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Biología Molecular > Tema 8 > Flashcards

Tema 8 Flashcards

1
Q

Etapas de la síntesis de proteinas

A

Activacion de aminoacidos, iniciacion, elongacion, terminacion y rescate de ribosomas, y plegamiento y modificaciones post traduccionales

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Q

Paso 1 de la activacion de aminoacidos

A

las aminoacil-tRNA sintetasas catalizan la unión del grupo carboxilo alfa del aminoacido con el fosfato alfa de un ATP. El pirofosfato liberado se hidroliza para liberar la energía y que la reaccion global sea irreversible. Se forma aminoacil AMP

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3
Q

Paso 2 de la activacion de aminoacidos

A

Dos tipos de aminoacil tRNA sintetasa catalizan la unión del grupo aminoacilo al tRNA. Una de las enzimas une el aminoacil al 2’ y luego lo une al 3’, y otra lo une al 3’ directamente

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4
Q

Aminoacil-tRNA sintetasas

A

Hay una por cada aminoacido en la mayoria de celulas, pero en otras hay menos. En este caso el aminoacido se convierte en otro al cargarse al tRNA

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5
Q

Segundo código génetico

A

Se refiere al reconocimiento de un tRNA especifico por una aminoacil sintetasa específica. Esta especificidad la confiere algunos nucleotidos del anticodon, el brazo del aminoacido u otros del TRNA

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6
Q

Aminoacidos inusuales de proteinas

A

Selenocisteina. Se forma despues de cargar con serina un RNAt que codifica el codon UGA (stop) en bacterias y eucariotas.
Pirrolisina. Se une directamente al codon UAG (stop) en arqueas

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7
Q

¿Cuales el codon de inicio y los tRNA correspondientes a el?

A

El primer tRNA es exclusivo para la iniciacion, se une al codon AUG (met). Todos los organismos tienen dos tRNAs para met:
En bacterias, mitocondrias y cloroplastos, el primer tRNA codifica N-formil-metionina como primer aminoacido y luego hay uno especifico para metionina normal.
En eucariotas, existe un tRNA para la iniciacion que une metionina normal, y luego usa otro tRNA distinto para los demas met

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8
Q

¿Qué necesitan los procariotas para el inicio de la traducción?

A

Subunidades 30S y 50 S del ribosoma, mRNA, fmet-tRNA, factores IF-1, IF-2, IF-3; GTP e iones magnesio

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9
Q

Paso 1 inicio en procariotas

A

IF-1, IF-2, IF-3 y el mRNA se unen a la subunidad 30S. El IF-3 mantiene separadas la subunidad 30 de la 50. La secuencia de Shine-Dalgarno es una region complementaria de mRNA al rRNA 16 S y guía al codon de inicio a la posicion correcta

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10
Q

Paso 2 de inicio en procariotas

A

El tRNA cargado con N-formil-metionina se une al sitio P del ribosoma y se aparea con AUG

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11
Q

Paso 3 de inicio en eucariotas

A

Se asocia la subunidad 50 S (complejo 70S de inicio). El IF-2, unido a GTP, lo hidroliza y se disocian los factores de iniciacion

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12
Q

Paso 1 de elongación en procariotas

A

Se une un segundo aminoacil-tRNA. Primero a un complejo EF-Tu-GTP, todo ello se une a la subunidad 70S (sitio A). Después se hidroliza GTP y el complejo EF-Tu-GDP se disocia

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13
Q

Paso 2 de elongacion en procariotas

A

Se transfiere la N-formil-metionina desde su tRNA en el sitio P hasta el sitio A, formando un enlace peptidico. La reaccion esta catalizada por el rRNA 23S (subunidad 50S)

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14
Q

Paso 3 de elongacion en procariotas

A

El ribosoma se desplaza un codón hacia el extremo 3’ del mRNA, usando la energia de la hidrolisis del GTP del EF-G, el tRNa descargado se mueve al sitio E para su posterior liberacion, el tRNa cargado con el dipeptido se mueve al sitio P y se deja libre el sitio A para la llegada de un nuevo tRNA

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15
Q

Terminacion en procariotas

A

Requiere un codon de terminacion. UAA, UGA o UAG en el sitio A del ribosoma provoca la actuación de los factores de terminación RF-1, RF-2 y RF-3. Estos hidrolizan el enlace que une el peptido el tRNA al ribosoma y disocia las subunidades del ribosoma.

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16
Q

Diferencias entre eucariotas y procariotas

A

Etapas mas complejas y mas componentes, los ribosomas eucarioticos no mitoncondriales son 80S (60S y 40S), el aminoacido incial es met y el codon siempre AUG, los mRNA son monocistrónicos (un solo gen), no existe la secuencia Shine-Dalgarno sino que la subunidad menor se desplaza por el mRNA de 5’ a 3’ buscando AUG, mas factores de traducción y un unico factor de terminacion (eRF)

17
Q

Modificaciones post traduccionales (8)

A
  1. Eliminacion del formilo en N-formil-met en bacterias
  2. Acetilacion del residuo N-terminal en eucariotas
  3. Eliminación de la secuencia señal
  4. Adicion de carbohidratos
  5. Eliminacion de secuencias de activacion de proteinas.
  6. Fosoforilacion, carboxilacion o metilacion
  7. Adicion de isoprenilos provenientes de la ruta catabolica del colesterol
  8. Adicion de grupos prosteticos o puentes disulfuro
18
Q

¿Cuál puede ser el destino de las proteinas?

A

Fuera de la celula, a la membrana celular o a un compartimento intracelular

19
Q

Secuencia señal de proteinas

A

Suele estar en proteinas destinadas en la mitocondria, los cloroplastos o el RE en eucariotas y en bacterias suelen dirigirse a una de las dos membranas, el espacio periplasmatico entre ellas o al exterior. Esto viene señalado por secuencias señal en el extremo N-terminal

20
Q

Esquema de destino de proteinas

A

Las proteinas que se sintetizan en ribosomas del citosol pueden ir al nucleo, a mitocondrias, cloroplastos , a peroxisomas o al RE. Desde el RE van al aparato de Golgi y de ahi pueden ir a lisosomas o vesiculas secretoras que las mandaran fuera o a la membrana celular

21
Q

Proteinas que se sintetizan en el RER

A

Tienen una secuencia señal que se une a la particula de reconocimiento de la señal (SRP), el complejo SRP/ribosoma/RNA se dirige a la luz del RE y ahi se producen algunas modificaciones post traduccionales. Desde el RE -> AParato de golgi en vesiculas de transporte. Si van a los lisosomas o a vesiculas secretoras, depende de propiedades y estructura de la proteina

22
Q

Glicosilacion de proteinas

A

Se une un oligosacarido a la cadena lateral de un aminoacido. Puede ser un enlcae N-glicosidico en el que el oligosacarido se transfiere en bloque (Asn o Arg), u O-glicosidico, en el que el oligosacarido se transfiere de monosacarido en monosacarido (Ser, Thr o Tyr. Este ultimo ocurre en proteinas del citosol o de golgi que no entran al RE

23
Q

Proteinas mitocondriales o de cloroplastos

A

Se sintetizan en ribosomas del citosol y tiene una secuencia señal que se elimina normalmente. Se unen a chaperonas del citosol y se dirigen hasta la translocasa de la membrana externa para llegar a continuacion a su destino final

24
Q

Proteinas con destino al nucleo

A

Se forman en el citosol y tiene una secuencia de localizacion nuclear (NLS) que no se elimina ya que la proteina puede entrar y salir del nucleo. Se unen a importinas alfa y beta y a Ran (GTPasa). El complejo pasa por el poro nuclear

25
Q

Poro nuclear

A

Es un complejo que se utiliza como canal de transporte de acidos nucleicos y proteinas que se vale del movimiento de macromoleculas para funcionar y conecta el citosol con el interior del nucleo

26
Q

Proteinas ribosomales

A

Las proteinas ribosomales se importan al nucleo donde se ensamblan las subunidades de los ribosomas y despues se exportan de nuevo al citosol

27
Q

Degradacion de proteinas

A

Sistema dependiente de ATP disponible en todas las celulas que impide la acumulacion de proteinas innecesarias o defectuosas

28
Q

Mecanismo de degradacion en Procariotas

A

Lon es una proteasa dependiente de ATP que hidroliza proteinas defectuosas o de corta vida

29
Q

Mecanismo de degradacion en eucariotas

A

Las proteinas se unen a ubiquitina, una proteina muy conservada que marca las proteinas que deben degradarse. Requiere 3 enzimas; E1 (activadora), E2(forma conjugados de ubiquitina) y E3(une la ubiquitina)

30
Q

Puromicina

A

Producida por un hongo, tiene una estructura muy similar al extremo 3’ del aminoacil tRNA y se une al sitio A del ribosoma formandose un enlace peptidico entre el peptido y la puromicina. Como no puede participar en la translocacion del ribosoma, se detiene la traduccion prematuramente. (Eucariotas y bacterias)

31
Q

Tetraciclinas

A

Bloquean el sitio A del ribosoma

32
Q

Cloramfenicol y cicloheximida

A

Bloquean la transferencia del peptidilo. Cloramfenicol actua en mitocondrias, cloroplastos y bacterias. Cicloheximida actua en eucarioticos no mitocondriales ni cloroplasticos

33
Q

Estresptomicina

A

A bajas concentraciones provoca la lectura incorrecta del código genético y a altas concentraciones, inhibe la etapa de inicio.

34
Q

Toxina difterica

A

Cataliza la ADP-ribosilacion del eEF2 y lo inactiva en eucariotas

35
Q

Ricina

A

Inactiva la subunidad 60S en eucariotas al despurinar una adenosina especifica del 28S

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