sintesi delle proteine Flashcards
spiega l’organizzazione del codice genetico
Legame peptidico: descrizione chimica termodinamica e cinetica
spiega la sintesi di amminoacil trna a partire da aa adenilato. Differenza tra Amminoacil-tRNA Sintetasi di Classe 1 e 2
Biosintesti della selenocisteina e pirrolisina
Qual è il significato e l’importanza della vacillazione della terza base del codone e come influisce sulla robustezza del codice genetico rispetto alle mutazioni?
La vacillazione della terza base del codone si riferisce alla flessibilità dell’appaiamento tra il nucleotide in terza posizione del codone e il nucleotide in prima posizione dell’anticodone del tRNA. Questa flessibilità permette che la terza base del codone possa appaiarsi con più basi diverse sull’anticodone, consentendo la lettura di codoni sinonimi che codificano per lo stesso amminoacido. Di conseguenza, mutazioni nella terza posizione del codone spesso non alterano l’amminoacido specificato, portando a mutazioni silenti. Questo contribuisce alla robustezza del codice genetico, rendendolo più resistente agli effetti negativi delle mutazioni, specialmente quelle che avvengono in prima o terza posizione del codone, e permettendo alle proteine di evolversi senza perdere funzionalità.
spiega come è fatto un trna
spiega la sintesi di aa adenilato con formule chimiche
Come avviene il processo di allungamento della catena polipeptidica nel ribosoma, e quale ruolo svolgono i vari fattori e componenti coinvolti, dall’ingresso dell’amminoacil-tRNA fino al rilascio della catena al termine della sintesi proteica?
Il processo di allungamento della catena polipeptidica nel ribosoma inizia quando un amminoacil-tRNA entra nel sito A del ribosoma, facilitato dal fattore di allungamento EF-Tu legato a GTP. Dopo l’idrolisi del GTP, EF-Tu lascia il ribosoma, permettendo la formazione del legame peptidico tra l’amminoacido del tRNA presente nel sito A e la catena polipeptidica in crescita legata al tRNA nel sito P. Questo legame peptidico è catalizzato dalla peptidil-transferasi, che è un ribozima composto dall’rRNA 23S della subunità 50S del ribosoma.
L’attività catalitica della peptidil-transferasi coinvolge un residuo di adenina (A2451), che agisce sia da acido che da base, facilitando l’attacco nucleofilo del gruppo amminico dell’amminoacil-tRNA sul legame estere della catena peptidica. Una volta formato il legame peptidico, la catena polipeptidica si trasferisce al tRNA nel sito A, mentre il tRNA deacilato si sposta nel sito P. Il fattore EF-G, legato a GTP, promuove la traslocazione del peptidil-tRNA dal sito A al sito P, e il tRNA deacilato si sposta nel sito E, da dove viene rilasciato dal ribosoma.
Il ciclo di allungamento continua finché il ribosoma non incontra un codone di stop. Poiché non esistono tRNA con anticodoni che riconoscano i codoni di stop, interviene un fattore di rilascio di classe I, che utilizza una molecola d’acqua per idrolizzare il legame tra la catena peptidica e il tRNA, rilasciando la catena. Infine, un fattore di rilascio di classe II e il Ribosome Recycling Factor (RRF) promuovono la dissociazione del complesso ribosomiale e preparano il ribosoma per una nuova sintesi proteica.
