Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

QUÍMICA/BIOQUÍMICA > TEMA 7: Estructura de les proteines > Flashcards

TEMA 7: Estructura de les proteines Flashcards

1
Q

Estructura dels alfa-aminoàcids

A 
àtom de carboni central alfa-C
grup amino (NH2)
grup àcid carboxílic (COOH)
cadena lateral (grup R)
àtom d’hidrogen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quants aminoacids hi ha?

A

20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Classificació dels aminoàcids

A

Segons les polaritats de les seves cadenes R.

1) Grup R no polars
2) Grup R polars no carregats
3) Grup R polars carregats
- bàsics
- àcids

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

I. Grups R no polars

A

Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina (aromàtic) i
Triptòfan (aromàtic)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

II. Grups R polars no carregats

A

Serina, Treonina, Cisteïna, Metionina, Asparragina, Glutamina i Tirosina (aromàtic)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

III. Grups R polars carregats

A

Aminoàcids amb la cadena lateral R capaç de bescanviar protons amb l’H2O.
aa bàsics: càrregues + a pH fisiològic. Lisina, Arginina, Histidina
aa àcids: càrregues - a pH fisiològic. Àcid aspàrtic, Àcid glutàmic

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Símbol i lletra Alanina

A

Ala A

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Arginina

A

Arg R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Asparragina

A

Asn N

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Àcid aspàrtic

A

Asp D

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Cisteina

A

Cys C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Acid glutamic

A

Glu E

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Glutamina

A

Gln Q

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Glicina

A

Gly G

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Histidina

A

His H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Isoleucina

A

Ile I

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Leucina

A

Leu L

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Lisina

A

Lys K

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Metionina

A

Met M

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Fenilalalina

A

Phe F

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Prolina

A

Pro P

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Serina

A

Ser S

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Treonina

A

Thr T

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Triptòfan

A

Trp W

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Tirosina

A

Tyr Y

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Valina

A

Val V

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Estereoquímica dels aminoàcids:

A

Els aminoàcids en general són entitats biològiques quirals.
Tots els aminoàcids derivats de les proteïnes tenen la configuració estereoquímica L
(enantiòmers purs).

28
Q

Modificacions i derivats dels aminoacids

A

Modificació de les cadenes R:
Modificació específica d’un residu aminoacídic, un cop s’ha sintetitzat la cadena polipeptídica.
- Addició de grups químics petits a les cadenes R (hidroxilació, acetilació, metilació,
carboxilació i fosforilació.)
- Addició de grups més grans (carbohidrats).

29
Q

Proteina verda fluorescent

A

238 aa amb un grup que emet llum derivat de tres aa consecutius: Ser, Tyr i Gly.
Ciclització espontània i oxidació post-síntesi de la proteïna - sistema de doble enllaços
conjugats que confereix a la proteïna propietats fluorescents.

30
Q

Aminoàcids biològicament actius: Què fan?

A
  • Aminoàcids com a transportadors de nitrogen en forma de grups amino.
  • Oxidació d’aminoàcids com combustible metabòlic per produir energia.
  • Aminoàcids com missatgers químics per la comunicació intracelꞏlular
    (neurotransmissors, hormones…).
31
Q

Estructura de les proteines

A
  • Primària
    Seqüència d’aa de la cadena polipeptídica.
  • Secundaria
    Ordenament espaial del polipèptid.
  • Terciària
    Estructura tridimensional del polipèptid
    (incloent cadenes R).
  • Quaternària
    Ordenament espaial de les diferents subunitats.
32
Q

Característiques generals de les proteïnes:

A

Proteïnes: polímers d’aa
La longitud i seqüència determinen la diversitat de les proteïnes. MOLT DIVERSES

Les proteïnes “reals” estan limitades per la seva grandària i composició.
- Mínim 40 residus d’aa. Normalment entre 100-1000. Limitacions grandària.
- Limitació composició (20 aminoàcids).
- Proteïnes amb varies subunitats (sintetitzades independentment o no) – estructura quaternària
Proteïnes fibroses: només fins a estructura secundària.
Proteïnes globulars (enzims catalítics): fins a terciària o quaternària

33
Q

Funcions proteines

A 
Transport
Hormonals
Homeostatiques
Enzimatiques
Contràctil
Estructural
Defensiva
Reserva energetica
34
Q

Exemples funcio estructural

A

➔ Glicoproteïnes que formen part de les membranes celꞏlulars.
➔ Colꞏlagen del teixit conjuntiu fibrós
➔ Elastina del teixit conjuntiu elàstic
➔ Queratina de la epidermis

35
Q

Exemples funcio enzimatica

A

Els enzims són les proteïnes més nombroses i especialitzades. Actuen
com a biocatalizadors de les reaccions químiques. Per exemple: la maltasa, la lipasa, la
tripsina, la ribunucleasa i la catalasa.

36
Q

Exemples funcio contractil

A

➔ Miosina i actina: contracció muscular

➔ Dineïna: moviment dels cilis

37
Q

´Exemples funcio hormonal

A

➔ Insulina i glucagó
➔ Hormona del creixement
➔ Calcitonina
➔ Hormones tropines

38
Q

Exemples funcio defensiva

A

➔ Inmunoglobulines

➔ Trombina i fibrinogen

39
Q

FUNCIÓ HOMEOSTÀTICA

A

Els aminoàcids poden regular el pH i l’equilibri osmòtic

40
Q

Ex funcio transport

A

➔ Hemoglobina
➔ Hemocianina
➔ Citocroms

41
Q

Ex funcio reserva energetica

A

➔ Ovoalbúmina de la clara d’ou
➔ Gliadina del gra de blat
➔ Lactoalbúmina de la llet

42
Q

Explica l’estructura primària

A

Seq d’aminoacids units per enllaç peptidic
Polímers lineals ➔ residu amino terminal (N-terminal) i carboxi terminal (C-terminal).
Enllaç peptídic:
Polimerització d’aminoàcids per formar cadenes reacció de condensació per formar un
enllaç amida entre el grup α-carboxílic d’un aminoàcid i el grup α-amino de l’altre ➔ enllaç peptídic. Poden ser:
Dipèptids, tripèptids, oligopèptids i polipèptids (< 40-50 aminoàcids).

43
Q

Explica l’estrcutura secundària

A

Ordenament espaial del polipèptid (conformació local de l’esquelet d’una proteïna)
Estructura enllaç peptídic:
- estructura planar.
- té caràcter de doble enllaç (parcial, 40%).
- conformació trans (més estable).

Esquelet (cadena principal) polipeptídic:
Àtoms que participen en els enllaços peptídic. La conformació de l’esquelet polipeptídic està definida pels angles de torsió (angles dièdrics o de rotació)
entre els grups peptídics. N-C
N-Ca
(Φ, fi)
C−Ca ( Ψ, psi)

44
Q

Què són els diagrames de Ramachandran?

A

Es mostren els valors de phi i psi estèricament permesos. Dues grans zones d’estabilitat

45
Q

Dues excepcions del diagrama de Ramachandan

A

Hi ha dues excepcions: glicina i prolina.
Glicina: el rang permès de Ψ i Φ és molt major;
proporciona flexibilitat a la cadena polipeptídica.
Aminoàcid molt conservat en l’evolució de les
proteïnes (simple, no voluminós, polivalent).

46
Q

Estructura secundària: Conformació local de l’esquelet d’una proteïna

A

 Estructures regulars (dues grans zones d’estabilitat): hèlix alfa i fulla beta / girs o plegaments.
 Estructura irregular: cabdell estadístic.

47
Q

Helix alfa

A

Conformació helicoidal dextrogira (3,6 residus per gir);
la levogira és menys comú.
Formació d’enllaços d’hidrogen entre el grup CO de cada aa
i el grup NH del aa situat a 4 aa posteriors.

Les hèlix alfa es caracteritzen per:

(1) uns valors d’angles de torsió.
(2) un nombre determinat de residus per volta.
(3) la distància per residu el llarg de l’eix.

48
Q

Fulles Beta

A

Formació d’enllaços d’hidrogen entre el grup CO i el grup NH de les cadenes polipeptídiques veïnes.

Hi ha paralela i anti (mira dibuixos for gods sake)

49
Q

Girs o plegaments

A

Gir beta (entre fulles antiparalꞏleles), bucles omega (exterior proteïna)

50
Q

Estructures irregulars

A

Estructures no repetitives que son difícils de descriure
(cabdell estadístic).
Els motius estructurals o estructures súper-secundàries estan formades per
combinacions d’estructura secundària: les més freqüents són βαβ, αα o meandre β.

51
Q

Propietats proteines fibroses i exemples

A 
Només estructura secundària.
Composades per pocs aminoàcids diferents.
Forma filamentosa o allargada.
S’associen formant fibres.
Insolubles. 
Resistents.
Ex: queratina, colagen...
52
Q

Propietats proteines globulars i exemples

A 
Estructura secundària i terciària.
Composades per aminoàcids diferents.
Forma globular compacta.
No formen fibres.
Solubles.
Fràgils.
53
Q

Explica l’estuctura terciària

A

Descriu el plegament dels elements de l’estructura secundària, especificant les posicions de cada àtom, incloent els de les seves cadenes laterals.
Posició i polaritat de les cadenes laterals:
Les cadenes laterals dels aminoàcids de les proteïnes globulars estan distribuïdes
espacialment segons la seva polaritat.

54
Q

Que fa la cristalografia de raigs X i ressonancia magnetica

A

Determina l’activitat biològica i l’especificitat

d’una proteïna terciària.

55
Q

Quins enllaços mantenen l’estructura determinada?

A

Els enllaços que mantenen l’estructura terciaria són el pont de disulfur, l’enllaç d’hidrogen,
les forces de Van der Waals, les interaccions iòniques i les interaccions hidròfobes.

56
Q

Com va la termodinàmica a les estructures terciàries?

A

Entalpia ΔH negativa ( mes interaccions)
Entropia ΔS positiva ( mes desordre)

Entalpia ΔH: Interaccions electrostàtiques - les forces de Van der Waals
són essencials pel plegament de les proteïnes globulars.

Entropia ΔS:
- Entropia conformacional: el plegament fa que disminueixi aquesta entropia (amb el
plegament disminueix el desordre)…..
- Però s’evita l’efecte hidrofòbic i per tant en un medi aquós augmenta l’entropia !

57
Q

Què és l’efecte hidrofòbic?

A

Les molècules d’aigua al voltant d’un compost hidrofòbic formen estructures molt ordenades.

58
Q

Que passa al plegament de les proteines terciaries al medi aquos?

A

En el plegament de les proteïnes en un medi aquós, els aminoàcids apolars van a l’interior de manera que no es pugui donar l’efecte hidrofòbic, augmentant així l’entropia i facilitant que el plegament de la proteïna sigui termodinàmicament favorable.

59
Q

Que fa susceptibles a les proteines per la desnaturalització?

A

L’estabilitat conformacional de les proteïnes natives les fan susceptibles a la desnaturalització.

60
Q

Què passa quan les proteine es desnaturlIzen?

A

Quan una proteïna es desnaturalitza es fa insoluble en aigua i precipita.

61
Q

Què classe de procés es la desnaturalització?

A

Proces cooperatiu (all or nothing)

62
Q

Causes de desnaturalització:

A
  1. Temperatura: les proteïnes perden la seva estructura terciària quan s’escalfen per sobre
    d’una certa temperatura. Els enllaços que és trenquen són els ponts d’hidrogen.
  2. Variacions de pH: alteren l’estat d’ionització de les cadenes laterals.
  3. Detergents: s’associen amb els residus no polars alterant l’efecte hidrofòbic.
  4. Agents caotròpics (guanidina i urea): trenquen les interaccions hidrofòbiques.
63
Q

Dinàmica del plegament de proteïnes

A

Les proteïnes es pleguen mitjançant vies dirigides

no a l’atzar) a on existeixen diferents fases (estadis intermedis

64
Q

Que fan les xaperones i les xaperonines?

A

Faciliten el plegament i impedeixen que les proteïnes parcialment plegades precipitin.

65
Q

Explica l’estructura quaternaria

A

Oligòmers: Associació entre polipèptids dins d’una proteïna.
Estructura quaternària: Ordenament espaial d’aquestes subunitats. Les subunitats poden ser iguals o no.
- Subunitats associades de forma no covalent.
- Posicionades simètricament.

66
Q

Metode per investigar estructura quaternaria

A

Cromatograia i SDS-page

QUÍMICA/BIOQUÍMICA (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions