Tema 7 Flashcards

1
Q

tienen funciones tan variadas como enzimas, transportadores o canales, quelantes (factor intrínseco vit. B12), mensajeros químicos (hormonas, neurotransmisores)

A

Proteínas

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2
Q

De qué están formadas las proteínas?

A

Aminoácidos

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3
Q

Qué tipo de enlace tienen las proteínas

A

Enlace peptidico

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4
Q

La unión de más de 100 aminoácidos van a formar

A

Una proteína

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5
Q

Si una proteínas se hidrolisa que genera?

A

Genera aminoácidos
Genera peptidos

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6
Q

Da origen a la Niacina y al neurotransmisor serotonina.

A

Triptofano (TRP)

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7
Q

Es precursora de porfirinas como el hemo.

A

Glicina (Gly)

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8
Q

Es precursor de óxido nítrico.
(participa en la presión arterial)

A

Arginina (Arg)

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9
Q

son precursores de nucleótidos.

A

Aspartato, Glicina, glutamina, (Asp, Gly, Gln)

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10
Q

es precursora de las hormonas tiroideas

A

Tirosina (Tyr)

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11
Q

da origen a la Tyr, y esta da origen a la L-DOPA,
fármaco precursor de la dopamina, un
neurotransmisor localizado en la substancia nigra.

A

Fenilalanina (Phe)

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12
Q

origina a la dopamina, norepinefrina y
epinefrina

A

L-DOPA

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13
Q

Cuál es la fórmula química de las proteínas?

A

CHON

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14
Q

De qué está compuesto el carbono quinral de las proteínas?

A

Grupo ánimo (H2N)
Grupo carboxilo (COOH)
Átomo de H
Grupo de cadena lateral R

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15
Q

Es el único aminoácido que no tiene 4 componentes diferentes en su carbono quiral

A

Glicina (Gly)

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16
Q

Los AA pueden tener una carga

A

Positiva
Negativa
Neutra

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17
Q

Número igual de grupos ionizables de carga opuesta =

A

zwitterion o punto isoeléctrico

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18
Q

Si un AA es positivo, ¿que fue lo que pasó?

A

En su grupo ánimo gano un H

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19
Q

Si un AA tiene una carga negativa, ¿que pasó?

A

El grupo carboxilo perdió un H

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20
Q

Si el AA tiene un punto isoelectrico (Zwitterion), ¿qué pasó?

A

El grupo Amino ganó un H
El grupo carboxilo perdió un H

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21
Q

Cuáles son los grupos R no polares alifáticos?

A

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina

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22
Q

Cuáles son los grupos R polares sin carga?

A

Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina

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23
Q

Cuáles son los Grupos R cargado positivamente

A

Lisina
Arginina
Histidina

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24
Q

Cuáles son los grupos R cargados negativamente?

A

Aspartato
Glutamato

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25
Cuáles son los grupos R no polares aromáticos?
Fenilalanina Tirosina Triptofano
26
En los L-alfa-aminoácidos el grupo añino está hacia la
Izquierda
27
En los D-alfa- aminoácidos el grupo amino se encuentra hacia la
Derecha
28
El organismo solo reconoce un tipo de aminoácidos los cuales son
L-AA
29
pertenecen al peptidoglicano de la pared bacterinana
D-alanina D-glutamato
30
es un componente antimicrobiano.
D-phe
31
Son los aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar, se necesita ingerirlos
AA esenciales
32
Son los aminoácidos que podemos producir los humanos, no necesitamos de su ingesta
AA no esenciales
33
Cuáles son los AA esenciales?
Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Treonina (Thr) Triptofano (Trp) Valina (Val) Arginina (Arg) Histidina (His)
34
El piruvato es precursor de
Alanina Valina Leucina Isoleucina
35
La roñosa 5-fosfato es precursor de
Histidina
36
Fosfoenolpiruvato y la eritrosa 4-fosfato es precursor de
Tirosina Fenilalanina Triptofano
37
La alfa-cetoglutarato es precursor de
Glutamato Glutamina Prolina Arginina
38
El 3-fosfoglicerato es precursor de
Serina Glicina Cisteina
39
El oxalacetato es precursor de
Aspartato Asparagina Metionina Treonina Lisina
40
La unión de dos aminoácidos o más a través de un enlace peptidico van a formar un
Peptido
41
Si se unen dos AA será un
Dipeptido
42
Si se unen tres AA será un
Tripeptido
43
Si se unen menos de 10 AA será un
Oligopeptido
44
Si se une entre 10 a 100 AA será un
Polipéptido
45
Si se unen más de 100 AA será una
Proteína
46
Las que tienen una cadena dd polipéptido se llaman
Monomericas
47
Las que tienen más de una cadena de polipéptido se llaman
Multimérica
48
Si el carbono alfa está del lado opuesto al otro AA que se unió sería una configuración de tipo
Trans
49
Si el carbono alfa está del mismo lado de AA que se unió se es una configuración de tipo
Cis
50
Es el tipo de configuración que puede interferir estéricamente los grupos R voluminosos sobre los carbonos α adyacentes
Cis
51
De los sistemas digestivos de los animales, muchos otros origenes Actúa en el R1 de la Lys y Arg
Tripsina
52
Es igual que la tripsina pero está actúa en el R1 de la Tyr, Trp, Phe y Leu
Quimiotripsina
53
De la sangre; toma parte en la coagulación Actúa en el R1 de la Arg
Trombina
54
Riñón de cordero, otros tejidos Actúa en el R1 de Pro
Polilendopeptidasa
55
Tiene muy poca especificidad y tiene origen de varios bacilos
Subtilisina
56
Son peptidos que Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
Antihipertensivos
57
Es un peptido que Previenen enfermedades degenerativas y el envejecimiento.
Antioxidantes
58
Es un Peptido que Reducen el riesgo de infecciones.
Antimicrobianos
59
Es un Peptido que Estimulan la respuesta inmune.
Inmunomoduladores
60
Es un Peptido que Mejoran la absorción de minerales y metales.
Quelantes
61
Es un Peptido que Reducen los riesgos de padecer coágulos de sangre en las venas.
Anticoagulantes
62
Es un Peptido que Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
Hipocolesterolémicos
63
Es un Peptido que Regulan el tránsito intestinal y mejoran la digestión y absorción de nutrientes.
Opioides
64
A una secuencia de AA se le conoce como
Estructura primaria
65
Las proteínas son idénticas al 100%
No
66
son polipéptidos largos, alcanzando a presentar una secuencia de cientos o incluso miles de residuos de aa.
Proteínas
67
Durante la evolución, existieron cambios en la secuencia primaria de este tipo de proteínas. Estos cambios pueden ser de dos tipos:
Conservadores No conservadores
68
Conservanlanaturalezadelacadena
Conservadores
69
Cambia la naturaleza de la cadena, con posibles consecuencias graves.
No conservadores
70
Las proteínas son solubles en agua?
Si
71
El punto de fusión de las proteínas es elevado?
Si, ya que cuenta con atracciones iones en todas las moléculas (puentes de H)
72
Solo es una secuencia de AA, ¿qué tipo de estructura de proteína pertenece?
Estructura primaria
73
Tiene interacciones ionicas entre cadenas de AA y genera inclusive puente de H, fuerzas de van der wals, láminas beta plegadas o hélices alfa ¿qué estructura de proteína pertenece?
Estructura secundaria
74
Es la estructura que contiene varios aa, interacciones no polares y polares, puentes de H y puentes de disulfuro
Estructura terciaria
75
Es el proceso por el cual la proteína presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda su funcionalidad.
Desnaturalización
76
1. Estructura compacta 2. Solubles en agua o lípidos 3. Estructura secundaria compleja mezcla de a-hélice, B-plegadas 4. Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes Qué tipo de proteínas son?
Globulares
77
Estructura extendida Insolubles en agua o lípidos Estructura secundaria simple de un solo tipo ¿Qué tipo de proteína nos referimos?
Fibrosas
78
Las holoproteínas se dividen en
Globulares y filamentosas
79
Las heteroproteinas se dividen en
Cromoproteinas Lipoproteinas Glucoproteinas Núcleoproteínas
80
Son ejemplos de proteínas globulares
Albumina Globulina Gluteinas Prolaminas
81
Son ejemplos de proteínas filamentosas
Colageno Elástina Queratina
82
Es un ejemplo de cromoproteina
Hemoglobina
83
Es un ejemplo de lipoproteinas
HDL VDL
84
Es un ejemplo de glucoproteina
Inmunoglobulinas
85
Es un ejemplo de una núcleoproteína
Ribosomas
86
Son Proteínas metabólicas y estructurales
Albumina Globulina
87
Es un tipo de Proteínas de almacenamiento de la semilla tipo prolaminas
Gliadinas Gluteninas
88
Son Proteínas de almacenamiento de la semilla tipo prolaminas (glu-ten) y tipo globulinas (triticinas)
Residuo
89
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la cromo proteína porfirinicas y no porfirinicas
Pigmento Grupo hemo o hemino Cobre, hierro o retinal Ejemplo Hemoglobina Rodopsina
90
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la nucleoproteina
Grupo: ácidos nucleicos Ejemplo: cromatina
91
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la glucoproteina
Grupo: glúcido Ejemplo: fibrinogeno
92
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la fosfoproteina
Grupo: ácido fosfórico Ejemplo: caseína
93
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la lipoproteina
Grupo: lípido Ejemplo: quilomicrones
94
Lipoproteínas (membrana celular), Colágeno y Elastina (piel) a-Queratina (piel, uñas, plumas) su función es:
Estructural o soporte mecánico
95
Amilasas, proteasas y lipasas (digestión), hidrolasas, transferasas, su función es de:
Enzimas
96
Hemoglobina (sangre), Citocromos (cadena respiratoria), su función es de:
Transporte
97
Ovoalbúmina (huevos), Caseína (leche), su función es de
Reserva energética
98
Inmunoglobulinas (anticuerpos), Fibrinógeno y Trombina, su función es de
Inmunidad y protección
99
Insulina, Gastrina, Tiroideas, Somatótropina, su función es de
Hormonas
100
Miosina y actina, su función es
Contracción muscular
101
Glucoproteínas de membrana, su función es
Recepción de señales
102
Prototóxinas (venenos de serpientes), Clostridium botulinum, su función es de
Toxina