Tema 8 Flashcards
son biopolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida.
son proteínas extremadamente especializadas con un gran poder catalítico
Enzimas (con excepción de las ribozimas)
catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos).
Enzimas
aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación.
Enzimas
suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada.
Energía de activación
¿Cuál es la velocidad de reacción de las enzimas?
(10^6-101^2)
Cuáles son las características de las enzimas?
— Velocidad de reacción (106-1012).
— Condiciones de reacción menos extremas (temperatura, pH, presión atmosférica, etc.),
compatibles con la vida.
— Especificidad en la reacción (substratos y productos).
— Poseen capacidad de regulación.
Donde se va a unir el sustrato a la enzima?
Sitio activo de la enzima
Son las que pueden forman y romper un enlace peptidico
Las enzimas
Si no hay catálisis va ser
Lenta
Si hay una catalisis acida vas ser
Rápida
Si hay una catalisis base va ser
Rápida
Si hay una catalisis ácida y base va ser
Muy rápida
Es una enzima en presencia de bacterias por que rompe los enlaces beta-1-4
Lisozima
La reacción que cataliza una lisozima es una
Hidrolisis
puede permanecer intacto durante mucho tiempo en el agua
Polisacarido
Si el medio se encuentra distorsionado, es decir se aumento la temperatura, ¿qué es lo que sucederá?
las colisiones al azar deberían aportar la energía suficiente de activación para que se lleve acabo la reacción.
Es donde casi nunca se excede la energía de activación
En una Solución acuosa y a temperatura ambiente
La velocidad de reacción depende de
depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción.
Es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea a CO2 y agua.
Ureasa
Es la enzima que cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina.
Arginasa
Es la enzima que cataliza la síntesis del DNA.
DNA polimerasa
Son los tres puntos que se designa a una enzima
1) Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual.
2) Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del enzima.
Es la clasificación de enzima que Catalizan reacciones de oxido - reducción.
Ejemplo: malato-deshidrogenasa. (Pierde electrones, “bioseñalizadores” como en el glucometro)
Óxido reductasas
Es la clasificación de enzima que Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales, como grupos glucósilo, metilo o fosforilo
Ejemplo: aspartato-aminotransferasa.(transferir una molécula de una a otra)
Transferasas
Es la clasificación de enzima que Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua (C - C, C - O, C - N)
Ejemplo: amilasa, lipasa. (Va romper con agua)
Hidrolasas
Es la clasificación de enzima que Catalizan la división no hidrolítica de enlaces covalentes mediante eliminación de átomos.
Ejemplo: piruvato-descarboxilasa. (Va romper sin agua)
Liasas
Es la clasificación de la enzima que Catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula.
Ejemplo: triosafosfato-isomerasa. (Cambia la posición de los átomos)
Isomerasas
Es la clasificación de la enzima que Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones
acopladas a la hidrolisis de ATP
Ejemplo: ADN-ligasa. (Va pegar moléculas)
Ligasas
Las enzimas Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática:
No esenciales
Estructurales
De unión o fijación
Cataliticos
Es uno de los 4 tipos de AA que No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática
No esenciales
Es uno de los 4 tipos de AA que Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo
Estructural
Es uno de los 4 AA de la enzimas que Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.
De unión o fijación
Es uno de los 4 AA de la enzimas que Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura.
Cataliticos
Las reacciones en el organismo son altamente
Dinámicas
La velocidad de reacción va depender de
La concentración de sustrato
La cantidad de enzimas
Si hay más sustrato en el medio la velocidad de reacción será
Mayor será la velocidad de reacción
Al reunir las diferentes enzimas que estén implicadas en la misma ruta o secuencia en un complejo proteico llamado (es decir mismo tipo de enzimas que catalizan el mismo proceso pero estando juntos)
Complejo multienzimatico
Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas.
Cofactor
son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática.
Cofactores
Si se une la enzima más un cofactor o coenzima formará una
Holoenzima
Es la vitamina que tiene la
coenzima
tiamina pirofosfato
reacción es
activación y transferencia de aldehídos
Tiamina (vitamina B1)
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
FADH
Reacción
oxidación-reducción
Rivoflavina
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
NADH y NADPH
Reacciones
oxidación-reducción
Niacina
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Coenzima A
Reacción
activación y transferencia de grupos acilo
Ácido pantotenico
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Piridoxal fosfato
Reacción
activación de aminoácidos; también glucógeno fosforilasa
Piridoxina
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Biotina
Reacción
activación y transferencia de CO2
Biotina
Es la vitamina que tienen la
Coenzima
Lipoamida
Reacción
activación de grupos acilo; oxidación-reducción
Ácido lipoico
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Tetrahidrofolato
Reacción
activación y transferencia de grupos carbono sencillos
Ácido fólico
Es la vitamina que tiene la
Coenzima
Coenzimas cobalamina
Reacción
isomerización y transferencia de grupos metilo
Vitamina B12
es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas
Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.
Zimógeno o proenzima
La reacción de catálisis se lleva a cabo en
El sitio activo de las proteínas
En qué año y quien propuso el modelo de llave y cerradura
Emil Fischer en 1890
Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias
¿Qué modelo es?
Modelo llave y cerradura
Es una variante moderna del modelo de llave y cerradura propuesta por
Daniel Koshland, denominado modelo de acoplamiento inducido
La tasa o velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo.
Se expresa como moles de producto formado por minuto.
La velocidad de una reacción catalizada por una enzima aumenta la concentración de sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima (Vmáx).
Velocidad máxima
La velocidad de reacción va aumentar conforme aumenta la concentración de sustrato
Curva de cinética enzimatica
La mayoría de las enzimas presentan un comportamiento similar a la
cinética de Michaels-Menten
Es una grafica muestra la velocidad inicial de la reacción (V0) contra la concentración de sustrato.
cinética de Michaels-Menten
Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas?
35-40 grados centígrados
Las bacterias temofilas pueden trabajar en una temperatura de hasta
70-90 grados centígrados
Cuando se alcanza la velocidad máxima del la enzima?
Cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
Proporciona una medida directa de la rápidez con la que se produce una reacción.
Constante de velocidad (Km)
Si una Km es elevada indica que la reacción es
Rápida
Si una Km es baja indica que la reacción es
Baja
La cinética enzimatica se distingue de tres fases las cuales son
Primer orden
Orden cero
Cinética mixta
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato (relación lineal
¿Qué tipo de cinética hablamos?
Primer orden
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
¿Qué tipo de cinética estamos hablando?
Orden cero
Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja de ser lineal
¿Qué tipo de cinética estamos hablando?
Cinética mixta
Cuando la [S] es menor que la Km, la velocidad de la reacción es aprox. proporcional a la [S] .
¿Que tipo de reacción es?
Primer orden
Cuando la [S] es mayor a la Km, la velocidad es constante e igual a la Vmáx. Por lo tanto, la velocidad de la reacción es independiente de la concentración del sustrato (la enzima esta saturada de sustrato).
¿Que tipo de reacción es?
Reacción de orden cero
Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B].
Reacción de segundo orden cero
propusieron un modelo simple que explica la mayoría de las características de muchas reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo, la enzima combina de manera reversible con sus sustrato para formar el complejo ES que genera el producto P de forma irreversible y dejando libre nuevamente a la enzima E.
Leonor Michaelis y Maude Menten
La ecuación describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato
¿A qué ecuación nos referimos?
Ecuación de Michaelis-Menten
Son las suposiciones que llevan a derivar la ecuación de la velocidad de Michaelia-Menten
Concentraciones relativas de enzima sustrato
Suposición del estado estacionario
Las velocidades de reacción inicial (V0) se usan en el análisis de las reacciones enzimáticas. Esto significa que la velocidad de la reacción se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato.
Velocidad inicial
refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato. Esto se interpreta como que la enzima requiere de una baja [ ] del S para saturar la mitad de la enzima.
Una Km pequeña o reducida
refleja una baja afinidad de la E por el S. Esto se interpreta como que la enzima requiere de una mayor [ ] del S para saturar la mitad de la enzima disponible.
Una Km grande o elevada
Si la Km es mayor la afinidad será
Afinidad baja
Si la Km es menor la afinidad será
La afinidad será aumentada
es una medida indirecta de cuanto S esta presente en un tejido dado.
Km (constante de velocidad)
Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima, se le conoce como
Inhibidor
Cuál es el tipo de enlace que tienen los inhibidores reversibles en la enzima
No covalentes
Cuál es el tipo de enlace entre los inhibidores irreversibles con la enzima?
Enlaces covalentes
Existe dos tipos de inhibición reversible las cuales son
Competitiva
No competitiva
Es el tipo de inhibición que “Compite” por el sitio activo de la enzima con el sustrato.
Competitiva
Es el tipo de inhibidor que Tiene un efecto característico sobre la Vmáx. Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima. NO COMPITE con el sustrato por el sitio activo.
No competitiva
Efecto sobre la Vmáx: El efecto se revierte al aumentar la [S].
Efecto sobre la Km: Un inhibidor competitivo incrementa la Km
aparente para un sustrato dado. Quiere decir que aumenta la cantidad necesaria de [S] para alcanzar la Vmáx.
Estos son efectos de la inhibición:
Competitiva
Efecto sobre Vmáx: Aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición.
Efecto sobre la Km: No interfieren con la afinidad del la enzima por el sustrato. Por lo tanto, muestra la misma km en ausencia o presencia del inhibidor.
Son efectos de la inhibición:
No competitiva
