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Nutricion 1 > TEMA 9: Proteínas > Flashcards

TEMA 9: Proteínas Flashcards

1
Q

proteinas

A

Las proteínas son nutrientes complejos, con un alto peso molecular, que forman la estructura de los seres vivos.

Las plantas sintetizan las proteínas a partir de N inorgánico, que fijan del suelo. Los animales sintetizan sus proteínas a partir de N orgánico, obtenido a partir de las proteínas de otros animales y/o vegetales

Las proteínas se hidrolizan en medio ácido y por la acción de enzimas

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2
Q

4 tipos de estructuras de proteinas

A
  1. Primaria: Cadena línea de aa
  2. Secundaria: Estructura espacial de la cadena de aa (hélice alfa o lámina plegada).
  3. Terciaria: Estructura tridimensional global:
    - Fibrosas: Alargadas e insolubles en agua
    - Globulares: Esféricas y solubles en agua
  4. Cuaternaria: Agrupación de varias proteínas
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3
Q

propriedades de proteinas

A

Las proteínas están formadas por cadenas de aa, que son compuestos orgánicos
formados por C, H, O y N, aunque en ocasiones pueden contener S y/o P.

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4
Q

tipos de amino acidos que forman proteinas

A
  1. essenciales
  2. limitantes
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5
Q

AA essenciales

A

Hay aa que son esenciales (no pueden ser sintetizados por los humanos) y deben integrarse en la dieta. Para que las proteínas sean completas necesitan que un 6% de su composición incluya aa esenciales, de forma que den lugar a un balance nitrogenado positivo (en el cuerpo queda atrapado N). Esto se necesita en personas con cáncer, en etapas de crecimiento o cuando hay una patología o se hace algún tipo de deporte; también en personas mayores, ya que así mantienen mejor la musculatura.

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6
Q

AA limitantes

A

Hay aa esenciales que son limitantes, ya que se encuentran en pequeñas cantidades en un determinado alimento. Los aa tienen en su estructura un carbono central que está unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.

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7
Q

CLASIFICACIÓN DE LOS AA

A

Loa aa proteinogénicos se pueden clasificar según:
1. propriedades quimicas
2. propriedades metabolicas
3. desde el punto nutricional

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8
Q

1.Propiedades químicas:

A

Pueden ser:
- Apolares: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina
- Polares: Serina, treonina, cisteína, prolina, asparagina y glutamina
- Ácidos: Ácido aspártico y ácido glutámico
- Básicos: Arginina, lisina e histidina

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9
Q

Propiedades metabólicas:1

A

segun las propriedades metabolicas los AA pueden ser:
glucogenicos: son capazes de formar glucosa
son la alanina , arginina, asparagina, acido aspartico , cisteina, acido glutamico , glutamico, glicinia, histidina, metionina , prolina, serina , valina

cetogenicos:
son capases de forma cuerpos cetonicos :
son lisina y leucina

glucocetogenicos: son capazes de fromar tanto glu como cuerpos cetonicos
son isoleucina, fenilalanina , treonina, triptofano y tirosina

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10
Q

Desde
el punto de vista nutricional:

A
  • Esenciales siempre: Valina, leucina, isoleucina (los 3 ramificados, muy importantes en actividad física para que no se degrade mucho la musculatura), lisina, metionina, triptófano, fenilalanina y treonina.
  • Esenciales según la condición: Histidina, arginina (regula el sistema inmunológico; se usa en quemado o sepsis y personas mayores), cisteína, tirosina, glutamina (se utiliza en afecciones intestinales, mejora el efecto barrera a nivel intestinal; se usa como sustrato energético por los enterocitos) y glicina.
  • No esenciales: Alanina, ácido aspártico, ácido glutámico, prolina, serina y asparagina.
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11
Q

Los aa no proteinogénicos

A
  1. Ornitina y citrulina: Se forman a partir de la arginina en el ciclo de la urea.
  2. Ácido γ-aminobutírico (GABA): NT sintetizado por descarboxilación del glutamato.
  3. Hidroxiprolina e hidroxilisina: Aa hidroxilados de colágeno (formación de puentes cruzados que dan resistencia al cartílago, huesos y dientes). Estos productos se incrementan con el envejecimiento y con diversas patologías, como la diabetes.
  4. Cistina: Unión de 2 cisteínas por puentes disulfuro.
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12
Q

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

A
  1. composicion
  2. estructura
  3. solubilidad
  4. funcion
  5. valor biologico
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13
Q

Composición:

A

Simples: Contienen sólo aa (insulina). Se digieren más fácilmente.
- Conjugados: Contienen una fracción no proteica (mioglobina, inmunoglobulinas…).

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14
Q

Estructura:

A

-Globulares: forma esférica (albúmina del huevo).
- Fibrosas: Fibras del tejido conjuntivo, ligamento, pelo, uñas (colágeno, elastina, queratina..).

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15
Q

Solubilidad:

A

Solubles en agua y solución salina: Ovoalbúmina.

  • Solubles en solución salina: Miosina
  • Solubles en agua, ácidos débiles y soluciones alcalinas: Gluten del trigo.
  • Solubles en 70% de alcohol: Zeína del maíz.
  • Insolubles: Proteínas fibrosas (colágeno). Durante mucho tiempo y a baja temperatura se consigue su solubilización.
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16
Q

Función:

A
  • Estructurales: Proteínas fibrosas como el colágeno.
  • Enzimas: Lipasas, proteasas, amilasas..
  • Hormonas: Insulina, glucagón…
  • Anticuerpos: Inmunoglobulinas
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17
Q

Valor biológico:

A
  • Completas (alto valor biológico): Composición y proporción de aa esenciales adecuada. Son las proteínas de origen animal (carne, pescado, huevos, leche y derivados).
  • Incompletas (bajo valor biológico): Carecen de uno o varios aa esenciales (aa limitantes). Son las proteínas de origen vegetal (cereales, legumbres y frutos secos).
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18
Q

FUNCIONES DE LOS AA

A
  1. Formación de péptidos y proteínas
  2. Síntesis de NT: Serotonina (a partir del triptófano), dopamina (a partir de la tirosina) y adrenalina (a partir de la dopamina).
  3. Formación de aminas biógenas: Histamina (a partir de histidina), tiramina (a partir de tirosina) y GABA (a partir del ácido glutámico).
  4. Donadores de grupos metilo: La metionina dona grupos metilo para formar colina y distintas poliaminas. Regulación de la expresión genómica
  5. Formación de distintos compuestos nitrogenados: Síntesis de aminoazúvares, aminoaloholes (etanolamina a partir de la serina), carnitina (a partir de la lisina), creatina y óxido nítrico (a partir de la arginina; tiene importantes funciones en la regulación de la P arterial y es una importante molécula señalizadora a nivel inmunológico).
  6. Fuente de energía para la síntesis de glucosa o cuerpos cetónicos
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19
Q

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

A
  1. Función plástica
  2. Control de la expresión génica y mantenimiento del material genético (ADN-ARN polimerasas, histonas).
  3. Función inmunitaria (anticuerpos).
  4. Función metabólica (enzimas y lipoproteínas).
  5. Función hormonal (insulina, glucagón).
  6. Transporte y almacenamiento (albúmina plasmática).
  7. Movimiento (actina y miosina).
  8. Función estructural (colágeno de hueso y piel).
  9. Función equilibrio ácido-base: Forman parte de compuestos que intervienen en el mantenimiento del pH adecuado.
  10. Función de equilibrio de los líquidos: Ejercen presión osmótica para mantener un equilibrio óptimo de los líquidos en los tejidos corporales (sangre).
  11. Función energética (solo en casos excepcionales; al realizar ejercicio físico cuando no hay suficiente glucógeno).
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20
Q

DIGESTIÓN de proteinas

A

La digestión de las proteínas supone la desnaturalización proteica en el estómago (por el pH ácido) y su hidrólisis hasta aa, que puedan ser absorbidos.

Digestión por pepsina gástrica (de proteína hasta polipéptidos). La digestión pancreática se da por la tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa (de polipéptidos a oligopéptidos).

La digestión por las peptidasas de los enterocitos del borde en cepillo intestinal (de oligopéptidos a aa).

21
Q

enzimas que digeren proteinas:

A
  1. endopeptidasas
  2. exopeptidasas
22
Q

Endopeptidasas:

A

Hidrolizan enlaces peptídicos situados en el interior de la proteína digerida:
- Pepsina (aa aromático y neutros)
- Tripsina (aa básicos)
- Quimotripsina (aa aromáticos)
- Elastasa (aa alifáticos neutros)

23
Q

exopeptidasas

A

Hidrolizan enlaces peptídicos situados en el exterior de la proteína digerida:
- Aminopeptidasas (grupo amino terminal)
- Carboxipeptidasas (grupo amino terminal)

24
Q

absorcion de AA

A

La absorción de los aa se realiza por transporte activo: Dependientes de Na+ o independientes de Na+. Existen sistemas de transporte específicos para aa con ciertas características químicas (aa ácidos, neutros, básicos…).

La difusión simple es un mecanismo de absorción relevante para muchos aa, variando su velocidad de absorción en el siguiente orden: dipéptidos y tripéptidos > ramificados (se usan para producir E) > esenciales > no esenciales > aa ácidos.

25
Q

METABOLISMO PROTEICO

A

Las proteínas no se almacenan en el organismo. -No hay depósitos de proteínas.
-Sus niveles en sangre se regulan por el equilibrio entre la síntesis y la degradación, es decir, por el equilibrio entre anabolismo y catabolismo.

Una vez absorbidos, los aa pueden incorporarse a la síntesis proteica para formar tejidos, o bien degradarse y excretarse.

26
Q

distribuicion de la ingesta proteica en el cuerpo

A

Hay que distribuir la ingesta proteica a lo largo del día para que no haya un catabolismo excesivo, y se empleen las proteínas que se ingieren. En el organismo solo hay un pequeño “pool” dinámico de aa libres que representa un % muy pequeño de los aa del cuerpo. La gran mayoría están en las proteínas de los tejidos.

27
Q

vias fisiologicas donde se incorporan los AA del pool libre

A

El “pool” de aa libres del músculo es mayor que el del plasma, debido a su mayor masa como tejido.

  1. A través de las proteínas alimentarias (digestión).
  2. Por la ruptura de proteínas en los tejidos
  3. Como aa no esenciales, formados en el organismo a partir de NH3 y una fuente de carbono.
28
Q

factores que regulan el destino metabólico (anabólico o catabólico) de los aa:

A
  1. El estado nutricional y fisiológico del individuo: p.e. la hormona del crecimiento (en presencia de insulina) y los andrógenos estimulan las células para la retención proteica y crecimiento tisular.
  2. La ingesta elevada en proteínas, produce energía.
  3. La disponibilidad de todos los aa necesarios para la síntesis de proteínas, en
    cantidades suficientes (Ley del Todo o Nada).
29
Q

fines delos AA ingeridos

A
  1. cetoácidos:Los cetoácidos (fracción no nitrogenada) consecuencia del catabolismo de los aa pueden entrar en la vía glucolítica (como ácido pirúvico) o en el ciclo de Krebs (como el oxalacetato y el a-cetoglutarato).

2.fracción nitrogenada,
La fracción nitrogenada, entre otros residuos, se transforma en compuestos nitrogenados no proteicos como creatina, creatinina (molécula de excreción), ácido úrico o purinas, que se excretan por vía renal.

30
Q

ANABOLISMO

A

Los aa se utilizan para:
1. Síntesis de hormonas, enzimas, musculatura y tejido conjuntivo.
2. Formación de compuestos nitrogenados no proteicos (purinas, creatinina).
3. Desaminación oxidativa
4. Transaminación (producción de energía).
5. Descarboxilación (producción de aminas biógenas).

31
Q

utilisacion de AA En los enterocitos

A

1.Síntesis de proteínas mucosas (proteínas de secreción y de recambio, por pérdidas debidas a la descamación).
2. Obtención de energía.
3. Liberación a plasma, para uso en otros tejidos.

En el intestino, el metabolismo proteico está sujeto a control hormonal (al contrario que en hígado y músculo).

32
Q

utilisacion de AA En el higado

A

En el hígado los aa se utilizan para:
1. Liberación al plasma para uso en otros tejidos, sin metabolización (25% del total).
2. Síntesis de péptidos, proteínas (albúminas) y derivados nitrogenadas (purinas, pirimidinas, porfirinas, etc.)
3. Obtención de E (cuando la ingesta proteica es muy elevada).
El metabolismo proteico hepático está sujeto a control hormonal.

33
Q

CATABOLISMO

A

La degradación de aa puede dar lugar a la síntesis de glucosa y glucógeno (en dietas cetogénicas). La degradación de aa produce como productos de desecho amoníaco y urea.

Prácticamente todos los aa permiten obtener E (glucogénicos); muchos producen pirúvico, que entra en el ciclo de krebs (E) o producen glucosa pero, si hay mucha glucosa, se sintetizan ácidos grasos.

El principal intermediario para la formación de glucosa es la alanina. El aspártico o glutámico se transforma en cetoácido y por transaminación se sintetiza alanina, a nivel hepático y muscular.

La alanina va del músculo al plasma, al hígado donde la desamina y sintetiza glucosa, que libera al plasma.

Esto ocurre cuando hay una actividad física muy intensa y no tiene glucógeno. Hay una degradación de la musculatura.

34
Q

ley de todo o nada

A

“Ley del Todo o Nada”: Todos lo aa deben estar presentes al mismo tiempo para que una proteína sea sintetizada, si no es así, no se sintetizará. Entonces se degradan y se usan para obtener energía.
Si se produce una degradación proteica tisular, los aa no pueden volver a sintetizar nuevas proteínas, por la Ley del Todo o Nada.

  • o tenemos de todos los AA o no sintetisamos la proteina
    es importante tener una dieta variada
35
Q

A nivel postabsortivo:

A

El músculo libera alanina que llega al hígado y sintetiza glucosa y urea. La glutamina va al intestino, que es usada por los enterocitos para obtener E; la valina va directamente al cerebro. En el riñón se excreta urea.

36
Q

Inmediatamente tras la ingesta:

A

Los aa ramificados, el 20% de todos los que se absorben se quedan en el hígado; el 60% se va al músculo y el resto se distribuyen. Si se necesitan más aa ramificados para el cerebro van desde el músculo. En el riñón se sintetiza alanina, que va al hígado.

37
Q

FUENTES DE PROTEÍNAS

A

Origen animal: Carne, pescado y marisco, huevo, leche y queso (cuanto más curado, más grasa tiene). Son las que producen un mayor balance de N positivo.

Origen vegetal: Legumbres (soja, garbanzos, lentejas, guisantes, habas), cereales (trigo), frutos secos, verduras, frutas, semillas; en orden decreciente de cantidad de proteínas

38
Q

alto valor biológico,

A

Lo importante es que las proteínas de la dieta sean de calidad, de alto valor biológico, que permitan el crecimiento y la regeneración tisular (balance nitrogenado positivo).

39
Q

cualidad de las proteinas depiende de :

A

La calidad de la proteínas está relacionada con el contenido en aa esenciales:
1. criteirios biologicos
2. criterios quimicos

40
Q

criterios biologicos

A

Buscan la obtención de un balance de nitrógeno positivo
1. valor biologico
2. digestibilidad
3. utilizacion neta proteica
4. relacion de la eficacia proteica

41
Q

valor biologico:

A

Fracción de N retenida en el organismo para permitir su funcionamiento (y crecimiento, cuando sea necesario). Va de 0 a 1000 (100 para ovoalbúmina, ya que se retiene todo su nitrógeno):

formula:
VB=
( N ingerido - N urinario - Nfecal )
/ (N ingerido - N fecal ) * 100

42
Q

digestibilidad

A

Fracción de nitrógeno que se absorbe de un alimento

formula : N ingerido - N fecal / N ingerido * 100

43
Q

utilizacion neta proteica

A

Cociente entre la cantidad de nitrógeno retenido y nitrógeno total ingerido (está influido por el valor biológico y la digestibilidad de la proteína)

formula : VB * D

44
Q

Relación de la eficacia proteica:

A

Aumento de peso corporal dividido por el peso de la proteína consumida (hay que tener en cuenta el estado de hidratación):

formula :
aumento de peso(g)/ proteina (g)

45
Q

valor biologico de algunos alimentos

A

En cuanto al valor biológico, los alimentos se ordenan de mayor a menor en: Huevo de gallina y leche humana > leche de vaca > arroz integral > pescado > carne > soja > maíz > avena > arroz y guisantes > trigo > patatas > cacahuete > pan blanco.
En cuanto a su utilización neta: Leche humana > huevo > leche de vaca > carne > soja > arroz integral > arroz > cacahuete y guisantes > trigo > maíz

46
Q

Criterio químicos

A

Analiza los contenidos de aa esenciales y su relación con los no esenciales.

47
Q

Cómputo químico

A

Relación existente entre los mg de aa esenciales por g de proteína estudiada y los mg de aa por g de proteína patrón (ovoalbúmina), en %:

formula:
mg AA/g proteina a estudiar
/
mg AA / g proteina patron * 100

Las proteínas animales son de calidad superior a las vegetales (más aa esenciales). Los cereales son pobres en lisina, triptófano y treonina. Las leguminosas (habas, soja, alubias, garbanzos, lentejas) son pobres en metionina (casi único producto vegetal con lisina). Las oleaginosas son pobres en metionina y lisina.♡

Complementación proteica: Combinar en una misma comida diferentes tipos de proteínas que compensen sus deficiencias en aa.Las proteínas de la carne tienen todos los aa esenciales que nuestro organismo necesita, pero no en la proporción óptima.

La proporción de metionina y de triptófano en la carne es inferior a la que necesita el organismo para poder sintetizar adecuadamente sus propias proteínas.

Esta deficiencia relativa de aa en las proteínas de la carne no se soluciona ingiriendo más cantidad de carne, ya que seguiría existiendo un desequilibrio en la proporción de los aa ingeridos.

48
Q

PDCAAS

A

calificacion de aa corregida por digestibilidad ( protein digestibility corrected amino acid score )
Metodo que evalua la calidad de una proteina en funcion de los requerimientos de aa essenciales de los humanos ( calculados para ninos de 2-5 anos) y su capacidad para digerirla

PDCAAS = CQ(computo quimico) ( aa limitante) x D

49
Q

RECOMENDACIONES DIETÉTICAS

A

Las proteínas deben ingerirse en un rango de 10-15% de la ingesta calórica total.

El problema es la calidad de las proteínas, ya que deben de aportar un mínimo de aa esenciales (origen animal).

–Ojo con el veganismo (no sirven complementación proteica y hay que suplementar).

-El exceso de excreción urinaria (cuidado con nefropatías).

  • Posible relación con la patología cardiovascular y cáncer. El defecto produce Kwashiorkor.

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