strutture terziarie (26 agosto) Flashcards
spiega l’organizzazione delle proteine in struttura primaria secondaria terziaria e quaternaria
Strutture terziarie composte da α eliche con esempi di proteine
FASCIO DI α ELICHE
STRUTTURE FORMATE DA SUPER ELICHE
Strutture terziarie α/β. fai esempi di strutture in particolare
struttura a botte tim barrel con esempi di proteine
RIPIEGAMENTO A FERRO DI CAVALLO
Il ripiegamento a ferro di cavallo è ottenuto, come la botte TIM, dalla
successione di motivi βαβ direzionati tutti allo stesso modo, in modo da
ottenere tutte le α eliche dallo stesso lato del foglietto. Tuttavia a differenza
della botte TIM, nel ripiegamento a ferro di cavallo il foglietto non si richiude a
formare una struttura chiusa ma rimane aperta (per questo è anche chiamata
“botte aperta”) a causa del fatto che è composta da un alto numero di filamenti
β [si può arrivare anche fino a 17 filamenti β] e quindi la chiusura della struttura
porterebbe ad una grande cavità in cui potrebbe entrare l’acqua a
destabilizzare la struttura.
Il ripiegamento a ferro di cavallo è stabilizzato dal core idrofobico che si forma
tra i filamenti β e le α eliche; di conseguenza le α eliche si presentano
anfipatiche (come già succedeva nel TIM barrel) presentano aa idrofilici per interagire con l’ambiente acquoso
circostante, e aa idrofobici per interagire con i filamenti β e formare il core idrofobico. Una particolarità sta però nel
fatto che anche i filamenti β sono anfipatici in questo caso, in quanto partecipano alla formazione del core
idrofobico, ma sono anche esposti all’ambiente acquoso. La catena polipeptidica delle proteine che presentano
questo tipo di ripiegamento è particolarmente ricca in residui di leucina (un aa idrofobico) e consente quindi di far
avvenire l’impacchettamento tra i filamenti β e le α eliche.
Un esempio di proteina che presenta questo tipo di ripiegamento è l’inibitore della
ribonucleasi, in questa proteina la catena polipeptidica si dispone a formare 15 motivi ricchi
di leucina, ogni ripetizione forma una struttura βαβ destrorsa. È possibile vedere nello
schema come i residui di leucina 2,5 e 7 presenti sul filamento β siano in grado di interagire
con i residui 17,20 e 24 di leucina presenti in corrispondenza dell’α elica e con il residuo di
leucina 12 presente nel loop, portando a formare un core idrofobico tra il filamento β e l’α
elica.
STRUTTURE A FOGLIETTO APERTO O ROSSMANN FOLD ed esempi di proteine
Strutture terziarie β ed esempi di proteine
domini caratterizzati dalla presenza di soli filamenti β antiparalleli
Struttura a botte β-can
spiega come è fatta la gfp, aiutati con le formule per spiegare il meccanismo di formazione del cromoforo. applicazioni in ambito biotech. fai un esempio di gfp mutata.
Struttura a pale d’elica a filamenti testa-coda con esempio di una proteina
neuramidasi
STRUTTURA A CHIAVE GRECA ed esempio di una proteina
cristallino gamma
STRUTTURA A BOTTE “JELLY ROLL”
immunoglobuline
