Tema 8: Catálisis Enzimatica Flashcards

1
Q

Centro activo

A

Región enzima que se une al sustrato y donde ocurre la reacción de catalisis

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2
Q

Alteran la velocidad no el equilibrio

A

Enzima se une al sustrato -> comp ES
El complejo se fragmenta dando P + E

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3
Q

Energía de activación y estado de transición. Paso de S-> P

A

Se da una situación intermedia con distorsión de enlaces y orientación gr func (estado de transición)

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4
Q

Se tiene que superar Barrera energética

A

energía de activación

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5
Q

La catalisis enzimática se consigue

A

Rebajando la EA mediante la creación del complejo enzima sustrato, los intermedios ES y EP ocupan mínimos en la curva de la reacción catalizada
La EA es menor cuando hay enzima

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6
Q

Efecto de la disminución de la energía de activación sobre la velocidad. Estado de transición

A

Ordenada inestable de átomos de la E y el Sustrato donde los enlaces entre ellos están en formación o rotura
Las moléculas de sustrato que colisionan con la enzima, tienen suficiente energía para superar la Ea.

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7
Q

Las enzimas no alteran

A

El equilibrio entre P y S

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8
Q

Al acelerar la V de reacción

A

Hace que se alcance antes el equilibrio

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9
Q

Si existe suficiente S

A

Se podrá conseguir mas P por unidad de tiempo con la enzima

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10
Q

Interacción compl ES. Las enzimas aceleran reacc

A

Creando vías alternativas de menor energía:
Formac enlaces covalentes o trasf gr func entre E y S
Interacc no covalentes entre E y S -X liberación energía libre ( energía de fijación)

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11
Q

Catalisis acido base general,

A

Mediante la transferencia de H+ desde o hacia el sustrato, los gr pueden hacerse más reactivos añadiendo o quitando H+
Los centros activos tienen cad lat que donan o aceptan H+.
Ácidos (liberan
Bases aceptan

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12
Q

La catalisis de ac base general se da mucho en

A

Proteasas donde esto lo hace el gr impida lo de la His

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13
Q

Catalisis covalente

A

Formación enlace covalente transitorio entre E y S

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14
Q

Catalisis por iones metálicos 4

A

Orientando bien el S para q reaccione
Estabilizando cargas en ET inestable
Facilitando reacc de oxidación-reducción
Cambiando polaridad enlaces

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15
Q

Efectos proximidad y tensión. Para que se de la reacción:

A

S debe acercarse a gr func cataliticos en el CA
S debe orientarse de forma precisa a gr cataliticos
Cambio conformación enzimática da lugar a comp ES tensado -> a est transición

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16
Q

Efectos electrostáticos

A

La distrbucucion de carga puede influir en reactivad química del sustrato
Contribuyen a la catalisis las interacciones electrostáticas débiles
La unión mas eficaz acelera reacción

17
Q

Estabilización del estado de transición

A

Las catalisis llevan al S a Etransicion
Cualquier factor que aumente el S que se asemeje a ET contribuirá a la catalisis

18
Q

Desestabilización estado basal

A

Se disminuye la barrera aumentando la energía del estado basal mediante:
Acercando cargas iguales en E y S -> energía desfavorable
La liberación del COOH en CO2 libera la interacc de cargas desfavorables del S y E

19
Q

Temperatura

A

Por encima de cierta Tª se desnaturaliza la enzima
En hipotermia reacc enzimáticas deprimidas

20
Q

PH

A

Las enzimas funcionan mejo a un pH optimo donde se ioniza el aa especifico

21
Q

Mecanismo catalitico quimotripsina

A