Trabajo práctico nº 3 Flashcards
Proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos y Lípidos
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son polímeros lineales cuyos monómeros constituyentes son los aminoácidos, ligados por uniones peptídicas.
Son las moléculas de mayor trascendencia en los seres vivos:
-Cuantitativamente: representan aprox. el 50% del peso seco de la célula.
-Funcionalmente: responsables de la capacidad metabólica y morfología.
Clasificación de las proteínas según su función
-Estructurales: colágeno, elastina, queratina, glucoproteínas.
-Enzimas: ADN polimerasa, catalasa, hexoquinasa, citocromo C.
-Transporte: hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, transferrina.
-Reserva: ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina.
-Defensa: inmunoglobulinas, complemento, trombina, fibrinógeno.
-Contráctiles: miosina, actina, dineína.
-Hormonal: insulina, hormona de crecimiento, hormona adrenocorticotrópica.
-Toxinas: toxina diftérica, toxina botulínica, venenos de serpiente, ricina.
¿De qué depende la función de una proteína?
-Depende de su estructura tridimensional o conformación.
-La información necesaria para adquirir la conformación se halla en la secuencia de Aa de la cadena polipeptídica
-Preservada por la unión de Aa a través de enlaces covalentes fuertes.
Conformación
-Es la distribución espacial de grupos sustituyentes que tienen la libertad de adoptar distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces covalentes, gracias a la libertad de rotación del enlace que los une.
-Estado estructural que puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces covalentes.
-Una simple rotación de 2 grupos de átomos a través de un enlace covalente simple ocasiona un cambio conformacional.
Conformación nativa
-Es la conformación energéticamente más favorable y biológicamente activa.
-A pH y temperatura normal las cadenas polipeptídicas se pliegan adoptando una sola conformación particular, biológicamente activa, que es la energéticamente mas favorable (menor energía libre G) y por lo tanto la más estable.
-Energéticamente más favorable: aquella que permita el mayor nº de interacciones posibles
-Se encuentra estabilizada por un gran número de interacciones débiles intramoleculares y con el agua circundante.
-Tipo, nº y posición de las interacciones determinado por: secuencia de Aa.
Interacciones débiles que estabilizan a la conformación nativa
Interacciones electrostáticas: se dan entre un grupo que presenta carga y otro grupo que posea carga o densidad de carga opuesta: ión-ión; ión-dipolo.
Fuerzas de Van der Waals: interacciones electrostáticas débiles entre grupos de átomos no unidos entre sí como consecuencia de la existencia de dipolos: dipolo-dipolo; dipolo-dipolo inducido; dipolo instantáneo-dipolo inducido.
Puentes de hidrógeno: interacción electrostática compleja entre un átomo de H unido a un elemento electronegativo (O,N,F) y un átomo electronegativo con densidad negativa de carga.
Interacciones hidrofóbicas: fuerzas a través de las cuales los compuestos hidrofóbicos tienden a agruparse en un medio acuoso, no porque exista atracción real entre ellas sino porque son repelidos por las moléculas de agua circundantes.
Clasificación de proteínas según su composición química
Las proteínas se clasifican en 2 grandes grupos:
-Proteínas simples
-Proteínas conjugadas
Proteínas simples
-Son proteínas cuya hidrólisis total produce solo aminoácidos.
Ejemplos:
-Lactoglobulina
-Ovoglobulina
-Seroalbúmina
-Glutelina
Proteínas conjugadas
Las proteínas conjugadas son proteínas (apoproteínas) unidas a porciones no proteicas, grupos prostéticos.
A esta categoría pertenecen las glicoproteínas (asociadas con hidratos de carbono), nucleoproteínas (con ácidos nucleicos), lipoproteínas (con grasas) y las cromoproteínas (con pigmento), como la hemoglobina y la mioglobina.
Clasificación de las proteínas según su forma molecular
Cada proteína tiene al estado natural una forma molecular.
Se clasifican en 2 categorías:
-Proteínas globulares
-Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
-La proteína se pliega sobre sí misma.
-Forma ovoide o esferoide, sus 3 ejes de similar longitud.
-Son solubles en medio acuoso.
-Gran actividad funcional: enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina.
-Regiones con distinto tipo de estructura secundaria.
Proteínas fibrosas
-Las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente.
-Fibras o láminas extendidas.
-Eje longitudinal predomina sobre los transversales.
-Insolubles en medios acuosos.
-Participan en la constitución de estructuras de sostén. Ejemplo: pelo, uñas, fibras de T.C (colágeno en tendones, elastina en pared de venas y arterias).
-Presentan un único tipo de estructura secundaria.
Clasificación de las proteínas según nº de subunidades
-Monoméricas: proteínas que consisten en una sola cadena polipeptídica. Presentan estructura primaria, secundaria y terciaria. Ejemplos: mioglobina, ribonucleasa, insulina.
-Oligoméricas: proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas (subunidades) unidas entre sí. Las subunidades pueden ser idénticas (homooligoméricas) o diferentes (heterooligoméricas). Presentan estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Ejemplos: hemoglobina, ADN polimerasa.
Organización estructural de las proteínas
En las proteínas existen 4 niveles de organización estructural:
-Estructura primaria
-Estructura secundaria
-Estructura terciaria
-Estructura cuaternaria
Estructura primaria
-Es la secuencia de aminoácidos que forman la cadena peptídica, que a su vez está determinada por la secuencia de bases en el gen.
-Resulta de la condensación de Aa por unión tipo amida y es el eje central de las proteínas.
-Determina los demás niveles de organización de la proteína, su estructura tridimensional y por lo tanto su función.
-La secuencia es única para cada proteína.
-La estructura es estabilizada por enlaces peptídicos.
Las características son:
- nº de Aa de la P (dif. en cada P)
-Tipo de Aa
-Secuencia de Aa
Estructura secundaria
-Configuración espacial de la proteína, deriva de la posición de determinados Aa en su cadena.
-Disposición que adoptan en el espacio los restos de Aa adyacentes de una zona de la cadena polipeptídica.
-Plegamiento de la estructura primaria a lo largo de su eje.
Principales estructuras secundarias:
-Hélice α
-Conformación β: Lámina β
-Segmentos al azar
Hélice α
La cadena polipeptídica se enrolla debido a que se forman puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo CO (carbonilo) de un Aa y el H unido a un N de un resto amina de otro Aa situado 4 posiciones más adelante.
Ejemplo: alfa queratinas.
Lámina β
-Los Aa se unen mediante puentes de hidrógeno laterales (intercatenarios), grupos amino con grupos carboxilo de la misma cadena polipeptídica o entre 2 o más cadenas.
-Plegamiento en zigzag.
-Cadenas paralelas: si las cadenas apareadas tienen el mismo sentido (N-terminal-C-terminal).
-Cadenas antiparalelas: si las cadenas se dirigen en direcciones opuestas.
-Una cadena puede hacer un giro y volver sobre sí misma: horquilla, es antiparalelo.
-Grupos R adyacentes sobresalen en direcciones opuestas (180º).
Giros o codos β
-Conectan tramos sucesivos de hélice α o conformaciones β.
-Integrados por 4 residuos de Aa (Gly y Pro) que forman un giro de 180º.
-La estructura es estabilizada por puentes de H intracatenarios entre el grupo carbonilo del 1er residuo y el grupo amino del 4to residuo.
-Necesarios para la formación de la estructura terciaria y para la conexión de segmentos de la estructura secundaria.
-Importantes para el plegamiento de las proteínas.
Disposición al azar o enrollamiento al azar
Región de una cadena polipeptídica que no posee una estructura regular.
Estructura terciaria
-Es la estructura tridimensional completa que resulta del plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica sobre sí misma (en proteínas globulares).
Según el plegamiento que adoptan se generan proteínas globulares o fibrosas.
La proteína se torna funcional al adquirir este nivel estructural.
-Proteínas fibrosas bastan las estructuras secundarias para su formación terciaria.
-Proteínas globulares presentan porciones en hélice α o lámina β , con segmentos dispuestos al azar entre las zonas estructuradas.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína
La estructura es estabilizada por interacciones débiles:
-Fuerzas de atracción o repulsión electrostática: grupos con carga eléctrica (-NH3) de lisina y arginina pueden enfrentarse con grupos de signo opuesto (-COO- de aspartato y glutamato) formando enlaces iónicos.
-Enlaces de hidrógeno: O2 del carbonilo de un carboxilo libre en restos aspártico o glutámico pueden atraer el H de grupos -OH de serina, treonina o tirosina.
-Puentes disulfuro: ÚNICO ENLACE COVALENTE. El enfrentamiento de los grupos sulfhidrilos (-SH) de 2 residuos de cisteína, por oxidación, forma una unión covalente -S-S-.
-Interacciones de cadenas laterales hidrofóbicas: las cadenas laterales apolares de los restos aminoacídicos hidrofóbicos como de leucina, isoleucina, valina, metionina, fenilalanina, tienden a alejarse del contacto con agua y provocan plegamientos que agrupan restos hidrofóbicos en el interior de la proteína.
-Cadenas laterales hidrófilas: restos de Aa con grupos hidrófilos (-COO-, -NH3, -OH) se ubican hacia el exterior de la molécula en contacto con el agua.
-Cuando la proteína se encuentra en un entorno de moléculas apolares (atraviesan la bicapa lipídica), la disposición se invierte y los Aa de cadena hidrófoba interaccionan con el medio.
-Fuerzas de Van der Waals: son débiles pero tienen importancia cuando ocurre en un nº grande de átomos.
Estructura cuaternaria
-Es la disposición espacial que adoptan las subunidades (protómeros) de una proteína oligomérica.
-Se mantiene mediante puentes de H, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteínas.
-Solo las proteínas oligoméricas pueden tener estructura cuaternaria.
-Ejemplo: La hemoglobina, es el resultado de la integración de 4 cadenas polipeptídicas.
La insulina está formada por 2 subunidades.
La enzima lactato deshidrogenasa está formada por 4.
Dominios
-Nivel estructural que se encuentra entre estructura secundaria y terciaria.
-En proteínas globulares se encuentran segmentos constituidos por asociaciones de hélices y láminas β en disposiciones estables, estos conjuntos se comportan como una unidad y se denominan dominios.
-Un dominio es un sector de la proteína con estructuras y plegamientos definidos relacionados con funciones específicas.
-La asociación de dominios da por resultado la proteína globular completa.
-Se divide en:
-Dominios estructurales.
-Dominios funcionales.
Dominios estructurales
-Entidades geométricas definidas que corresponden a regiones de las cadenas polipeptídicas que se pliegan en forma independiente del resto de la cadena: unidad básica del plegamiento.
-Resultan de la asociación de segmentos en hélice a, lámina b y regiones al azar.
Dominios funcionales
-Un dominio estructural por sí mismo en en asociación con otros origina un Dominio Funcional.
-Región de la cadena polipeptídica autónoma desde el punto de vista funcional.
Desnaturalización
-Pérdida de la conformación nativa por ruptura de los enlaces débiles que la estabilizan, por acción de agentes desnaturalizantes.
-Se pierden la estructura, cuaternaria, terciaria y secundaria (estabilizadas por enlaces débiles) pero no la estructura primaria: los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas.
-La proteína se desenrolla y pierde su conformación normal.
-Produce la insolubilización de las proteínas globulares: los Aa hidrofóbicos quedan expuestos al medio acuoso.
-Pérdida de la función biológica: la función de la proteína depende de su conformación.
-Reversible: removiendo el agente desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa.
-Irreversible: la proteína no vuelve a su estado original.
Agentes desnaturalizantes
-Agentes que rompen los enlaces débiles de las proteínas produciendo la desnaturalización proteica:
-Altas temperaturas.
-pH extremos (altos y bajos).
-Detergentes (ej.: SDS dodecisulfato de sodio)
-Soluciones de elevada fuerza iónica (NH4, SO4).
-Sustancias que intervienen con la estructura del agua (ej.: urea).
-Sustancias que rompen puentes disulfuro (ej.: b-mercaptoetanol)
Lípidos
-Son un grupo heterogéneo de moléculas orgánicas complejas (PM: 750-1500) similares entre sí por sus características de solubilidad: son poco o nada solubles en agua y solubles en solventes orgánicos.
-No forman estructuras poliméricas macromoleculares, su masa no alcanza valores elevados.
Clasificación de Lípidos
Se clasifican según la presencia o ausencia de ácidos grasos en su molécula:
-Lípidos saponificables: contienen ácidos grasos
.Simples: acilgliceroles y ceras
.Complejos: fosfolípidos, glicolípidos y lipoproteínas.
-Lípidos insaponificables: no presentan ácidos grasos.
Lípidos saponificables
-Contienen ácidos grasos.
-Por hidrólisis alcalina con NaOH o KOH producen jabones (sales sódicos o potásicos de ácidos grasos).
-Se dividen en:
-Lípidos neutros:
.Hidrofóbicos
.Función: reserva energética y protección.
.Triacilglicéridos: reserva energética
.Ceras: protección
-Lípidos polares:
.Anfipáticos
.Función: estructural, componentes de membranas biológicas.
.Fosfolípidos: Glicerofosfolípidos y esfingofosfolípidos.
.Glucolípidos: esfingoglucolípidos
Lípidos insaponificables
-No presentan ácidos grasos.
-Se clasifican en:
-Isoprenoides:
.Derivados de isopreno 5C: hidrocarburo (alqueno)
.Ubiquinona
.Dolicol
.Vitamina A, E y K.
-Eicosanoides: derivados del ácido araquidónico:
.Prostaglandinas
.Tromboxanos
.Leucotrienos
-Esteroides: derivados de Estrano (hidrocarburo).
.Esteroles: colesterol y fitoesteroles.
.Derivados del colesterol:
.Vitamina D
.Hormonas: testosterona, estradiol, aldosterona, cortisol.
.Sales biliares
Acilgliceroles
-Están formados por ácidos grasos unidos por ésteres con diferentes alcoholes, principalmente el glicerol.
-Según el número de funciones alcohólicas esterificadas por ácidos grasos se obtienen monoacilgliceroles, diacilgliceroles o triacilgliceroles.
-Si los ácidos grasos son iguales se denominan homoacilgliceroles, si son diferentes son heteroacilgliceroles.
-El nombre de estos compuestos se forma con el de los ácidos grasos y con el sufijo oil.
Solubilidad acilgliceroles
Solubilidad: poseen densidad inferior a la del agua, los triacilgliceroles son insolubles en agua. Los mono y diacilgliceroles son moléculas polares gracias a sus grupos hidroxilo libres, tienen poder emulsionante.
Temperatura de fusión acilgliceroles
El punto de fusión de acilgliceroles depende de los ácidos grasos componentes.
Los ácidos grasos saturados de cadena larga funden a mayor temperatura.
Los que poseen ácidos grasos saturados de cadena corta o no saturados, el punto de fusión disminuye.
Triacilgliceroles
-Se forman por la esterificación del glicerol con 3 moléculas de ácidos grasos.
-Cada ácido graso está constituido por una cadena larga hidrocarbonada.
-Los grupos carboxilo de estos ácidos reaccionan con los grupos hidroxilo del glicerol.
-Al perderse los grupos hidroxilo en la esterificación, los triacilglicéridos son moléculas APOLARES.
-Pueden contener 2 o 3 ácidos grasos diferentes.
-Reserva de energía para el organismo. Sus ácidos grasos liberan gran cantidad de energía cuando son oxidados, más del doble que la que liberan los HC.
Ceras
-Una cera es un éster formado por un ácido graso saturado y un alcohol de cadena larga (16-30 C).
-Son sólidas a temperatura ambiente e insolubles en agua.
-Tienen elevado punto de fusión.
-Principal función: protección:
-Previene pérdida de agua en hojas y frutas.
-Genera película resistente al agua en animales.
Fosfolípidos
Formados por alcohol, ácidos grasos y ácido ortofosfórico en enlace éster.
Se los subdivide:
-Glicerofosfolípidos (el alcohol es glicerol)
-Esfingofosfolípidos (aminoalcohol esfingosina)
Glicerofosfolípidos
-Presentan 2 ácidos grasos unidos a una molécula de glicerol, el tercer grupo hidroxilo del alcohol se encuentra esterificado con un fosfato unido a un 2do alcohol.
-Son los lípidos más abundantes y principales constituyentes de las membranas biológicas.
-Uno de los glicerofosfolípidos participa en sistemas de transmisión de señales en el interior celular.
-Los glicerofosfolípidos naturales poseen configuración L.
Distintos tipos de glicerofosfolípidos
-La combinación del glicerol con los 2 ácidos grasos y el fosfato forman una molécula llamada ácido fosfatídico: estructura básica de los glicerofosfolípidos.
-Poseen un 2do alcohol que puede ser:
.Etanolamina: fosfatidiletanolamina (PE).
.Serina: fosfatidilserina (PS).
.Colina: fosfatidilcolina (PC).
.Inositol: fosfatidilinositol (PI).
Esfingofosfolípidos
El más abundante es la esfingomielina constituida por:
-Un alcohol (esfingol o esfingosina) de 18 C.
-Un ácido graso
-Ácido fosfórico
-Colina
Es un componente de membranas en el tejido nervioso, en vainas de mielina.
Presenta una cabeza polar (fosfato y colina) y dos colas no polares (cadenas hidrocarbonadas de ácido graso y esfingol)
Glicolípidos
Poseen carbohidratos en su molécula, no presentan fosfato.
-Cerebrósidos
-Gangliósidos
Todos son compuestos anfipáticos, integrantes de membranas.
Cerebrósidos
Son compuestos neutros formados por ceramida y un monosacárido (galactosa) unido por enlace glicosídico beta al C1 de esfingol.
Los ácidos grasos de los cerebrósidos son lignocérico (querasina) e hidroxilignocérico o cerebrónico (frenosina o cerebrona) de 24 C.
Gangliósidos
Es un grupo de glicoesfingolípidos.
Formado por un oligosacárido compuesto por varias hexosas unido a una ceramida.
El primer resto de hexosa del oligosacárido es glucosa.
Son componentes estructurales de membranas celulares.
Grasas y aceites
-Una grasa es un triacilglicerol que es sólido a temperatura ambiente y proviene de fuentes animales.
-Un aceite es un triacilglicerol normalmente líquido a temperatura ambiente y proviene de una fuente vegetal.
Isoprenoides
-Ubiquinona: transportador de e- mitocondrial.
-Dolicol: transportador de azúcares del RE.
-Vitamina A: visión, SI, crecimiento y desarrollo, reproducción, piel y mucosas.
-Vitamina E: antioxidante
-Vitamina K: cofactor de la coagulación sanguínea.
Eicosanoides
-Químicamente son derivados del ácido araquidónico.
-Se libera desde los fosfolípidos de membrana por acción de la enzima fosfolipasa A2.
-Cuando el tejido se daña, el ácido araquidónico se convierte en prostaglandinas, que producen inflamación y dolor en el área afectada.
Esteroides
-Derivados del Ciclopentanoperhidrofenantreno o Estrano.
-3 anillos de ciclohexano y 1 anillo de ciclopentano fusionados.
-Al enlazar diferentes grupos a la estructura del esterano, se forman gran variedad de compuestos esteroideos.
Colesterol
-Es uno de los esteroides más importantes y abundantes del organismo.
-Componente de membranas celulares (ausente en vegetales).
-Precursor a partir del cual se sintetizan:
.Vitamina D: vitamina liposoluble, regula la captación de Ca2+ en intestino, el calcio y fosfato en el hueso.
.Hormonas esteroideas: sexuales: testosterona, estradiol. Corticales: cortisol, aldosterona.
.Sales biliares
-El colesterol corporal se obtiene de la ingesta de carnes, leche y huevo, sintetizado en el organismo por el hígado y órganos esteroideógenos.
Polisacáridos Clasificación
-Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos.
-Se clasifican:
-Según su composición:
-Homopolisacáridos
-Heteropolisacáridos
-Según su función:
-De reserva
-Estructural
Homopolisacáridos
-Formados por el mismo tipo de monosacárido.
-Pueden ser Lineal o Ramificado
-De reserva:
.Almidón
.Glucógeno
.Dextranos
-Estructural: proporcionan soporte y protección
.Celulosa
.Quitina
Heteropolisacáridos
-Formados por monosacáridos diferentes (2 o más tipos de monosacáridos).
-Pueden ser Lineal o Ramificado.
-Estructural:
.Pectinas
.Hemicelulosa
.Agar-agar
.Gomas
.Mucílagos
.Peptidoglucanos
.Glucosaminoglucanos
Homopolisacáridos de reserva
Almidón y Glucógeno:
-Ambos polímeros de glucosa, pero difieren en el tipo de organismos en el que se encuentran y en su estructura.
Homopolisacáridos estructurales
-Celulosa: polímero de glucosa presente en paredes celulares.
-Quitina: polímero de N-acetil-D-glucosamina, presente en exoesqueleto animal.
Almidón
-Homopolisacárido de monómeros de glucosa.
-Función de reserva de energía en vegetales.
-En vegetales se deposita en las células en forma de gránulos.
-Formado por 2 polímeros distintos:
-Amilosa:
.Polímero lineal
.1000 a 5000 moléculas de D-glucosas unidas por enlaces glicosídicos α (1-4).
.Cadenas largas con disposición helicoidal.
-Amilopectina:
.Formado por moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos α (1-4).
.Ramificaciones: cadenas lineales de 24 a 26 glucosas cada 15 a 30 monómeros con enlaces glicosídicos de α (1-6).
-20% amilosa y el resto amilopectina.
-No posee poder reductor
Glucógeno
-Homopolisacárido constituido por monómeros de glucosa.
-Reserva de energía en animales.
-Hígado y músculo son tejidos ricos en glucógeno, se acumula en forma de gránulos.
-Estructura similar a la amilopectina, más ramificada.
-Polímero de D-glucosa con cadenas lineales de glucosa unidas por enlaces α (1-4)
-Ramificaciones cada 8 o 12 monómeros con enlaces glicosídicos α (1-6).
-Las ramificaciones permiten obtener glucosa libre más rápido ya que las enzimas liberan enlaces glicosídicos desde los extremos.
Triacilglicéridos vs Glucógeno como almacenadores de energía
Ventaja de los triacilglicéridos: almacenan energía mas eficientemente
1-Los átomos de C de los ácidos grasos están mas reducidos que los de la glucosa, por oxidación completa hasta CO2 + H2O de un gramo de TAG se
obtiene mas del doble de energía que de un gramo de glucógeno.
2- Los TAG son hidrofóbicos: los organismos que almacenan energía bajo esta forma no deben soportar el peso extra del agua como en el glucógeno.
Ventaja de los polisacáridos: son una fuente de energía rápidamente accesible.
1-El glucógeno es muy ramificado y se halla hidratado: las enzimas (glucógenofosforilasas) lo degradan rápidamente a glucosa. Las lipasas que hidrolizan los TAG solo pueden ejercer su efecto desde la superficie de la gota.
2- La glucosa liberada tras la hidrólisis del glucógeno es muy soluble en agua y fácilmente llevada por el torrente sanguíneo hasta los distintos tejidos. Los ácidos grasos liberados tras la hidrólisis de los TAG son insolubles en agua y para ser trasladados por sangre a los tejidos deben unirse a un proteína (albúmina).
Celulosa
-Homopolisacárido lineal constituido por moléculas de glucosa unidas entre sí por enlaces O-glicosídicos β (1-4).
-No posee ramificaciones.
-Función: estructural en vegetales, componente principal de paredes celulares.
-Es un polisacárido indigerible por los animales.
-Los jugos digestivos humanos no poseen enzimas capaces de catalizar la hidrólisis de uniones glucosídicas β.
Quitina
-Es un polímero de N-acetil-D-glucosamina unido por enlaces glucosídicos β (1-4).
-Forma el exoesqueleto de artrópodos y la pared celular de los hongos.
-Estructura similar a la celulosa, como ella forma capas alternas (confiere a los organismos gran capacidad de resistencia y dureza).
Ácidos nucleicos
-Macromoléculas lineales cuyos monómeros constituyentes son los nucleótidos.
-Polímero de nucleótidos sucesivamente ligados mediante uniones fosfodiéster.
-Todos los seres vivos contienen 2 tipos de ácidos nucleicos según el tipo de nucleótido constituyente:
-Ácido desoxirribonucleico (ADN): desoxirribonucleótidos.
-Ácido ribonucleico (ARN): ribonucleótidos
Los ácidos nucleicos contienen:
-Hidratos de carbono (pentosas)
-Bases nitrogenadas (purinas y pirimidinas)
-Ácido fosfórico
Uniones fosfodiéster
-Los fosfatos ligan el carbono 3 de la pentosa de un nucleótido con el carbono 5 de la pentosa del nucleótido siguiente.
-Uniones alternas de grupos fosfato y residuos de pentosas constituyen el “esqueleto (eje) covalente” de los ácidos nucleicos: hidrofílico y cargado negativamente.
-Se distingue un extremo que contiene un fosfato libre unido al C5: extremo 5 prima
-Un extremo donde hay un hidroxilo libre unido al C3: extremo 3 prima. Las cadenas tienen polaridad.
-Las bases púricas y pirimídicas son hidrofóbicas y se disponen en las cadenas perpendiculares al esqueleto covalente.
Ácido desoxirribonucleico (ADN)
-Función: almacenamiento de la información biológica (genética).
-En las moléculas de ADN se encuentran especificadas la secuencia de nucleótidos de todas las moléculas de ARN y la secuencia de Aa de todas las proteínas (estructura y función de las mismas).
-Todos los componentes celulares son producto de la información programada en la secuencia de nucleótidos del ADN.
-Se encuentra en el núcleo celular, en el material que forma la cromatina, densamente empaquetada.
-Hay una pequeña cantidad en mitocondria y cloroplastos.
-Todas las células somáticas de individuos de la misma especie tienen igual contenido de ADN.
-Molécula lineal de gran longitud.
-Moléculas constituyentes:
.Desoxirribosa
.Bases nitrogenadas: purinas: adenina, guanina, pirimidinas: citosina, timina
-Ácido fosfórico.
Estructura molecular del ADN
-Constituido por 2 cadenas polinucleotídicas.
-Una cadena está dispuesta en dirección 5-3 y la otra en dirección 3-5: Son ANTIPARALELAS.
-Las 2 cadenas o hebras están enrolladas alrededor del mismo eje formando una doble hélice dextrógira: ALFA HÉLICE.
-Los ESQUELETOS COVALENTES (desoxirribosas y fosfatos) de ambas cadenas se hallan en el EXTERIOR de la doble hélice en contacto con el agua circundante.
-Las BASES NITROGENADAS (hidrofóbicas) de ambas cadenas están apiladas en el INTERIOR de la doble hélice y en posición perpendicular al eje longitudinal de la cadena.
-Cada base de una cadena está apareada con una base de la otra cadena y ambas están situadas en el mismo plano y unidas entre sí por enlaces puentes de H.
-La relación espacial entre las 2 cadenas da lugar a la formación de un surco menor y otro surco mayor.
-Las 2 cadenas no son idénticas sino COMPLEMENTARIAS (apareamiento A-T y G-C).
Bases nitrogenadas del ADN
-Para mantener constante la distancia entre los esqueletos covalentes:
-Se aparean una base púrica con una pirimídica:
Adenina (A) - Timina (T)
Guanina (G) - Citosina (C)
-Patrón según el cual se forman el mayor número posible de enlaces puentes de H.
-Las cadenas antiparalelas: no son idénticas en secuencia ni en composición de bases.
-Son complementarias entre ellas: Siempre que hay A en una cadena hay T en la otra. Si hay G en una cadena hay C en la otra.
-Entre A y T se forman 2 puentes de H.
-Entre C y G se forman 3 puentes de H.
Reglas de Chargaff
-Nº de residuos de A = Nº de residuos de T (A=T)
-Nº de residuos de G = Nº de residuos de C (G=C)
-Nº de residuos de purinas = Nº de residuos de pirimidinas (A+G=T+C) .
Concepto de Gen
-Un segmento de ADN que contiene la información necesaria para la síntesis de un ARN funcional.
Desnaturalización del ADN
-Separación de sus 2 cadenas por ruptura de los enlaces puente de H que las mantenían formando la doble hélice dextrógira.
-La doble hélice se mantiene por las uniones puentes de H entre pares de bases y por interacciones hidrofóbicas de las bases en el interior de la molécula.
-Diversos agentes (calentamiento, álcalis fuerte, urea, formamida) debilitan las fuerzas y promueven la separación de las cadenas.
-Como el par G-C está unido por 3 puentes de H y el par A-T por 2: cuanto mayor es el contenido de G-C, el ADN es más resistente a la desnaturalización y mayor su temperatura de fusión.
Ácido Ribonucleico (ARN)
-Polinucleótido
-Principales diferencias con el ADN:
-Pentosa: Ribosa.
-Presenta Uracilo en lugar de Timina
-Constituido por una sola cadena: MONOCATENARIO o MONOHEBRA.
-La monohebra adopta una conformación helicoidal con giro a la derecha, dirigida por el apilamiento de bases.
-La cadena suele doblarse en horquilla y se enrolla sobre sí misma.
-Cualquier secuencia complementaria dará lugar a estructuras más complejas y específicas.
-La cantidad de G no es necesariamente igual a la de C, ni la de A a la de U.
-4 tipos de Ácido ribonucleico: ARN mensajero (ARNm), ARN ribosómico (ARNr), ARN de transferencia (ARNt) y ARN nuclear pequeño (ARNnp).
ARN mensajero
-Representa aprox. el 5% del total de ARN en la célula.
-Está distribuido en el núcleo y citoplasma.
-Función: transmite la información genética desde el ADN nuclear hacia el sistema de síntesis de proteínas en el citoplasma (ribosomas libres) donde es traducido en Aa de proteína codificada por el gen.
-Actúa como molde para especificar la secuencia de Aa de las cadenas polipeptídicas.
-Cada Aa está codificado por un triplete de nucleótidos presentes en el ARNm: CODÓN.
-La longitud mínima del ARNm viene determinada por la longitud de la cadena polipeptídica que codifica.
Transcripción
-Proceso de formación de un ARN sobre un molde de ADN.
-La información pasa de una molécula a otra usando el mismo idioma: nucleótidos.
Traducción
-Proceso de formación de una proteína sobre un molde de ARN.
-La información pasa de una molécula a otra traduciendo de un idioma de 4 nucleótidos a otro de 20 Aa.
ARN de transferencia
-Es el de menor tamaño molecular (25 kDa).
-Participa en la síntesis de proteínas transportando Aa libres del citosol hasta el lugar de ensamble (ARNm).
-Actúa como molécula adaptadora: asegura la ubicación de cada Aa en el sitio correspondiente.
-Capaz de unirse:
.Covalentemente a los Aa: a través de un enlace éster entre el -OH del extremo 3 del ARNt y el grupo -COOH del Aa.
.Por apareamiento de bases al codón del ARNm que codifica a dicho Aa: a través de un triplete de bases complementario al codón presente en el ARNm, denominado anticodón. Responsable de la especificidad del Aa y tiene función adaptadora.
-Tiene estructura en forma de trébol.
-Presenta segmentos complementarios que se aparean antiparalelamente formando regiones doble hebra.
-Posee porciones desplegadas de la cadena: lóbulos o asas de la molécula.
-El conjunto posee un tallo: en su extremo se localiza a los extremos 3 y 5 del ARNt.
-Otras regiones poseen en sus extremos bucles en horquillas debido a la presencia de segmentos no autocomplementarios.
-La hoja de trébol se pliega adquiriendo en el espacio una conformación en forma de L.
ARN ribosomal
-Es el más abundante, 80% del ARN contenido en la célula.
-Es el núcleo prostético de nucleoproteínas componentes de ribosomas.
-Más del 55% de la masa del ribosoma corresponde a ARN, el resto a proteínas.
-Presentan plegamientos definidos y numerosos segmentos en doble hélice.
-Conjuntos formados por varios ribosomas unidos a una hebra de ARNm se denominan polisomas.
-Llevan a cabo la síntesis proteica.
