Tema 6: Proteínas Flashcards
Aminoácidos formados por
Cadena lateral R
Grupo COOH
Grupo NH2
C alfa
H
Aa hidrofobicos
Cadenas alifaticas o anillo aromático
Prolina
Glicina
Aa polares sin carga
Cisteina
Asparagina y glutamico
Aa ionizables
Aa ácidos gr COOH ionizado a COO-
Aa básicos gr básicos, captar protones
Aa no estándar
Derivan de uno estándar mediante modificación postraduccional
Esteroisomeria
Forma D y L
En seres vivos solo forma L
Comportamiento químico
Electrolitos débiles por los gr NH2 y COOH ionizables .
A pH cerca 7 los aa forma de doble ion (carga neutra )
Gr carboxilo tendencia a perder protones y gr amino a ganarlos
Hace que un aa pueda tener carga +,-,neutra dependiendo de pH.
Punto isoelectrico
Valor de pH en el que la forma dominante es el ion dipolar NH3+-CH2-COO- , carga neta de la molécula es cero.
Aa sin cadena lateral ionizables (Gly)
pI es media de los valores de pKa que afectan a la forma neutra
Aa cadena lateral ionizable
Tres etapas, tres pasos de ionizacion posibles (3 valores de pKa). PI reflejan naturaleza de los gr ionizables de la cadena lateral.
Enlace peptidico
Enlace covalente entre gr COOH y gr NH2 de otro con liberación de 1H2O
Estructura enlace peptidico
Carácter parcial de doble enlace
Rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman
Configuraciones al rededor enlace peptidico
Trans: mayoritaria
Cis: restricciones estéticas
Pro se pueden las dos porque son inestables
Estructura primaria
Sucesión lineal de aminoácidos
Define la especificad de cada proteína
Estructura 2º
Algunas zonas de la cadena adquieren disposición espacial concreta mediante interacciones entre residuos próximos
Estr 2º. Hélice alfa
Esqueleto polipept al rededor de un eje y los gr R de los aa sobresalen del esqueleto helicoidal.
Giro se repite cada 3,6 residuos.
El giro puede ser dextrogiro o levogiro
Presentan puentes de hidrogeno Intercatenarios paralelos al eje, estabiliza la hélice
Estr 2º lamina Beta
Forma de zigzag, cadenas lateral sucesivas se extienden con distancia de repetición de cada 2 residuos.
Los enlaces por puentes de hidrogeno intercatenarios o intracatenarios
Cadenas laterales sobresalen en direcciones opuestas (paralela, anti paralela)
Estructura 3º
Plegamiento espacial completo de cada cadena
Enlaces no covalentes o covalentes
IMPORTANTE mayoría de proteínas adquieren su actividad biológica
Estructura 4º
Número de cadenas polipeptidicas que tiene una proteína, su disposición espacial, sus interacciones no covalentes responsables de esa disposición.
Cadena polipep: protomero
Solubilidad
Solubles en agua: globular
Insolubles: filamentosa
Debida a cadenas R libres ionizadas q forman enlaces débiles con moléculas H2O
Capa de solvatacion
Capacidad amortiguadora
Anfoteras: comportarse como acido o base
Desnaturalización
Pérdida de la estructuras 4,3,2 al romperse las interacciones que estabilizan.
Conformación muy abierta y interacc con disolvente
Se pueden re naturalizar
Especifidad
De función de especie
Funciones
Estructural
Hormonal
Reguladora
Homeostática
Contráctil
Reserva
