato se fijan a diferentes sitios de la enzima, pero la unión de uno de ellos impide la del otro.
Puede ser revertida si se aumenta la concentración de sustrato, si predomina, tiende a desplazar al inhibidor.
Inhibidores no competitivos
Se unen a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio activo.
Como no compiten por el sustrato:
-No modifican el valor de Km.
-Disminuyen directamente el valor de Vmax. El resultado final es como si hubiera menos enzimas en el medio.
Inhibidores acompetitivos
-Produce disminución tanto de Vmax como de Km.
-Se une al complejo ES y forma el complejo inactivo ESI.
Ruta o vía metabólica
-Metabolismo intermediario: conjunto de todas las reacciones que ocurren en la célula.
-Algunas de estas reacciones son secuenciales: el producto es un reactivo de la siguiente.
-Cada conjunto de rutas secuenciales se denomina Ruta o Vía metabólica: pueden ser lineales, ramificadas o cíclicas (ciclo de Krebs).
-Aquellas rutas metabólicas que poseen un DG global < 0 (suma DG de las reacciones) se dice que son cuesta abajo porque liberan energía y se denominan catabólicas.
-Las que poseen un DG global > 0 se dice que son cuesta arriba porque requieren del aporte de energía (acopladas a una reacción exergónica) y se denominan anabólicas.
-Todas y cada una de las reacciones del metabolismo intermediario están catalizadas enzimáticamente.
-En condiciones celulares para que un proceso metabólico pueda realizarse: debe tener un DG global acoplado < 0: para que ocurra en tiempos que permitan satisfacer las necesidades celulares: debe estar catalizado enzimáticamente.
-Todos los procesos metabólicos pueden controlarse regulando la actividad de las enzimas que lo catalizan.
Regulación enzimática in vivo
-La actividad de las enzimas in vivo (condiciones fisiológicas) puede regularse por múltiples mecanismos que pueden tener un efecto positivo o negativo según las necesidades celulares:
-Regulación de la expresión: síntesis de la enzima a nivel transcripcional.
-Degradación de la enzima.
-Clivaje proteolítico: algunas enzimas se sintetizan como precursores inactivos (proenzimas o zimógenos) que se activan luego por el corte de uno o más segmentos de la cadena polipeptídica.
-Modulación covalente:
-Alosterismo:
Enzimas reguladoras. Capaces de cambiar de conformación por la unión de ligandos y modificar su capacidad catalítica.
Enzimas reguladas por modificación covalente
-El cambio conformacional se da por la unión covalente de ligandos (grupos fosfato o acetilos) a restos específicos de aa. Esta unión puede tener un efecto positivo o negativo según la enzima.
-La más común es la unión de grupos fosfato (fosforilación) a restos de Ser, Thr O Tyr.
-El grupo fosfato es aportado por un nucleótido trifosfato (ATP).
-La llevan a cabo las enzimas quinasas.
-La reacción a la inversa (eliminación del grupos fosfato) tiene efecto contrario en la enzima y es llevada a cabo por las enzimas fosfatasas.
Enzimas alostéricas
-Posee además del sitio activo, otro sitio: sitio alostérico donde se unen por interacciones débiles ligandos endógenos denominados modulares alostéricos.
-La unión del modulador al sitio alostérico ocasiona un cambio conformacional que puede disminuir o aumentar la actividad de la enzima.
-No se cumple la ecuación de Michaelis-Menten.
-La curva de v0 o vs (S) (cinética de enzimas alostéricas) no tiene forma hiperbólica sino sigmoidal (forma de s alargada).
-La concentración para la cual se alcanza la mitad de la Vmax no se denota como Km sino como K0.5.
-Los moduladores no son inhibidores, son endógenos y actúan de manera diferente. Forman parte de la función normal de la proteína.
-Las enzimas reguladoras se ubican en puntos estratégicos en las vías metabólicas, ej. glucólisis.
-Si modulador es distinto del sustrato, el efecto es heterotrópico, si el modulador es el sustrato, es homotrópico.
-Las enzimas alostéricas catalizan reacciones unidireccionales, no reversibles.
-Las enzimas alostéricas están constituidas por varias subunidades polipeptídicas.
Retroalimentación negativa o feedback
-El producto final de la vía metabólica es un modulador alostérico negativo de una enzima ubicada al principio de la vía o en los puntos de ramificación.
-Cuando la cantidad del producto final excede las necesidades, la enzima que cataliza la primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la última.
