Tema 7 Flashcards
tienen funciones tan variadas como enzimas, transportadores o canales, quelantes (factor intrínseco vit. B12), mensajeros químicos (hormonas, neurotransmisores)
Proteínas
De qué están formadas las proteínas?
Aminoácidos
Qué tipo de enlace tienen las proteínas
Enlace peptidico
La unión de más de 100 aminoácidos van a formar
Una proteína
Si una proteínas se hidrolisa que genera?
Genera aminoácidos
Genera peptidos
Da origen a la Niacina y al neurotransmisor serotonina.
Triptofano (TRP)
Es precursora de porfirinas como el hemo.
Glicina (Gly)
Es precursor de óxido nítrico.
(participa en la presión arterial)
Arginina (Arg)
son precursores de nucleótidos.
Aspartato, Glicina, glutamina, (Asp, Gly, Gln)
es precursora de las hormonas tiroideas
Tirosina (Tyr)
da origen a la Tyr, y esta da origen a la L-DOPA,
fármaco precursor de la dopamina, un
neurotransmisor localizado en la substancia nigra.
Fenilalanina (Phe)
origina a la dopamina, norepinefrina y
epinefrina
L-DOPA
Cuál es la fórmula química de las proteínas?
CHON
De qué está compuesto el carbono quinral de las proteínas?
Grupo ánimo (H2N)
Grupo carboxilo (COOH)
Átomo de H
Grupo de cadena lateral R
Es el único aminoácido que no tiene 4 componentes diferentes en su carbono quiral
Glicina (Gly)
Los AA pueden tener una carga
Positiva
Negativa
Neutra
Número igual de grupos ionizables de carga opuesta =
zwitterion o punto isoeléctrico
Si un AA es positivo, ¿que fue lo que pasó?
En su grupo ánimo gano un H
Si un AA tiene una carga negativa, ¿que pasó?
El grupo carboxilo perdió un H
Si el AA tiene un punto isoelectrico (Zwitterion), ¿qué pasó?
El grupo Amino ganó un H
El grupo carboxilo perdió un H
Cuáles son los grupos R no polares alifáticos?
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina
Cuáles son los grupos R polares sin carga?
Serina
Treonina
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina
Cuáles son los Grupos R cargado positivamente
Lisina
Arginina
Histidina
Cuáles son los grupos R cargados negativamente?
Aspartato
Glutamato
Cuáles son los grupos R no polares aromáticos?
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
En los L-alfa-aminoácidos el grupo añino está hacia la
Izquierda
En los D-alfa- aminoácidos el grupo amino se encuentra hacia la
Derecha
El organismo solo reconoce un tipo de aminoácidos los cuales son
L-AA
pertenecen al peptidoglicano de la pared bacterinana
D-alanina
D-glutamato
es un componente antimicrobiano.
D-phe
Son los aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar, se necesita ingerirlos
AA esenciales
Son los aminoácidos que podemos producir los humanos, no necesitamos de su ingesta
AA no esenciales
Cuáles son los AA esenciales?
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Triptofano (Trp)
Valina (Val)
Arginina (Arg)
Histidina (His)
El piruvato es precursor de
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
La roñosa 5-fosfato es precursor de
Histidina
Fosfoenolpiruvato y la eritrosa 4-fosfato es precursor de
Tirosina
Fenilalanina
Triptofano
La alfa-cetoglutarato es precursor de
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina
El 3-fosfoglicerato es precursor de
Serina
Glicina
Cisteina
El oxalacetato es precursor de
Aspartato
Asparagina
Metionina
Treonina
Lisina
La unión de dos aminoácidos o más a través de un enlace peptidico van a formar un
Peptido
Si se unen dos AA será un
Dipeptido
Si se unen tres AA será un
Tripeptido
Si se unen menos de 10 AA será un
Oligopeptido
Si se une entre 10 a 100 AA será un
Polipéptido
Si se unen más de 100 AA será una
Proteína
Las que tienen una cadena dd polipéptido se llaman
Monomericas
Las que tienen más de una cadena de polipéptido se llaman
Multimérica
Si el carbono alfa está del lado opuesto al otro AA que se unió sería una configuración de tipo
Trans
Si el carbono alfa está del mismo lado de AA que se unió se es una configuración de tipo
Cis
Es el tipo de configuración que puede interferir estéricamente los grupos R voluminosos sobre los carbonos α adyacentes
Cis
De los sistemas digestivos de los animales, muchos otros origenes
Actúa en el R1 de la Lys y Arg
Tripsina
Es igual que la tripsina pero está actúa en el R1 de la Tyr, Trp, Phe y Leu
Quimiotripsina
De la sangre; toma parte en la coagulación
Actúa en el R1 de la Arg
Trombina
Riñón de cordero, otros tejidos
Actúa en el R1 de Pro
Polilendopeptidasa
Tiene muy poca especificidad y tiene origen de varios bacilos
Subtilisina
Son peptidos que Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
Antihipertensivos
Es un peptido que Previenen enfermedades degenerativas y el envejecimiento.
Antioxidantes
Es un Peptido que Reducen el riesgo de infecciones.
Antimicrobianos
Es un Peptido que Estimulan la respuesta inmune.
Inmunomoduladores
Es un Peptido que Mejoran la absorción de minerales y metales.
Quelantes
Es un Peptido que Reducen los riesgos de padecer coágulos de sangre en las venas.
Anticoagulantes
Es un Peptido que Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
Hipocolesterolémicos
Es un Peptido que Regulan el tránsito intestinal y mejoran la digestión y absorción de nutrientes.
Opioides
A una secuencia de AA se le conoce como
Estructura primaria
Las proteínas son idénticas al 100%
No
son polipéptidos largos, alcanzando a presentar una secuencia de cientos o incluso miles de residuos de aa.
Proteínas
Durante la evolución, existieron cambios en la secuencia primaria de este tipo de proteínas.
Estos cambios pueden ser de dos tipos:
Conservadores
No conservadores
Conservanlanaturalezadelacadena
Conservadores
Cambia la naturaleza de la cadena, con posibles
consecuencias graves.
No conservadores
Las proteínas son solubles en agua?
Si
El punto de fusión de las proteínas es elevado?
Si, ya que cuenta con atracciones iones en todas las moléculas (puentes de H)
Solo es una secuencia de AA, ¿qué tipo de estructura de proteína pertenece?
Estructura primaria
Tiene interacciones ionicas entre cadenas de AA y genera inclusive puente de H, fuerzas de van der wals, láminas beta plegadas o hélices alfa ¿qué estructura de proteína pertenece?
Estructura secundaria
Es la estructura que contiene varios aa, interacciones no polares y polares, puentes de H y puentes de disulfuro
Estructura terciaria
Es el proceso por el cual la proteína presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda su funcionalidad.
Desnaturalización
- Estructura compacta
- Solubles en agua o lípidos
- Estructura secundaria compleja mezcla de a-hélice, B-plegadas
- Estructura cuaternaria estabilizada por interacciones no covalentes
Qué tipo de proteínas son?
Globulares
Estructura extendida
Insolubles en agua o lípidos
Estructura secundaria simple de un solo tipo
¿Qué tipo de proteína nos referimos?
Fibrosas
Las holoproteínas se dividen en
Globulares y filamentosas
Las heteroproteinas se dividen en
Cromoproteinas
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Núcleoproteínas
Son ejemplos de proteínas globulares
Albumina
Globulina
Gluteinas
Prolaminas
Son ejemplos de proteínas filamentosas
Colageno
Elástina
Queratina
Es un ejemplo de cromoproteina
Hemoglobina
Es un ejemplo de lipoproteinas
HDL
VDL
Es un ejemplo de glucoproteina
Inmunoglobulinas
Es un ejemplo de una núcleoproteína
Ribosomas
Son Proteínas metabólicas y estructurales
Albumina
Globulina
Es un tipo de Proteínas de almacenamiento de la semilla
tipo prolaminas
Gliadinas
Gluteninas
Son Proteínas de almacenamiento de la semilla tipo prolaminas (glu-ten) y tipo globulinas (triticinas)
Residuo
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la cromo proteína porfirinicas y no porfirinicas
Pigmento
Grupo hemo o hemino
Cobre, hierro o retinal
Ejemplo
Hemoglobina
Rodopsina
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la nucleoproteina
Grupo: ácidos nucleicos
Ejemplo: cromatina
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la glucoproteina
Grupo: glúcido
Ejemplo: fibrinogeno
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la fosfoproteina
Grupo: ácido fosfórico
Ejemplo: caseína
Menciona el grupo prostetico y ejemplo de la lipoproteina
Grupo: lípido
Ejemplo: quilomicrones
Lipoproteínas (membrana celular), Colágeno y Elastina (piel) a-Queratina (piel, uñas, plumas) su función es:
Estructural o soporte mecánico
Amilasas, proteasas y lipasas (digestión), hidrolasas, transferasas, su función es de:
Enzimas
Hemoglobina (sangre), Citocromos (cadena respiratoria), su función es de:
Transporte
Ovoalbúmina (huevos), Caseína (leche), su función es de
Reserva energética
Inmunoglobulinas (anticuerpos), Fibrinógeno y Trombina, su función es de
Inmunidad y protección
Insulina, Gastrina, Tiroideas, Somatótropina, su función es de
Hormonas
Miosina y actina, su función es
Contracción muscular
Glucoproteínas de membrana, su función es
Recepción de señales
Prototóxinas (venenos de serpientes), Clostridium botulinum, su función es de
Toxina
