Tema 7 Flashcards

1
Q

tienen funciones tan variadas como enzimas, transportadores o canales, quelantes (factor intrínseco vit. B12), mensajeros químicos (hormonas, neurotransmisores)

A

Proteínas

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Q

De qué están formadas las proteínas?

A

Aminoácidos

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3
Q

Qué tipo de enlace tienen las proteínas

A

Enlace peptidico

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4
Q

La unión de más de 100 aminoácidos van a formar

A

Una proteína

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5
Q

Si una proteínas se hidrolisa que genera?

A

Genera aminoácidos
Genera peptidos

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6
Q

Da origen a la Niacina y al neurotransmisor serotonina.

A

Triptofano (TRP)

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7
Q

Es precursora de porfirinas como el hemo.

A

Glicina (Gly)

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8
Q

Es precursor de óxido nítrico.
(participa en la presión arterial)

A

Arginina (Arg)

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9
Q

son precursores de nucleótidos.

A

Aspartato, Glicina, glutamina, (Asp, Gly, Gln)

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10
Q

es precursora de las hormonas tiroideas

A

Tirosina (Tyr)

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11
Q

da origen a la Tyr, y esta da origen a la L-DOPA,
fármaco precursor de la dopamina, un
neurotransmisor localizado en la substancia nigra.

A

Fenilalanina (Phe)

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12
Q

origina a la dopamina, norepinefrina y
epinefrina

A

L-DOPA

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13
Q

Cuál es la fórmula química de las proteínas?

A

CHON

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14
Q

De qué está compuesto el carbono quinral de las proteínas?

A

Grupo ánimo (H2N)
Grupo carboxilo (COOH)
Átomo de H
Grupo de cadena lateral R

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15
Q

Es el único aminoácido que no tiene 4 componentes diferentes en su carbono quiral

A

Glicina (Gly)

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16
Q

Los AA pueden tener una carga

A

Positiva
Negativa
Neutra

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17
Q

Número igual de grupos ionizables de carga opuesta =

A

zwitterion o punto isoeléctrico

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18
Q

Si un AA es positivo, ¿que fue lo que pasó?

A

En su grupo ánimo gano un H

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19
Q

Si un AA tiene una carga negativa, ¿que pasó?

A

El grupo carboxilo perdió un H

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20
Q

Si el AA tiene un punto isoelectrico (Zwitterion), ¿qué pasó?

A

El grupo Amino ganó un H
El grupo carboxilo perdió un H

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21
Q

Cuáles son los grupos R no polares alifáticos?

A

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina

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22
Q

Cuáles son los grupos R polares sin carga?

A

Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina

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23
Q

Cuáles son los Grupos R cargado positivamente

A

Lisina
Arginina
Histidina

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24
Q

Cuáles son los grupos R cargados negativamente?

A

Aspartato
Glutamato

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25
Q

Cuáles son los grupos R no polares aromáticos?

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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26
Q

En los L-alfa-aminoácidos el grupo añino está hacia la

A

Izquierda

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27
Q

En los D-alfa- aminoácidos el grupo amino se encuentra hacia la

A

Derecha

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28
Q

El organismo solo reconoce un tipo de aminoácidos los cuales son

A

L-AA

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29
Q

pertenecen al peptidoglicano de la pared bacterinana

A

D-alanina
D-glutamato

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30
Q

es un componente antimicrobiano.

A

D-phe

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31
Q

Son los aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar, se necesita ingerirlos

A

AA esenciales

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32
Q

Son los aminoácidos que podemos producir los humanos, no necesitamos de su ingesta

A

AA no esenciales

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33
Q

Cuáles son los AA esenciales?

A

Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Triptofano (Trp)
Valina (Val)
Arginina (Arg)
Histidina (His)

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34
Q

El piruvato es precursor de

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina

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35
Q

La roñosa 5-fosfato es precursor de

A

Histidina

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36
Q

Fosfoenolpiruvato y la eritrosa 4-fosfato es precursor de

A

Tirosina
Fenilalanina
Triptofano

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37
Q

La alfa-cetoglutarato es precursor de

A

Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina

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38
Q

El 3-fosfoglicerato es precursor de

A

Serina
Glicina
Cisteina

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39
Q

El oxalacetato es precursor de

A

Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina

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40
Q

La unión de dos aminoácidos o más a través de un enlace peptidico van a formar un

A

Peptido

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41
Q

Si se unen dos AA será un

A

Dipeptido

42
Q

Si se unen tres AA será un

A

Tripeptido

43
Q

Si se unen menos de 10 AA será un

A

Oligopeptido

44
Q

Si se une entre 10 a 100 AA será un

A

Polipéptido

45
Q

Si se unen más de 100 AA será una

A

Proteína

46
Q

Las que tienen una cadena dd polipéptido se llaman

A

Monomericas

47
Q

Las que tienen más de una cadena de polipéptido se llaman

A

Multimérica

48
Q

Si el carbono alfa está del lado opuesto al otro AA que se unió sería una configuración de tipo

A

Trans

49
Q

Si el carbono alfa está del mismo lado de AA que se unió se es una configuración de tipo

A

Cis

50
Q

Es el tipo de configuración que puede interferir estéricamente los grupos R voluminosos sobre los carbonos α adyacentes

A

Cis

51
Q

De los sistemas digestivos de los animales, muchos otros origenes

Actúa en el R1 de la Lys y Arg

A

Tripsina

52
Q

Es igual que la tripsina pero está actúa en el R1 de la Tyr, Trp, Phe y Leu

A

Quimiotripsina

53
Q

De la sangre; toma parte en la coagulación
Actúa en el R1 de la Arg

A

Trombina

54
Q

Riñón de cordero, otros tejidos

Actúa en el R1 de Pro

A

Polilendopeptidasa

55
Q

Tiene muy poca especificidad y tiene origen de varios bacilos

A

Subtilisina

56
Q

Son peptidos que Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

A

Antihipertensivos

57
Q

Es un peptido que Previenen enfermedades degenerativas y el envejecimiento.

A

Antioxidantes

58
Q

Es un Peptido que Reducen el riesgo de infecciones.

A

Antimicrobianos

59
Q

Es un Peptido que Estimulan la respuesta inmune.

A

Inmunomoduladores

60
Q

Es un Peptido que Mejoran la absorción de minerales y metales.

A

Quelantes

61
Q

Es un Peptido que Reducen los riesgos de padecer coágulos de sangre en las venas.

A

Anticoagulantes

62
Q

Es un Peptido que Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

A

Hipocolesterolémicos

63
Q

Es un Peptido que Regulan el tránsito intestinal y mejoran la digestión y absorción de nutrientes.

A

Opioides

64
Q

A una secuencia de AA se le conoce como

A

Estructura primaria

65
Q

Las proteínas son idénticas al 100%

A

No

66
Q

son polipéptidos largos, alcanzando a presentar una secuencia de cientos o incluso miles de residuos de aa.

A

Proteínas

67
Q

Durante la evolución, existieron cambios en la secuencia primaria de este tipo de proteínas.
Estos cambios pueden ser de dos tipos:

A

Conservadores
No conservadores

68
Q

Conservanlanaturalezadelacadena

A

Conservadores

69
Q

Cambia la naturaleza de la cadena, con posibles
consecuencias graves.

A

No conservadores

70
Q

Las proteínas son solubles en agua?

A

Si

71
Q

El punto de fusión de las proteínas es elevado?

A

Si, ya que cuenta con atracciones iones en todas las moléculas (puentes de H)

72
Q

Solo es una secuencia de AA, ¿qué tipo de estructura de proteína pertenece?

A

Estructura primaria

73
Q

Tiene interacciones ionicas entre cadenas de AA y genera inclusive puente de H, fuerzas de van der wals, láminas beta plegadas o hélices alfa ¿qué estructura de proteína pertenece?

A

Estructura secundaria

74
Q

Es la estructura que contiene varios aa, interacciones no polares y polares, puentes de H y puentes de disulfuro

A

Estructura terciaria

75
Q

Es el proceso por el cual la proteína presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda su funcionalidad.

A

Desnaturalización

76
Q
  1. Estructura compacta
  2. Solubles en agua o lípidos
  3. Estructura secundaria compleja mezcla de a-hélice, B-plegadas
  4. Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes

Qué tipo de proteínas son?

A

Globulares

77
Q

Estructura extendida
Insolubles en agua o lípidos
Estructura secundaria simple de un solo tipo
¿Qué tipo de proteína nos referimos?

A

Fibrosas

78
Q

Las holoproteínas se dividen en

A

Globulares y filamentosas

79
Q

Las heteroproteinas se dividen en

A

Cromoproteinas
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Núcleoproteínas

80
Q

Son ejemplos de proteínas globulares

A

Albumina
Globulina
Gluteinas
Prolaminas

81
Q

Son ejemplos de proteínas filamentosas

A

Colageno
Elástina
Queratina

82
Q

Es un ejemplo de cromoproteina

A

Hemoglobina

83
Q

Es un ejemplo de lipoproteinas

A

HDL
VDL

84
Q

Es un ejemplo de glucoproteina

A

Inmunoglobulinas

85
Q

Es un ejemplo de una núcleoproteína

A

Ribosomas

86
Q

Son Proteínas metabólicas y estructurales

A

Albumina
Globulina

87
Q

Es un tipo de Proteínas de almacenamiento de la semilla
tipo prolaminas

A

Gliadinas
Gluteninas

88
Q

Son Proteínas de almacenamiento de la semilla tipo prolaminas (glu-ten) y tipo globulinas (triticinas)

A

Residuo

89
Q

Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la cromo proteína porfirinicas y no porfirinicas

A

Pigmento
Grupo hemo o hemino
Cobre, hierro o retinal
Ejemplo
Hemoglobina
Rodopsina

90
Q

Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la nucleoproteina

A

Grupo: ácidos nucleicos
Ejemplo: cromatina

91
Q

Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la glucoproteina

A

Grupo: glúcido
Ejemplo: fibrinogeno

92
Q

Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la fosfoproteina

A

Grupo: ácido fosfórico
Ejemplo: caseína

93
Q

Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la lipoproteina

A

Grupo: lípido
Ejemplo: quilomicrones

94
Q

Lipoproteínas (membrana celular), Colágeno y Elastina (piel) a-Queratina (piel, uñas, plumas) su función es:

A

Estructural o soporte mecánico

95
Q

Amilasas, proteasas y lipasas (digestión), hidrolasas, transferasas, su función es de:

A

Enzimas

96
Q

Hemoglobina (sangre), Citocromos (cadena respiratoria), su función es de:

A

Transporte

97
Q

Ovoalbúmina (huevos), Caseína (leche), su función es de

A

Reserva energética

98
Q

Inmunoglobulinas (anticuerpos), Fibrinógeno y Trombina, su función es de

A

Inmunidad y protección

99
Q

Insulina, Gastrina, Tiroideas, Somatótropina, su función es de

A

Hormonas

100
Q

Miosina y actina, su función es

A

Contracción muscular

101
Q

Glucoproteínas de membrana, su función es

A

Recepción de señales

102
Q

Prototóxinas (venenos de serpientes), Clostridium botulinum, su función es de

A

Toxina