strutture secondarie 18 agosto

Question 1

Caratteristiche chimiche fisiche elettrostatiche elettrodinamiche dell’alfa elica

Answer 1

-angoli phi e psi
-legami idrogeno e cariche elettrostatica
-catene laterali
-lunghezza di un α elica nelle proteine globulari
-lunghezza di ogni giro e quanti aa ci sono

Question 2

altre eliche

Answer 2

• Elica 310: questa elica è avvolta più strettamente rispetto all’α elica, possiede 3 residui per giro e contiene 10
  atomi tra l’atomo donatore e l’atomo accettore di ogni legame H → il legame viene quindi formato tra l’O
  del gruppo C=O del 1° amminoacido e l’N del gruppo ammidico del 3° amminoacido (i+3). Non è consentita la formazione di eliche con avvolgimento più stretto
  o più largo rispetto a quello dell’elica 310 o dell’elica π (come anche
  visibile dal grafico di Ramachandran queste eliche presentano i valori
  “limite” di ψ e di φ oltre cui la struttura non è più consentita). In
  strutture con avvolgimento più stretto rispetto a quello dell’elica 310
  si va incontro ad un clash tra gli atomi che formano l’elica, e in
  strutture con avvolgimento più lasso dell’elica π si forma un’apertura
  che porta all’ingresso di acqua, la quale porta a destabilizzare
  fortemente l’elica.
  Possiamo notare che è consentita anche la formazione di eliche
  sinistrorse (αL), anche in questo caso si parla di situazioni rare e quasi
  mai di intere eliche (più frequentemente 3-5 residui di un’elica →
  dato che vengono utilizzati L-amminoacidi quando si formano eliche
  sinistrorse le catene laterali vengono a trovarsi in stretta vicinanza
  con i gruppi C=O portando ad una repulsione che destabilizza l’elica.
• Elica π: questa elica è avvolta meno strettamente rispetto all’α elica, tanto che viene a crearsi una piccola
  cavità al centro della struttura.
  Sia l’elica 310 che l’elica π si trovano raramente all’interno delle proteine ed in
  genere non portano alla formazione di un’intera elica ma solo di pochi giri di
  elica, la loro formazione non è infatti favorita dal punto di vista energetico e
  quando presenti devono essere stabilizzate tramite particolari interazioni.

Non è consentita la formazione di eliche con avvolgimento più stretto
o più largo rispetto a quello dell’elica 310 o dell’elica π (come anche
visibile dal grafico di Ramachandran queste eliche presentano i valori
“limite” di ψ e di φ oltre cui la struttura non è più consentita). In
strutture con avvolgimento più stretto rispetto a quello dell’elica 310
si va incontro ad un clash tra gli atomi che formano l’elica, e in
strutture con avvolgimento più lasso dell’elica π si forma un’apertura
che porta all’ingresso di acqua, la quale porta a destabilizzare
fortemente l’elica.
Possiamo notare che è consentita anche la formazione di eliche
sinistrorse (αL), anche in questo caso si parla di situazioni rare e quasi
mai di intere eliche (più frequentemente 3-5 residui di un’elica →
dato che vengono utilizzati L-amminoacidi quando si formano eliche
sinistrorse le catene laterali vengono a trovarsi in stretta vicinanza
con i gruppi C=O portando ad una repulsione che destabilizza l’elica.

Question 3

qual è la lunghezza di un polipeptide di 80 aa che formano un’ alfa elica ?

Answer 3

120 angstom

Question 4

Filamento β dal punto di vista strutturale ed elettro statico

Answer 4

angoli phi e psi
quanto avanza l’elica per ogni aa
come si posizionano gli ossigeni
neutralizzazione dei dipoli. come si dispongono i guppi laterali
foglietto beta parallelo e antiparallelo
come sono connessi tra loro i filamenti nel foglietto

Question 5

reverse turns o ripiegamenti beta. fai la distinzione tra i due tipi

Question 6

Ecco alcune domande basate sul testo che hai fornito:

1. Quali sono gli amminoacidi che risultano sfavoriti nelle strutture ad α elica e β foglietto?
2. Perché la prolina è favorita nei reverse turns ma sfavorita nelle strutture ad α elica e β foglietto?
3. Qual è il motivo per cui la glicina è sfavorita nelle strutture α elica e β foglietto, ma è favorita nei reverse turns?
4. Come influisce la dimensione e la ramificazione della catena laterale degli amminoacidi sulla loro preferenza per strutture α elica e β foglietto?
5. Perché la lisina, nonostante la sua catena laterale ingombrante, è tollerata nelle strutture α elica?
6. Qual è il vantaggio evolutivo della capacità degli amminoacidi di formare diverse strutture secondarie?
7. Come possono le proteine rimanere funzionali anche in presenza di mutazioni che comportano la sostituzione di un amminoacido?
8. Quali caratteristiche degli amminoacidi permettono alle proteine di mantenere un certo ΔG negativo nonostante le mutazioni?

Fammi sapere se desideri rispondere a una di queste domande o se vuoi approfondire un aspetto specifico.