Folding delle proteine Flashcards
Influenza fattori entropici ad entalpici sul folding e ruolo delle chaperonine
folding dal punto di vista cinetico e termodinamico
spiega l’esperimento di Christian Anfinsen che ha dimostrato che le proteine sono in grado di
foldarsi spontaneamente nella loro conformazione nativa in condizioni fisiologiche, e quindi questo significa che è la
struttura primaria della proteina (ovvero la sequenza amminoacidica) a determinare da sola la conformazione
assunta dalla proteina
la packing density di una proteina foldata è paragonabile a quella di un cristallo. spiega
Modelli del folding
In che modo la temperatura e la concentrazione di sali influenzano il processo di denaturazione e stabilità delle proteine, e come si possono interpretare queste variazioni attraverso la curva di melting e la temperatura di melting (Tm)?
ENERGY LANDSCAPE
nel 2015 hanno mutato il fago T4 nel sito catalitico descrivi questo fenomeno e perché è cambiato
disolfuro isomerasi
PEPTIDIL PROLIL ISOMERASI
Nella catena polipeptidica gli amminoacidi possono assumere dal punto di vista teorico due diversi valori dell’angolo
di rotazione lungo il legame amidico (ω), che sono 180° corrispondente alla conformazione trans e 0° corrispondente
alla conformazione cis. Per la maggior parte degli amminoacidi la forma trans è circa 1000 volte più stabile della cis,
l’unica eccezione è rappresentata dalla prolina, che presenta una forma trans solo 4 volte più stabile della forma cis. I
polipeptidi vengono in genere sintetizzati con proline in conformazione trans, successivamente nelle proteine in cui
questo amminoacidi deve assumere la conformazione cis, la isomerizzazione del legame peptidico è catalizzata
dell’enzima Peptidil Prolil Isomerasi.
cosa sono GroEL – GroES e il loro funzionamento
come è stato dimostrata l’azione di espansione e compressione di GroEL?
L’azione di espansione e compressione di GroEL è stata dimostrata anche per via sperimentale: su di un polipeptide
unfoldato sono stati posti due fluorofori, e il polipeptide è stato fatto entrare nella proteina GroEL. Con un segnale
laser sono stati eccitati i fluorofori, tuttavia in questo caso si è sfruttato il fenomeno dell’energy transfer → il primo
fluoroforo dopo essere stato eccitato dalla radiazione non emette direttamente un fotone ma trasferisce l’energia al
secondo fluoroforo adiacente che solo a quel punto emette il fotone nello spettro fluorescente. Questo fenomeno è
dipendente dalla distanza dei due fluorofori, e quindi analizzando la luce emessa in funzione della luce incidente è
stato possibile identificare quando i due fluorofori si trovavano vicini e quando lontani; è quindi stato dimostrato che
GroEL-GroES sfrutta il meccanismo di compressione/dilatazione.
Encefalopatia spongiforme bovina (BSE)
Malattia di Alzheimer
indica un approccio che si sta sperimentando per cercare di evitare la formazione delle fibre amiloidi
