Tema 6: Proteínas

Question 1

Aminoácidos formados por

Answer 1

Cadena lateral R
Grupo COOH
Grupo NH2
C alfa
H

Question 2

Aa hidrofobicos

Answer 2

Cadenas alifaticas o anillo aromático
Prolina
Glicina

Question 3

Aa polares sin carga

Answer 3

Cisteina
Asparagina y glutamico

Question 4

Aa ionizables

Answer 4

Aa ácidos gr COOH ionizado a COO-
Aa básicos gr básicos, captar protones

Question 5

Aa no estándar

Answer 5

Derivan de uno estándar mediante modificación postraduccional

Question 6

Esteroisomeria

Answer 6

Forma D y L
En seres vivos solo forma L

Question 7

Comportamiento químico

Answer 7

Electrolitos débiles por los gr NH2 y COOH ionizables .
A pH cerca 7 los aa forma de doble ion (carga neutra )

Question 8

Gr carboxilo tendencia a perder protones y gr amino a ganarlos

Answer 8

Hace que un aa pueda tener carga +,-,neutra dependiendo de pH.

Question 9

Punto isoelectrico

Answer 9

Valor de pH en el que la forma dominante es el ion dipolar NH3+-CH2-COO- , carga neta de la molécula es cero.

Question 10

Aa sin cadena lateral ionizables (Gly)

Answer 10

pI es media de los valores de pKa que afectan a la forma neutra

Question 11

Aa cadena lateral ionizable

Answer 11

Tres etapas, tres pasos de ionizacion posibles (3 valores de pKa). PI reflejan naturaleza de los gr ionizables de la cadena lateral.

Question 12

Enlace peptidico

Answer 12

Enlace covalente entre gr COOH y gr NH2 de otro con liberación de 1H2O

Question 13

Estructura enlace peptidico

Answer 13

Carácter parcial de doble enlace
Rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman

Question 14

Configuraciones al rededor enlace peptidico

Answer 14

Trans: mayoritaria
Cis: restricciones estéticas
Pro se pueden las dos porque son inestables

Question 15

Estructura primaria

Answer 15

Sucesión lineal de aminoácidos
Define la especificad de cada proteína

Question 16

Estructura 2º

Answer 16

Algunas zonas de la cadena adquieren disposición espacial concreta mediante interacciones entre residuos próximos

Question 17

Estr 2º. Hélice alfa

Answer 17

Esqueleto polipept al rededor de un eje y los gr R de los aa sobresalen del esqueleto helicoidal.
Giro se repite cada 3,6 residuos.
El giro puede ser dextrogiro o levogiro
Presentan puentes de hidrogeno Intercatenarios paralelos al eje, estabiliza la hélice

Question 18

Estr 2º lamina Beta

Answer 18

Forma de zigzag, cadenas lateral sucesivas se extienden con distancia de repetición de cada 2 residuos.
Los enlaces por puentes de hidrogeno intercatenarios o intracatenarios
Cadenas laterales sobresalen en direcciones opuestas (paralela, anti paralela)

Question 19

Estructura 3º

Answer 19

Plegamiento espacial completo de cada cadena
Enlaces no covalentes o covalentes
IMPORTANTE mayoría de proteínas adquieren su actividad biológica

Question 20

Estructura 4º

Answer 20

Número de cadenas polipeptidicas que tiene una proteína, su disposición espacial, sus interacciones no covalentes responsables de esa disposición.
Cadena polipep: protomero

Question 21

Solubilidad

Answer 21

Solubles en agua: globular
Insolubles: filamentosa
Debida a cadenas R libres ionizadas q forman enlaces débiles con moléculas H2O
Capa de solvatacion

Question 22

Capacidad amortiguadora

Answer 22

Anfoteras: comportarse como acido o base

Question 23

Desnaturalización

Answer 23

Pérdida de la estructuras 4,3,2 al romperse las interacciones que estabilizan.
Conformación muy abierta y interacc con disolvente
Se pueden re naturalizar

Question 24

Especifidad

Answer 24

De función de especie

Question 25

Funciones

Answer 25

Estructural
Hormonal
Reguladora
Homeostática
Contráctil
Reserva