them 6 Flashcards

1
Q

maladies qui concernent les tissus conjonctifs:

A

artériosclérose
mpoc
arthrose
ostéoporose
maladie de la peau
cancer

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2
Q

Mise à part les cancers, la matrice extracellulaire joue un rôle dans :

A

fibrose
ex fibrose pulmonaire idiopathique

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3
Q

rôles de la MEC dans le cancer

A

prolifération et dissémination des tumeurs

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4
Q

Convalescence lésion complète (grade III) du ligament collatéral interne =

A

aucune chirurgie, 2-3 mois convalescence

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5
Q

Convalescence déchirure méniscale =

A

chirurgie, 5-6 mois de convalescence

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6
Q

Convalescence lésion complète du ligament croisé antérieur =

A

aucune guérison possible, chirurgie + reconstrtuction du genou, 6-7 mois de convalescence

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7
Q

Comparer tissus conjonctifs et musculaires:
-vascularisation
-activité métabolique
-capacité de guérison

A

conjonctif:
-peu
-faible
-moins élevée

musculaire:
-très bien
-haute
-élevée

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8
Q

2 grands types de tissus conjonctifs:

A

propre et spécialisé

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9
Q

Les tissus conjonctifs propres :

A
  1. Lâche (cellules > fibres collagènes)
    -organes internes, jellyfish
  2. Dense (fibres de collagène > cellules)
    -Régulier: tendon, ligament
    fibres collagène type 1
    -Irrégulier: capsule articulaire, fascia, derme
    fibres réticulaires (collagène type 3) et élastiques
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10
Q

Les tissus conjonctifs spécialisés :

A

-adipeux (E)
-ématopoïétique: lymphoïde, myéloïde (sang)
-os (structure minéralisé, fct mécanique)
-cartilage (structure non-minéralisée, fct mécanique)

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11
Q

Fonctions mécanique tissus conjonctifs:

A

-support et distribution charges (os, cartilage)
-Transmission des forces (tendon)
-lien mobile (cartilage)
-maintient intégrité structurale (ligament)

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12
Q

Fonctions physiologiques tissus conjonctifs:

A

-Réserve énergétique (tissu adipeux)
-Protection (sys. immunitaire)
-Transport O2

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13
Q

Composition des tissus musculaires (2):

A

cellules et matrice extracellulaire

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14
Q

Composition en cellules des tissus conjonctifs:

A

-fibroblaste, chondroblaste, ostéoblaste, odontoblaste (fusiforme, très active, réticule endoplasmique très développe)

-macrophage, mastocytes, lymphocyte B, adipocyte

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15
Q

Composition matrice extracellulaire:

A
  1. Substance fondamentale (remplie espaces entre fibres/cellules)
    -glycoaminoglycanes (GAGs) et protéoglycanes (décorine)
    -glycoprotéines (laminine, fibronectine)
    -eau, minéraux
  2. Fibres protéiques
    -collagène (résistance)
    -élastique (élasticité)
    -réticulaires (soutien organes, collagène type 3)
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16
Q

Les 2 catégories de glycoaminoglycans et description:

A
  1. Acide hyaluronique (pas impliqué dans la formation des protéoglycanes, mais ces derniers s’y lient)
    -poids élevé
    - longue chaîne disaccharide non-sulfaté (5000x)
  2. Autres
    -sucres sulfatés
    -différents disaccharides
    -courtes chaînes
    -liaison covalente à prot
    -impliqué formation protéoglycans
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17
Q

fonctions matrice extracellulaire

A

-support / encrage cellules
-controler et déterminer comportements cellules (différentiation, adhésion, migration)
-support pour organisation tissulaire (croissance, réparation, maintient structure)
-permet échanges de métabolites (ions, eau…)

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18
Q

localisation acide hyaluronique :

A

fluide synovial, cartilage, humeur vitreuse, tissus conjonctifs

*la seule qui n’est pas lié à un corps protéique et qui n’est pas sulfatée

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19
Q

localisation chondroïtine sulfate

A

corné, cartilage, os, artères

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20
Q

localisation dermatane sulfate

A

peau, sang, vaisseaux, valve cardiaque

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21
Q

localisation héparine

A

poumon, foie

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22
Q

localisation héparine sulfate

A

lame basale, poumon, artères

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23
Q

localisation kératine sulfate

A

cornée, cartilage, nucléus pulposus

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24
Q

Rôles glycoaminoglycanes

A

-donne perméabilité tissulaire
-assure viscosité tissulaire
-procure élément hydrostatique de résistance à la compression
-occupent l’espace entre cellules et collagène

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25
Q

autres caractéristiques glycoaminoglycans:

-réseau de mailles

-hydrophiles ( chargés neg. attirent cations et créer pression osmotique)

-interagissent fibres collagène

Protéoglycanes:

-constitué d’un corps protéique où GAGs s’attachent

-peuvent se lier à l’acide hyaluronique

-site d’attache facteurs de croissance

-rôle dans l’assemblage fibres de collagène (ex: décroise)

A
26
Q

Composition et rôle de la décorine

A
  • protéoglycane

-corps protéique contenant une série d’acides aminées leucine conjuguée à la dermatane sulfate

-se lie au collagène de type 1 et joue un rôle dans l’assemblage de la matrice (fibrillogenèse)

27
Q

La délétion de la décorine entraine :

A
  1. désorganisation des fibres de collagène
  2. fragilité de la peau
28
Q

rôles de laminine et fibronectine (glycoprotéines importantes) :

A

deux glycoprotéines qui connectent la matrice extracellulaire (collagène, héparane sulfate) aux protéines transmembranaires (intégrine, dystroglycane)

29
Q

rôles intégrine et dystroglycane (glycoprotéines importantes) :

A

glycoprotéines transmembranaires qui relient l’extérieur et l’intérieur de la cellule via une série de protéines

30
Q

rôles Taline, vinculine, dystrophine (glycoprotéines importantes) :

A

protéines intracellulaire qui interagissent avec l’actine

31
Q

Rôles des glycoprotéines :

A

1.Adhérence (stabilisation)

2.Migration cellulaire
-embryogenèse
-Organogenèse (hépatocyte = foie, cellules musculaires = muscle)
-Guérison cellulaire
-Tumorogenèse

  1. Transduction des signaux et transmission de la force
    -La taline, vinculine, dystrophine, intégriste, dystroglycane = signalisation cellulaire + transmission de la force vers la matrice exrtacelulaire (laminine et fibronextine)
32
Q

Qu’est-ce qui relie l’intérieur et l’extérieur de la cellule ?

A

les glycoprotéines transmembranaires : intégrine et dystroglycane

33
Q

Quelles glycoprotéines, qui contiennent la séquence d’a.a appelé motif RGD, permettent leur liaison aux intégrines?

A

laminine, fibronectine

34
Q

La laminine est de quelle forme?

A

cruciforme et composée de trois isoformes (alpha, beta, gamma)

35
Q

Quelle est la cause d’une dystrophie musculaire congénital?

A

Mutation de la laminine -211

36
Q

les 4 formes de dystrophie musculaire

A

-congénitale (CMD)
-des ceintures (LGMD)
-Duchenne (DMD)
-Becker (BMD)

37
Q

unité de base fibres élastiques

A

tropoélastine

38
Q

Q’est-ce qui est essentiel pour la formation des fibres élastiques et entoure les tropoélastines?

A

fibrilline (glycoprotéine)

39
Q

Collagène de type 1:
-produit
-localisation
-fonction

A

-fibroblaste, ostéoblaste, odontoblaste,

-derme, os, tendon, ligament, fibrocartilage

-Résiste à la tension

40
Q

Collagène de type 2:
-produit
-localisation
-fonction

A

-chondroblaste
-cartilage hyalin, élastique
-Résiste à la tension

41
Q

Collagène de type 3:
-localisation
-fonction

A

-Tissus blessés

-Support structural, collagène de remplissage

42
Q

3 a.a qui forment les fibres de collagène

A

-glycine 33%
-proline 12%
-hydroxyproline 10%

(gly-x-y-gly-x-y…)

43
Q

Événement intracellulaire de la synthèse des fibres de collagène :

A
  1. ARNm codant pour les différents types de chaînes alpha
  2. Synthèse du préprocollagène (synthèse protéique)
    -réticulum endoplasmique
  3. Hydroxylation de la proline et lysine par la prolyl et lysyl (hydroxylase)
    -réticulum endoblastique et requiert vit. C
  4. Glycosylation (attachement du groupement sucré)
    -réticulum endoplasmique et appareil de Golgi
  5. Formation de procollagène
    -triple hélice (guidé par les segments distaux (propeptides))
  6. Sécrétion de procollagène
    -exocytose
44
Q

Événement extracellulaire de la synthèse des fibres de collagène :

A
  1. Clivage du procollagène par l’enzyme peptidase
  2. Conversion du procollagène en tropocollagène
  3. Assemblage des tropocollagènes > formation de microfibrilles > fibrilles > fibres > faisceaux de collagène
45
Q

Fonctions des bouts peptiques

A
  • guide la formation de la triple hélice
    -préviennent la formation intracellulaire de collagène. Collagène demeure sous une forme soluble dans la cellule
46
Q

Conséquences d’une déficience en vit. C :

A

-diminution de l’hydroxylation de la proline

-inhibition de la formation en hélice

-dégradation du collagène

47
Q

Quelle maladie se caractérise par une carence en vit. C?

A

scorbut

48
Q

Quelle enzyme est impliquée dans la formation de liaisons intra et intermoléculaires ds filaments de collagène?

À quoi servent ces liaisons?

A

-lysyl oxidase

-augmente la solidité du collagène

49
Q

en résumé, les fonctions du collagène :

A

donne la force et la solidité à la MEC

50
Q

en résumé, les fonctions des fibres élastiques :

A

procurent souplesse et extensibilité à la MEC

51
Q

en résumé, les fonctions de l’acide hyaluronique :

A

donne un aspect visqueux et gélatineux à la MEC

52
Q

en résumé, les fonctions des protéoglycans :

A
  • emmagasinent des facteurs de croissances
  • guident la formation de collagène
    -interagissent avec la cellule pour stimuler la réparation de la MEC
53
Q

en résumé, les fonctions des glycoprotéines :

A

permettent de connecter les éléments de la MEC (laminine, fibronectine) à la cellule via des protéines transmembranaires soit les intégrines ou les dystroglycanes

54
Q

Les fibres élastiques sont stabilisées par quoi?

A

ponts de MAGP (mircofibril-associated glycoprotein)

55
Q

Les fibres élastiques forme un réseau régulier ou irrégulier?

A

irrégulier

56
Q

Le fibres élastiques s’allongent de quel pourcentage de leur longueur initiale?

A

100-150%

57
Q

Comment est le poids de l’acide hyaluronique?

A

très élevé

58
Q

Quelles sucres composent l’acide hyaluronique?

A

disaccharides non sulfaté (séquence répétée 5000x)

59
Q

Est-ce que l’acide hyaluronique est impliqués dans la formation des protéoglycans?

A

Non, mais les protéoglycans si lient à elle.

60
Q

Quels sucres composent les autres glycoaminoglycans (sauf acide hyaluronique)?

A

sucre sulfatés
différents unités de disaccharides
courte chaîne

61
Q

Avec quelle liaison les autres glycoaminoglycans se lie à une protéine

A

covalente

62
Q

les autres glycosaminoglycanes (donc tous sauf acide hyaluronique) sont impliqués dans la formation des :

A

protéoglycans